Ферментативные свойства

Некоторые энзимы построены только нз аминокислот и, следовательно, представляют собой простые белки. Другие энзимы наряду с высокомолекулярной белковой компонентой содержат также низкомолекулярную активную группу . В этих случаях ферментативное действие оказывает только соединение в целом ни активная группа, ни белковая компонента в отдельности ферментативными свойства.ми не обладают. Низкомолекулярную компоненту ферментов, которую Виль- [c.908]

ДНК тесно связана с явлениями наследственности. При изменении состава ДНК в клетках будут синтезироваться иные белки, не характерные для данного организма. А так как большинство белков обладают ферментативными свойствами, то при изменении состава ДНК прекратится синтез одних ферментов и появятся новые ферменты, которые ранее не образовывались в организме. Все это в конечном счете вызовет изменения в обмене веществ организма и приведет к изменению его свойств. [c.296]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Металлопротеиды — сложные белки, в состав которых входят какие-либо металлы. К этой группе относятся в основном белки, обладающие ферментативными свойствами. Таковы каталаза, пероксидаза, цитохромы, представляющие собой белки, содержащие железо аскорбатоксидаза, п-дифенолоксидаза, в состав которых входит медь. Иногда металлопротеиды объединяют в одну группу с хромопротеидами. [c.222]

Следует отметить, что многие белки сохраняют в монослоях свои ферментативные свойства и могут вступать в специфические реакции. Поэтому описываемые коллоидно-химические методы исследования пленок бел ков в совокупности с другими ценны для изучения различных свойств белков, они открывают путь к раскрытию механизма процессов обмена на границах раздела клеток и внутриклеточных структур в биологических объектах. Именно на таких границах происходит (в силу поверхностной активности) концентрирование биологически и физиологически активных веществ, проявляющих здесь свои важные специфические свойства (например, ферментативную активность). [c.66]

Микроорганизмы отличаются большой пластичностью обменных процессов, легко изменяют свои свойства и признаки и приспосабливаются к новым средам. Под влиянием внешней среды изменяться могут как морфологические свойства (внешняя форма, способность к спорообразованию, вид колоний), так и физиологические (изменение ферментативных свойств, приобретение способности усваивать новые питательные вещества). Например, в определенных условиях, в частности при накоплении в среде ядовитых веществ, некоторые микроорганизмы могут утратить свою способность к спорообразованию, причем, если это действие будет продолжительным, возникают аспорогенные расы, передающие по наследству новые свойства. [c.505]

Одновременно с изучением ферментативных свойств выявляют ботулинический токсин в фильтрате бульонной культуры и определяют его тип (см. выше). [c.198]

Особое теоретическое и практическое значение имеют и изменения ферментативных свойств природных полимеров. Так, было установлено [148] повышение активности пепсина и трипсина в растворе коллагена в результате механической деструк- [c.57]

Важным фактором биоповреждений полимерных материалов являются ферменты грибов, особенно оксидоредуктазы (каталаза, пероксидаза, полифенолоксидаза) и гидролазы (фосфатазы, липазы и др.). Имеется соответствие между видом материала и ферментативными свойствами растущей на нем микрофлоры [5] (табл. 45.2), [c.482]

Церулоплазмин представляет собой голубой белок с мол. весом 150 ООО и содержит 8 ионов Си+ и 8 ионов Си +. Это главный медьсодержащий белок крови, и на его долю приходится 3% общего содержания меди в организме. Церулоплазмин, по-видимому, каким-то образом связан с регуляцией содержания меди в организме так, при болезни накопления меди (болезни Вильсона) содержание церулоплазмина оказывается низким. Кроме того, церулоплазмин обладает ферментативными свойствами, напоминая в этом отношении лакказу он тоже может катализировать окисление Fe + в Fe3+. Последняя реакция имеет важное значение, поскольку лишь Fe + может присоединяться к транспортирующему железо белку трансферрину (дополнение 14-Г). По этой причине церулоплазмин иногда называют ферроксидазой. [c.448]

И, наконец, если ферменты по своим физико-химическим свойствам приближаются к растворимым белкам, то они должны, подобно последним, осаждаться из водных растворов без потери активности водоотнимающими средствами, в частности ацетоном, спиртом и сернокислым аммонием. Опыт показывает, что концентрированные растворы нейтральных солей щелочных металлов действительно вызывают осаждение ферментов, причем получаемые осадки полностью сохраняют свои ферментативные свойства. Один из наиболее важных и эффективных методов выделения и очистки ферментов сводится именно к осаждению их нейтральными солями щелочных металлов. [c.121]

Поскольку ферменты являются веществами белковой природы, былО даже высказано предположение, что вообще все белки живой протоплазмы обладают теми или иными ферментативными свойствами, т. е. являются [c.124]

Поскольку ферменты являются веществами белковой природы, было даже высказано предположение, что вообще все белки живой протоплазмы обладают теми или иными ферментативными свойствами, т. е. являются в какой-то мере ферментами, быть может, с неизвестной еще функцией. Наличие определенных ферментативных свойств у некоторых важнейших тканевых белков, например у белка мышц миозина, на долю которого приходится около 35% всего белка скелетной мышцы, было показано экспериментально В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой (стр. 440). [c.132]

Ферментативные свойства. Ферментативную активность измеряли на частично гидратированных образцах лизоцима. При условиях, когда активность низка (высокие значения pH и 0°С), раствор лизоцима смешивали с раствором, содержащим [c.127]

Подводя итог, можно заключить, что разнообразные изме -рения указывают на то, что конформация белка в порошке или пленке та же, что и в разбавленном растворе. Спектры ЭПР и ферментативные свойства чувствительны к малым (око-ко 1 А) изменениям конформации. По-видимому, удаление из белка растворителя, подобно включению молекулы белка в кристаллическую решетку, не влияет на конформацию основной цепи, хотя можно ожидать, что расположение групп боковых цепей, находящихся на поверхности молекулы, должно несколько изменяться. [c.132]

Фосфодиэстераза яда гюрзы при градиентной элюции с СЭ-целлюлозы разделилась на две четкие фракции. Обе фракции были идентичными по ферментативным свойствам [54]. Возможно, что в этом случае также было ложное расщепление . [c.226]

Изменение ферментативных свойств при механодеструкции [c.80]

БОРЬБА С ЗАГРЯЗНЕНИЯМИ ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ С ПОМОЩЬЮ МИКРООРГАНИЗМОВ. ГЕНЕТИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ СОЗДАНИЯ МИКРООРГАНИЗМОВ С НОВЫМИ ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ СВОЙСТВАМИ [c.318]

Белки в монослоях часто сохраняют свои ферментативные свойства (каталаза, трипсин) н способность к иммунным реакциям и связыванию антител. На этих свойствах основано исследование реакции специфических белков в ничтожно малых количествах. Интересный метод последовательного отложения многих белковых монослоев на твердых поверхностях был разработан Лэнгмюром и Шефером. [c.82]

К Поволоцкая и Е Скоробогатова [8] изучали витаминные и ферментативные свойства мицелия Pem illium и пришли к следующим выводам [c.217]

Изменение ферментативных свойств деполимериза- ция [c.9]

Итак, нейраминидазы патогенных микроорганизмов объединяет единство субстратной специфичности, характер каталитического действия, сходное отношение к одним и тем же активирующим или ингибирующим агентам. Особенности ферментативных свойств нейраминидазы определяют и характер ее действия на системы макроорганизма. Ферментативное десиалирование, осуществляемое нейраминидазой, является основой биологического эффекта, который вызывает этот фермент как фактор патогенности возбудителей инфекционных заболеваний. [c.353]

Получаемые при этом кристаллы белка, например яичного альбумина, оксигемоглобина, ряда ферментов и т. п. (рис. 3), обычно содержат еще большое количество воды и хорошо сохраняют свою кристаллическую форму лишь в том растворе, из которого они были осаждены. При отделении маточного раствора и высупливании белковые кристаллы (например, кристаллы белков, наделенных (ферментативными свойствами), теряя воду, обычно разрушаются и превращаются в аморфную массу. [c.15]

Среди белков, наделенных ферментативными свойствами, можно обнаружить не только простые белки, не имеющие обособленных простетических групп (к числу которых принадлежат, например, различные гидролизы), но и типичные сложные белки (протеиды), состоящие из белкового компонента и небелковой простетической группы. К числу таких ферментов — протеидов — относится, в частности, ряд ферментов, катализирующих различные окислительно-восстановительные процессы. [c.68]

Всеобщее внимание к миозину было привлечено после опубликования работ В. А. Энгельгардта и М. Н. Любимовой (1939), показавших наличие у миозина ферментативных свойств — способности катализировать расщепление аденозинтрифосфорной кислоты на аденозиндифосфориую кислоту и Н3РО4. Одновременно было установлено, что под влиянием аденозинтрифосфорной кислоты изменяется физическое состояние миозина — повышается эластичность и растяжимость ферментативно активных миозиновых нитей. [c.417]

Конечно, приведенные примеры не охватывают все случаи изменения ферментативных свойств природных полимеров в результате механодеструиции, и в дальнейшем по мере необходимости оказанное выше будет дшолнено новыми фактами. [c.81]

Ф. из бактерий в окисленной форме имеют максимумы абсорбции при 285, 300 и 390 ммк в восстановленной форме имеет максимум при 260 ммк. Ф. в восстановленной форме быстро окисляется кислородом воздуха. Ф. из хлоропластов шпината (наз. ранее фотосйптетической п приди пн уклеотидредуктазой ) отличается от Ф. из бактерий по мол. весу (17 ООО), по содержанию железа (6 атомов на молекулу) и по спектральным характеристикам (максимумы абсорбции при 276, 330, 420 и 465 ммк). Ф. из хлоропластов и Ф. из бактерий оказались очень близкими по ферментативным свойствам и способны взаимно заменять друг друга в нек-рых окислительно-восстановительных реакциях. [c.211]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология