Лизоцим сильнопольная область спектр

Большинство гидрофобных боковых цепей (Ала, Лей, Иле, Вал, Фен, Про) расположены внутри белковой глобулы, а почти все заряженные полярные группы — на ее поверхности (обычное строение для глобулярных белков). Лизоцим обычно димеризуется при pH>7, и поэтому его лучше всего изучать при pH = 6 или более низких. Лизоцим человека и лизоцим белка куриного яйца были изучены с помощью метода ЯМР [7—И, 19—28], причем первый исследован более подробно. В ранних работах [7, 8] были установлены основные характеристики его спектра в ОгО и отмечена относительно высокая устойчивость к развертыванию при нагревании до 65 °С, что, по-видимому, отчасти обусловлено наличием четырех дисульфидных мостиков. Измерения при 220 МГц обнаруживают небольшие изменения спектра в температурной области 35— 60 °С, но в общем подтверждают этот вывод [24—27]. Однако при нагревании от 65 до 75 °С происходит денатурация и в спектре наблюдаются заметные изменения. (Природа этих изменений будет обсуждена детально немного позднее.) На рис. 14.3 показаны полные спектры 10%-ных растворов Лизоцима в ОгО (рО = 5,5) при 30, 54 и 80 °С. На рис. 14.4 приведены детальные записи слабопольных и сильнопольной областей спектра при температуре несколько ниже (65 °С) и несколько выше (80 °С) температуры денатурации. Для сравнения представлен спектр, рассчитанный и построенный на основании данных табл. 13.1 и, следовательно, соответствующий неупорядоченному состоянию белковой молекулы. Ширина линии была принята равной 10 Гц [11, 24]. Спектр при температуре 80 °С очень близок к спектру лизоцима в неупорядоченном состоянии, если учесть искажения, вызванные дисульфид-ными связями. Если эти связи разрываются, то линии спектра еще [c.353]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология