Альбумины в плазме

Тропомиозин Гемоглобин Миоглобин Альбумин плазмы Инсулин Фибриноген Овальбумин Лизоцим [c.319]

На долю альбуминов приходится более половины от общего количества белков плазмы крови человека. По молекулярной массе альбумины являются самыми легкими белками (70 kDa). Известно, что снижение альбуминов в сыворотке крови ниже 30 г/л приводит к возникновению отеков за счет снижения онкотического давления. Альбумины плазмы выполняют также важную функцию по транспортировке многих биологически активных веществ, а также анионов и катионов, лекарственных веществ и других ксенобиотиков. [c.408]

Все альбумины плазмы синтезируются гепатоцитами. Известно, что патологический процесс в гепатоцитах резко снижает их синтетические возможности в результате содержание альбуминов падает, что приводит к снижению онкотического давления, развитию отеков, а затем асцита. [c.408]

Билирубин слаборастворим в водной среде, и, поступив в кровь, он специфически связывается с альбуминами плазмы крови, молекулы которых имеют два центра связывания билирубина — высоко- и низкоаффинный. Билирубин в комплексе с альбуминами носит название непрямого билирубина, поскольку для его определения в крови необходимо предварительное осаждение белков спиртом. После этого билирубин вступает во взаимодействие с диазореактивом Эрлиха. [c.419]

Липиды переносятся кровью в виде комплексов с альбуминами плазмы, называемыми липопротеидами. [c.399]

Свободные жирные кислоты нерастворимы при физиологическом значении pH, и основная масса их транспортируется альбумином плазмы. [c.144]

Содержимое пробирки делят на две части, отлив часть раствора во вторую пробирку. В одну из этих пробирок добавляют 10 капель альбумина, в другую — столько же воды. Билирубин образует с белком комплекс типа непрямого альбумина плазмы крови. [c.215]

Альбумин плазмы крови быка Окисленный альбумин плазмы крови быка Альбумин плазмы крови быка Окисленный альбумин плазмы крови быка [c.138]

Исследуя наиболее хорошо изученные к тому времени белковые вещества (альбумины плазмы крови и яичного белка, фибрин, казеин и т. д.), Мульдер установил, что они содержат различные количества фосфора и серы, которые, как тогда полагали, входили в состав белков в виде фосфорнокислых или сернокислых солей натрия, калия или кальция. Мульдер считал, что кроме этих связанных форм фосфора и серы белки содержат некоторые количества свободной серы, а в отдельных случаях — свободного фосфора. При этом подразумевалось, что свободные сера и фосфор как-то связаны только с радикалами белковой молекулы. Количественно анализируя полученную при сжигании белков золу и определив в ней содержание серы и фосфора, ученый, сопоставив полученные им данные процентного содержания этих элементов, а также углерода, кислорода, водорода и азота и вычисленные им молекулярные веса отдельных белков, пришел к результатам, почти ничего не добавившим к уже известным тогда фактам [330, 334]. Выведенные им молекулярные веса отдельных белковых веществ и процентное содержание в них отдельных элементов представляли собой величины такого Же порядка, что и найденные его предшественниками. После этих предварительных опытов Мульдер попытался выделить из белковых веществ отдельные, составляющие их фрагменты, используя для этого уже известные ранее приемы — воздействие слабых растворов кислот при 50—60° С. Для гидролиза белка он впервые использовал щелочь. При этом было обнаружено, что при обработке раствором едкого калия при 50° С фибрина, сывороточного или яичного альбумина, предварительно очищенных смесью спирта, эфира и слабой соляной кислоты, происходило полное растворение белков. При нейтрализации полученного раствора слабой уксусной кислотой выпадал белый хлопьевидный осадок, который, как и предполагал Мульдер, был полностью лишен свободной серы и свободного фосфора. Определив элементарный состав и процентное содержание углерода, водорода, азота и кислорода и вычислив молекулярный вес этих осадков, ученый обнаружил, что независимо от того, какой белок [c.30]

Скорость выделения протеинов плазмы из печени намного больше скорости их синтеза. Однако в случае альбумина плазмы оказалось, что выделение слишком медленно, и, чтобы устранить вызванную этим ошибку, пришлось пользоваться одновременно уравнениями (IX. 18) [c.231]

Полученные результаты обработаны с помощью методики подбора теоретических кривых, соответствующих экспериментальным данным. Авторы [И] строили кинетические кривые р (или для альбумина плазмы /). Чис- [c.231]

В печени из поступающих аминокислот может синтезироваться белок и при том здесь в большей мерс, чем в других тканях. Он отличается от белков тканей быстротой, с которой идет в обмен в случае голодания, и используется для замещения белков крови при кровотечениях. В печени также формируются фибрин и альбумин плазмы. Эти белки образуются, повидимому, из свободных или связанных аминокислот, поступающих из крови. [c.363]

Аминокислотный состав этих двух белков также различен [105]. Один из альбуминов, выделенных кристаллизацией из плазмы лошади, имеет в своем составе углевод [30, 31], тогда как другой альбумин, полученный из того же источника [106], и альбумины плазмы человека и быка углевода не содержат [33]. Зангер недавно сообщил, что в инсулине свиньи содержится треонин, хотя в образцах инсулина, полученных из нескольких других источников, он отсутствует [107]. [c.22]

Во многих случаях требуются концентрированные растворы белков. Обычно белки более устойчивы в концентрированных растворах [9], из которых часто они лучше кристаллизуются [14, 160]. Концентрированные растворы, например альбумина плазмы человека, применяются в терапевтических целях [161]. Для концентрирования белковых растворов можно воспользоваться рядом методов, однако в каждом случае следует принимать обычные меры предосторожности против денатурации (см. стр. 7). [c.33]

Низкая температура, а также присутствие в умеренных концентрациях солей или органических растворителей замедляет рост микроорганизмов. Антисептические препараты следует применять с осторожностью, чтобы не вызвать инактивирования. Для консервирования цельной плазмы человека применяют органические производные ртути однако эти соединения не пригодны для получения альбумина плазмы с помощью обработки спиртом, так как они скапливаются в альбуминовой фракции в недопустимой концентрации [180]. Антибиотики, подобные пенициллину, применяются в тех случаях, когда доказано, что их добавление не препятствует протеканию ферментативных реакций. Одним из наиболее ценных антисептиков оказался толуол, поскольку он не влияет на большинство ферментативных процессов или химических реакций. Для насыщения раствора следует применять достаточное количество толуола это лучше всего достигается путем подвешивания в замкнутом сосуде, предназначаемом для хранения препарата, небольшой пробирки с несколькими каплями толуола. [c.39]

Белки различаются по своей устойчивости к денатурации. Открыв ампулы с кровью, которые хранились в стерильных условиях при комнатной температуре в течение 45 лет, Кейлин и Ванг нашли, что гемоглобин изменился незначительно, а многие ферменты остались вполне активными [183]. С другой стороны, повседневный опыт ферментолога говорит о том, что многие очищенные ферменты даже на холоду устойчивы в растворенном состоянии всего лишь в течение нескольких дней или часов. Для изучения полной активности, которую способен проявить данный фермент, иногда необходимо разбавлять нестабильный фермент раствором инертного белка, например альбумина плазмы [96, 184]. [c.40]

Большинство других альбуминов плазмы животного происхождения с трудом поддается очистке или кристаллизации с помощью высаливания. Альбумин сыворотки человека был выделен в кристаллическом состоянии из раствора сернокислого аммония 152]. [c.56]

Альбумин плазмы бычьей крови 2,78 119 [c.41]

В нормальных физиологических условиях в артериальных отрезках капилляров гидростатическое давление крови преобладает над величиной связывания воды альбуминами плазмы (онкотическим давлением), и жидкость переходит из крови в ткани. В венозных отрезках гидростатическое давление меньше онкотического, и жидкость устремляется из тканей в кровь. Вместе с водой перемещаются и низкомолекулярные соединения. Это способствует поступлению питательных веществ из крови в ткани и продуктов обмена веществ из тканей в кровь последние доставляются током крови к органам выделения (почки, легкие). [c.160]

Нативные р-лактоглобулин и гормон роста медленно гидролизуются лейцинаминопептидазой нативные альбумины плазмы крови человека и быка, лизоцим и рибонуклеаза оказались устойчивыми к гидролизу. Однако предварительное окисление альбумина плазмы крови челов>ека, лизоцима и рибонуклеазы надмуравьиной кислотой привело к тому, что указанные субстраты гидролизовались ферментом и аминокислоты отщеплялись в ТРИ ПРСЛедовательчости, которая была [c.236]

Характер связывания альбуминов плазмы крови отличается как от гемоглобина, так и от авидина. Этот мономерный белок способен связывать большое число катионов, анионов и нейтральных малых молекул. При этом связываются не только нормальные компоненты плазмы, такие как Са +, жирные кислоты и тироксин, но также и многие необычные компоненты типа барбитуратов, суль-фонамидов и пенициллина. Альбумин является основным компонентом плазмы и служит, по-видимому, в качестве общей транспортной системы, а также помогает поддерживать правильное осмотическое давление плазмы для сохранения клеточных компонентов крови. [c.561]

Связанные с альбуминами плазмы крови в виде комплекса свободные жирные кислоты с током крови попадают в органы и ткани, где комплекс распадается, а жирные кислоты подвергаются либо 3-окислению, либо частично используются для синтеза триглицеридов, глицерофосфолипидов, сфингофосфолипидов и других соединений, а также на эстерификацию холестерина. [c.371]

Печень играет центральную роль в обмене белков. Она выполняет следующие основные функции синтез специфических белков плазмы образование мочевины и мочевой кислоты синтез холина и креатина трансаминирование и дезаминирование аминокислот, что весьма важно для взаимных превращений аминокислот, а также для процесса глюконеогенеза и образования кетоновых тел. Все альбумины плазмы, 75—90% а-глобу-линов и 50% 3-глобулинов синтезируются гепатоцитами. Лишь у-гло-булины продуцируются не гепатоцитами, а системой макрофагов, к которой относятся звездчатые ретикулоэндотелиоциты (клетки Купфера). В основном у-глобулины образуются в печени. Печень является единственным органом, где синтезируются такие важные для организма белки, как протромбин, фибриноген, проконвертин и проакцелерин. [c.558]

Из конформационной лабильности макромолекулы белка следует специфическое взаимодействие фермента с субстратом и другими лигандами. Возможно, что в некоторых конформациях белок более эффективно связывает субстрат, чем в других. При связывании может происходить отбор конформаций субстрата. Каруш объяснил способность альбумина плазмы связывать различные вещества конфигурационной адаитабильностью этого белка [63]. [c.387]

Иммобилизацию алкогольоксидазы осуществляли посредством растворения энзима (100 мг) и альбумина плазмы (100 мг) в 5 мл фосфатного буфера (0,1 М, pH = 8,2), после чего добавляли пять капель глутарового альдегида и смесь тщательно перемешивали. Раствор замораживали охладительной смесью сухого льда и ацетона, а затем медленно размораживали в холодильнике в течение дня. Губчатый полимер промывали буферным раствором, наносили на поверхность платинового электрода и хранили в буферном растворе. Изготовленный таким образом электрод и каломельный электрод сравнения помещали в перемешиваемый буферный раствор и прикладывали потенциал —0,6 В (против НКЭ). Когда ток достигал постоянного уровня, добавляли исследуемый раствор (0,01—0,1 мл) и, как и прежде, измеряли начальную скорость изменения тока и конечное значение тока в стационарном состоянии. По калибровочным кривым находили количество субстрата в исследуемом образце [57 ]. [c.341]

Количество порфиринов в жидкостях организма в норме очень невелико, при некоторых же патологических состояниях их содержание может, однако, значительно возрастать. Порфи-рины, как правило, соединены с альбуминами плазмы крови [230]. Зеленый пигмент хлором (пигмент лимфатических опухолей костного мозга) представляет собой нротопорфирин [231]. Этот пигмент связан с нерастворимыми белками и поэтому не может быть извлечен диэтиловым эфиром. [c.256]

Величина [X] в (IX. 18) в случае альбумина плазмы соответствует концентрации альбумина в печени, а в случае других протеинов плазмы (глобулины, гикопротеиды) отвечает концентрации соответствующих фракций в плазме. [c.231]

А. Альбумин плазмы. . . . Гликопротейн плазмы. . Медленный компонент протеинового фонда печени. ........... [c.232]

Карбарил быстро гидролизуется в организме крыс,. морских свинок, овец и собак до а-нафтола, СОг и метиламина [79] катализаторами этой реакции служат ферменты, найденные во фракции альбуминов плазмы и др. [17]. Имеются сведения о гидролизе карбарила в организме дойных коров и кроликов. В организме крыс карбарил гидролизуется на 25—30%, пропоксур — примерно на 33%, изолан и цектран — на 757о букс и мобам гидролизуются примерно на 65%. [c.100]

Обычно следует также избегать крайних значений рН. Большинство белков устойчиво только в относительно узких пределах рН и быстро денатурируется при подкислении или подщелачива-нии растворов. Значение рН, при котором белок максимально устойчив, наиболее близко к значению рН нейтрального раствора и необязательно совпадает с изоэлектрической точкой белка. Установлено, например, что альбумин плазмы, изоэлектрическая точка которого лежит при рН около 4,6, наиболее стабилен к нагреванию при рН 6,8 [16]. Известны, однако, исключения пепсин, например, более стабилен при рН около 5 и разрушается при нейтральном рН [14]. [c.9]

Процесс высушивания белков из замороженного состояния был назван Флосдорфом и Маддом [167] лиофилизацией авторы описали этот метод и многое сделали для его внедрения. С целью удовлетворения различных потребностей были сконструированы разнообразные типы аппаратуры, предназначаемой для такого высушивания, — от небольших моделей для лабораторных исследований до крупных промышленных установок, с помощью которых высушиваются плазма и альбумин плазмы [43, 168]. [c.35]

Было найдено, что кристаллический альбумин плазмы человека содержит небольшие количества алифатической кислоты. Если эту кислоту удалить, то белок становится менее стабильным [186]. Было также показано, что добавление небольших количеств деканола или родственных ему веществ значительно облегчает кристаллизацию альбуминов плазмы человека и быка, полученных методами фракционирования с помощью спирта [33]. Кроме того, наблюдалось, что денатурация этих альбуминов сильно замедляется в присутствии анионов алифатических кислот [187—189], миндальнокислого натрия или ацетилтриптофана [182, 190]. С другой стороны, у-глобулин плазмы этими веществами не стабилизируется, однако он становится более устойчивым при добавлении Сахаров или глицина [190]. [c.40]

Общего правила, выражающего влияние температуры на растворимость белка, нет. Растворимость многих белков растет с повышением температуры. В случае одних белков растворимость увеличивается в разбавленном, а в случае других — в концентрированном растворе соли, а также в водно-спиртовых смесях. К числу белков, очищенных или выделенных в кристаллическом состоянии путем использования различия в растворимости, относятся глобулины семян [32], фосфорилаза мышц [23] и пепсин [14]. В то же время растворимость белка часто резко убывает с повышением температуры, что изображено на рис. 6. Альдолаза мышц [96] и карбокоигемоглобин человека [29] были выделены в кристаллическом состоянии из концентрированных растворов (NH4)2SO4 или фосфатов калия путем повышения температуры насыщенного раствора от 0 до 20°. Указанное явление, невидимому, чаще наблюдается в условиях, при которых происходит высаливание, однако оно не ограничивается этими случаями. Согласно опубликованным данным [9г], сульфат альбумина плазмы и сульфат инсулина обнаруживают отрицательный температурный коэффициент растворимости в воде. [c.49]

Выше было уже упомянуто об образовании слабо растворимых солей (например, хлоридов и сульфатов) белковых катионов з кислой по отношению к изоэлектрической точке области [195, 202] и об использовании этого явления, например, для выделёнйя кристаллического сульфата альбумина плазмы [106]. Было получено также несколько кристаллических солей лизоцима [204]. Белковые соли, содержащие тяжелые комплексные анионы, например воль-фрамат-, фосфовольфрамат-, трихлорацетат- или метафосфатионы, а также соли, содержащие катионы тяжелых металлов — цинка, меди или ртути, — известны уже давно и применялись для освобождения раствора от белков перед некоторыми анализами [10, 78]. Предполагалось, что эти реагенты при их применений действуют на белки сильно денатурирующим образом. Вслед з-а кристаллизацией цинковой соли инсулина [205, 206] и метафос-фата яичного альбумина [207] недавно последовало приготовление серии кристаллических производных инсулина [208] и сывороточных альбуминов человека [209, 210]. Последние были получены в присутствии ионов, концентрация которых была недостаточна для высаливания (если не добавлять в количестве 5—30% органического растворителя и во избежание денатурации не вести процесс при низких температурах). В этих условиях многие из указанных солей менее растворимы, чем свободный белок или соли с такими катионами, как натрий или калий, и, следовательно, могут найти применение при выделении белков [51] (4). Были получены также кристаллические додецилсульфатпроизводные Р-лактоглобулина [211]. [c.51]

Как было уже отмечено выше, некоторые белки в присутствии небольших молекул или ионов, например анионов каприловой и миндальной кислот или ацетилтриптофана [182, 187—189], стабилизируются по отношению к термической денатурации и коагуляции. Стабилизированный таким образом альбумин плазмы можно затем освободить от остальных менее стабильных примесей [c.77]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология