Ферменты строение и действие

Фермент, обладающий абсолютной субстратной специфичностью, катализирует превращения только одного субстрата. На другие вещества, даже очень близкие по строению к этому субстрату, фермент не действует. Примером фермента с абсолютной субстратной специфич-26 [c.26]

Молочный сахар, лактоза. Лактоза является единственным сахаром, содержащимся в молоке млекопитающих и в женском молоке ее выделяют из сладких сывороток путем кристаллизации. При действии кислот и ферментов молочный сахар распадается на глюкозу и галактозу. Строение его полностью выяснено остаток галактозы присоединен к молекуле глюкозы в положении 4, и, таким образом, этот дисахарид представляет собой 4-р-галактозидоглюкозу (4-р-Д-галакто-пиранозил-О-глюкозу). Он может быть получен также синтетическим путем [c.451]

С другой стороны, эти ферменты сильно различаются по специфичности их действия. Так, сериновые протеазы а-химотрипсин и эластаза осуществляют гидролиз пептидной связи, образованной аминокислотой, содержащей в положении гидрофобную боковую группу R при этом специфичность а-химотрипсина определяется объемным гидрофобным радикалом в молекуле субстрата (типа боковой группы фенилаланина, триптофана), а для эластазы — метильной группой аланина. Механизм наблюдаемой специфичности обусловлен весьма незначительными различиями в строении активных центров этих двух ферментов. По данным рентгеноструктурного анализа, в активном центре а-химотрипсина имеется довольно вместительный гидрофобный карман , где связывается ароматическая боковая группа гидролизуемого пептида (рис. И, а ср. с рис. 9). В активном центре эластазы размеры сорбционной области, где происходит связывание метильной группы субстрата (рис. 11, б), намного меньше, чем в случае а-химотрипсина. Это вызвано тем, что вместо Gly-216 и Ser-217 см. рис. 9) в соответствующих положениях эластазной пептидной цепи расположены более объемные остатки треонина и валина [3]. [c.35]

Длины связей и валентные углы в субстрате могут искажаться при его присоединении к ферменту. Фермент может действовать на химическую группу субстрата, придавая ей строение, близкое [c.280]

Для всех ферментов характерна высокая специфичность действия, т. е. каждый фермент способен катализировать только определенный процесс. Незначительное изменение в строении или в условиях действия фермента приводит к потере их каталитической активности. Инактивирование ферментов при действии тех или иных химических соединений является следствием химической реакции, изменяющей строение фермента. [c.59]

Строение и действие ферментов. Строение ферментов и их биологическое действие ниже рассмотрено на примере карбокси-пептидазы А. Этот фермент поджелудочной железы млекопитающих отщепляет концевую аминокислоту от белковой цепи при гидролизе, обычно это фенилаланин. [c.585]

Поскольку все биохимические процессы проходят при участии ферментов, то при поступлении органических веществ иного химического состава и строения жизнедеятельность микроорганизмов из-за токсичного действия может полностью нарушаться или же в течение некоторого времени происходит приспособление (адаптация) микроорганизмов к изменившимся условиям. Следствием этого является выработка новых ферментов, под действием которых начинает разлагаться новый вид органического загрязнения. В зависимости от химической природы загрязнения, его концентрации, количества микроорганизмов, скорости их размножения и других внешних факторов период адаптации может длиться от нескольких дней до нескольких месяцев. [c.259]

Выдерживание атак, в свою очередь, может означать или повышенную прочность, или способность действовать на атакующие молекулы как катализатор. Повышенная прочность не составляет атрибута жизненно важных веществ, участвующих в процессах обмена и обновления. Наоборот, каталитические функции присущи огромному большинству (если не всем) белков. Вероятно, развитие белковых цепей шло таким путем, что каждое новое усложнение структуры соответствовало появлению новой каталитической функции, дающей возникшему веществу химические преимущества в борьбе с влияниями среды. Механизм работы ферментов основан на взаимодействии групп молекул субстрата и активных групп макромолекул фермента. Первоначальное представление о жесткой структуре активного центра биокатализатора сменилось воззрениями, основанными на работах Кошланда [10] для этих воззрений характерно допущение известной гибкости фрагментов активного центра. Фиксируясь на ферментном белке, субстрат изменяет строение белка и притом так, что активные группы, смещаясь на величину порядка ангстрема или более, располагаются относительно молекулы субстрата наиболее выгодным образом затем происходит собственно каталитический акт, завершающийся образованием продуктов реакции и восстановлением прежней геометрической структуры активного центра. Фермент, следовательно, действует не как шаблон, а скорее как маленькая машина. [c.173]

Белковые вещества входят в состав протоплазмы и часто составляют больше половины ее массы. Общее содержание белков в растениях зависит от их принадлежности к тому или иному виду (см. табл. 4). В деревьях оно меньше и колеблется от 1 до 10%. Значительно больше белковых веществ в простых водорослях (20—30%), а в некоторых бактериях их содержание достигает 80%. Молекулярная масса различных белков колеблется в широких пределах от (17500 до 6800000). Изучение белков затруднено тем, что они представляют собой сложные смеси, выделение которых из растений в неизмененном виде почти невозможно. Основной способ выяснения их строения состоит в изучении продуктов их гидролитического распада, осуществленного с помощью минеральных кислот или оснований. Белковые вещества легко гидролизуются не только в присутствии кислот и оснований, но и под действием различных ферментов (протеаз, пепсина, трипсина и др.). При их распаде образуется смесь до 30 различных аминокислот. Большинство из них относится к группе аминокарбоновых кислот, а некоторые имеют ароматический и гидроароматический характер [10, с. 90]. [c.25]

Изучение деструкции биологических полимеров — белков, нуклеиновых кислот, целлюлозы и др.— является одним из важнейших методов исследования состава и строения этих полимеров. Деструкция полимеров используется для получения мономеров из природных полимеров, например для получения аминокислот и нуклеотидов. Наконец, изучение кинетики и механизма деструкции биологических полимеров под действием ферментов представляет большой интерес в связи с тем, что эти процессы являются важными звеньями обмена веществ в живых организмах. [c.372]

Приведенные примеры показывают, что многие основные реакции, протекающие в активных центрах ферментов, можно моделировать, используя взаимодействие обычных органических соединений в отсутствие белков. Роль последних заключается в узнавании субстратов н их ориентации, а сама химическая реакция часто осуществляется под действием кофакторов (коферментов), которые в свою очередь должны специфически узнаваться белками или ферментами. Последняя глава этой книги посвящена химическим аспектам функционирования коферментов и их строению. [c.20]

Высокая каталитическая активность и специфичность ферментов объясняются слитным механизмом каталитического процесса и сложным строением молекул ферментов с наличием ряда адсорбционных центров, обеспечивающих оптимальную ориентацию молекул реагентов по отношению к каталитически активным группам фермента. Молекулы реагентов образуют с активными центрами фермента цепочки перераспределения связей с одновременным сопряжением нескольких этапов химического превращения и значительной компенсацией энергии разрыва старых связей. Следует заметить, что теория ферментативных реакций еще только создаётся, а в механизме действия ферментов много неясного. [c.363]

Изучение строения и механизма действия ферментов составляет предмет специального раздела биохимии, называемого биокатализом. Эти вопросы помимо физиологии важны и для химии, поскольку понимание механизма действия ферментов позволяет совершенствовать обычные неорганические катализаторы. Многие ферменты находят применение в промышленности, перерабатывающей сельскохозяйственное сырье. [c.304]

Строение ферментов (их еще называют энзимами) расшифровано с помощью рентгенографического анализа некоторые из них синтезированы. Мы уже подчеркивали их исключительную эффективность и чрезвычайную избирательность — действие на весьма узкий круг реакций. В животных, растительных организмах, в микробах каждый химический процесс регулируется своим катализатором а ведь лишь Б организме человека протекает более 10 ООО различных химических процессов Упомянем только один из них — окисление сахара, которое в организме при той же температуре протекает примерно в 1 ООО ООО раз быстрее, чем в водном растворе (под влиянием кислорода). За 1 с многие ферменты осуществляют сотни тысяч реакций. Все эти реак- [c.159]

Итак, теоретические расчеты авторов работы [14] приводят к выводу о зависимости среднего числа мономерных остатков субстрата, прошедших через активный центр, и среднего числа расщепленных при этом связей не только от строения активного центра, но и от степени полимеризации субстрата. Поскольку эти значения (средние числа) определяют численные величины констант Михаэлиса и максимальной скорости реакции, то Кт и Ут достигают своих предельных величин при степенях полимеризации субстрата существенно больших, чем число сайтов в активном центре фермента. Таким образом, по мнению авторов работы [14], характер зависимости величин Кт или Ут (или их отношения) от степени полимеризации субстрата не может быть использован для определения числа сайтов в активном центре фермента. Здесь следует отметить, что именно на последнем подходе в значительной степени базируется концепция картирования активных центров, разработанная Хироми и сотр. С другой стороны, формальный подход, используемый для расчета степени множественной атаки, приводит к тому, что с его помощью нельзя объяснить специфичность действия эндоглюканаз по отношению к длинным субстратам по сравнению с короткими (см. [14]). Видимо, в основе подобного несоответствия подхода определенным экспериментальным данным опять лежит (как в подходе Хироми) предположение о некой характеристической константе скорости расщепления связей субстрата в активном центре, независимо от числа занимаемых центров и степени полимеризации субстрата. Это общий недостаток многих теоретических концепций о расщеплении полимерных субстратов разрабатываемых в последнее время. [c.101]

СТРОЕНИЕ АКТИВНОГО ЦЕНТРА И МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТА [c.150]

Основные рентгеноструктурные данные о строении активного центра лизоцима и его комплексов с субстратными аналогами и сделанные из них выводы о механизме ферментативной реакции были получены с использованием одной тетрагональной формы кристаллического фермента при низких или комнатных температурах [49] (чтобы уменьшить разрушающее действие рентгеновского излучения на белок [30]). В связи с этим возникает серьезный вопрос, насколько можно распространить эти выводы на другие условия, например, на поведение лизоцима при физиологических или обычных экспериментальных условиях (как правило, 25° или 37°С), так как выше 25° С классическая тетрагональная форма кристаллического лизоцима превращается в орторомбическую [47—53]. [c.159]

Сведения о составе и строении белков получены при изучении продуктов их гидролиза. Гидролиз происходит при нагревании белков с растворами кислот или щелочей или при действии ферментов. Конечными продуктами гидролиза являются а-аминокислоты. Так, например, полный гидролиз одного трипептида приводит к образованию трех аминокислот [c.351]

Изучение деструкции биологических полимеров — белков, нуклеиновых кислот, целлюлозы и др. — является одним нз важнейших методов исследования состава и строения этих полимеров. Деструкция полимеров используется для получення мономеров из природных полимеров, например для получения аминокислот и нуклеотидов. Наконец, изучение кинетики и механизма деструкции биологических полимеров под действием ферментов представляет большой интерес в связи с тем, что эти процессы являются важными звеньями обмена веществ в живых организмах. Поскольку все важнейшие природные полимеры получаются путем поли конденсации, то их деструкция, представляющая собой обратный процесс, идет путем гидролиза этих полимеров. [c.436]

Таким же образом складывались другие обломки до тех пор, пока не было установлено строение пяти длинных кусков цепи. Для того чтобы найти недостающие звенья, Зангер и Туппи прибегли к другому методу. Они расщепляли фенилаланиновую цепь не путем кислотного гидролиза, а ферментами. Расщепление ферментами дает более длинные обрывки, и, кроме того, ферменты не действуют на некоторые связи, [c.97]

Различают несколько типов специ(]щчности абсолютная, абсолютная групповая, относительная групповая и стереохимическая, или оптическая. Абсолютной специфичностью обладают ферменты по отношению только к данному субстрату и не взаимодействуют даже с близкородственными молекулами. Такая специфичность хара р-на, например, для уреазы, асцартазы, аргиназы. Абсолютная групповая специфичность выражается в том, что фермент может действовать на ряд близких субстратов, имеющих о ий тип строения, причем имеет значение не только определенный тнп связи, но и структура прилегающего к ней радикала или радикалов. Примером могут служить глюкозидазы, карбоксипептидаза. [c.128]

Мы уже отметили строгую специфичность соответствия действия каждого фермента строению гидролизуемого участка белковой молекулы, что устанавливается экспериментально испытанием гидролитического действия фермента на простейшие пептиды известного строения (ди- и трипептиды). Столь же строго специфично конфигуративное соответствие ферментов в частности, все упомянутые протеазы активны только по отношению к пептидам, построенным из -аминокислот. Интересно, что специфичности в отношении вторичной и третичной структур гидролизуемого белка, по-видимому, не существует, хотя наличие этих структур обычно затрудняет расщепление белка протеазами. Сами ферменты, денатурируясь, например при нагревании до 50—100°С, теряют активность, т, е, их активность тесно связана с их собственной структурой высших порядков. [c.701]

Специфичность действия ферментов состоит в том, что фермент может катализировать превращение определенного субстрата или действовать на один из типов химических связей в нем. Благодаря этому в клетке множество химических реакций протекает одновременно в строго определенном порядке. Различают ферменты с абсолютной, относительной, сте-реохимической и групповой специфичностью. Абсолютная специфичность фермента проявляется в том, что он катализирует превращение молекул только одного субстрата. Например, фермент аргиназа способен катализировать распад только аргинина на мочевину и орнитин, а ферменты сахараза, мальтаза, лактаза способны расщеплять только соответствующие дисахариды. Относительной специфичностью действия обладают ферменты, которые катализируют разрыв определенного типа химической связи в молекулах разных веществ. Для них строение молекулы субстрата не имеет решающего значения. Относительная специфичность характерна для пептидаз пищеварительного тракта (пепсина, трипсина, химотрипсина), которые расщепляют пептидную связь в различных белках и пептидах, а также фосфатаз, липаз, которые расщепляют эфирные связи в молекулах различных веществ. Стереохимическая субстратная специфичность — самая высокая специфичность действия ферментов. Ферменты действуют только на один из нескольких изомеров субстрата. Так, например, ферменты гликолиза катализируют превращение только О-изоформы глюкозы и не влияют на ее Ьизоформу. Групповая специфичность характерна для ферментов, которые действуют на субстраты с одинаковым типом связи и подобным строением молекул. Так, например, холинэстеразы расщепляют эфирную связь во многих субстратах, которые содержат остаток холина. [c.95]

В природе в условиях ферментативного катализа осуществляется АС с исключительно высокой стереоселективиостью. Являясь асимметрическими продуктами, ферменты способствуют синтезу веществ строго определенного строения. Например, при действии ( >ермента химотрипсина па рацемические эфиры окси- и аминокислот идет АС пептидов. [c.226]

Высокая специфичность ферментов не ограничивается химическим составом реагентов, а относится к их пространственному строению. Характерно, что ферменты могут действовать только на один из стереоизомеров. Фумаратгидратаза осуществляет присоединение молекулы воды по двойной связи фумаровой кислоты, но не по двойной [c.65]

На основе данных о строении некоторых протеаз удалось разработать весьма зффективные ингибиторы металлсодержащих ферментов. Их действие основано на введении в молекулу группировки, образующей координационную связь с атомом металла [2 19-26313. Среди них наиболее эффективными и широко используемыми являются каптоприл (VIII) и тиорфан (IX) [c.247]

Характерной чертой активации Л -белка является наличие медленной стадии, которая проявляется в виде лаг-периодов на графиках накопления продукта реакции. Исследователи, пытаясь установить природу медленной кинетики, приходят к заключению, что основной вклад в нее вносят медленные изменения конформации Л/-белка или способа взаимодействия его субъединиц. Так, работы, проведенные в лабораториях Джилмана [14, 15], Шрамма [88], Нир [10] и других, показали, что активация индивидуальных фракций Л -белка гуаниловыми нуклеотидами или фторидом растянута во времени на десятки минут. В ходе реконструкции с каталитическим белком лимитирующей стадией является как раз активация Л -белка, а не процесс взаимодействия Л -белка с каталитическим или следующие за этим конформационные изменения каталитического белка [10, 88, 113]. Исходя из такого предположения, Бирнбаумер считает [114], что аденилатциклазу можно отнести к гистерезисным ферментам [115]. Однако возможно, что и другие медленные процессы, такие, как вытеснение эндогенного ГДФ из комплекса с Л -белком в эритроцитах индюка [95, 109], тоже имеют значение для возникновения лаг-периодов. Здесь следует отметить, что медленная стадия обычно находится под контролем гормона [92—95, 107, 116, 117] и ионов Mg + [118]. В определенных условиях она появляется при активации -фермента под действием ГТФ [118]. Длительность лаг-периода может зависеть от химического строения активирующего нуклеотида [56, 119]. [c.107]

Конформация фермента такова, что определенные К-группы нолипептидной цепи располагаются весьма специфическим образом, формируя активный центр. Пространственная структура активного центра предопределяет не только строение соединения, которое стереохимически комплементарно этому центру, но и природу последующих превращений, приводящих к образованию соответствующего продукта. Связывание субстрата с активным центром осуществляется в результате образования специфических нековалентных связей, включающих гидрофобные и электростатические взаимодействия, а также водородные связи. При контакте с активным центром субстрат оказывается в непосредственной близости от специфических групп фермента, кооперативное действие которых дестабилизирует определенные связи субстрата, превращая его в более реакционноспособное химическое соединение. Во многих случаях имеет место временное образование ковалентной связи между субстратом и ферментом. [c.242]

Из сказанного ясно, насколько важно знать строение и механизм действия биологических катализаторов. Этим вопросам посвящен раздел науки — биокаталиэ. Знание механизма действия ферментов позволяет, моделируя биологические системы, совершенствовать и обычные неорганические катализаторы. Кроме того, каталитическая активность ферментов широко используется в промышленности в разнообразных бродильных процессах. [c.274]

Шелк Шардонне, медно-аммиачный шелк и вискозный шелк в химическом отношении представляют собой регенерированную, пере-осажденную целлюлозу, и для них не могут совершенно бесследно пройти те различные химические воздействия, которым целлюлоза подвергается в процессе переработки. Они обладают признаками некоторого неглубокого расщепления слегка повышенной восстановительной способностью, большей гигроскопичностью и увеличенной восприимчивостью к красителям. Некоторые из этих особенностей отчасти объясняются тем, что физическое строение искусственного шелка отличается от строения волокна природной целлюлозы. Мельчайшие частицы целлюлозы, ее мицеллы, или кристаллиты, расположены в нитях искусственного шелка в большей пли меньшей степени беспорядочно, а не ориентированы вдоль оси волокна, как в природной целлю.тозе. На физические свойства волокна оказывает влияние ослабление связей между мицеллами и увеличение активной поверхности. Это приводит к повышению адсорбционной способности искусственного шелка по отношению к воде и красителям, а также к уменьшению химической и механической прочности. Устойчивость искусственных и природных волокон целлюлозы по отношению к действию ферментов тоже не одинакова волокна искусственного шелка при действии целлюлазы , содержащейся в улитках и других беспозвоночных, сравнительно легко и полно превращаются в сахара, тогда как расщепление природной клетчатки (хлопка) происходит значительно медленнее. [c.465]

Наиболее важная информация о строении молекулы химотрипсина (молекулярная масса 25 ООО) была получена с помощью рентгеност-зуктурных исследований последних лет, проведенных Блоу с сотр. 14, 17—19]. Как итог своих исследований авторы представили трехмерную модель молекулы химотрипсина (см. рис. 3). В согласии с ранними общими представлениями о строении белков было найдено, что все заряженные группы в молекуле этого фермента направлены в сторону водного растворителя (за исключением трех, которые выполняют специфические функции либо в механизме активации зимогена, либо в механизме действия активного центра). Особенности расположения аминокислотных остатков с гидрофобными боковыми цепями внутри белковой глобулы также согласуются с ранними представлениями о важной роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации третичной структуры белков (см. гл. I). [c.127]

Важнейший вопрос энзимологии — как выявить взаимосвязь между механизмом действия и специфичностью фермента, с одной стороны, строением и свойствами его активного центра, с другой,— для карбогидраз в значительной степени остается открытым. В литературе появилось довольно много экспериментальных. данных по механизмам действия и специфичности 0-гликозид-гид-ролаз, однако следует отметить, что в подавляющем большинстве случаев их интерпретация проводится лишь по аналогии с действием лизоцима, даже без достаточных на то оснований. [c.23]

Среди ферментов, обнаруженных в живых организмах к настоящему времени, имеется несколько сотен деполимераз, основная функция которых заключается в деградации полимерных субстратов вплоть до мономеров или до фрагментов с относительно малой степенью полимеризации. Эти ферменты различаются по типу катализируемой ими химической реакции (гидролиз, перенос определенных химических групп, дегидратация, изомеризация и т. д.), по способу действия, специфичности к природе мономерных остатков полимера, специфичности к типу связей, соединяющих мономерные остатки и т. д. По-видимому, самая большая группа деполимераз в современной номенклатуре ферментов представлена 0-гликозидгидролазами, которые к тому же наиболее изучены по сравнению с другими ферментами с точки зрения их деполимераз-ного действия, а также строения протяженных участков их активного центра. [c.34]

Иначе говоря, все многообразие кинетических зависимостей катализа деполимеразами определяется строением их активных центров, тонкие детали которых могут варьироваться практически неограниченно. Это — очень важное положение катализа деполи-меразами, которое находит весьма условное отражение в попытках классифицировать ферменты на эндо- или экзодеполимеразы, действующие менее илн более упорядоченным способом, и т. д. На самом же деле из работ, первыми из которых являются работы Тома и Хироми, вытекает, что основные причины различий в кинетических проявлениях деполимераз заключаются не в способе действия фермента, а в структурных характеристиках е 0 активного центра, которые и определяют способ действия деполимераз. [c.75]

Лизоцим в зависимости от условий кристаллизуется с образованием ряда полиморфных форм — тетрагональной, триклииной, моноклинной, орторомбической [29, 30]. Наиболее известна тетрагональная структура, с использованием которой и было получено большинство рентгеноструктурных данных. По мнению самого Филлипса [5], тетрагональная структура кристаллического лизоцима имеет один серьезный недостаток — молекулы фермента в ней подходят друг к другу особенно плотно и взаимодействуют в области участков Е и Р активного центра, что не позволяет наблюдать связывание сахаров с данными участками без разрушения кристаллов. Это, видимо, стимулировало изучение других кристаллических форм лизоцима [29—31], хотя и без особого успеха в выявлении новых деталей строения активного центра и механизма его действия. Более того, выяснилось, что триклигшый лизоцим еще менее пригоден в данном отношении для исследований, поскольку у него в кристаллической ячейке взаимно блокированы три участка активного центра — О, Е и Е [32, 33]. По предварительным данным, моноклинная и орторомбическая формы кристаллического лизоцима страдают тем же недостатком [34, 34а]. В настоян ее время надежды возлагаются на лизоцимы из других источников, такие как лизоцим из белка яиц черепахи [34], четвертичная структура которого практически идентична лизоциму из белка куриных яиц, но кристаллы содержат аномально большое количество воды. Возможно, и этом случае активный центр фермента будет более доступен для аналогов субстрата и эффекторов и соответствующий рснгеноструктурный анализ приведет к более определенным выводам о топографии связывающих участков активного центра. [c.154]

Без сомнения, наибольший вклад н изучение структуры лизоцима и механн зма его действия внес рентгеноструктурный анализ фермента. Вопрос об идентичности структуры лизоцима и его активного центра в кристалле и в растворе до конца еще не ре-щеи, н иа этот счет имеется много довольно противоречивых данных. Помимо этого, обнаружение конформационного перехода лизоцима с участием его активного центра в температурном интервале 20—30° С, привело к вопросу, в какой стеиени рентгеноструктурные данные, полученные нри температурах ниже 20° С, соответствуют строению фермента п его активного центра при обычных экспериментальных и физиологических условиях (как правило, при температурах выше 30° С). Ясно, что ответ на этот вопрос может быть получен только после соответствующих рентгеноструктурных исследований высокотемпературной формы лизоцима, которые до иоследнего времени не проводились. [c.201]

Помимо чисто химического, гомогенный катализ имеет громадное биологическое значение. В организмах и животных, и растений содержатся ферменты —органические вещества сложного строения, играющие роль катализаторов при разнообразных жизйенных процессах. Они обнаруживают резкую специфичность действия, так как каждый из них ускоряет только определенный процесс, не влияя на другие. В этом отношении ферменты превосходят неорганические катализаторы, которые большей частью могут ускорять ряд сходных по химизму реакций. 3 [c.346]

Сильное фармакологическое действие этих лекарственных препаратов основано на сходстве как строения, так и полярности структурного фрагмента 4-аминобензолсульфонамида с 4-амино-бензойной кислотой, являющейся основным фактором в микробиологическом синтезе фолиевой кислоты (гл. 19). Сульфона-мидные лекарства конкурируют с природными субстратами в адсорбции на ферменте, ограничивая тем самым рост микроорганизмов. Организмы человека и других животных не поражаются сульфонамидными препаратами, так как самц они не синтезируют фолиевую кислоту, а получают ее в готовом виде с пищей. [c.95]

Теперь перейдем к вопросу об источнике сырья, необходимого живому организму для построения белков, нуклеиновых кислот, углеводов и жиров. Таким источником является, как известно, пища. Ббльшая часть пи-ш,евых продуктов, потребляемых человеком и другими млекопитающими, содержит (наряду с водой, минеральными солями и витаминами) белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и жиры. Однако все они не могут быть непосредствеино использованы организмом, так как по своему строению сильно отличаются от белков, нуклеиновых кислот, углеводов и жиров, необходимых клеткам. Поэтому в организме все эти вещества разлагаются под действием ферментов на составные части, из которых организм затем строит нужные ему соединения. Белки, например, разрушаются в желудке человека до аминокислот, из которых затем создаются но- ые, нужные организму белки. [c.456]