Существует ли взаимодействие между связывающими центрами

Чем выше степень специфичности фермента, тем больше возможностей для создания предположений о строении активного центра фермента. Каждый случай проявления специфичности неизбежно отражает взаимодействие между ферментом и субстратом. Например, любое изменение молекулы глюкозы приводит к значительному уменьшению скорости окисления ее альдегидной функциональной группы глюкозооксидазой. Следовательно, между тем участком активного центра, который осуществляет окисление альдегидной группы, и теми его участками, которые связывают нереагирующие функциональные группы, существует тес- [c.103]

Фермент ксантозин-5 -фосфатаминаза иллюстрирует некоторые стороны механизма регуляции, которые могут отражать связывание на центре, отличном от активного центра. Этот фермент подвергается неконкурентному ингибированию антибиотиком псикофуранином, который структурно связан с регуляторными метаболитами этой системы. Так же как в случае многих ферментов подобного рода, ингибиторная активность может быть утрачена при добавлении веществ, которые, как можно ожидать, изменяют структуру белка, например мочевины или сульфгидрильных реагентов, или при фотоокислении в присутствии красителя метиленового голубого. Это происходит без нарушения каталитической активности фермента и указывает, что центр ингибирования отличается от каталитического центра. Взаимодействие фермента с меркаптоэтанолом приводит к частичному понижению чувствительности к ингибированию, хотя фермент продолжает связывать ингибитор. Это является дальнейшим подтверждением того, что в интактном белке существует область между каталитическим и регуляторным центрами, через [c.250]

В современной литературе вопросам функционирования олигомерных ферментов уделяется большое внимание. Уже в работах Кошланда, на основе концепции конформационной подвижности белков [53], развитой в принцип индуцированного соответствия , предложена модель работы олигомерных ферментов [104]. При этом используется идея о глобальной передаче конформационных изменений путем межсубъединичных взаимодействий. Модель Кошланда и др. основана на следующих постулатах в отсутствие лиганда белок существует в одной конформации лиганд, связываясь с субъединицей белка, вызывает в ней конформационное изменение, которое может передаваться на соседнюю субъединицу. Для описания связывания необходимо вводить столько констант, сколько существует центров связывания. В некоторых случаях это усложняет интерпретацию наблюдаемых экспериментальных данных. Однако, в принципе, аксиоматика этой модели такова, что кинетика практически любых олигомерных ферментов, для которых справедливо допущение о квазиравновесном связывании субстрата , может быть описана на ее основе. В зависимости от количества субъединиц и схемы взаимодействия между ними, модель допускает спектр состояний как лишенных симметрии, так и имеющих симметрию более низкого порядка по сравнению с максимальной, наблюдаемой у свободного фермента. [c.105]

ОН и др.) связывают такое же количество воды, как и в молекулах жирной кислоты или спирта. Расчеты сольватации полимеров по числу полярных групп в 1 юлекуле, с учетом данных табл. 15, хорошо сходятся с прямыми весовыми определениями сольватации (в граммах растворителя на 1 г полимера), которые для ряда белков в воде составляют 0,25—0,35 г/г, для нитроцеллюлозы в ацетоне 0,47 г/г, для крахмала—0,35 г/г, и др. Этот результат показывает, что при сольватации молекулы растворителя располагаются в виде одного слоя лишь вокруг полярных групп полимера, приблизительно пропорционально их содержанию в цепи. Неполярные участки, лежащие между полярны1 ш группами в полимерах, и составляющие, например, в белках или нитроцеллюлозе около половины веса полимера, остаются свободными от растворителя, т. е. топография гидратного слоя выражается рядом островков на молекуле полимера. На каждом из этих центров сольватации связанные 1 юлекулы растворителя обладают определенной продолжительностью жизни и статистическое равновесие связывания и освобождения молекул растворителя на сотнях центров, существующих в 1 юлекуле полимера, аналогично электрохимическому равновесию при ионизации поливалентных электролитов (стр. 105) или динамическому равновесию адсорбции-десорбции, выражаемому изотермой Лангмюра (стр. 93), хотя лишь в последнем случае процесс происходит на физической поверхности раздела. Этим объясняется, почему сольватационное равновесие или взаимодействие полимерных 1 юлекул в растворе иногда выражают уравнением адсорбционной изотермы или говорят об адсорбции молекул растворителя молекулами полимера. В наличии внутренней связи этих различных процессов заключается одна нз характерных особенностей коллоидных систем, которая отсутствует в растворах низко молекулярных веществ (см. главу первую). [c.175]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология