Булина

Биологические функции белков крайне разнообразны. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуногло-. булины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин, зе-ин) и другие функции. Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. [c.9]

Специализированные белки высших организмов — гамма-гло-булины защищают организм от чужеродных биополимеров, выполняя иммунологическую функцию. [c.177]

Адсорбционная способность по у-гло-булину (спиртовой раствор), мг/г 135 75 168 [c.593]

Способность к десорбции по у-гло-булину, % 35 99 93 [c.593]

И. Г. Булиной проведено сравнение значений вязкости, найденных на вискозиметре и определенной на основании опытов по исследованию потерь напора в трубах. [c.27]

Определение величин Тот на основании результатов опытов по исследованию потерь напора в трубах. Как указывалось выше, этим методом пользовались Б. С. Филатов, проводивший опыты с глинистыми растворами, и И. Г. Булина, исследовавшая текучесть меловых суспензий. [c.34]

Печень играет центральную роль в обмене белков. Она выполняет следующие основные функции синтез специфических белков плазмы образование мочевины и мочевой кислоты синтез холина и креатина трансаминирование и дезаминирование аминокислот, что весьма важно для взаимных превращений аминокислот, а также для процесса глюконеогенеза и образования кетоновых тел. Все альбумины плазмы, 75—90% а-глобу-линов и 50% 3-глобулинов синтезируются гепатоцитами. Лишь у-гло-булины продуцируются не гепатоцитами, а системой макрофагов, к которой относятся звездчатые ретикулоэндотелиоциты (клетки Купфера). В основном у-глобулины образуются в печени. Печень является единственным органом, где синтезируются такие важные для организма белки, как протромбин, фибриноген, проконвертин и проакцелерин. [c.558]

Мехвнизм действия ренина, представляющего собой термостабильную пептидазу, связан с расщеплением сывороточного а -гло-булина, или ангиотензииогена, с образованием декапептида ангио< тензина I последний при участии ангиотензин-конвертирующего фермента отщепляет С-концевой дипептид и превращается в ангиотензин 11, обладающий ярковыраженным прессорным действием [c.272]

Как уже указывалось, глобулины сыворотки могут быть выделены при помощи электрофореза. Нельзя с уверенностью утверждать, что фракции, полученные этим методом, представляют индивидуальные белки, так как в результате ультрацентрифугирования получаются несколько иные фракции и, вообще говоря, по мере усовершенствования методов разделения белков удается получить все большее число фракции . Некоторые фракции сывороточного альбумина содержат гликопротеид. С другой стороны, состав сывороточных белков непостоянен. Исследование иммунологических реакций показало, что в сыворотке животного могут образоваться многочисленные новые белки, не существующие в сыворотке других индивидуумов этого рода. Установлено, что белки такого типа — антитела — составляют фракцию у-гло-булинов. В случае некоторых заболеваний при помощи электрофореза обнаруживают изменение состава белков сыворотки. Таким образом, эти белки являются чрезвычайно сложной смесью. [c.444]

Меловые суспензии. И. Г. Булина [39], занимающаяся изучением вязк т и мрппр.нх о гпр.нзий, пришла к выводу, что вискозиметр Ро- нсиртиАсп п.. ерения вязкости меловых суспензий как не обеспечивающий достаточной точности измерений. Вискозиметр ЭВИ-55-С обеспечивает необходимую точность определения вязкости, но на нем нельзя измерить динамическое сопротивление сдвигу. [c.27]

Тиреоглобулин. Имеющиеся в литературе данные о содержании основных аминокислот и в особенности гистидина в тиреогло-булине настолько отличаются друг от друга, что трудно высказать какие-либо предположения даже о приблизительном составе этих белков. [c.83]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология