Белки субъединицы

ФЕРМЕНТЫ (энзимы), биологические катализаторы, ускоряющие хим. р-ции в живых организмах. Все Ф.— белки. М. б. связаны с небелковыми компонентами кофакторами), такой комплекс иаз. холоферментом, а его белковая часть — апоферментом. Многие Ф.— комплексы, состоящие из неск. молекул белка (субъединиц), соединенных между собой нековалентными связями. Известно более 2000 Ф. Согласно рекомендациям комиссии по ферментам Международного биохим. союза, Ф. в зависимости от характера ка- [c.617]

По мере развития иммунологии оказалось, что для иммунизации часто нужен не целый вирус или болезнетворный микроб, а лишь его антигенная часть, способная вызвать образование антител. Такая часть является белком - субъединицей вируса или бактерии, содержащие ее вакцины называют субъединичными. Генная инженерия открыла простой путь получения таких вакцин. Из генома вируса выделяют ген белка с антигенной активностью, встраивают его в вектор и размножают этот белок в бактериальной клетке. Производство такого белка в отличие от получения вируса не только дешево, но и безопасно, сама вакцина также безопасна и не содержит ничего лишнего. [c.62]

Многие ферменты — комплексы, состоящие из нескольких молекул белка (субъединиц), соединенных между собой нековалентными связями. Установлено, что белковая часть фермента (апофермент) может быть связана с небелковыми компонентами кофакторами), такой комплекс называется холоферментом. [c.110]

При определенных условиях молекулы белка, субъединицы и полипептидные цепи (ср. уравнения 1а—1в) имеют характерный вес, частиц, который можно измерить физикохимическими методами. Этот вес называют молекулярным весом частицы. Понятие молекулярного веса удобно использовать при исследовании данной белковой молекулы в функциональном аспекте. [c.390]

Гемоцианины содержат медь и связывают по одной молекуле кислорода на каждую пару ионов Си(1). Окси-форма этих белков окрашена в синий цвет, а дезокси-форма почти бесцветна. Природа лигандов, окружающих медь, неизвестна. Гемоцианины встречаются только у моллюсков и членистоногих (ракообразных и паукообразных) и находятся в растворенном в крови состоянии (или в гемолимфе), где они составляют обычно 90—98% всего белка. Субъединицы содержат по два атома меди и характеризуются молекулярным весом 50 ООО—74 ООО. Они образуют агрегаты с молекулярным весом до 9-10 . Только вирусы превосходят эти агрегаты по своим размерам. Согласно данным электронной микроскопии, эти субъединицы образуют упорядоченные структуры типа сфер, кубов, колец и др. (см., например, работу [78]). Константа равновесия связывания кислорода может зависеть от кооперативных эффектов, pH и концентрации катионов кальция и магния (см. например, [76]). [c.144]

Белки, субъединицы — см. Протомеры. [c.16]

Несколько одинаковых или разных молекул белка (субъединиц) могут соединяться друг с другом так возникает четвертичная структура белка. Например, гемоглобин состоит из четырех субъединиц под действием мочевины происходит его расщепление на две неидентичные части, которые после удаления реагента могут вновь соединиться, воссоздавая нативный гемоглобин. Белок вируса табачной мозаики состоит из более чем двух тысяч субъединиц. [c.412]

Существуют химические методы, позволяющие разделить РНК и белок вируса (рис. 4.7). Обычно очищенный препарат РНК ВТМ сохраняет не более 0,1% инфицирующей активности препарата интактного (неповрежденного) вируса. Однако при надлежащих условиях вирус можно в лабораторных условиях реконструировать из смеси очищенного белка. Субъединицы белка соединяются друг с другом и с РНК, образуя ин-тактный вирус с нормальной способностью к инфекции. [c.99]

В отличие от мономеров актина и тубулина, которые представляют собой глобулярные белки, субъединицы ПФ имеют вытянутую, фибриллярную форму Они объединяются в продольные пучки, где перекрываются по длине, так что образуют длинные нити с высокой механической прочностью. В латеральных взаимодействиях, за счет которых строятся ПФ, нередко участвует лишь часть молекулы белковой субъединицы ПФ. поэтому структура остальной ее части может значительно варьировать, не изменяя общего строения нити В связи с этим ПФ в отличие от актиновых филаментов и микротрубочек построены из полипептидов с весьма различной молекулярной массой - от 40 до 130 тыс. в зависимости от типа клеток. [c.314]

Мутантные или чужеродные белки Субъединицы Т-клеточного рецептора [c.422]

Рибосомы эукариот представляют собой субклеточные частицы с коэффициентом седиментации 80 8 и молекулярной массой 4,5 млн. Они состоят из двух субъединиц большой (608) и малой (408) при снижении концентрации ионов в растворе до 0,1 мм 808-частица распадается на субъединицы. Каждая из субъединиц содержит РНК и белки. Субъединицы распадаются на составные части в растворах с низким значением pH и в присутствии детергентов (рис. 3.20). [c.116]

В настоящее время получены данные о структуре мембранных реакционных центров фотосинтезирующих бактерий (Р. Хубер, X, Михель). Так, в состав реакционного центра пурпурных бактерий Rhodopseudomonas viridis входят цитохром с и три белка (субъединицы), называемые Л (легкий), С (средний), Т (тяжелый). Про-стетическими группами, ассоциированными с белками реакционного центра, являются четыре молекулы бактериохлорофилла б, две молекулы бактериофеофитина б, две молекулы хинона, два атома негемового железа и каротиноиды. [c.634]

Цикло-АМР-рецепторные белки (субъединицы цикло-АМР-зависимой иротеинкиназы и регуляторная цикло-АМР-рецепторная субъединица) [c.349]

Следует привести еще несколько примеров успешного применения гель-фильтрации в тонком слое. Линк [36] показал, что фракционирование в тонком слое можно проводить в присутствии 8М мочевины или 6,5 М хлоргидрата гуанидина. В этих условиях он сопоставил скорости миграции нативного и модифицированного (восстановленного и алкилированного) р-белка из спинномозговой жидкости. Совпадение скорост-ей миграции обоих образцов указывало на отсутствие в белке субъединиц с различным молекулярным весом. В сочетании с электрофорезом тонкослойную гель-фильтрацию применяли как удоб1у>1й метод контроля при выделении аминоацил-т-РНК-синтетаз [37]. При сопоставлении результатов анализа путем тонкослойной гель-фильтрации на G-200 двух фракций с валил-т-РНК-синтетазной активностью, но несколько различавшихся в функциональном отношении, оказалось, что обе фракции довольно близки по размерам молекул [38]. Радола [67] использовал тонкослойную гель-фильтрацию для решения ряда задач к ним относится анализ сывороточных белков животных и человека, растворимых белков культуры клеток млекопитающих in vitro, растворимых белков из листьев шпината. [c.266]

Разнообразная укладка в пространстве спиральной молекулы белка, создающая ее специфическую конфигурацию, называется третичной структурой молекулы. Ферменты и другие белковые образования часто состоят из различных белков (субъединиц), объединенных нековалентными (водородными, ионными, ван-дер-ваальсовыми) связями. Эти комплексы образуют четвертичную стр кт г> белков. Белки, об ал ющие че- [c.314]

Решите задачу. Коклюшная палочка продуцирует коклюшный токсин, который является олигомерным белком. Субъединица токсина, проникая в мембраны кардиомиоцитов, вызывает ADP-рибозилирование а,-субъединицы G-белка. Изменение конформации С -белка приводит к потере способности диссоциировать на Oj-GTP и димер Р(У . [c.367]

Третичная структура завершает описание строение молекулы белка. Есть много белков, молекулы которых представляют собой комплексы, образованных из нескольких белковых молекул, соединенных нековалентными связями. Назьшают их олигомерными, мультимерными или субъединичными белками. Субъединица - отдельная полипептидная цепь, имеюш ая свою собственную третичную структуру. Укладку субъединиц в фукционально активном белковом комплексе называют четвертичной структурой белка (Рис. lid). [c.43]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология