Дезаминирование в аминокислотах

Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим типом реакций является окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гистидина, подвергающегося внутримолекулярному дезаминированию. [c.432]

При внутримолекулярном дезаминировании аминокислот образуются [c.594]

Пример неконкурентного ингибирования дезаминирование аминокислот, например, аланина и фенилаланина. Вероятно, связывание этих АК будет происходить неконкурентно, в разных участках фермента, так как структура АК различна. В этом случае при взаимодействии субстрата и ингибитора с ферментом нет конкуренции за связывание, но образуется непродуктивный тройной комплекс фермент-субстрат-ингибитор, поэтому максимальная скорость реакции будет меньше, чем при нормальных условиях. Оба вида ингибирования представлены графически на рис. 10. [c.34]

Для открытия в биообъектах и количественного определения аминокислот успешно применяется реакция их с нингидрином. На I стадии реакции образуется восстановленный нингидрин за счет окислительного дезаминирования аминокислот (параллельно происходит декарбоксилирование аминокислот) [c.41]

Ферментативное окисление аминов — важный биологический процесс. Так, например, при окислительном дезаминировании аминокислот первоначальное дегидрирование первичных аминокислот до иминокислот приводит к быстрому гидролизу с образованием соответствующего кетона (оксокислоты) и аммиака [c.105]

Рассмотрим более подробно механизм окислительного дезаминирования аминокислот, протекающего в две стадии. [c.432]

Непрямое дезаминирование аминокислоты катализируется ферментами [c.595]

Указывалось также, что некоторые жирные кислоты могли иметь не только жировое, но и белковое происхождение, за счет дезаминирования аминокислот. [c.140]

Второй метод основан на дезаминировании аминокислот с помощью-оксидаз (Кребс, 1933) [c.659]

Окислительное дезаминирование аминокислот нингидрином имеет аналитическое значение (разд. 1.7.1). [c.69]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

Независимо от типа ферментов, катализирующих реакцию окислительного дезаминирования аминокислоты, ее механизм будет аналогичен. Процесс окислительного дезаминирования аминокислот протекает в две стадии. [c.372]

При поражениях печени нарушается также процесс дезаминирования аминокислот, что способствует увеличению их концентрации в крови и моче. Так, если в норме содержание азота аминокислот в сыворотке крови составляет примерно 2,9 ,3 ммоль/л, то при тяжелых заболеваниях печени (атрофические процессы) эта величина возрастает до 21 ммоль/л, что приводит к аминоацидурии. Например, при острой атрофии печени количество тирозина в суточном количестве мочи может достигать 2 г (при норме 0,02-0,05 г/сут). [c.559]

Источники образования летучих оснований аммиак, метиламин, диметиламин и триметиламин различны. Аммиак образуется при дезаминировании аминокислот, при очистке и выпаривании диффузионного сока в сахарном производстве, в процессе разложения амидов кислот. [c.5]

Смесь амилового, изоамилового, бутилового и других спиртов называют сивушными маслами. Сивушные масла накапливаются при спиртовом брожении как побочные продукты, образующиеся при распаде белков и дальнейшем окислительном дезаминировании аминокислот. [c.198]

Установить последовательность реакций в процессе окислительного дезаминирования аминокислот [c.594]

Первая стадия является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта (иминокислота), который на второй стадии спонтанно без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и а-кетокислоту. Следует указать, что оксидазы аминокислот (Ь- и О-изомеров) являются сложными флавопротеинами, содержащими в качестве кофермента ФМН или ФАД, которые выполняют в этой реакции роль акцепторов двух электронов и протонов, отщепляющихся от аминокислоты. Оксидазы Ь-аминокислот могут содержать как ФМН, так и ФАД, а оксидазы О-аминокислот-только ФАД в качестве простетической группы. Схематически реакции окислительного дезаминирования аминокислот с участием коферментов могут быть представлены в следующем виде [c.432]

РИС. 14-4. Биосинтез цитруллина, аргинина и мочевины. Сплошными стрелками указаны реакции, непосредственно связанные с дезаминированием аминокислот и синтезом [c.95]

Углерод-азот Л. катализируют расщепление связи С—N. Аммиак-лиазы, напр, аспартат - аммиак-лиаза, осуществляют дезаминирование аминокислот, ведущее к образованию ненасьпц. соединений, Амидин-лиазы, наоборот, катализируют аминирование, к-рое осуществляется взаимод. ненасыщ. к-ты с аминокислотой, напр, аргинина с фумаровой (фермент - аргининосукцинат-лиаза). [c.589]

Кроме того, ТДФ принимает участие в окислит, декарбоксилировании кетокислот с разветвленным углеродным скелетом - 2-оксоизовалериановой, З-метил-2-оксовалериано-вой и 4-метил-2-оксопентановой, являющихся продуктами дезаминирования аминокислот валина, изолейцина и лейцина. Эти р-ции играют важную роль в катаболизме белков. [c.564]

Роль аспарагина и глутамина в растениях заключается в обезвреживании аммиака, образующегося при дезаминировании аминокислот. Накапливающийся в семенах аспарагин используется затем при прорастании для синтеза белков в молодых тканях ростка. Физиологическая роль обоих амидов была у становлена Д. Н. Прянишниковым. Оба амида найдены также в белках. Присутствием этих амидов объясняется образование аммиака во время гидролиза белков. [c.473]

При биохимическом дезаминировании аминокислот аминогруппа на первой стадии реакции под влиянием о- и L-аминокислотных оксидаз дегидрируется в иминогруппу, затем полученная иминокислота гидролизуется в ке-токислоту [c.69]

Основной путь биосинтеза гидроксикоричных кислот — дезаминирование аминокислоты тирозина 3,24, которая, в свою очередь, происходит из гидроксифенилпировиноградной кислоты 3,13. [c.296]

Биосинтез монолигнолов включает две стадии. На первой стадии из продуктов метаболизма углеводов фосфоенолпировиноградной кислоты и 0-эритрозо-4-фосфата (см. 11.10.3) через шикимовую кислоту образуются ароматические аминокислоты. На второй стадии после дезаминирования аминокислот получаются коричная кислота и её гидроксилированные и метоксилированные производные, восстановление которых даёт три ароматических спирта, являющихся предшественниками лигнина. [c.390]

В качестве интересного примера подобных систем можно отметить окислительное дезаминирование аминокислот, сопровождающееся образованием кетокислот, аммония пероксида водорода, под действием пиридоксаля и ионов трехвалентного марганца при комнатной температуре. Эта реакция служит моделью действия некоторых аминооксидаз. а-Метилаланин, К-метилаланин и молочная кислота в этих условиях не окисляются, но аланин реагирует очень быстро. Помимо аланина в реакцию вступают другие аминокислоты, их эфиры и амиды, однако простые амины характеризуются низкой реакционной способностью или вообще ее не имеют. Скорость поглощения Ог уменьшается при добавлении этилендиаминтетрауксусной кислоты, но не зависит от облучения светом или присутствия ингибиторов свободных радикалов, например фенолов (следовательно, реакция, очевидно, не идет по свободнорадикальному цепному механизму). Глицин окисляется в пять-шесть раз быстрее, чем а,а-дидейтероглицин. Эти результаты согласуются со схемой (11.13). Промежуточные комплексы 11.10 и 11.11 типичны для катализируемых пиридоксалем реакций аминокислот. [c.293]

Доказано существование 4 типов дезаминирования аминокислот (отщепление аминогруппы). Выделены соответствующие ферментные системы, катализирующие эти реакции, и идентифицированы продукты реакции. Во всех случаях КН,-груииа аминокислоты освобождается в виде аммиака. [c.431]

Помимо перечисленных 4 типов дезаминирования аминокислот и ферментов, катализирующих эти превращения, в животных тканях и печени человека открыты также три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-у-лиаза), катализирующих неокислительное дезаминирование соответственно серина, треонина и цистеина. [c.434]

Помимо четырех перечисленных выше типов дезаминирования аминокислот, выявлены особые механизмы дезаминирования серина, треонина и цистеина, которые дезаминируются в ходе реакции дегидратации, катализируемой специфической дегидратазой. [c.372]

Печень играет центральную роль в обмене белков. Она выполняет следующие основные функции синтез специфических белков плазмы образование мочевины и мочевой кислоты синтез холина и креатина трансаминирование и дезаминирование аминокислот, что весьма важно для взаимных превращений аминокислот, а также для процесса глюконеогенеза и образования кетоновых тел. Все альбумины плазмы, 75—90% а-глобу-линов и 50% 3-глобулинов синтезируются гепатоцитами. Лишь у-гло-булины продуцируются не гепатоцитами, а системой макрофагов, к которой относятся звездчатые ретикулоэндотелиоциты (клетки Купфера). В основном у-глобулины образуются в печени. Печень является единственным органом, где синтезируются такие важные для организма белки, как протромбин, фибриноген, проконвертин и проакцелерин. [c.558]

Третьим процессом, который также способствует сохранению натрия в организме, является образование в почках аммиака, который используется вместо других катионов для нейтрализации и выведения кислых эквивалентов с мочой. Основным источником этого служат процессы дезаминирования глутамина, а также окислительного дезаминирования аминокислот, главным образом глутаминовой кислоты. [c.614]

Непрямое дезаминирование аминокислот (трансдезаминирование) протекает в две стадии. [c.377]

Дезаминирование аминокислот является одной из биохимических реакций, протекающих в организме и превращающих а шнокислоты в непредельные карбоновые кислоты внутримолекулярное дезаминирование, реакция А), в насьшден-ные карбоновые кислоты восстановительное дезаминирование, реакция Б), в а-оксикислоты (гидролитическое дезаминирование, реакция В), в а-кетокислоты дегидратазное дезаминирование, реакция Г) [c.48]

Первые три типа дезаминирования характерны для ряда микроорганизмов, иногда встречаются у растений. Для животных, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладаюшим типом реакции является окислительное дезаминирование аминокислот. [c.372]

Особую роль трансаминирование играет в процессах дезаминирования больщинства аминокислот, сопровождающихся превращением а-ЫН2-группы в аммиак. Этот процесс получил название непрямого дезаминирования аминокислот или трансдезаминирования (по А. Е. Браунштейну). [c.376]

Аналогичным образом, только применение ионообменных материалов дает возможность снизить содержание ионов аммония в крови, образующегося вследствие дезаминирования аминокислот, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Сравнительный анализ применения для извлечения ионов аммония из крови показал, что из исследованного спектра ионообменных смол и неорганических силикатных и цир-конийсиликатных материалов следует рекомендовать Гфименение цирконий алюмосиликата С-36, имеющего оптимальное сочетание высокой равновесной емкости и достаточной проницаемости для иона аммония. Одной из возможных областей его применения, кроме прямой гемоперфузии, может бьггь система регенерации диализата в аппарате Искусственная почка , включающем ферментативный реактор для разложения мочевины. [c.565]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология