Ионные радиусы (вклейка)

Радиальное распределение в проекции, аппроксимация—541, 596 Радиусы атомные—207 Радиусы ионные—200—201 (вклейка) Радиусы ковалентные и межмолекулярные—209 [c.623]

Как отмечалось, кальций связывается в центре 12-членной аминокислотной петли, шесть лигандов которой прямо участвуют в координации ионов Са " . Са +-связывающие петли довольно консервативны по своей первичной структуре. Так, в положении 1, как правило, располагается остаток Asp, а в положении 12 — остаток Glu. Положения 4 и 6 часто заняты остатками Gly, а остатки в положениях 3, 5 и 9 имеют в боковой цепи атомы кислорода (Asp, Asn, Thr, Ser, реже Glu и Gin). Кальций координируется шестью (или семью) лигандами, расположенными в вершинах октаэдра (рис. 119—см. вклейку) или в вершинах пентагональной бипирамиды. При этом главную роль в связывании ионов Са играют атомы кислорода карбоксильных или спиртовых групп, кислород карбонильной группы пептидной связи (лиганд в положении 7, -Y), а также кислород молекулы воды. Связывание ионов Са2+ в Са2+-связывающей петле сопровождается конформационными изменениями, которые затрагивают как структуру петли, так и структуру ограничивающих ее с двух сторон а-спиральных участков. Следствием этих конформационньгх перестроек часто является изменение (как правило, увеличение) а-спиральнос-ти, ориентации а-спиралей относительно друг друга, а также изменение гидрофобности молекулы белка. Все вместе это влияет на способность Са2+-связывающего белка взаимодействовать с белками-мишенями и обеспечивает Са -зависимую регуляцию многочисленных реакций, протекающих в клетке. Ионы имеют меньший радиус, чем ионы Са . Вследствие этого они менее прочно связываются в катионсвязываю-щих центрах и вызывают заметно меньшие конформационные изменения в общей структуре анализируемых белков. [c.210]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология