Аминокислоты превращения взаимные

Некоторые взаимные превращения типа цикл — открытая цепь происходят между неизомерными соединениями, которые в определенных условиях могут превращаться друг в друга. Таким путем происходит превращение у-оксикислот (I) и -аминокислот (П1) в 7-лактоны (II) или 7-лактамы (IV) и обратно. [c.470]

Химические свойства. Подобно другим соединениям со смешанными функциями, аминокислоты проявляют свойства и кислот и аминов. Однако в ряде превращений сильно сказывается взаимное влияние двух функциональных групп. [c.329]

В качестве донатора формильных групп фолиевая кислота участвует в биосинтезе нуклеотидов (стр. 268), в реакциях взаимных превращений аминокислот серина и глицина, а когда формильный остаток восстанавливается до метильной группы, производные этой кислоты активируют процесс трансметилирования. [c.99]

При фотосинтезе очень быстро образуются не только фосфорные эфиры сахаров или простые сахара, но и более сложные формы углеводов — сахароза, крахмал, клетчатка. Появление в листьях крахмала, например, можно наблюдать при помощи известной йодной пробы Сакса через несколько минут после начала фотосинтеза. Крахмал в листьях образуется настолько быстро, что 100 лет назад его даже считали первым устойчивым продуктом фотосинтеза. Почти так же быстро появляются в листьях и другие углеводы. Распад сложных форм углеводов до более простых в ряде случаев в растениях протекает также очень интенсивно. Это наблюдается, например, при прорастании семян, в которых основным запасным веществом является крахмал крахмал, содержащийся в эндосперме, превращается в сахара, используемые развивающимся зародышем. Интенсивный распад сложных форм углеводов наблюдается при старении вегетативных органов растений, когда в листьях преобладают не синтетические, а гидролитические процессы. Образующиеся при распаде простые сахара или их фосфорные эфиры оттекают в репродуктивные органы, где вновь превращаются в более сложные углеводы, которые откладываются в качестве запасных веществ. И, наконец, в растениях очень легко осуществляются и процессы взаимных превращений углеводов. Если путем иньекции или инфильтрации ввести в растение, например, глюкозу, то она очень быстро может превратиться во фруктозу, сахарозу, крахмал и другие углеводы и даже использоваться для построения молекул веществ неуглеводной природы — аминокислот, органических кислот, жиров и т. д. Так же легко подвергаются взаимным превращениям в растениях и другие сахара — сахароза, фруктоза, галактоза, мальтоза и т. д. Все эти факты свидетельствуют о том, что углеводы — очень подвижные вещества и что в тканях рас- [c.140]

СИНТЕЗ И ВЗАИМНЫЕ ПРЕВРАЩЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ [c.344]

Вполне очевидно, что факты, рассмотренные выше и приведенные в табл. 19, представляют лишь- первую разведку в области изучения антагонистов аминокислот. Найдены многие мощные антагонисты и намечаются некоторые выводы относительно роли определенных изменений в строении молекул аминокислот. Ряд антагонистов, очевидно, подвергается обмену, однако пути превращения большинства из них, равно как механизм их действия, не выяснены. Изучение антиметаболитов вознаграждается иногда созданием новых лекарственных препаратов, но чаще такие исследования позволяют найти ключ к пониманию тех или иных процессов обмена (ср. [285, 286]). Для получения более исчерпывающих данных об этих процессах требуется, однако, применение других экспериментальных методов (гл. III и IV). Наличие антагонистов аминокислот в природных объектах заставляет считаться с возможным их значением как патогенных факторов. Вместе с тем они могут (например, в виде некоторых антибиотиков) играть роль терапевтических средств. Наконец, взаимный антагонизм между различными природными аминокислотами может представлять собой один из физиологических механизмов управления процессами роста и обмена веществ. [c.156]

Аминокислоты, получающиеся в результате полного гидролиза белка, представляют собой оптически активные соединения (если гидролиз не сопровождается рацемизацией). Все выделенные из хорошо известных белков аминокислоты имеют одну и ту же конфигурацию, т. е. одинаковое пространственное расположение четырех радикалов у сс-углеродного атома, хотя одни аминокислоты являются правовращающими, другие — левовращающими. Все аминокислоты, встречающиеся в природе, относятся к -ряду. Их взаимная связь доказывается путем превращения в идентичные производные [70]. В некоторых алкалоидах спорыньи и бактериальных токсинах найдены оптические стереоизомеры этих природных аминокислот — неприродные -аминокислоты (см. гл. XV) [70]. Глицин оптически неактивен, так как он не содержит в своей молекуле асимметрического углеродного атома. [c.35]

Некоторые авторы считают, что промежуточными соединениями при взаимном превращении f-амино- и ог-кетокислот являются ацетилированные аминокислоты [107] [c.378]

Конфигурация а-асимметрического углеродного атома у всех природных а-аминокислот одинаковая. Это доказано взаимным превращением природных а-аминокислот друг в друга реакциями, которые не разрывают и не создают связей с асимметрическим углеродным атомом [c.468]

Структура и названия ряда наиболее важных а-аминокислот приведены в табл. 20-1. Общеупотребительные названия а-аминокислот мало говорят об их структуре, но имеют по крайней мере то преимущество, что они короче, чем систематические названия. Позднее будет показано, что при обозначении последовательности аминокислот в белках и пептидах полезны также сокращения гли (глицин), глу (глутаминовая кислота) и т. д., приведенные в табл. 20-1. Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число кислотных функций, называют основными аминокислотами (например, лизин и аргинин), тогда как нри избытке кислотных групп их называют кислыми аминокислотами (например, аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Три из перечисленных в табл. 20-1 кислот — цистеин, цистин и метионин — содержат серу. Образование и разрыв связей 8 — 8 при взаимном превращении цистеина и цистина являются важными процессами в биохимии серусо-держащих пептидов и белков. Более подробно особенности этих реакций, [c.58]

Синтез и взаимные превращения аминокислот [c.268]

С целью изучения влияния биомолекул на характер кон-формациониых превращений лекарственных субстратов нами с помощью полуэмпирического метода АМ1 в рамках пакета Hyper hem [1] исследован характер поверхности потенциальной энергии (ППЭ) молекулы тетрагидро-1,3-оксазина (1,3-ОА) в присутствии произвольного ациклического гексапептида П, построенного из остатков /. аминокислот, связанных по -типу. При этом рассматривалось 5 типов взаимного расположения молекул 1,3-ОА и П. [c.92]

Известно, что биомолекула оказывает большое влияние на лекарственный субстрат, существенно перестраивая энергетику конформационных превращений последнего. В этой связи с целью моделирования взаимодействия в системе рецеп-тор-субстрат > на начальном этапе связывания, нами с помощью полуэмпирического метода АМ1 в рамках пакета Hyper hem исследован характер поверхности потенциальной энергии (ППЭ) молекулы 1,3-диоксана в присутствии произвольного ациклического гексапептида П, построенного из остатков L-аминокислот, связанных по -типу. Рассматривались 8 типов взаимного расположения молекул 1,3-диоксана и гексапептида. [c.93]

Многие реакции, которые ускоряются ферментами, могут катализироваться также кислотами или основаниями, а часто и соединениями обоих типов Хорошо изученным примером такого рода является мута-ротация — обратимое взаимное превращение а- и р-аномерных форм сахаров, в частности глюкозы [см. схему (6-75)]. Эта реакция катализируется специфическим ферментом мутаротазой, а также неорганическими кислотами и основаниями. Эти данные показывают, что между простыми кислотами и основаниями, с одной стороны, и ферментами — с другой, есть нечто общее с точки зрения каталитического действия. Поскольку многие боковые цепи аминокислот содержат кислотные и основные группы, мы приходим к вполне естественному заключению, что эти группы должны участвовать в катализе как кислоты и основания. Однако для того чтобы понять, как именно они участвуют в катализе, мы должны иметь представление о численных значениях некоторых констант равновесия и констант скорости. [c.50]

Свободные аминокислоты нужны в живом организме и для выполнения специфических задач. Так, глутаминовая кислота выполняет особую функцию переноса при переаминировании, метионин — при переметилировании. Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков, а также переаминирования а-кетокислот и взаимных превращений аминокислот. [c.10]

Печень играет центральную роль в обмене белков. Она выполняет следующие основные функции синтез специфических белков плазмы образование мочевины и мочевой кислоты синтез холина и креатина трансаминирование и дезаминирование аминокислот, что весьма важно для взаимных превращений аминокислот, а также для процесса глюконеогенеза и образования кетоновых тел. Все альбумины плазмы, 75—90% а-глобу-линов и 50% 3-глобулинов синтезируются гепатоцитами. Лишь у-гло-булины продуцируются не гепатоцитами, а системой макрофагов, к которой относятся звездчатые ретикулоэндотелиоциты (клетки Купфера). В основном у-глобулины образуются в печени. Печень является единственным органом, где синтезируются такие важные для организма белки, как протромбин, фибриноген, проконвертин и проакцелерин. [c.558]

Примером всесторонне исследованного в этом плане фермента [4446] является глутаминсинтетаза из Е. соИ (КФ6.3.1.2). У бактерий глутамин является центральным метаболитом и источником азота для биосинтеза многих других аминокислот,, нуклеотидов, глюкозамина, карбамоилфосфата и NAD. Совместно с глутаматсинтазой (NADPH) (КФ 1.4.1.13) он связывает катаболические реакции, ведущие и образованию аммиака и 2-оксоглутарата, со многими биосинтетическими реакциями и является главной мишенью, на которую направлена биологическая регуляция. Существуют по крайней мере три разных пути регуляции активности глутаминсинтетазы ингибирование конечными продуктами, взаимное превращение активных и неактивных конформаций фермента под действием двухвалентных катионов и изменение активности путем аденилирования и де-аденилирования фермента (модификации, осуществляемые ферментами). [c.120]

При недостатке пиридоксина в организме животных происходит нарушение обмена триптофана (195—198]. Тесная взаимная связь между витаминами и аминокислотами проявляется, в частности, в участии витамина Ве в реакциях превращения -триптофана (под влиянием кинурениназы), приводящих к биос1Штезу никотиновой кислоты (витамина РР) (196, 199]. [c.355]

Такой объединяющей системой, обладающей наибольшим числом взаимосвязей с многочисленными реакциями азотистого обмена, является система дикарбоновых аминокислот. К ней относят амннодикарбоновые кислоты и их амиды, безазотистые дикарбоновые и трикарбоновые кислоты (стр. 266), аланин и пировиноградную кислоту, тесно связанные между собой в реакциях азотистого обмена взаимными переходами. Само собой разумеется, что к этой системе относится также совокупность ферментов, участвующих в превращениях указанных веществ. [c.354]

Сульфгидрильная (—ЗН) группа цистеина при окислении легко отдает водород и переходит в более окисленную дисульфидную (—3 — 3—) группу с образованием цистина. Цри восстановлении дисульфидная группа цистина присоединяет два атома вфдорода и снова превращается в сульфгидрильную, при этом образуются две молекулы цистеина. Взаимные превращения дисульфидной и сульфгидрильной групп в системе цистин — цистеин определяют активное участие этих аминокислот в окислительно-восстановительных процессах в клетках растения. В растениях имеется также трипен-тид глутатион, в состав которого входят аминокислоты глутаминовая, глицин и цистеин [c.179]

Неочищенные препараты декарбоксилазы диаминопимелино-вой кислоты декарбоксилируют как мезо-, так и LL-форму этой аминокислоты с образованием L-лизина. Однако в очищенном виде этот фермент значительно более активно превращает мезо-форму, чем LL-форму. Фактически субстратом этой декарбоксилазы является jtieso-a, е-диаминопимелиновая кислота декарбоксилирование LL-формы этой аминокислоты неочищенными препаратами фермента объясняется, видимо, предварительным переходом LL-форму в мезо-форму. Взаимные превращения LL-формы и лгезо-формы а, е-диаминопимелиновой кислоты, очевидно, катализируются специфической рацемазой (стр. 244). У некоторых микроорганизмов, содержащих наряду с рацемазой и декарбоксилазой диаминопимелиновой кислоты также декарбоксилазу L-лизина, происходят следующие последовательные превращения [c.209]

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число кислотных функций, называют основными аминокислотами (например, лизин и аргинин), тогда как при избытке кислотных групп их называют кислыми аминокислотами (например, аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Три из перечисленных в табл. 20-1 кислот — цистеин, цистин и метионин — содержат серу. Образование й разрыв связей 8—5 при взаимном превращении цистеина и цисти-на являются важными процессами в биохимии серусодержащих пептидов и белков. Более подробно особенности этих реакций, опи- [c.99]

Изомеразы катализируют реакции внутримолекулярной перегруппировки, причем состав субстрата не изменяется. Эти реакции не выделяют и не поглощают энергии и служат обычно для подготовки субстрата к дальнейшим превращениям. Если изомераза катализирует превращение конфигурации замещающей группы при асимметрическом атоме углерода, то она носит название рацемазы или мутаротазы. Известны, например, рацемазы аминокислот у бактерий, катализирующие взаимную замену форм d- и /-аминокислот при участии пири-доксальфосфата в качестве кофермента. [c.211]

С фосфоглицеромутазой, катализирующей взаимное превращение 2-фосфоглицериновой кислоты в 3-фосфоглицериновую кислоту [50]. В обоих случаях действие фермента сводится к тому, что он, временно соединяясь с остатком фосфорной кислоты, переносит его с одной молекулы на другую. Подобным же образом, как фосфоферазы, действуют миокиназа и гексокиназа см. ниже). Если фосфатный остаток переносится на молекулу воды, то происходит гидролиз органического фосфорсодержащего соединения. В соответствии с этим фосфатазы можно рассматривать как фосфоферазы, катализирующие перенос фосфатного остатка с органических соединений на молекулу воды или с неорганического фосфата на органические соединения. Сходным образом и про- теолитические ферменты можно рассматривать как аминоацил-феразы, которые, соединяясь с аминокислотным остатком, переносят его на другую аминокислоту, пептид или на молекулу воды. Если происходит перенос аминокислотного остатка на другую аминокислоту, то образуются новые пептиды, при перенесении же аминокислотного остатка на молекулу воды происходит гидролиз с освобождением аминокислот. [c.289]

О. А. Азизова [90] наблюдала возникновение и превращения радикалов при облучении ультрафиолетовым светом серусодержащих и ароматических аминокислот и ряда белков. В работе [91] исследовано влияние различных функциональных групп и их взаимного расположения в молекуле на радиационно-химические свойства более чем 30 аминокислот и пептидов. Серия работ по радиолиэу твердых органических веществ выполнена В. И. Трофимовым, И. И. Чхеидзе, Л. И. Беленьким, П. Я. Бубен [92]. [c.374]

Круг научных интересов Н. Д. Зелинского был исключительно широк. Огромное теоретическое и практическое значение имеют работы 1ПК0ЛЫ Н. Д. Зелинского в области изучения взаимных превращений углеводородов,в особенности работы по ароматизации углеводородов нефти. И. д. Зелинский предложил применять в противогазах активированный по его методу уголь, чем спас тысячи жизней русских воинов в первую мировую войну. Огромное значение имеют работы Н. Д. Зелинского в области изучения гетероциклических соединений, строения белка, синтеза аминокислот, а также другие исследования. [c.290]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология