Активация ферментов

Рис. 20.7. Схема регуляторных механизмов ряда процессов углеводного обмена млекопитающих реакции катаболизма (гликогенолиз, гликолиз, окислительное декарбоксилирование пирувата, цикл ТКК) — сплошные линии реакции анаболизма (глюконеогенез, синтез гликогена) — пунктирные линии. Активация ферментов (+) ингибирование (-). Главные регуляторные ферменты (Т) — гликогенфосфорилаза ( ) — фосфофруктокиназа (з) — пируватдекарбоксилаза (7)— изоцитратдегидрогеназа ( - пируваткарбоксилаза — гликогенсинтаза

Чаще всего роль активаторов ферментов выполняют ионы металлов На+, К+, НЬ+, М ++, Са++, 2п++, Си++, Мп++, ре++. Для активации фермента требуется один или несколько ионов. Например, пирофосфатаза, ускоряющая расщепление неорганического пирофосфата, активируется Мд++ липазы, катализирующие расщепление жиров, —Са++ аргиназа, участвующая в процессе распада аргинина, — Со++, Мп++ и N1++ фосфоглюкомута-за, превращающая глюкозо-1-фосфат в глюкозо-6-фосфат,— Mg++, Мп++, Со++. [c.47]

В зависимости от численных значений множителей а и (3 эффектор Э может выступать в роли либо ингибитора (I), либо активатора (А, промотора) ферментативной реакции. Полный кинетический анализ и сводная таблица возможных частных случаев ингибирования и активации фермента в рамках схемы (6.14) даны в работе [6]. Некоторые частные случаи имеют особое значение и широко применяются для описания кинетики ферментативных процессов. К их числу относится полное конкурентное ингибирование, полное неконкурентное ингибирование, бесконкурентное ингибирование, простая активация и некоторые типы смешанного ингибирования и активации. [c.219]

Первая стадия. На первой стадии реакции фосфодиэстераза гидролизует 3, 5 -цАМФ до АМФ (6). Реакцию проводят в инкубационной среде, состоящей из 50 мМ трис-НС1 (pH 7,0), 10 мМ ацетата магния, цАМФ как субстрата реакции (концентрацию цАМФ выбирают в зависимости от целей эксперимента) и 0,3—0,4 мкКи ( Н)-цАМФ для определения скорости реакции по изменению концентрации радиоактивного изотопа в пробе. Дополнительно в соответствии с поставленной задачей инкубационная среда может содержать ЭГТА для определения активности фосфодиэстеразы свободной от кальмодулина или Са + и кальмодулина для активации фермента, различные комбинации концентрации Са +, кальмодулина и его антагонистов для определения действия последних на комплексе Са +—КМ—ФДЭ. [c.381]

Определение константы скорости активации фермента, блокированного ротеноном. В стеклянную пробирку, стоящую на льду, вносят [c.441]

Важным элементом контроля метаболизма является связывание гормонов рецепторами, расположенными на поверхности клетки. В некоторых случаях весь эффект действия гормона (например, глюкагона или адренокортикотропного гормона) можно объяснить активацией фермента аденилатциклазы (стадия а на приведенной ниже схеме) [c.70]

В клетке существ)чот также рецепторы (напр,, ацетилхолина, чувствительного к мускарину), к-рые тормозят синтез цАМФ. Эти рецепторы функционируют в комплексе с регуляторными G-белками, отличными от тех, к-рые участвуют в активации фермента. Благодаря механизму активации и ингибирования А. нейроэндокринная система может регулировать концентрацию цАМФ в клетке. [c.32]

Б. Ингибирование и активация ферментов [c.27]

СЯ незамеченным на протяжении многих лет. При высоких концентрациях ацетил-СоА происходит полная активация фермента, обеспечивающего синтез оксалоацетата в достаточно высоких концентрациях, необходимых для работы цикла. Следует, однако, отметить, что концентрация оксалоацетата в митохондриях очень мала — всего 2-10" 4-10 М (20—40 молекул на митохондрию) [16]. [c.322]

Подробнее других процессов с участием оксида азота изучен процесс регулирования работы сердца. При этом оксид азота проявляет себя как эндогенное релаксирующее средство. Он выделяется в кровеносных сосудах из особых клеток в результате повышения содержания ионов кальция и диффундирует в соседние клетки, где вызывает активацию фермента, ответственного за релаксацию стенок сосудов и снижение артериального давления. [c.360]

В окружении различных веществ в клетке ферменты взаимодействуют не только с субстратами. При этом скорость превращения субстратов может увеличиваться (активация фермента) или снижаться (торможение, ингибирование ( рмента). Изучение влияния на активность ферментов различных веществ имеет большое практическое значение, а также очень важно для понимания механизма действия ферментов. Например, действие ряда лекарств обусловлено тем, что они являются ингибиторами ферментов. [c.77]

Схема (117) отражает лишь основные пути гидролиза целлюлозы под действием полиферментной целлюлазной системы. Здесь не показаны процессы образования и превращения соответствующих фермент-субстратных комплексов, ингибирование или активация ферментов промежуточными метаболитами и продуктами гидролиза (см. [19, 20]), адсорбция (в том числе и непродуктивная) целлюлаз на поверхности субстрата н связанные с этим регуляторные явления [21—23] и т. д. Изучая данные закономерности по отдельности, [14—26], можно сделать вывод, что схема (117) является общей для ферментативного гидролиза целлюлозы независимо от состава целлюлазных комплексов и их происхождения. [c.125]

Прорастание семени, начинающееся с активного поступления воды, сопровождается затем рядом метаболических процессов в зародыше и в зародышевом корешке. В клетках такого корешка происходят активация ферментов, изменение в составе нуклеиновых кислот, мобилизация запасных продуктов, синтез новых веществ, необходимых для осуществления последующих этапов удлинения и дифференциации. В каждом продольном ряду меристематических клеток растуще- [c.121]

Внутренние факторы 1) разрушение природных ингибиторов 2) образование фитогормонов 3) активация ферментов с низким температурным максимумом 4) транспорт гормонов и гидролитических ферментов из корней в надземную часть растений. [c.147]

Рис. 25-13. Действие фосфодиэстеразы на сАМР. Фосфодиэстераза многих тканей активируется ионами Са . Этот эффект непрямой сначала ионы Са связываются с регуляторным белком кальмодулином, а затем комплекс Са -кальмодулин присоединяется к фосфо-диэстеразе, вызывая активацию фермента.

Явление активации ферментами электродных процессов может быть использовано для разработки так называемых биотопливных элементов, в том числе вживляемых элементов. В одном из вариантов последних анодная реакция заключается в окислении глюкозы на электродах, активированных глюкозооксидазой, а катодная— в восстановлении кислорода. [c.265]

Из уравнений ( .26) и ( .27) следует, что для реакций с тепловым эффектом, близким к нулю, или для таких систем, где степень возврата энергии реакции близка к нулю, удельная ферментная активность сравнима с активностью самых обычных неорганических катализа торов, в том числе и адсорбционных. Это следует из того, что прямая I (рис. 19) вблизи Рреакц=0 пересека-ется с полосой III для атомных адсорбционных катализаторов. Это количественное сближение сложного ферментного катализатора с элементарным неорганическим катализатором при изменении энергетических параметров реакции вплотную подводит к вопросу является ли описанная энергетическая, т. е. невалентная, активация ферментов их исключительной особенностью или она в какой-то мере присуща простым каталитическим системам — атомным ансамблям и неорганическим кристаллическим катализа торам. [c.118]

Для активации фермента необходимы ионы двухвалентных металлов (Мд, Мп, Со и Ре). Кокарбоксилаза является коферментом и для других реакций, например, для превращения (пировиноградной кислоты в ацетоин СНзСН(ОН)СОСНз. Угаи (1943) и Мицухара (1951) нашли, что тиамин как таковой может служить катализатором в реакциях, катализируемых кокарбоксилазными ферментами. Реакции идут медленней и с меньшими выходами, но они протекают в мягких физиологических условиях и могут служить интересными моделями ферментативных реакций. Бреслоу (1958—1960) при помощи дейтерообмена показал, что атом водорода у в соли тиазола I кислотный и образовавшийся илид И аналогичен цианид-иону, который является специфическим катализатором ацилоиновой конденсации. На этом ос-нор.ании Бреслоу предложил логичный механизм образования ацетоина [c.724]

Молекула киназы фосфорилазы состоит из субъединиц четырех типов ар б. Молекулярная масса фермента — 1,3-10 Да — отвечает формуле (аРуб)4- Киназа фосфорилазы играет, как показано, ключевую роль в регуляции обмена гликогена и в сопряжении гликогенолиза и мышечного сокращения. В скелетной мускулатуре она существует в двух молекулярных формах нефосфорилированной ( неактивированная ) и фосфорилированной ( активированная ). Первая активна лищь при pH 8,2, вторая — при pH 6,8 и 8,2. При активации фермента отнощение активностей, измеренных при pH 6,8/8,2, возрастает от 0,05 до 0,9—1,0. Активация киназы достигается фосфорилированием а- и р-субъединиц, которое катализирует цАМФ-зависимая протеинкиназа. Каталитическую роль выполняет -субъединица б-субъединица идентична a +- вязывaющeмy белку — кальмодулину. Ферментативная активность киназы фосфорилазы полностью зависит от ионов На р-субъединице фермента имеется регуляторный центр, обладающий высоким сродством к АДФ. Константа Михаэлиса для АТФ равна [c.223]

Для изучения скорости активации АЦ про водят реакцию в пробах объемом 50 мкл в течение различных промежутков времени (О— 40 мин). Инкубацию проводят в аналогичных условиях в присутствии ГИДФ (10 5 М). Для изучения влияния катехоламинов на активацию АЦ в соответствующие пробы вносят ГИДФ (10 М) и изопротеренол (10-5 М). Гуаниловые нуклеотиды активируют фермент медленно, что приводит к появлению лаг-фазы на графике временной зависимости образования продукта реакции. Изопротеренол увеличивает скорость активации фермента, что приводит к уменьщению лаг-фазы. Ее длительность определяют по перёсечению линейного участка графика временной зависимости образования продукта с осью абсцисс. [c.369]

Активация глюкоэо-6-фосфатазы детергентами. Процедура активации фермента в мембранных препаратах проводится прй 0°С под действием тритона Х-100 или дезоксихолата натрия. К 0,9 мл суспензии микросом (примерно 20 мг белка) добавляют 0,1 мл детергента до необходимой концентрации. Через 10 мин инкубации при помешивании действие детергентов прекращают пятикратным разведением суспензии 0,25 М сахарозой. Обработку микросом детергентами проводят непосредственно перед началом экспериментов. [c.372]

Исследуют влияние детергентов — тритона Х-100 и дезоксихолата натрия —на гидролазную активность глюкозо-6-фосфатазы. Для активации фермента используют детергенты в концентрациях 0,01— [c.373]

В. усиливает реабсорбцию воды в почечных канальцах, уменьшая мочеотделение и повышая осмотич. концентрацию мочи (антидиуретич. действие). Ключевая стадия в механизме действия В.-активация фермента аденилатциклазы и образование под ее влиянием циклич. 3, 5 -аденозинмоно-фосфата. [c.342]

Ионы щелочноземельных металлов Са MawMg встречаются в основном внутри клеточной мембраны, Са " " - в осдавном снаружи. В число биологических функций этих ионов входят поддержание химического потенциала, посылка и передача нервных сигналов кроме того, путем комплексообразования они усиливают такие функции лигандов, как активация ферментов и поддержание структуры тканей. Это усиливающая способность есть результат сильного взаимодействия Mg и Са с присущими биоло- [c.269]

Мы уже сталкивались с примерами использования природных токсинов в качестве инструментов для исследования ключевых нейрохимических механизмов или для выделения важных молекул нервной системы (см. с. 146). Здесь приводится еще один пример такой технологии . Регуляторные N-белки являются мишенью действия ряда бактериальных экзотоксинов. Как уже указывалось на с. 52 и на рис. 9,14,6, токсин холеры поддерживает постоянную активность аденилатциклазы путем активирования Ns. Механизм этого эффекта основан на ADP-рибози-лировании, т. е. переносе ADP-рибозы с NAD на а-субъединицу Ni. Следствием такой ковалентной модификации является диссоциация Ns на субъединицы, причем субъединицей, взаимодействующей с аденилатциклазой, на стадии активации фермента является as. В интактном Ns-комплексе этому препятствует -субъединица, и именно выделение as при диссоциации Ns и приводит к активации аденилатциклазы. [c.279]

В целом прорастание — это процесс, сопровождающийся сложными физиологическими и биохимическими изменениями. Начинается он с интенсивного поглощения спорой воды и набухания. На первом этапе прорастания происходит активация ферментов (и в первую очередь литических), резко возрастает дыхание, т.е. мобилизуется энергия, происходят изменения в химическом составе (из спор удаляется дипиколиновая кислота), идет активный синтез белка и РНК, но репликация ДНК начинается не сразу, а через 1 —2 ч после начала прорастания споры. Прежде всего происходят процессы репарации повреждений ДНК, произо-шедщих в период покоя споры. За время прорастания споры теряют до 7з первоначальной массы. Последующие этапы состоят [c.75]

Выражение для активации фермента кофактором можно иолуч1ггь из (6.17), полагая, что реакция происходит только в KONuuieK e ESL. т.е. отбрасывая в чис- [c.217]

Здесь следует заметить, что выяснение, какой (или какие) конкретно ферменты ответственны за метаболизм химического соединения, представляет отдельную и очень непростую задачу. Один из способов её решения описан в [9]. Очевидно, что определение фермента, метаболизирующего новый лекарственный препарат, а также вопросы, связанные с ингибированием или активацией ферментов, должны решаться на стадии разработки нового фармпрепарата. Однако в рутинной клинической практике всегда останется вопрос какова будет реакция конкретного пациента на приём данного лекарства или комбинацию лекарственных средств. [c.475]

Для того чтобы только цитрат (или изоцитрат) мог регулировать активность этого фермента в клетке, он должен осуществлять превращение неактивной формы фермента в активную при физиологических концентрациях. Ф. Линен и сотр. [26] показали, что для активации фермента одним только цитратом его концентрация в клетке должна быть слишком высокой. Они также изучили ингибирование активности фермента с помощью пальмитоилкофермента А и других ацильных производных кофермента А. Эти ингибиторы действуют в гораздо более низких, концентрациях и конкурируют с цитратом, который является активатором фермента. По-видимому, здесь мы имеем еще один пример того, как фермент, катализирующий первую стадию метаболического процесса, ингибируется конечными продуктами. Повышение концентрации жирных [c.63]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология