Миозин гладких мышц активируется Са2 -зависимым фосфорилированием

Относительно малые размеры филаментов, образуемых немышечным миозином,-лишь одна из трех важных особенностей, отличающих его от миозина скелетных мышц. Вторая особенность - это то, что он активируется, подобно миозину гладких мьшщ, в результате фосфорилирования легких цепей (разд. 10.1.13). И наконец, третья особенность фосфорилирование вызывает агрегацию в небольшие биполярные ассоциаты, содержащие от 10 до 20 молекул (тогда как в толстых филаментах скелетных мышц насчитывается около 500 молекул миозина ). Ассоциация происходит за счет хвостовых участков молекул (рис. 10-62 и 10-63). Как и в случае миозина гладких мышц, фосфорилирование немышечного миозина катализирует Са -зависимый фермент миозинкиназа. Поэтому и агрегация молекул немьццечного миозина, и его взаимодействие с актиновыми филаментами весьма чувствительны к небольшим изменениям концентрации ионов кальция в цитоплазме. Такие изменения часто происходят в результате реакции клетки на различные внешние сигналы (см. разд. 13.3.8). [c.116]

Повышение и снижение концентрации Са в цитозоле клетки и зависимое от АТФ взаимодействие актиновых и миозиновых волокон с последующим перемещением их относительно друг друга — основные механизмы сокращения и расслабления как в поперечнополосатых, так и в гладких мышцах. Но в поперечнополосатых мышцах кальций активирует сокращение, соединяясь с тропонином, который входит в состав тонких мышечных волокон, в то время как в гладких мышцах Са соединяется с кальмодулином. Комплекс Са -кальмодулин активирует киназу легких цепей миозина (ЛЦМК, рис. 22.7). Фосфорилирование этих цепей придает ми-озиновым фибриллам способность взаимодействовать с актином, который акти- [c.524]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология