Гидролиз эфиров аминокислот, амидов и пептидов

Химотрипсин обладает более широкой субстратной специфичностью, чем трипсин. Он катализирует гидролиз не только пептидов, но и эфиров, амидов и других ацилпроизводных, хотя наибольшую активность он проявляет по отношению к пептидным связям, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы ароматических аминокислот — фенилаланина, тирозина и триптофана. [c.363]

ХИМОТРИПСИН, фермент класса гидролаз, относится к эндопептидазам. Мол. масса бычьего X. 25 300, р1 9, оптим. каталитич. активность при pH 7,5—8,0, состоит из трех цепей, связанных дисульфидными мостиками. По типу каталитяч. центра относится к группе серин-гистидиновых гидролаз. Образуется в поджелудочной железе позвоночных из предшественника (химотрипсиногена) последоват. отщеплением двух дипептидов в середине цепи. Катализирует гидролиз белков, пептидов, эфиров и амидов аминокислот проявляет специфичность к гидрофобным аминокислотам, участвует в расщеплении белков пищи в тонком кишечнике. Ингибируется ионами тяжелых металлов, борорг. к-тами, диизопропилфторфосфатом и др. Избирательно гидролизует белки пораженных тканей. Использ. для лечения тромбозов, ожогов. [c.654]

Трипсин проявляет высокую специфичность, расщепляя лишь пептидные связи, в образовании которых принимают участие основные аминокислоты, такие, как лизин и аргинин. Наряду с пептидными трипсин гидролизует амидные и сложноэфирные связи, образованные лизином и аргинином, причем амиды расщепляются быстрее пептидов, а сложные эфиры — еще быстрее. [c.305]

Гидролиз эфиров аминокислот, амидов и пептидов [c.351]

Синтез эфиров N-защищенных дипептидов также протекает без рацемизации. Цианметиловые эфиры свободных аминокислот и пептидов получают из соответствующих N-защищенных соединений путем кислотного отщепления тритильной, формильной или трет-бутилоксикарбонильной группы [837, 1466, 2018]. Концентрация кислоты не должна быть особенно высокой во избежание возможного гидролиза циангруппы до соответствующего амида (45) [c.150]

Папаин проявляет широкую субстратную специфичность он катализирует гидролиз пептидов, амидов, эфиров и тиоэфиров. Акцепторами ацильных групп могут при этом служить помимо воды также и различные нуклеофильные агенты. Пептиды, содержащие в своем составе разнообразные аминокислоты, эффективно расш,епляются папаином при условии, что эти аминокислоты имеют L-конфигурацию. На основании ряда данных можно полагать, что для каталитической активности папаина суш,ественное значение имеет тиоловая группа цистеина. [c.431]

Химотрипсин Гидролизует пептиды, амиды, сложные эфиры и т. п., в особенности по месту связей, в которых участвуют карбоксильные группы ароматических L-аминокислот [c.193]

С. стабильны при pH 5,3-6,5, автолизуются при pH > 8, быстро теряют активность при pH < 5 стабилизируются солями Са . С. BPN катализирует гидролиз б ков и пептидов с макс. скоростью при pH 7-8, С. arlsberg-при pH IO-II. Оба фермента катализируют гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот с макс. скоростью при pH ок. [c.451]

Метиловые эфиры (-ОМе) и этиловые эфиры (-ОЕ1) применялись в пептидном синтезе уже Фишером и Курциусом. Снятие этих защит по окончании пептидного синтеза проводят мягким щелочным гидролизом в диокса-не, метаноле (этаноле), ацетоне, ДМФ с добавлением различных количеств воды. Названные алкиловые эфиры следует применять для синтеза коротких пептидов, так как с ростом цепи гидролитическое расщепление затрудняется, а применение жестких условий гидролиза повышает опасность побочных реакций. Следует избегать избытка щелочи, в противном случае может произойти рацемизация и другие побочные реакции. Оба алкильных эфира устойчивы к гидрогенолизу и мягкому ацидолизу. При гидразиноли-зе они переходят в гидразиды, что можно использовать для дальнейшей конденсации фрагментов с помощью азидного метода. При аммонолизе метиловые и этиловые эфиры дают амиды. Это применяют в тех случаях, когда С-концевая аминокислота должна нести амидную группу. [c.117]

Следовательно, полипептидная цепь при биосинтезе белков растет в направлении от N-конца к С-концу, а фермент, вмонтированный в рибосому и катализирующий это химическое превращение, является пептидил трансферазой. Образование полипептидов из аминоацил-тРНК представляет собой превращение сложных эфиров в амиды, которое термодинамически разрешено, т. е. для этого процесса AG < 0. Энергия Гиббса, необходимая для превращения аминокислот в пептиды, сообщается аминокислоте вне рибосомы на стадии аминоацилирования тРНК, сопряженного с гидролизом АТФ до АМФ и пирофосфата и катализируемого соответствующими аминоацил-тРНК-синтетазами (см. 4,6). [c.188]

Кеннер [1212] предложил использовать в синтезе пептидов в качестве С-защитных групп фениловые эфиры. Они могут быть получены, аналогично другим ариловым эфирам, взаимодействием N-защищенной аминокислоты с дифенилсульфитом или трифенилфосфитом (см. стр. 144). Их можно синтезировать также с помощью хлорангидридного и ангидридного методов [265] в случае N-защищенных пептидов при этом происходит рацемизация. Фениловые эфиры аспарагиновой и глутаминовой кислот получают путем расщепления их внутренних ангидридов под действием фенола. Любой из методов предполагает последующее удаление N-защитных групп. Сложноэфирная связь аминокислоты с фенолом претерпевает полный гидролиз при pH 11 в водном ацетоне или при pH 7,5 при кипячении в водном диоксане в присутствии имндазола. Кипячение фениловых эфиров аминокислот с минеральными кислотами в водном диоксане вызывает рацемизацию [1212]. Клигер и Гибиан [1260] отмечали большую склонность фениловых эфиров к гидразинолизу и образованию амидов (о применении фениловых эфиров в синтезе пептидов см. стр. 149). [c.102]

По сравнению с другими иротеолитическими ферментами (трипсин, химотрипсин) пенсии менее специфичен и обладает большим диапазоном действия Пепсин гидролизует пептиды и не действует на сложные эфиры и амиды. Наиболее легко расщепляются пептидные связи между ароматическими и дикарбоновыми Z-аминокислотами. [c.304]

Свободные трет-бутиловые эфиры большинства аминокислот представляют собой устойчивые жидкости, перегоняющиеся без разложения. Они не претерпевают самоконденсации [48] даже при хранении при комнатной температуре (о самоконденсации грет-алкиловых эфиров глицина см. [2395]) это является еще одним достоинством грег-бутиловых эфиров в дополнение к их способности легко расщепляться под действием кислот. Они весьма устойчивы к гидразинолизу и аминолизу [48] и значительно труднее омыляются щелочью, чем соответствующие метиловые и этиловые эфиры. Благодаря этим ценным свойствам грег-бутиловых эфиров их введение в химию пептидов значительно расширило возможности синтеза пептидов, содержащих, в частности, остатки аминодикарбоновых кислот. В то же время не следует считать, что р-трег-бутиловые эфиры аспарагиновой кислоты всегда устойчивы к действию гидразина и щелочи [2017а]. и-трет-Бутиловые эфиры аминодикарбоновых кислот являются весьма удобными производными для синтеза соответствующих а-пептидов [1173, 1974, 1975, 2007, 2019, 2598, 2598а], и, наоборот, а-грет-бутиловые эфиры можно с успехом использовать для получения со-пептидов аминодикарбоновых кислот [2274, 2281, 2283]. трег-Бутиловые эфиры настолько устойчивы к действию щелочей, что в их присутствии можно проводить гидролиз нитрильной группы до соответствующего амида [1419]. Синтезы трет-бутиловых эфиров аргинина, N -зaмeщeннoгo аргинина, гистидина и триптофана до настоящего времени не описаны. Этерификация серина и треонина с помощью изобутилена сопровождается алкилированием гидроксильных групп с образованием 0-эфира [228] правда, это не приводит к каким-либо осложнениям, поскольку простые трет-бутиловые эфиры расщепляются с такой же легкостью, как и соответствующие сложные эфиры. Напротив, при синтезе пептидов, содержащих остатки оксиаминокислот, простые трет-бутиловые эфиры иногда целесообразно использовать в качестве 0-защитной группы [230, 457, 1962 [c.95]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология