Глицин в подвижных цепях

Так, например, была определена структура НЬ S, имеющего большую электрофоретическую подвижность, чем НЬ А, и отличающегося от НЬ А тем, что у него в положении 6 р-цепи глутаминовая мислота заменена валином формула этого гемоглобина а р . В НЬ G (afP ) глутаминовая кислота в положении 7 заменена глицином в НЬ Е глутаминовая кислота в положении 26 — лизином в НЬ Цюрих (а Р ) гистидин в положении 63 — аргинином. Возможны замещения аминокислот и в а-цепи. [c.132]

СО N H2 СООН, который также принадлежит к незаменимым аминокислотам. Было найдено [1405] увеличение отношения D/N в выделенном лейцине по сравнению с вводимым с пищей. В этом случае синтеза углеродной цепи не происходит и количество дейтерия остается постоянным, но уменьшается благодаря идущему переаминированию. Из изменения отношения вычислено, что у крысы за 3 дня обновляется не менее лейцина и переаминируетсяоколо7зего. В дальнейшем, однако,былонайденоуменьше-1ше для /-лейцина, выделенного из мочи, если дейтерий вводился при а-углероде [1408]. Такого уменьшения не было для дейтерий при р-и [ -углеродах. Также уменьшалось отношение при дейтерий в а-положении глицина. Эти данные указывают на некоторую подвижность а-угле-родов обеих аминокислот. По-видимому, эта подвижность связана с эноли- [c.491]

Л. с наибольшей скоростью расщепляет лейцил-иептиды, однако оиа действует и иа пептиды с др. алифатич. N-концевыми аминокислотами, иричем скорость гидролиза уменьшается с уменьшением длины алифатич. цепи в ряду лейцин — норвалин — валин — аланин - глицин. Со значительно меньшей скоростью Л. расщепляет пептиды с N-концевыми остатками фенилаланина, тирозина, гистидина илп триптофана. Помимо пептидов, Л. также гидролизует амиды аминокислот, в частности лейцинамид. Действие Л. строго стереоспецифично и направлено только на остатки L-аминокислот. Л. широко распространена в животных и растительных тканях, а такжо у нек-рых микроорганизмов. Л., выделенная пз почек свиньи и очищенная путем фракционирования ацетоном и (NH4)2S04, а также с помощью электрофореза в крахмальном геле, имеет оптимум активности при рП 7,8—9,3, обладает электрофоретич. подвижностью [c.470]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология