Альбумин сывороточный

При определении белка в лекарственных препаратах при помощи колориметрических методов предварительно строят калибровочный график с использованием стандартного образца белка, указанного в частных статьях (бычьего сывороточного альбумина, сывороточного альбумина человека или аминокислоты тирозина). [c.30]

Яичный альбумин Сывороточный альбумин [c.202]

Альбумин сывороточный бычий [c.15]

Яичный альбумин Сывороточный альбумин Желатина Химотрипсин Карбоксигеыоглобин [c.115]

Мочевина. ... Глицерин. . , Сахароза. . . , Яичный альбумин Сывороточный глобу [c.36]

Альбумин (сывороточный, лошади) [c.92]

Из гидролизатов желатина, например, было получено путем ресинтеза вещество, не отличимое от исходного желатина. При давлении выше 6000 атмосфер степень ресинтеза достигает 100%. Аналогичные результаты были получены, исходя из яичного альбумина, сывороточного альбумина, инсулина и других природных белковых веществ. Полученные при ресинтезе вещества были подобны исходным по биологическим свойствам. Вещество, полученное ресинтезом из гидролизатов инсулина, в значительной мере обладает даже гормональной активностью исходного инсулина. [c.393]

Яичный альбумин . ... Сывороточный альбуминов, 41 [c.413]

Химотрипсиноген. . . р-Лактоглобулин. . . Яичный альбумин. . . Сывороточный альбумин [c.415]

В некоторых случаях денатурация сопровождается образованием больших белковых агрегатов, в других же, наоборот, образуются мелкие молекулы. Осмометрические определения, проведенные Бёрком [153], показали, что денатурация гемоглобина, казеина и эдестина концентрированнымк растворами мочевины ведет к дезагрегации молекул этих белков. Молекулярный вес образующихся продуктов равен соответственно 34 300, 33 600 и 49 500, тогда как молекулярный вес нативного гемоглобина составляет 68 000, а нативного эдестина — 212 000. Сывороточный альбумин, сывороточный глобулин и яичный альбумин обнаруживают один и тот же молекулярный вес в водных растворах и в концентрированных растворах мочевины. С другой стороны, при денатурации яичного альбумина кислотами, щелочами или нагреванием образуются агрегаты, содержащие от 5 до 20 молекул [154]. При небольших сдвигах pH или изменении концентрации солей в растворе, а также при действии ультразвука молекула гемоцианина делится пополам или на восемь частей [155, 156]. Подобным же образом расщепляются пополам при образовании мономолекулярных пленок на поверхности солевых растворов молекулы лактоглобулина с молекулярным весом 35 ООО и молекулы инсулина [157]. Дезагрегация молекул инсулина может быть предотвращена солями меди [158]. [c.150]

Химотрипсиноген . . . 8-Лактоглобулин 1. . Яичный альбумин . . Сывороточный альбу.мип [c.437]

Солюбилизация углеводородов изучалась в водных растворах глобулярных белков яичного альбумина, сывороточного альбумина, 7-глобулина, лизоцима, а-кааеина, пепсина, а-химотрнпси-на, трипсина. Анализ аминокислотного состава белков позволил сделать заключение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации их глобулярной структуры. [c.22]

Альбумин сывороточный (лошади) 68 000 [c.55]

Рассмотрим сначала наиболее простой случай развития межфазной прочности водных растворов глобулярных белков на границе с воздухом. Известно, что в водных растворах молекулы яичного альбумина, сывороточного альбумина и казеина находятся в виде глобул и большинство неполярных групп создают гидрофобные области внутри глобулы. При адсорбции белка на поверхности в результате избытка свободной энергии на границе раздела фаз происходят конформационные изменения адсорбированных молекул, так как нарушается равновесие сил, стабилизи-руюш их глобулу. Ранее на возможность развертывания глобул белков на границе раздела фаз указывалось в работах Александера [42, 43, 126], Пче.чипа [151], Деборина [152]. Развертывание макромолекул на границе раздела фаз сопровождается глубокими изменениями в третичной структуре, вследствие чего большинство гидрофобных групп ориентировано к воздуху. Агрегация денатурированных макромолекул и обусловливает нарастание прочности межфазного адсорбционного слоя. Возникаюш,ий при агрегации макромолекул тип структуры, образованный множеством межмолекулярных гидрофобных связей, напоминает -структуру параллельного типа. Фришем, Симхой и Эйрихом [153—155] для разбавленных растворов полимеров была разработана модель структуры адсорбционного слоя, по которой гидрофобные участки макромолекул обращены в газовую фазу, тогда как остальная часть адсорбированной макромолекулы образует как бы свободные петли и складки. Эта модель также не исключает возможности образования межмолекулярных связей, приводящих к возникновению межфазных прочных структур. [c.214]

АЛЬБУМИН СЫВОРОТОЧНЫЙ (серумальбумин), один из гл. белковых компонентов сыворотки крови. Построен из одной полипептидной цепи (в бычьем Л. с. содержится 581 остаток аминокислот), образующей неск. доменов мол. м. 67 ООО. В организме связывает и переносит жирные к-ты и др. ПАВ, билирубин, аминокислоты, гормоны, лек. в-ва. АЛЬБУМИН ЯИЧНЫЙ (овальбумин), фос4югликопроте-ид яичного белка мол. м. 45 ООО. Известно веек, форм, отличающихся содержанием остатков фосфосерина. Примен. в конд. произ-ве. [c.27]

Из этого следует, что после равномерной адсорбции белковый слой необходимо обрабатывать сшивающим агентом не только для упрочнения и уплотнения защитного покрытия, но и для максимального изменения его нативной структуры так, чтобы внешняя поверхность представляла собой плотную гидрофильную полимерную сетку, по возможности полностью лишенную какой-либо ферментативной активности. Благодаря своему составу (в основном Ь-аминокислотному), иммобилизованные белки обладают некоторой энантиоселективностью, что может успешно использоваться для разделения оптических изомеров. В частности, в работе [42] и обзорах [43, 44] подробно обсуждаются возможности хирального разделения на неподвижных фазах, модифицированных гликопротеином, бычьим сывороточным альбумином, сывороточным альбумином человека, овомукоидами, трипсином и химотрипсином. [c.545]

Роль Б. в процессах жизнедеятельности многообразна они выполняют ф-ции ферментов, гормонов Б,-репрессо-ры, 1шгибиторы и модификаторы специфичности регулируют биосинтез Б. и их активность, Б. составляют также основу биомембран, образуют скелет клетки, опорные ткани и защитные покровы организмов, обеспечивают движение. Известны Б., транспортирующие в-ва в организме (напр., альбумин сывороточный), избирательно взаимодействующие с др. структурами иммуноглобулины, лектины). К Б. относятся также нек-рые токсины, [c.68]

Альбумин сывороточный свиньи 50 [c.66]

Альбумин метилированный Альбумин молочный (лактальбумин) Альбумин сывороточный бычий, лиофилизи-рованный Альбумин сывороточный бычий, 22%-ный водный раствор Альбумин сывороточный овечий, фракция V Альбумин сывороточный кроличий, фракция V Альбумин сывороточный человеческий [c.391]

Поскольку белки легче растворяются в концентрированных растворах мочевины, чем в воде, 6,66 М раствор мочевины часто используется как растворитель при определении молекулярного веса белков [5]. Оказалось, однако, что молекулярные веса амандина и эксцельсина в растворе мочевины равны 30 300 и 35 700, тогда как в нативных водных растворах они составляют соответственно 206 000 и 214 000 [18]. Правда, молекулярные веса яичного альбумина, сывороточного альбумина, глиадина и некоторых других белков в воде и в растворе мочевины одинаковы [19]. Многие другие белки после денатурации мочевиной и подобными агентами подвергаются агрегации [19]. [c.51]

Под руководством В. А. Пчелина и В. Н. Измайловой изучалось [91—94] повышение растворимости углеводородов (бензол, нитробензол, гексан, октан, циклогексан) в водных растворах яичного альбумина, сывороточного альбумина, гемоглобина, пепсина, химотрип-сина, желатины и др. Для количественного определения величины солюбилизации использовался рефрактометрический и весовой (по пикнометрическому определению плотностей) методы. [c.395]

Второй том монографии Гликопротеины , изданной под редакцией Готтшалка, посвящен физическим, химическим и биологическим свойствам важнейших классов гликопротеинов. В нем подробно охарактеризованы такие вещества, как казеин и яичный альбумин, сывороточные глобулины (фетуин, ai-кислый гликопротеин, трансферрин, гаптоглобин, иммуноглобулины и т. д.), гликопротеины мочи, щитовидной железы, подчелюстных же.пез и многие другие. [c.5]

Флокуляция (коагуляция) в концентрированных эмульсиях, стабилизованных белками и поверхностно-активными полимерами, изучалась по кинетике нарастания предельного напряжения сдвига [13]. В качестве объектов исследования были выбраны белки, обладающие в нативном состоянии различной конформацией желатина, а-казеин, яичный альбумин, сывороточный альбумин, поливиниловый спирт, поливинилформаль, поливипилбутираль. В качестве масляной фазы использовались углеводороды парафинового и ароматического рядов, которые очищались по общепринятым методикам. [c.44]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.27 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.27 ]

Нестехиометрические соединения (1971) -- [ c.495 ]

Люминесцентный анализ (1961) -- [ c.340 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.60 , c.70 , c.74 , c.89 , c.103 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.0 ]

Новейшие методы исследования полимеров (1966) -- [ c.110 , c.392 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.326 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.132 , c.142 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.247 , c.256 , c.259 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.247 , c.256 , c.259 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.357 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.88 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология