Тиоредоксин редуктаза

На рис. 5.8 схематически изображен механизм регуляции светом активности этих ферментов. Он заключается в следующем на свету происходит перенос электронов от хлорофилла на атом железа, находящийся в активном центре белка ферредоксина. Окисление атома железа восстановлейного ферредоксина сопряжено с восстановлением другого белка, называемого тиоредоксином этот процесс катализирует фермент ферредоксин-тиоредоксин—редуктаза (рис. 5.8). Тиоредоксин (Л1г 12 000) содержит участвующий в окислительно-восстановительных реакциях дисульфид-ный мостик в восстановленной (8Н)-форме он функционирует как редуктаза дисульфидных групп белков. Отсюда следует, что активация ферментов восстановительного пентозофосфатного цикла должна осу- [c.122]

Дисульфидные мостики, приводящие к образованию петель в полипептидной цепи, обнаружены в нескольких белках (пепсине, тиоредоксине, А-цепи инсулина, фиброине шелка [145], липоамидной дегидрогеназе и других пиридиннуклеотиддисульфидных окси-редуктазах [ 111 ]). Между мостиковыми цистеиновыми остатками в полипептидной цепи находится 2—4 остатка. Рассмотрение моделей, а также рентгеноструктурный анализ показывают, что такие петли имеют уплощенную жесткую структуру. В глутатионредуктазе и родственных ферментах в петле участвует изоаллоксазиновое кольцо FAD [123, 124]. [c.69]

Восстановление дисульфидной группы редуктазы может совершаться за счет восстановленной формы тиоредоксина (гл. 24). Таким образом, полная последовательность выглядит следующим образом [c.499]

Справочник химика 21