Кальций-связывающие белки

Вулканическая деятельность во всех ее проявлениях играла в этом отношении выдающуюся роль. Обогащая обширные зоны поверхности, в том числе и те, которые граничили с водоемами, соединениями металлов, вулканы способствовали развитию каталитических реакций. Вещества, выбрасываемые во время извержений, получаются в активном состоянии это, например, оксид кремния (IV) в форме высокопористой массы —пемзы, образующейся при застывании кислых лав (ее пористость достигает 80%) и др. Другой важной породой, которая могла функционировать и как адсорбент, фиксирующий на своей поверхности разнообразные частицы, и как катализатор, является глина. Глины относят к числу древнейших пород. Глинистые минералы (например, монтмориллонит) имеют пластинчатое строение силикатные слои, максимальное расстояние между которыми равно приблизительно 1,4 нм, разделены слоями молекул воды толщина этих слоев может изменяться в широких пределах. Глины обратимо связывают катионы и таким образом могут служить в качестве регулятора солевого состава окружающей водной среды. Скопление органических веществ на поверхности глинистых минералов, возможно, сыграло решающую роль в появлении предбиологических структур и возникновении жизни (Д. Бернал). По Акабори, из формальдегида, аммиака и циановодорода в абиогенную эру образовался амино-ацетонитрил, который подвергался гидролизу и полимеризации на поверхности глин, образуя вещества, близкие к белкам. Акабори показал, что нагревание аминоацетонитрила с кислой глиной ведет к появлению продукта, дающего биуретовую реакцию (реакция на белок). Твердые карбонаты, которые входят в большом количестве в состав земной коры, вероятно, катализировали процесс образования углеводов. Гидроксид кальция также может служить катализатором в таких процессах. Исходным веществом для синтеза углеводов служит формальдегид. Прямым опытом доказано (Г. Эйлер и А. Эйлер), что гликолевый альдегид и пентозы получаются из формальдегида в присутствии карбоната кальция. Схему образования углеводов из простейших соединений предложил М. Кальвин. [c.377]

Ионы многих металлов, в том числе железа (Ре), калия (К), кальция (Са) и магния (М ), необходимы для здоровья человека. Л,о 10% наших потребностей в этих элементах удовлетворяется за счет минералов, растворенных в питьевой воде. Другие металлы, называемые тяжелыми, образованы более массивными атомами, чем металлы, необходимые для здоровья. Они также могут растворяться в воде в виде ионов. Наиболее важные тяжелые металлы свинец (РЬ), ртуть (Hg) и кадмий (Сс1). Ионы этих элементов токсичны даже в малых количествах. Они связываются с белками, из которых состоит живой организм, и приводят к их неправильному функционированию. Отравление тяжелыми металлами может приводит), к очень серьезным последствиям. Сюда относятся повреждения нервной системы, почек, печени, слабоумие и даже смерть. Свинец, ртуть и кадмий особенно опасны, поскольку они широко распространены и могут попадать в пищу или воду. По мере накопления в организме эти элементы могут стать еще более опасными. [c.72]

Кровяная плазма, полученная по описанной выше методике, представляет собой жидкость, слегка окрашенную каротиноидамн, и содержит следующие белки альбумины (растворимы в 5%-ном солевом растворе), липопротеины, фибриноген и протромбин. Из цельной крови без защитных добавок при стоянии через несколько минут выделяются хлопья в результате превращения растворимого глобулярного фибриногена в н< растворимый нитевидный белок—фибрин, нити которого образуют ячеистую структуру сгустков. Это превращение происходит под влиянием протромбина и ионов кальция. Центрифугирование свернувшейся крови приводит к отделению смеси фибрина и красных кровяных тел. Надосадочная жидкость представляет собой кровяную сыворотку, которая отличается от плазмы тем, что не содержит фибриногена. Витамин К является антигеморрагическим агентом, так как он снижает концентрацию протромбина. Цитрат и гепарин предупреждают свертыванис крови, связывая ионы кальция. [c.670]

Белки легко взаимодействуют с другими ионами, кроме водородных, в частности с ионами кальция, магния, фосфата и бикарбоната. Образующиеся связи настолько прочны, что указанные ионы нельзя отделить ни диализом, ни электрофорезом, и лишь электродиализом удается это сделать [26]. Прочность связей образующихся между молекулами белка и ионами кальция или фосфата обусловлена высоким электростатическим действием двувалентных неорганических ионов. Одновалентные ионы, например ионы калия, натрия или хлора, связываются менее прочно поэтому для электрометрического титрования и используют едкий натрий, едкий калий и соляную кислоту. Недавно, однако, было найдено, что белки соединяются также и с ионами хлора [27]. Наиболее вероятно, что последние связываются положительно заряженными группами белковой молекулы. [c.84]

Коэффициент активности кальция в сыворотке крови значительно ниже, чем в стандартном растворе равной ионной силы и концентрации, вследствие связывания большой части ионов этого элемента белком и образования недиссоциированных комплексов в растворе. В основном Са + связывают три аниона — бикарбонат, фосфат, цитрат. В физиологических растворах уменьшение активности Са + обусловлено в основном бикарбонатом. Распределение кальция во внеклеточной и внутриклеточной средах очень неоднородно. Во внеклеточной жидкости помимо ионизированного кальция имеется кальций, связанный белком и находящийся в виде хелатов. На внешней поверхности клетки кальций связан с функциональными группами мембраны и мукопротеинами — в общей сложности в этих компонентах сосредоточено около 90% общего кальция клетки. [c.496]

Рассмотрим особенности основных метаболических путей минеральных веществ. Минеральные вещества поступают в организм в свободном или связанном виде. Большая часть минеральных веществ всасывается в кишечнике путем активного транспорта в желудке всасываются только сольватированные ионы. Затем всосавшиеся минеральные соединения из желудочно-кишечного тракта поступают в кровь и лимфу, где связываются со специфическими транспортными белками. Из организма минеральные вещества выделяются главным образом в виде солей и ионов с мочой — элементы натрий, калий, кальций, магний, хлор, кобальт, иод, бром, фтор с калом — железо, кальций, медь, цинк, марганец, молибден и др. [c.452]

Металл, благодаря способности образовывать хелатные комплексы, обеспечивает стабильность макроструктуры нативных белков-ферментов, необходимой для проявления их каталитической активности. Участие металла в поддержании макроструктуры фермента хорошо видно на примере алкогольдегидрогеназы. Этот фермент содержит в молекуле четыре атома цинка, причем удаление цинка приводит не только к инактивации, но и к диссоциации фермента на четыре неактивные субъединицы. В случае а-амилазы атомы кальция связывают несколько субъединиц белка в каталитически активный полимер. [c.244]

Гемоцианины содержат медь и связывают по одной молекуле кислорода на каждую пару ионов Си(1). Окси-форма этих белков окрашена в синий цвет, а дезокси-форма почти бесцветна. Природа лигандов, окружающих медь, неизвестна. Гемоцианины встречаются только у моллюсков и членистоногих (ракообразных и паукообразных) и находятся в растворенном в крови состоянии (или в гемолимфе), где они составляют обычно 90—98% всего белка. Субъединицы содержат по два атома меди и характеризуются молекулярным весом 50 ООО—74 ООО. Они образуют агрегаты с молекулярным весом до 9-10 . Только вирусы превосходят эти агрегаты по своим размерам. Согласно данным электронной микроскопии, эти субъединицы образуют упорядоченные структуры типа сфер, кубов, колец и др. (см., например, работу [78]). Константа равновесия связывания кислорода может зависеть от кооперативных эффектов, pH и концентрации катионов кальция и магния (см. например, [76]). [c.144]

В заключение необходимо отметить, что при интерпретации кривых титрования белков возникает ряд трудностей, зависящих от целого ряда обстоятельств. Так, белки содержат очень большое число ионогенных групп, связывающих и отдающих протоны. Кривые титрования показывают, что на 1 г белка требуется около 1 ммоля кислоты и 1 ммоля основания. При молекулярном весе белка порядка 100 000 на одну белковую молекулу приходится, следовательно, около 100 кислых и 100 основных, групп. Однако точно установить число тех или иных основных групп затруднительно, поскольку на кривой титрования имеется некоторое перекрывание в области pH между 8 и 12. Следовательно, pH 8,5 принимается в качестве конечной точки нейтрализации а-аминогрупп и имидазольных групп до некоторой степени произвольно. На характере кривой титрования сказывается и взаимодействие белков с другими ионами, кроме водородных. В частности, белки образуют прочные связи с такими двухвалентными ионами, как ионы кальция, магния, фосфата и карбоната, а также одновалентными ионами хлора. Как уже говорилось, такое взаимодействие приводит к сдвигу изоионной точки и изменению электрохимических свойств белка-за счет нейтрализации ионогенных групп, что приводит к искажению-кривой титрования. Сдвиг изоионной точки особенно велик тогда, когда в растворе находятся ионы фосфатов, которые наиболее прочно связываются основными группами. [c.163]

Регулирующее влияние кальция на многие стороны метаболизма зависит от его взаимодействия с кальциевым внутриклеточным рецептором — белком кальмодулином. Название белка отражает его функ. ию модулятора Са-зависимых процессов. Это кислый (изоэлектрическая точка при pH 3,0—4,3), термостабильный низкомолекулярный (М,. = 16,7 кД, 148 аминокислот) белок. Обладает высоким сродством к кальцию, связывая четыре иона Са + на 1 моль. Комплекс Са + — кальмодулин активирует многие ферментные системы, например протеинкиназы, фосфодиэстеразу, транспортную Са +-АТРазу, АТРазу динеина жгутиков, АТРазу актомиозина и др. С участием кальмодулина регулируется концентрация внутриклеточного кальция. Кальмодулин может связываться с различными мембранами в клетке и легко переходит в цитозоль, причем в присутствии Са + комплексы кальмодулина с другими белками более прочны, чем без Са +. Комплекс Са " — кальмодулин в клетках активирует деятельность сократительных белков, тормозит разборку микротрубочек, участвует в секреторных и многих других процессах. [c.248]

Биологическое действие. Ретинол действует подобно гормонам, проникающим в клетку, — связывается с ядерными белками и регулирует экспрессию определенных генов. Он необходим для осуществления нормальной репродуктивной функции. Ретиналь участвует в акте зрения. 11-/(ис-ретиналь связан с белком опсином и образует родопсин. На свету родопсин диссоциирует, и г<мс-ретиналь переходит в транс-ретналъ. Реакция сопровождается конформационными изменениями мембран палочек и открытием кальциевых каналов. Быстрый вход ионов кальция инициирует нервный импульс, который передается в зрительный анализатор. Для повторного восприятия (т.е. в темноте) транс-ретиналъ восстанавливается алкогольдегидрогеназой в транс-ретинол (здесь возможны потери витамина А). Транс-ретинол изомеризуется в <мс-ретинол (здесь возможно восполнение витамина А). Z/мс-ретинол окисляется в г<мс-ретиналь, который, соединяясь с опсином, образует родопсин. Система свето-ощущения готова к восприятию следующего кванта света. Ретиноевая кислота участвует в синтезе гликопротеинов, усиливает рост и дифференцировку тканей. Ретиноиды обладают антиопухолевой активностью и ослабляют действие канцерогенов. Р-Каротин — антиоксидант и способен обезвреживать пероксидные свободные радикалы (ROO ) в тканях с низким парциальным давлением кислорода. [c.333]

Действие гормонов на внутриклеточные процессы может осуществляться ионами кальция (Са ). При взаимодействии гормона с рецептором активизируются системы транспорта ионов через мембрану. Кальций поступает в цитоплазму клеток из внешней среды или из внутриклеточных депо. Он связывается с Са2+-зависимыми белками, одним из которых является кальмодулин. Комплекс Са " —кальмодулин повышает активность разных внутриклеточных ферментов, что ведет к изменению биохимических процессов и физиологических функций. [c.140]

Саркоплазматический ретикулум (СР) — это внутриклеточная мембранная система взаимосвязанных уплощенных пузырьков и канальцев (цистерн), которая окружает саркомеры миофибрилл (см. рис. 116). На внутренней его мембране расположены белки, способные связывать ионы кальция. Основная функция СР заключается в регуляции содержания ионов кальция в пространстве между актином и миозином, уровень которого изменяется при сокращении — расслаблении от 10 до 10 моль л Под воздействием нервного импульса СР выбрасывает ионы a , а после прекращения его воздействия снова поглощает Са " . На мембране СР расположены также рибосомы, на которых происходит биосинтез белков. [c.294]

Ионы кальция необходимы для нормального свертывания крови, нормальной деятельности сердца, понижения возбудимости отдельных участков нервной системы. Кальций уменьшает способность белков связывать воду, понижает клеточную проницаемость. [c.154]

Кроме специфических Са2+-связывающих белков, ион Са + связывают также и другие белки. К их числу относятся а-амилазы (гл. 7, разд. В.6), термолизин (гл. 7, разд. Г.4), стафилококковая нуклеаза (гл. 7, разд. Д.5), конканавалин А (рис. 5-7) и некоторые белки системы свертывания крови (рис. 6-16). Последние представляют особый интерес, поскольку они содержат специфичеомие Са2+-связывающие участки, образование которых зависит от витамина К (дополнение 10-Г). Ионы кальция связываются также с различными углеводами, например с карагениновыми гелями (гл. 2, разд. В.5). [c.375]

Соли, как уже указывалось, могут в известных количествах связываться белками протоплазмы клеток, причем ионы солей переходят при этом в осмотически неактивное состояние. Это инактивирование ионов клеточными белками можно рассматривать как один из механизмов местной регуляции осмотического давления и со.певого обмена. Однако такому инактивированию подвергаются в основном лишь ионы ш,елочноземель-ных металлов — кальция и магния, а также отчасти ионы калия и фосфорной кислоты. Соли натрия, встречающиеся главным образом во внеклеточных (экстрацеллюлярных) жидкостях — плазме крови, лимфе, ликворе и т. д., — находятся преимущественно в ионизированной форме. [c.419]

Мышечные белки. Различают две группы саркоплазматические и миофибриллярные. Саркоплазматические белки экстрагаруются из мышц солевыми растворами с малой ионной силой. К ним относятся миоглобин, способный связывать кислород, ферменты гликолиза и митохондрий, белки, участвующие в обмене кальция, — кальсеквестрин и белок с высоким сродством к кальцию . Миофибриллярные белки экстрагируются из мышц солевыми растворами с высокой ионной силой. Эти белки составляют основу молекулярной структуры миофибрилл. [c.458]

В основе сокращения мышцы лежит скольжение нитей белков — актина и миозина — друг по другу. Но с молекуладш миозина соединены молекулы еще одного белка — тропонина, который препятствует скольжению, играя роль своеобразного тормоза. Ионы кальция, связываясь с тропонином, выключают этот тормоз и запускают сокращение. [c.104]

Ионы кальция связываются особым низкомолекулярным белком—кальмодулином, активируя его последний, в свою очередь, активирует ферменты плазмалеммы, способствующие выкачиванию Са + из цитоплазмы кальций и ауксин перемещаются от клетки к клетке на нижнюю сторону корневого чехлика. Накопившийся внизу Са + затем способствует передвижению ауксина из чехлика к зоне растяжения корня. Свободный кальций в корневом чехлике необходим для гравитропиче-ской реакции. [c.426]

Семейство спектрина — одно из самых интересных в группе тех сшивающих белков, на которые кальций непосредственно не действует. Собственно спектрин — это тетрамер (ар)г, обнаруженный первоначально в мембранном скелете эритроцитов. ар-Димеры связываются друг с другом хвост к хвосту , а головки молекул остаются свободными и могут взаимодействовать с олигомерами актина. а-Субъединица каждого димера может, кроме того, взаимодействовать с кальмодулином — кальций-связывающим белком, участвующим во многих регулируемых кальцием процессах. До сих пор неизвестно, какое действие оказывает связывание кальмодулина на активность спектрина. Спектриноподобные молекулы найдены к настоящему времени в клетках многих типов [10, 11, 12], так что правильнее будет говорить о семействе спектрина. а-Субъединица спектрина из эритроцитов имеет мол. массу 240 кДа. Иммунологически родственный ей белок с такой же мол. массой был обнаружен [c.15]

Как отмечалось, кальций связывается в центре 12-членной аминокислотной петли, шесть лигандов которой прямо участвуют в координации ионов Са " . Са +-связывающие петли довольно консервативны по своей первичной структуре. Так, в положении 1, как правило, располагается остаток Asp, а в положении 12 — остаток Glu. Положения 4 и 6 часто заняты остатками Gly, а остатки в положениях 3, 5 и 9 имеют в боковой цепи атомы кислорода (Asp, Asn, Thr, Ser, реже Glu и Gin). Кальций координируется шестью (или семью) лигандами, расположенными в вершинах октаэдра (рис. 119—см. вклейку) или в вершинах пентагональной бипирамиды. При этом главную роль в связывании ионов Са играют атомы кислорода карбоксильных или спиртовых групп, кислород карбонильной группы пептидной связи (лиганд в положении 7, -Y), а также кислород молекулы воды. Связывание ионов Са2+ в Са2+-связывающей петле сопровождается конформационными изменениями, которые затрагивают как структуру петли, так и структуру ограничивающих ее с двух сторон а-спиральных участков. Следствием этих конформационньгх перестроек часто является изменение (как правило, увеличение) а-спиральнос-ти, ориентации а-спиралей относительно друг друга, а также изменение гидрофобности молекулы белка. Все вместе это влияет на способность Са2+-связывающего белка взаимодействовать с белками-мишенями и обеспечивает Са -зависимую регуляцию многочисленных реакций, протекающих в клетке. Ионы имеют меньший радиус, чем ионы Са . Вследствие этого они менее прочно связываются в катионсвязываю-щих центрах и вызывают заметно меньшие конформационные изменения в общей структуре анализируемых белков. [c.210]

На основании изложенных выше литературных и экспериментальных данных можно предложить следующую гипотетическую схему биохимических процессов, возникающих в простейшем случае лод действием ауксина в растительной клетке, находящейся в фазе растяжения. Молекула ИУК, являющаяся донором электрона, образует лабильный комплекс с гипотетическим рибонуклеопротеидом-переносчиком поверхностной мембраны. Образование такого комплекса приводит к увеличению количества фосфатных групп, освобождающихся от связи с белком. Активированный таким образом переносчик связывает кальций пектатов клеточных стенок свободными фосфатными группами и транспортирует его на внутреннюю сторону мембран. Эта реакция идет с использованием энергии АТФ, в результате чего усиливается окислительное фосфорилирование и дыхание. В реакции переноса кальция принимают участие сократительные белки, содержащие сульфгидрильные группы. Перемещение кальция сопровождается изменением мембранного потенциала и активности ферментов, локализованных в мембранах и клеточных стенках (аскорбатоксидазы, метилпектинэстеразы). Изменяется также поглощение и выделение ряда катионов и анионов, в частности, увеличивается поглощение калия. В результате удаления части кальция клеточная стенка становится более пластичной, вследствие чего возрастают сосущая сила и поступление воды в вакуоль. Начинается растяжение клеточной оболочки. Переносчик под действием РНК-азы распадается на внутренней стороне мембраны и затем ресинтезируется для переноса новых ионов кальция. Растяжение клеточной стенки индуцирует системы синтеза пектинов, целлюлозы и других компонентов оболочки. Эти процессы также сопровождаются затратой энергии и усилением интенсивности дыхания. Растяжение и увеличение гидратации цитоплазмы приводит к уменьшению ее вязкости и активизации гидролитических ферментов. Вслед за поглощением воды в вакуоль поступают осмотически активные вещества, поддерживающие сосущую силу клетки. [c.42]

Молекула тропонина состоит из трех полипептидных цепей с мол. массами от 18 000 до 37 000 дальтон. Один полипептид (Т) прочно связывает тропонин с тропомиозииом в участке, расположенном приблизительно на одной трети расстояния от С- до N-конца, со стороны С-конца. Второй полипептид (I), входящий в состав тропонина, взаимодействует с актином в отсутствие ионов Са + и работает вместе с остальными двумя полипептидами, удерживая тропомиозин в таком положении, в котором он ингибирует гидролиз АТР. Когда третий полипептид (С-субъединица) присоединяет ионы кальция, то ингибирование прекращается и может начаться сокращение. Однако общая картина функционирования всей этой машины остается непонятной. По данным рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии [93, 94], при связывании кальция с тропонином тропомиозин отклоняется от S1 примерно на 20°, открывая активный центр для взаимодействия миозин — АТР—актин (рис. 4-24). Возможно, тропомиозин катится наподобие ролика вдоль поверхности актина, открывая центры одновременно в семи молекулах актина Если это действительно так, то какого рода мотор используется при этом и что не позволяет ролику упасть с актина Обо всем этом мы может только догадываться. Вполне возможно, что боковые цепи отдельных аминокислотных остатков тропомиозина, выступающие наподобие зубцов на субмикроскопической шестеренке, входят в комплементарные углубления актина. Тогда возникает вопрос почему связывание иона кальция с тропомиозииом приводит к тому, что тропомиозии начинает катиться , как ролик, по актину Мы знаем, что присоединение металлов к белкам может приводить к очень сильным конформационным изменениям (разд. В.8.в). Не исключено, что конформационное изменение С-субъединицы тропонина [c.325]

Характерная функция ионов Са + у живых существ состоит в способности активировать различные метаболические процессы. Это происходит при резких -изменениях проницаемости плазматических мембран или мембран эндоплазматического ретикулума, в результате которых становится возможной диффузия ионов Са + в цитоплазму. Так, например, при сокращении мышцы в результате освобождения ионов Са + из эндоплазматич0окого ретикулума его концентрация увеличивается приблизительно от 0,1 до 10 мкМ . Связывание ионов Са + с тропонином С инициирует сокращение (гл. 4, разд. Е.1) . Мембраны эндоплазматического ретикулума мышечного волокна содержат большое количество белка кальциевого пасоса, а также ряд белков, связывающих кальций (гл. 4, разд. В.8.в) . Один из Са +нсвязывающих белков мышцы кролика, кальсеквестрин (мол. вес 46 500), способен связывать до 43 молей Са + на моль белка" [c.373]

Единственная установленная функция витамина К — это его связь со свертыванием крови. Как удалось проследить, недостаточность витамина К приводит к понижению содержания протромбина (рис. 6-16), некоторых факторов свертывания крови (факторов VII, IX и X) н одного плазматического белка, функция которого пока еще не установлена. В 1972 г. было обнаружено, что дефектный протромбин, образующийся в печени в отсутствие витамина К, не способен связывать ионы кальция, необходимые для последующего связывания протромбина с фосфолипидами и активации его в тромбин. Основываясь на этих сведениях, удалось локализовать структурные различия между нормальным и дефектным белком в М-концевом участке этого гликопротеида, содержащего 560 остатков . Из триптических гидролизатов нормального и дефектного протромбина были выделены пептиды, различающиеся по электрофоретической подвижности. Тщательный химический анализ в сочетании с изучением ЯМР-спектров показал, что в нормальном протромбине остатки в положениях 7, 8, 15, 17,20, 21, 26, 27, 30 и 33, которые при определении аминокислотной последовательности были все идентифнцнро-ваны как глутаминовая кислота, в действительности являются остатками карбокснглутамата. [c.389]

Спорообразование сопровождается активным синтезом белка. Белки эндоспор в отличие от белков вегетативных клеток богаты цистеином и гидрофобными аминокислотами, с чем связывают устойчивость спор к действию неблагоприятных факторов. Содержание ДНК в споре несколько ниже, чем в исходной вегетативной клетке, поскольку в спору переходит лищь часть генетического материала материнской клетки. Генетический материал поступает в спору в виде полностью реплицированных молекул ДНК. Споры некоторых видов содержат по 2 или 3 копии хромосомы. Содержание РНК в спорах ниже, чем в вегетативных клетках, и РНК в значительной степени при спорообразовании синтезируется заново. Одним из характерных процессов, сопровождающих образование эндоспор, является накопление в них дипиколино-вой кислоты и ионов кальция в эквимолярных количествах. Эти соединения образуют комплекс, локализованный в сердцевине споры. Помимо Са в эндоспорах обнаружено повышенное содержание других катионов (М , Мп " , К ), с которыми связывают пребывание спор в состоянии покоя и их термоустойчивость. [c.72]

Прочные комплексы с азотсодержащими группировками белка образуют ионы меди и железа. Ионы кальция и магния преимущественно связываются с карбоксильными группами белка. Фермент алкогольдегидрогеназа содержит в своем составе цинк, прочно связанный с серосодержащими аминокислотными остатками белкового компонента макромолекулы. Ферридоксины переносят электроны при участии атомов железа, прочно связанных с остатками цистеина. В некоторых истинных металлоферментах присутствует более одного атома металла. Примером тому является супероксиддисмутаза — фермент, содержащий в своем составе медь и цинк. [c.63]

Соли, как уже указывалось, могут в известных количествах связываться белкама протоплазмы клеток, причем ионы солей переходят при этом в осмотически неактивное состояние. Это инактивирование ионов клеточными белками можно рассматривать, как один нз механизмов местного изменения осмотического давления и солевого обмена. Однако такому инактивированию подвергаются в основном лишь ионы калия и отчасти ионы ш,елочиоземельных металлов — кальция и магния, а также фосфорно,й [c.396]

В хрящах и ткани артерий хондроитинсульфат А (а также хондроитинсульфат С) соединены со специфическим белком ковалентными связями. На долю белкового компонента приходится 17—22% массы сложной молекулы. До 20 молекул хондроитинсульфата присоединены к полипептидной цепи. Молекулярная масса таких сложных молекул 0,95—8,5-10 . Хондроитинсульфатпротеин гомогенен хроматографически и в ультрацентрифуге, связывает воды в 10—100 раз больше, чем свободный хондроитинсульфат содержание в нем кальция может быть в 20—30 раз выше, чем в крови скорость диффузии О-глюко-зы, дипептидов и других подобных веществ через раствор такого соединения происходит гораздо медленнее, чем через раствор свободного хондроитинсульфата. [c.165]

И аспарагиновой. Однако примерно половина этих аминокислот присутствует в белке в виде амидов. Из 16 ООО аминокислотных остатков, содержащихся в одной рибосоме, приблизительно 3000 имеют основной и 1400 кислый характер. Таким образом, чистый положительный заряд рибосомного белка гороха составляет примерно 1600 на каждую рибосому. Рибосома содержит в своей рибонуклеиновой кислоте примерно 6000 нуклеотидов это означает, что один из каждых четырех нуклеотидов может быть нейтрализован за счет общего положительного заряда рибосомного белка. Для нейтральности рибосом очень важен также ион магния, который также прочно связан с рибосомами. Так, например, рибосомы гороха содержат связанный магний в соотношении 1 экв магния на 3—4 нуклеозидфосфата [8, 37]. Ионы кальция также связываются рибосомами, хотя и в значительно меньшем количестве, чем ионы магния. [c.22]

С точки зрения основной концепции этой книги -наиболее интересным представляется обязательное участие катионов двухвалентных металлов в киназных реакциях. Чаще всего это Mg +, который является, вероятно, самым типичным физиологическим активатором. Обычно магний можно заменить марганцем. Возможно также участие и других ионов двухвалентных металлов — Со +, 2п + [2]. Многие киназные реакции активируются кальцием, однако для некоторых он является ингибитором. Такие различия, по-видимому, обусловлены разными типами взаимодействий с ионами Са +. По классификации Кон [4, 5] (основанной на изучении спектров ЯМР), ферменты, активируемые кальцием, относятся к типу I. В этом случае металл связывается с ферментом не непосредственно, а через молекулу субстрата (Е—5—М). При ингибировании кальцием он, скорее всего, присоединяется прямо к белку (тип И, Е—-М—5, ом. гл. 14). [c.661]

Так, Апплецвейг, пропуская кровь через амберлит, отметил, что при этом удаляется не весь кальций, а только 80% [1]. Известно также, что при однократной обработке сыворотки крови ионообменник связывает 65—75% общего количества кальция, и лишь при 4-кратной обработке удается извлечь его полностью. По-видимому, связанный с белком кальций пе извлекается при первичной обработке крови катионитом. Только по данным Стефанини [2] ионит полностью извлекает кальций из крови. [c.188]

Саркоплазматические белки растворимы в воде и слабых солевых растворах. Основную массу их составляют белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы окислительного фосфорилирования, а также многие ферменты гликолиза, азотистого и липидного обменов, находящиеся в саркоплазме. К этой группе относится также белок миоглобин, который связывает кислород с большим сродством, чем гемоглобин, и депонирует молекулярный кислород в мышцах. В последнее время открыта группа саркоплазматических белков парвальбуминов, которые способны связывать ионы кальция, однако их физиологическая роль остается не выясненой. [c.296]

Обычно молочная кислота в больших количествах образуется в организме при выполнении физических нагрузок субмаксимальной мошности. Накопление лактата в мышечных клетках существенно влияет на их функционирование. В условиях повышенной кислотности, вызванной нарастанием концентрации лактата, снижается сократительная способность белков, участвующих в мышечной деятельности, уменьшается каталитическая активность белков-ферментов, в том числе АТФазная активность миозина и активность кальциевой АТФазы (кальциевый насос), изменяются свойства мембранных белков, что приводит к повышению проницаемости биологических мембран. Кроме того, накопление лактата в мышечных клетках ведет к набуханрпо этих клеток вследствие поступления в них воды, что в итоге уменьшает сократительные возможности мышц. Можно также предположить, что избыток лактата внутри миоцитов связывает часть ионов кальция и тем самым ухудшает [c.168]

По объему минеральные вещества составляют одну четверть объема костной ткани, а по весу — половину ее. Органические вещества — основа костной ткани, ее матрица ( /4 объема), в значительной мере представлены фибриллярным белком соединительной ткани — коллагеном и другими цементирующими веществами, главным образом, хондроитинсерной кислотой (стр. 77). Остеобласты являются костеформирующими клетками костной ткани и характеризуются высокой фосфатазной активностью. Благодаря действию фосфатазы остеобластов расщепляются доставляемые кровью к костной ткани органические фосфорные соединения (гексозофосфаты, глицерофосфат), чем создается концентрация неорганического фосфата, благоприятная для отложения в костях фосфорнокислого кальция. Цементирующие вещества костной ткани связывают кальций в местах образования кристаллов фосфорнокислого кальция. Из изложенного следует, что отложение в костях минеральных веществ нельзя рассматривать как реакцию образования фосфорнокислого кальция, оно является результатом жизнедеятельности костной ткани, в котором участвуют остеобласты, остеокласты (клетки, разрушаюнще костную ткань) и органические составные части костной ткани, главным образом белки. [c.215]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология