Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Глобулины сыворотки

    Высаливание. Классический метод разделения альбуминов и глобулинов сыворотки крови основан на осаждении последних, 2 М сульфатом аммония (50%-ное насыщение). Альбумины осаждаются лишь 4 М сульфатом аммония (100%-ное насыщение). Вместо сульфата аммония могут быть использованы и другие нейтральные соли — сульфат натрия, сульфат магния, смеси одно- и двухзамещенных фосфатов и др. Однако наибольшее распространение в качестве солевого осадителя - белков получил именно сульфат аммония. Это обусловлено главным образом тем, что высокая растворимость в воде сочетается у него с практической независимостью растворимости от температуры. Так, концентрация насыщенного раствора сульфата аммония при переходе от 25 к 0° снижается лишь с 4,1 до 3,9 М. Напротив, такие осадители, как, например, сульфат натрия, имеют ограниченную область применения из-за низкой растворимости при температуре, близкой к 0°. Сульфат аммония весьма удобен также тем, что не оказывает денатурирующего воздействия на самые лабильные из известных белков. [c.17]


    Гликопротеиды и мукопротеиды являются соединениями белков с углеводами. К протеидам этого типа относятся альбумины и глобулины сыворотки, гиалуроновая кислота стекловидной жидкости глаза. [c.347]

    Молекулярная масса белков весьма велика от нескольких десятков тысяч, как, например, альбумин сыворотки крови человека (61 500), до сотен тысяч, как -у-глобулин сыворотки крови (153 ООО), и даже нескольких миллионов, как у гемоцианина улитки (6 600 000). [c.170]

    Классическое определение глобулинов сыворотки связано с высаливанием ее сульфатом аммония, поскольку глобулинами называют белки, выпадающие в осадок при полунасыщении сыворотки этой солью. [c.8]

    В течение хронического опыта отмечены периоды компенсации (2—3-й месяцы воздействия) и декомпенсации патологического процесса. В конце затравок основные изменения выявлены в нервной системе (снижение возбудимости у крыс и повышение у морских свинок) и крови. Наряду с лейкопенией периферической крови преимущественно за счет лимфопении одновременно были зарегистрированы уменьшение количества глобулинов сыворотки крови, угнетение фагоцитарной активности нейтрофильных лейкоцитов крови, снижение относительной массы селезенки, при гистологическом исследовании которой выявлено уменьшение числа лимфоидных элементов фолликулов. Указанные изменения в селезенке не восстанавливались полностью через 1 мес восста-новительного периода (3-й критерий вредности по классификации секции ПДК). [c.275]

    Различную растворимость альбуминов и глобулинов сыворотки крови раньше широко использовали в клинической практике для их фракционирования и количественного определения (см. главу 17). [c.74]

    Глобулин Сыворотка человека 0 90 ООО [c.423]

    У молекул большинства изученных глобулярных белков длина малой оси эллипсоида колеблется между 20 и 60, а длина большой оси — между 40 и 200 ангстремами (1 ангстрем= 1/100 ООО ООО см и обозначается А). Отношение большой оси эллипсоида к малой у молекул яичного альбумина, например, приближается к 3, у альбумина и глобулина молока и гемоглобина (лошади) — около 4,5, у глобулина сыворотки крови — около 7,5, у таких же глобулярных белков, как глютелины (белки злаков), — около 11, а у зеина (белок кукурузы) — даже около 20. Следовательно, частицы этих белков имеют скорее веретенообразную, чем округлую форму. Таким образом, объединение названных белков по форме их частиц в общую группу глобулярных белков условно. [c.45]

    К гликопротеидам относятся альбумины яйца и сыворотки, а также некоторые глобулины сыворотки, содержащие углеводы. [c.453]

    В настоящее время получен ряд новых данных, подтверждающих, что разделение глобулинов сыворотки крови электрофоретическим путем на ряд подфракций не приводит еще к получению химически индивидуальных белков. Так, оказалось, что в глобулиновой фракции крови человека (и животных) содержится особый белок, получивший название пропердина. Этот белок играет очень важную биологическую роль. По-видимому, от содержания пропердина зависит устойчивость организма по отно-щению к ряду заболеваний. [c.441]


    Глобулины нерастворимы в воде, но растворимы в присутствии нейтральных солей осаждаются в полунасыщен-ном растворе сернокислого аммония, т. е. при добавлении к раствору белка равного объема насыщенного раствора этой соли. К глобулинам относят глобулины сыворотки крови и молока, куриного яйца и др.  [c.8]

    Молекулярная масса белков весьма велика альбумин сыворотки крови человека 61500, у-глобулин сыворотки крови 153000, гемоцианин улитки 6600000. [c.295]

    Молекулярный вес ков весьма велик альбумин сыворотки крови человека 61 500, 7-глобулин сыворотки крови 153 ООО, гемоцианин улитки 6 600 ООО. [c.315]

    Гемоглобин человека. ........... Глобулин сыворотки. ...........  [c.12]

    Молекулярная масса белков весьма велика так, молекулярная масса альбумина сыворотки крови человека 61 500, у-глобулина сыворотки крови 153 ООО, гемоцианина улитки 6 600 ООО. [c.505]

    Ландштейнер для обозначения небелковой части антигена, которая определяет его специфичность по отношению к антителу, ввел термин гаптен. Антитела (или антитоксины) представляют собой измененные глобулины сыворотки. [c.565]

    Глобулин сыворотки крови [c.699]

    Глобулины. Растворимы в электролитах при нагревании коагулируют. Глобулины сыворотки крови участвуют в защите организма от инфекционных заболеваний. [c.331]

    Мало проведено сравнительных исследований на ионообменных целлюлозах и аналогичных сефадексах. В идентичных условиях хроматографии - -глобулин сыворотки крови кролика дает один пик на ДЭАЭ-целлюлозе и два ника на ДЭАЭ-сефадексе [47]. По-видимому, различие в структуре обоих ионитов играет некоторую роль. На КМ-целлюлозе тот же белок был разделен на три фракции [48]. [c.220]

    Глобулины. Растворимые в Глобулины сыворотки крови, яичного желт- [c.37]

    М и, наконец, до 2,05 М позволяет фракционировать глобулин сыворотки на альфа-, бета-, и гамма-глобулины соответственно. Все отмеченные достоинства сульфата аммония и поныне широко используются многими исследователями на начальных стадиях очистки ряда белков, в особенности малоизученных и лабильных. Следует отметить, однако, общий недостаток всех солевых осадителей — трудность их удаления из полученного препарата. Для этого приходится прибегать либо к длительному диализу, либо к переосаждению другими методами. [c.17]

    Молекулы антител бывают лишь двух типов. Одни имеют молекулярный вес ровно 1 ООО ООО, так же как и неспецифические гамма-глобулины сыворотки здорового, неинфицированного организма (193-частицы). Эти крупные антитела появляются вскоре после заражения, однако они не всегда очень активны. Другие антитела намного меньше, их молекулярный вес составляет всего 160 ООО (78-частицы). Антитела этого тина возникают позднее и отличаются высокой активностью (почему это так, до сих пор точно не известно). [c.337]

    Сернокислый натрий осаждает глобулины сыворотки при концентрации 21,5%, альбумины же определяются в фильтрате после удаления глобулинов. Осаждение и фильтрование проводятся при 37°, так как сернокислый натрий недостаточно растворим при комнатной температуре. Недавно, однако, было обнаружено, что при фракционировании белков сыворотки указанным методом значительные количества -глобулинов остаются во фракции альбуминов. В связи с этим было предложено повышать концентрацию сернокислого натрия до 26,8%, так как при этой концентрации <г-глобулины осаждаются полностью и у-глобулины осаждаются при концентрации сернокислого натрия 19,6% [13]. [c.173]

    I В работе Г. В. Троицкого (Биохимия, 15, 426, 1950) показано, что 3-глобулины сыворотки крови очень легко образуют соединения с каротином и витамином А, причем при электрофоретическом разделении белков как каротин, так и витамин Л остаются соединенными с 3-глобулинами.— Прим. ред. [c.177]

    Относительно связи 0-глобулинов сыворотки крови с каротином и витамином А см. примечание на стр. 177. — Прим. ред. [c.230]

    Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

    Антитела составляют фракцию гамма-глобулинов сыворотки крови, называемую еще иммуноглобулинами. Известно 5 типов иммуноглобулинов. Получение чистых антител из иммуноглобулиновой фракции до недавнего времени было труднодоступно. Однако в 1975 г. Мнльштейн и Коллер сделали важное открытие, установив, что В-клетки, продуцирующие только один вид антител, могут сливаться с клетками миеломы. В то время как В-клетки не могут быть выращены в виде культуры, клетки миеломы в культуре растут и размножаются. Среди образующихся в результате слияния гибридных клеток, называемых гибридомами, обнаруживаются клетки, сохранившие способность образовывать те же самые антитела, что и В-клетки, использовавшиеся для получения гибридом. В то же время эти гибрид омы сохраняют бессмертный характер миеломных клеток. Таким образом, было осуществлено клонирование гибридомных клеток, полученных на основе В-клеток, способных синтезировать определенный вид антител, что дало возможность получать неограниченное количество таких антител. [c.315]

    Сведения о форме молеку.д можно получить также методом двойного лучепреломления в потоке. При протекании раствора белка между двумя скрещенными николями поле остается темным в случае бе.пковых молекул шарообразной формы и светлеет в том случае, если молекулы имеют нитевидхгую форму. Явление обусловлено параллельной ориентацией макромолекул, причем ось волокна направлена в сторону течения такая ориентация приводит к явлению двойного лучепреломления, аналогичному наблюдаемому в случае анизотропных кристаллов. Для наблюдения этого эффекта раствор вводят между двумя стеклянными цилиндрами, из которых один вращается, увлекая за собой жидкость. Таким путем найдено, что миозин мышц, фибриноген кровяной сыворотки и вирус табака состоят из молекул сильно удлиненной формы, в то время как молекулы у-глобулина сыворотки имеют монее удлиненную форму, а молекулы р-глобулииа — симметричную форму. [c.430]


    Как уже указывалось, глобулины сыворотки могут быть выделены при помощи электрофореза. Нельзя с уверенностью утверждать, что фракции, полученные этим методом, представляют индивидуальные белки, так как в результате ультрацентрифугирования получаются несколько иные фракции и, вообще говоря, по мере усовершенствования методов разделения белков удается получить все большее число фракции . Некоторые фракции сывороточного альбумина содержат гликопротеид. С другой стороны, состав сывороточных белков непостоянен. Исследование иммунологических реакций показало, что в сыворотке животного могут образоваться многочисленные новые белки, не существующие в сыворотке других индивидуумов этого рода. Установлено, что белки такого типа — антитела — составляют фракцию у-гло-булинов. В случае некоторых заболеваний при помощи электрофореза обнаруживают изменение состава белков сыворотки. Таким образом, эти белки являются чрезвычайно сложной смесью. [c.444]

    Альбумины и глобулины сыворотки представляют очень сложную смесь белков, состав которой изменяется в зави9имости от метода приготовления. Серумальбумины являются превосходным источником для получения лизина. Отсюда логически следует, что в тех случаях, когда в организме происходит восстановление альбумина сыворотки, пищ,а должна быть богата лизином. [c.74]

    Серумглобулины. Глобулины представляют еще менее однородные белки, чем альбумины. Однако несомненно, что глобулины сыворотки содержат примерно вдвое или втрое меньше цистина, чем альбумины сыворотки. [c.227]

    Белок сыворотки Гемоглобин Глнадин Глобин Глобулин сыворотки Желатина Казеин Коллаген 4,7—4,9 6,8 6,5 8,1 5,4 4.7 4.7 5,1 Лейцитин Мышечный белок Нуклеиновые кислоты Оксигемоглобии Протамины Фибрин Фибриноген Яичный белок 1, 7—2,7 6.7 0,7 6.7 9.7—12,4 6.8—6,9 4.9—5,0 4,8—4,9 [c.299]

    Было выяснено, что антитела ни физически, ни химически не отличаются от гамма-глобулинов. И все же в одном отношении они резко отличны от тех гамма-глобулинов, которые присутствуют в сыворотке до инфекции только они способны связываться с антигенами, они серологически (serum — сыворотка) отличаются от исходных глобулинов. Сыворотку, содержащую антитела, называют антисывороткой. [c.323]

    Безводный фтористый водород является прекрасным растворителем для белков. В нем легко растворяются белки, растворимые в воде, а также многие нерастворимые в воде волокнистые белки, например шелковое волокно. Хорошо растворимы в жидком НР рибонуклеазы, инсулин, трипсин, альбумин сыворотки, глобулин сыворотки, эдестин, гемоглобин и коллаген. При этом возможны х имические реакции, но они не нарушают биологических свойств белковых веществ. Из раствора в жидком фтористом водороде можно выделить инсулин, почти полностью сохранив его биологические свойства Рибонуклеазы и лизоцимы можно растворить в жидком НР или в смеси НР—302- Выделенные из раствора п гтем отгонки растворителя эти вещества также не теряют своих ферментных свойств при условии, что температура процесса отгонки достаточно низкая, а продолжительность небольшая . При болёе высоких те 4пературах происходит инактивация фермента. Это связано, [c.76]

    Хотя эксперименты, в которых в качестве индикаторов использовались меченные изотопами вещества, дали много ценных сведений относительно синтеза белка, тем не менее в этой области до сих пор еще остались нерешенными основные проблемы. На основании этих опытов невозможно решить, происходит ли непрерывное самообновление белков путем синтеза и последующего распада отдельных молекул белка или же оно обусловлено тем, что каждая из этих молекул, не распадаясь нацело, постоянно обменивает свои отдельные составные части. Подобный обмен может достигаться, например, путем временного размыкания пептидных связей и включения аминокислоты между концами раскрытых цепей. Для разрешения этой проблемы были использованы иммунологические методы. Как уже указывалось в гл. XIV, антитела находятся во фракции у глобулинов сыворотки. Если вызвать образование антител у кролика, иммунизируя его каким-либо антигеном, то вновь образованные иммунные т-глобулины можно отдифференцировать от f-глобулинов, присутствовавших до иммунизации, по их способности преципитировать соответствуюший антиген. Так, например, инъекция полисахарида пневмококков SIII приводит к образованию SIII-анти-тел во фракции глобулинов иммунной сыворотки. Если подопытным кроликам помимо антигена вводится N -глицин, то через небольшой промежуток времени меченая аминокислота обнару- [c.390]

    При разностороннем исследовании функции печени было выявлено у животных лишь временное увеличение количества у глобулинов сыворотки крови кроликов к 80-м суткам опытов. К этому сроку у-фракция глобулинов возросла с 9,5 0,6 о (величина, определенная до начала отравлени ) до 15,05 0,6 о. К 135-м суткам хрони- [c.166]


Смотреть страницы где упоминается термин Глобулины сыворотки: [c.702]    [c.130]    [c.660]    [c.686]    [c.12]    [c.686]    [c.264]    [c.232]    [c.172]    [c.167]   
Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.689 , c.702 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.674 , c.686 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.427 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.391 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Глобулины



© 2025 chem21.info Реклама на сайте