Боковая цепь гидрофобность

По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]

Некоторые нейтральные аминокислоты проявляют гидрофобные свойства, обусловленные углеводородными боковыми цепями [c.28]

До сих пор ничего не говорилось о специфичности ферментов. Если трипсин, химотрипсин и эластаза обладают идентичным каталитическим механизмом, то чем они отличаются друг от друга Ответ заключается в том, что они селективны к характеру боковой цепи, следующей за той, в которой они разрывают пептидную связь. В уравнениях (21-1)-(21-3) соответствующие радикалы обозначены К и находятся непосредственно перед карбонильной группой связи, подлежащей разрыву. Каждый из трех рассматриваемых ферментов имеет на своей поверхности карман специфичности , в который входит указанный радикал при связывании субстрата. Этот карман специфичности в трипсине длинный и глубокий, с отрицательным зарядом на дне от ионизованной аспарагиновой кислоты (рис. 21-19, а). Благодаря этому трипсин благоприятствует разрыву белковой пептидной цепи по связи, следующей за положительно заряженными радикалами лизина или аргинина. В химотри тсине карман специфичности шире (рис. 21-19, б) и образован исключительно гидрофобными радикалами, поэтому химотрипсин благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за объемистым ароматическим радикалом, как, например, [c.322]

Величины энтальпийных коэффициентов межмолекулярных взаимодействий дают важную информацию о природе взаимодействия растворенное вещество-растворенное вещество, наибольшей информативностью обладают величины hi. Хорошо известно, что взаимодействие пептидов с неполярной боковой цепью (гидрофобное взаимодействие) характеризуется положительными вкладами в величины Н , а их цвиттерионные и полярные группы вносят отрицательные вклады (гидрофильное взаимодействие). Анализ данных табл. 4.2 показывает, что межмолекулярные взаимодействия имеют гидрофобную природу для разбавленных растворов следующих пептидов (в порядке уменьшения гидрофобного взаимодействия) ОЬ-а-аланил-ВЬ-валин > [c.195]

Второй этап исследования, посвященный выяснению взаимного расположения спиралей, несложно пройти, зная кристаллографическую структуру Met -соматотропина (рис. П.11). Естественно, из многочисленного набора всевозможных вариантов супервторичных структур предпочтение было отдано опытной структуре, представляющей собой левую суперспираль из четырех а-спиралей, контактирующих друг с другом боковыми цепями гидрофобных остатков. [c.325]

Вообще говоря, существуют еще три уровня специфического узнавания субстратов в ферментативном катализе. Давайте рассмотрим пептидную связь в полипептидной цепи. Боковая цепь Рг определяет нормальную специфичность фермента. Для а-химотрипсина Нг — это ароматическая боковая цепь, а гидрофобная полость (ароматическая щель) в активном центре предназначена для взаимодействия с аминокислотой, узнаваемой ферментом. Такую избирательность называют первичной структурной специфичностью. [c.235]

Аминокислоты — структурные элементы белков. В молекулах природных белков встречается около 20 аминокислот. Как видно из табл. 3, некоторые из белковых цепей аминокислот несут отрицательный заряд, тогда как другие заряжены положительно одни боковые группы гидрофобны, другие, наоборот, полярны и, следовательно, сильно сольватируются водой. [c.8]

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Исследование сплошных пленок белков и других биополимеров дает важный материал для характеристики не только физико-химических свойств, но и биологического их поведения. Пример кривой сжатия приведен на рис. VII.12 для белка глиадина с М = 44 000. Кривая характеризуется двумя линейными участками с точкой перегиба при А = 50 нм . Сумма площадей, приходящихся на все сегменты макромолекулы глиадина, равна 140 нм , тогда как значение 50 нм отвечает площади собственно полипеп-тидной цепи. Таким образом, молекула белка при малых jt распластана в поверхностной пленке — полипептидная и боковые цепи лежат на поверхности раздела, занимая площадь 140 нм . Сжимаемость пленки достаточно велика, поскольку гидрофильные боковые цепи выводятся из плоскости поверхности в жидкую фазу, а гидрофобные — в воздух, вплоть до плотной [c.112]

Результаты кристаллографических исследований свидетельствуют о близком сходстве складчатых структур, формируемых во всех доменах. Семь вытянутых участков цепи образуют два складчатых слоя с преимущественно антипа-раллельным расположением цепей в промежутках между слоями упакованы гидрофобные боковые цепи. Общие размеры структурной единицы — 4,0Х2,5Х2,5 нм. В центре каждого домена имеется 5—5-мостик, связывающий два слоя друг с другом. [c.383]

Некоторые из этих путей включают реакции, сопровождающиеся выделением энергии, запасаемой в виде АТР, большая часть которой используется в дальнейшем для энергетического обеспечения восстановительных процессов биосинтеза. В ходе этих восстановительных процессов образуются менее реакционноспособные гидрофобные липидные групировки и боковые цепи аминокислот, которые так необходимы для сборки нерастворимых внутриклеточных структур. Структурная организация природных олигомерных белков, мембран, микротрубочек и волокон является результатом агрегации, обусловленной сочетанием гидрофобных взаимодействий, электростатических сил и водородных связей. Главный результат метаболизма состоит в синтезе сложных молекул, которые весьма специфическим образом самопроизвольно взаимодействуют друг с другом, образуя требуемые для организма структуры— богатые липидами цитоплазматические мембраны, регулирующие вместе с внедренными в них белками поступление веществ в клетки. [c.502]

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ьв из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (преимущественно гидрофобных) отщепляются с Ы-конца в процессе солюбилизации белка. Вероятно эта Ы-концевая часть служит гидрофобным якорем, погружаемым в мембрану эндоплазматического ретикулума. Гем в цитохроме Ьв не связан ковалентно с белком, но прочно удерживается между двумя боковыми цепями гистидинов. По способу свертывания цепи этот белок совершенно не похож ни на цитохром с, ни на миоглобин. И в этом случае не видно путей переноса электрона от атома железа на поверхность молекулы [23]. [c.375]

Переход от нативного состояния с минимальной энергией к неупорядоченной денатурированной форме сопровождается увеличением энтропии. Но конечно, одновременно повышается упорядоченность окружающих молекул воды, поскольку происходит дополнительная гидратация освобождающихся гидрофобных групп боковых цепей, так что этот эффект в значительной степени компенсируется. При денатурации меняются и другие свойства белковой молекулы уменьшаются растворимость и способность кристаллизоваться из-за появления дополнительных ионизируемых групп, [c.358]

Боковые цепи в гидрофобных аминокислотах особым образом взаимодействуют с окружающими молекулами воды, такие соединения проявляют очень близкие свойства, которые лищь слабо зависят от строения боковых цепей. [c.29]

Боковые цепи. Результаты предшествующего рассмотрения в определенной степени предопределяют и ответ на вопрос о соответствии конформационных состояний боковых цепей аминокислотных остатков в белках и свободных молекулах метиламидов N-ацетил-а-аминокислот. В самом деле, трудно представить наличие полного соответствия у основных цепей и отсутствие такового у боковых цепей. Тем не менее анализ конформационных состояний последних с точки зрения ближних взаимодействий не лишен целесообразности. Для удобства рассмотрения боковые цепи аминокислот можно разделить на гидрофобные (неполярные) и гидрофильные (полярные). Конформации гидрофобных боковых цепей определяются прежде всего ван-дер-ваальсовыми взаимодействиями, которые могут иметь как стабилизирующий, так и дестабилизирующий характер, В первом случае они называются дисперсионными, или лондоновскими, взаимодействиями. У монопептидов из-за небольшого числа атомов в молекулах энергия дисперсионных взаимодействий невелика, и поэтому их конформационные состояния определяются в основном мощными силами отталкивания. У полярных боковых цепей значительную роль могут играть также (но не исключительно ) электростатические взаимодействия и водородные связи. Среди боковых цепей гидрофобных остатков можно выделить цепи, имеющие разветвление при атоме СР (Val, Не) и не имеющие такого разветвления. К последним относится группа аминокислотных остатков Phe, Туг, Тгр, His с ароматическими боковыми цепями. Изложенные в предшествующем разделе результаты теоретического конформационного анализа метиламида N-aцeтил- -фeнилaлaнинa (см. табл. 11,14) свидетельствуют о том, что в этой молекуле пространственные формы основной и боковой цепей взаимосвязаны каждой форме основной цепи соответствуют определенные энергетически выгодные положения заместителя, На рис, 11.26 представлена конформационная карта ср-у фенил аланинового монопептида, разделенная пунктирными линиями на области, [c.186]

Суперспирализация а-спирали энергетически выгодна, поскольку упаковка боковых цепей способствует образованию дополнительных благоприятных вандерваальсовых контактов между а-спиралями. Если взаимодействующие боковые цепи гидрофобны, то уменьшение свободной энергии такой структуры будет особенно эффективным, поскольку, располагаясь вдоль оси суперспирали, в этом случае боковые цепи экранированы от контактов с молекулами растворителя. Действительно в тропомиозине [222] и а-кера-тине 212], аминокислотные последовательности которых известны, положения and внутри суперспирали заняты гидрофобными остатками (рис. 5.11, в). Полярные остатки обычно располагаются на внешней поверхности, в положениях Ь, с к f. В тропомиозине положения eng часто заняты заряженными остатками, которые образуют солевые мостики с находящимися напротив остатками g и е соответственно. [c.99]

Эластаза и трипсин построены очень сходным образом. Оба эти ферлента также состоят из двух доменов, тесно контактирующих один с другим. Так, в эластазе шесть N-концевых антипараллельных тяжей и шесть С-концевых тяжей образуют два цилиндра, внутренние полости которых, содержащие боковые цепи гидрофобных аминокислотных остатков, представляют собой "гидрофобные ядра" молекулы. Четыре дисульфидные связи эластазы участвуют в стабилизации структуры цилиндров и расположены в местах, эквивалентных положению соответствующих связей в химотрипсине и трипсине. К этим цилиндрам примыкает С-спиральный участок, который в эластазе образуют остатки 234-244 [12401. [c.77]

По мере расшифровки структуры различных белков (особенно в последние годы) становилось все более очевидным, что глобулярные белки, как и миоглобин, сохраняют свою структуру преимущественно благодаря взаимодействию между гидрофобными остатками. Внутри молекулы белка боковые группы уложены исключительно компактно. Если где-нибудь в структуре остается свободное пространство, оно обычно заполняется водой [24, 25]. Например, плотность упаковки (отношение объема, ограниченного вандерваальсовой оболочкой, к полному объему) молекул лизоцима и рибонуклеазы составляет 0,75 для сравнения укажем, что для плотно упакованных сфер теоретическое значение плотности упаковки равно 0,74. Полярные группы обычно находятся на поверхности, но иногда бывают утоплены внутрь, образуя водородные связи с другими группами внутри молекулы белка. На отдельных участках поверхности встречаются и неполярные боковые цепи, которые в ряде случаев сгруппированы в гидрофобные кластеры. Последние могут обусловливать взаимодействие с другими белками или с липидными участками мембран. [c.96]

Последовательность аминокислот, или первичная структура фермента, определяет вторичную и третичную (трехмерную) структуры, т. е. свертывание пептидной цепи в макромолекуляр-ную глобулу, имеющую некоторую определенную полость для взаимодействия с субстратом или, если необходимо, с кофермен-том. Ферменты обладают сложной и компактной структурой, в которой боковые цепи полярных аминокислот, находящиеся на поверхности молекулы, направлены к растворителю, а боковые цепи неполярных в общем случае ориентированы внутрь молекулы, от растворителя. Трехмерная структура поддерживается большим количеством внутримолекулярных нековалентных взаимодействий аполярной, или гидрофобной, природы, а также благодаря ионным взаимодействиям, дисульфидным мостикам, водородным связям, иногда солевым мостикам [57]. Гидрофобные взаимодействия имеют наиболее важное значение, поскольку они, вероятно, ответственны за большую величину свободной энергии связывания, которая наблюдается при ферментсубстратных взаимодействиях. [c.202]

Наиболее важная информация о строении молекулы химотрипсина (молекулярная масса 25 ООО) была получена с помощью рентгеност-зуктурных исследований последних лет, проведенных Блоу с сотр. 14, 17—19]. Как итог своих исследований авторы представили трехмерную модель молекулы химотрипсина (см. рис. 3). В согласии с ранними общими представлениями о строении белков было найдено, что все заряженные группы в молекуле этого фермента направлены в сторону водного растворителя (за исключением трех, которые выполняют специфические функции либо в механизме активации зимогена, либо в механизме действия активного центра). Особенности расположения аминокислотных остатков с гидрофобными боковыми цепями внутри белковой глобулы также согласуются с ранними представлениями о важной роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации третичной структуры белков (см. гл. I). [c.127]

Для объяснения этих фактов активный центр химотрипсина представляют обычно (в развитие идей школы Нимэнна [55, 64]) состоящим из участков, комплементарных по отношению к отдельным фрагментам молекулы специфического субстрата [7, 59, 65]. Движущая сила сорбции фрагмента К на ферменте — это гидрофобное взаимодействие. Фактически образование комплекса фермент — субстрат обусловлено тем, что боковая гидрофобная субстратная группа подвергается термодинамически выгодной экстракции из воды в органическую среду белка (см. 4—6 этой главы). Молекулярная модель активного центра была предложена Блоу с сотр. [66] на основании результатов рентгеноструктурного анализа кристаллического химотрипсина (см. рис. 9). Размеры гидрофобной полости в районе активного центра составляют (10—12) х(5,5—6,5)Х(3,5—4) А. Эти размеры достаточны, чтобы вместить боковую цепь триптофана или тирозина, но вместе с тем форма полости делает возможной только лишь одну, строго определенную ориентацию плоскости ароматического кольца. [c.134]

Третичная структура белков, обусловленная взаимодействием боковых цепей аминокислот, не приводит к такой высокой упорядоченности структуры, как в предыдущем случае. Помимо водородных связей важным фактором стабилизации третичной структуры является образование дисульфидных связей. Молекула инсулина имеет три таких дисульфидных мостика, два из которых соединяют две отдельные полипептидные цепи в молекулу. Третичная структура часто придает белковой молекуле такую конформацию, при которой гидрофильные группы (ОН, ЫНз, СО2Н) расположены на поверхности молекулы, а гидрофобные группы (алкильные и арильные боковые цепи)[ направлены внутрь, к центру молекулы. [c.302]

В стабилиза1р1и Т. с. ведущая роль принадлежит гидрофобному ядру (или ядрам), формирующемуся из липо-фильных боковых цепей аминокислот. Гидрофильные остатки могут содержаться в таком ядре лишь тогда, когда это обусловлено особыми функц. требованиями. Пов-сть глобулы содержит как гидрофильные, так и гидрофобные радикалы аминокислот. [c.588]

Гистон НЗ из тимуса теленка содержит 135 аминокислотных остатков [288], причем суммарный заряд первых 53 из них составляет -М8. Возможно, именно эта часть белка связывается с ДНК. В то же время карбоксильный конец этого гистона обладает гидрофобными свойствами и лишь в незначительной степени — основными. Интересные кластеры основных аминокислот были обнаружены в отдельных участках полипептидной цепи гистона Н2а [289]. Одна из любопытных особенностей строения гистонов — это наличие большого числа микромодификаций, сводящихся к фосфорилированию остатков серина, ацетилированию и метилированию остатков лизина, а также метилированию боковых цепей аргинина. Так, например, остатки Ьуз-14 и Ьуз-23 в гистоне НЗ К-ацетилированы, тогда как остатки Ьуз-9 и Ьуз-27 частично 8-Ы-метилированы — каждый участок содержит частично моно-, частично ди- и частично триметильные производные. [c.302]

Одна из причин гидрофобных взаимодействий заключается в проявлении вандерваальсовых сил притяжения, которые действуют между неполярными боковыми цепями аминокислотных остатков. Кроме того, они вызываются, конечно, тем, что притяжение между молекулами воды сильнее чем между [c.410]

Химически щелочные гуматы обычно представляют как легко гидролизующиеся соли многоосновных слабодиссоциированных кислот с точкой эквивалентности около pH 8,0—9,0. Отдиализованные золи имеют pH приблизительно 3,5. Емкость обмена гуматов 350— 500 и максимально (при pH 10—12) — 800—900 мг-экв/100 г [68]. Стабилизирующую активность гуматных реагентов характеризует величина макромолекул, баланс между их гидрофобной (конденсированные циклы) и гидрофильной (боковые цепи) частями, природа и количество реакционноспособных групп и pH среды. [c.115]

Какие функциональные группы встречаются в боковых цепях белков Каково структурное и функциональное значение а) гидрофобных групп б) кислых и основных групп в) сульфгидрильных цзупп [c.191]

Ион цинка образует хелатные связи с двумя имидазольными группами и боковой цепью глутаминовой кислоты (рис. 7-3). Остатки Arg-245 и Туг-248 образуют водородные связи с субстратом, причем последний выступает в роли общего кислотного катализатора, участвующего в про-тонировавии уходящей группы. В роли атакующего нуклеофила выступает, по-видимому, либо карбоксилатная группа остатка Glu-270, либо молекула воды. В первом случае в качестве промежуточного продукта должев образоваться ангидрид. Наличие гидрофобного кармана объясняет специфичность фермента по отношению к С-концевым аминокислотам с объемистыми гидрофобными боковыми цепями. [c.116]

Существует определенная связь между строением и значением Ry. Аминокислоты с заряженными или полярными боковыми цепями (амннодикар-боновые и диаминокарбоновые кислоты, гидроксикислоты) имеют более Низкие значения Ry, чем аналогичные аминокислоты с незамещенными боковыми цепями. С повышением гидрофобного влияния боковой цепи повышается значение Ry, например, в ряду Gly < Ala < Val < Leu. [c.57]

Глобулярные белки растворимы в воде и разбавленных солевых растворах и обладают шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения). Компактная структура возникает прн определенном сворачивании полипептидной цепи в основе такой структуры, по существу, лежит гидрофобное взаимодействие неполярных боковых цепей аминокислот. Помимо этого во взаимодействии отдельных участков цепн играют роль водородные связи и в некоторой степени ионные связи. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией иа поверхностн глобулы заряженных аминокислотных остатков, которые, окружая себя гидратной оболочкой, обеспечивают хороший контакт с растворителем. К глобулярным белкам относятся все ферменты и, за исключением структурных, большинство других биологически активных белков. [c.344]

Субтилизин прежде всего расщепляет связи по соседству с сернном, глицином и ароматическими аминокислотами. Эластаза менее специфична и преимущественно гидролизует связи нейтральных аминокислот. Основными точками воздействия малоспецифичного папаина являются остатки аргинина, лизина и глицина, кислые аминокислоты не затрагиваются. Термолизин предпочтительно расщепляет полипептидную цепь по аминокислотным остаткам с гидрофобной боковой цепью. [c.365]

Электрические заряды этих частиц и молекул создаются ионизированными группировками боковых цепей аминокислот, производных моносахаридов (уроновые кислоты, аминосаха-ра [92]), полярными группировками некоторых мембранных липидов (фосфолипиды и сульфолипиды хлоропластов). Отметим, однако, что мембраны хлоропластов гороха (ламеллы и оболочки) лишены гликопротеинов [54]. Электрические заряды повышают растворимость, когда значение pH отдалено от изоэлектрической точки частиц, создавая силы отталкивания между частицами одинакового знака электрического заряда. Наоборот, вблизи изоэлектрической точки суммарный заряд частиц равен нулю агрегация их облегчена. Так, изоэлектрическая точка рибулозобисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы нескольких видов растений находится в диапазоне pH 4,4 и pH 4,7 [4], и вследствие этого все белые протеины осаждаются практически спонтанно при этих pH [60]. Точно так же поликатионные агенты, которые образуют мостики между частицами с отрицательными зарядами, благоприятствуют флокуляции (коагулированию) белков зеленого клеточного сока при изоэлектрической точке растворимых белков [2] либо осаждению зеленых белков посредством термокоагуляции [61]. Однако термокоагуляция обусловливается в первую очередь не ионными взаимодействиями, а перераспределением гидрофобных взаимодействий. [c.246]

Фактором, благоприятствующим гидрофобным взаимодействиям, является изменение энтропии, точнее говоря, ее прирост. В случае глобулярных белков полярные и прежде всего почти все ионные группы находятся на поверхности, чем облегчается гидратащ1я молекулы белка, имеющая большое значение для стабилизации пространственной структуры. У некоторых белков удаление воды неизбежно связано с их денатурацией. Большая часть неполярных остатков, напротив, находится внутри молекулы белка. Они укладываются плотно один к другому и практически выдавливают воду из первоначально еще непрочной клубковой структуры полипептидной цепи, что приводит к компактности и стабильности гидрофобного ядра. Само собой разумеется, что часть функциональных (ионных) групп боковых цепей находится внутри молекулы белка. Группы, оказавшиеся замаскированными, не подвергаются внешним воздействиям (изменение pH, реакции модификации и др.). Более того, измененная реакционноспособность таких функциональных групп, имеющая значение для каталического действия ферментов, определяется гидрофобным окружением и взаимодействием с [c.382]

Димерный белок тирозил-тРНК-синтетаза, для которой сделан рентгеноструктурный анализ с разрешением 0,27 нм, характеризуется М 90 ООО и размером молекулы 13 нм. Узнавание ферментом нужной аминокислоты и тРНК происходит с исключительной точностью. Комплекс фермент — аминокислота образуется путем электростатического взаимодействия с элементами белковой структуры, а также за счет полярных и гидрофобных связей с боковой цепью аминокислоты. Условием для образования комплекса является наличие правильной конфигурации аминокислоты. [c.389]

Данные по величинам вкладов неполярных групп пептидов в А2 при различных температурах представлены в табл. 4.3 [32]. Как видно из этой таблицы, указанные значения возрастают (для метиленовой и валиновой групп) или практически постоянны (для лейциновой группы) в интервале от 298 до 308 К. Известно, что температурная зависимость теплоемкости воды имеет минимум при 308 К, что влияет на сеть водородных связей, определяющих структуру воды, а структура воды играет важную роль в гидрофобных взаимодействиях [33]. Можно заключить, что максимум на температурной зависимости вкладов неполярных боковых цепей в /12 объясняется изменениями в структуре воды. Гидрофобные взаимодействия между боковыми группами пептидов усиливаются в промежутке 298-308 К. Тем не менее, при рассмотрении температурных зависимостей гидрофобных взаимодействий есть указания на их линейное усиление [34], по крайней мере, до 333 К. Расхождение мнений можно объяснить следующим. При изучении температурной зависимости вкладов боковых цепей в Л2 необходимо, как минимум, учитывать два определяющих эффекта первый - усиление гидрофобных взаимодействий вследствие ослабления гидрофобной гидратации при увеличении температуры второй - ослабление гидрофобных взаимодействий за счет увеличения влияния цвиттерионных заряженных групп вследствие уменьшения диэлектрической константы воды. Влияние полярного растворителя, такого как вода, на межмолекулярные взаимодействия очень велико из-за диэлектрического экранирования зарядов на атомах. Благодаря понижению диэлектрической константы воды диэлектрическое экранирование зарядов будет уменьшаться при увеличении температуры. Таким образом, влияние гидрофильных (заряженных и полярных) групп будет сильно мешать гидрофобным взаимодействиям неполярных групп при высоких температурах. [c.198]

Рис. 4.5 демонстрирует возможность образования водородных связей для симметричных и асимметричных пептидных ассоциатов. В последнем случае эндотермический эффект гидрофобных взаимодействий между гидратированными боковыми цепями пептидов будет усиливаться благодаря эндоэффекту взаимодействия полярных (амидных) групп с неполярными радикалами. Оба типа взаимодействий дают положительный вклад в величину Лг- Большйе значения Й2 и /13 для ВЬ-а-аланил-р-аланина и глицил-у-аминомасляной кислоты по сравнению со значениями указанных величин для их структурных изомеров Ь-а-аланил-Ь-а-аланина и р-аланил-р-аланина (см. табл. 4.2) служат доказательством данного заключения. Первая пара пептидов формирует ассоциаты с асимметричной структурой в растворе, а вторая формирует симметричные ассоциаты. Изображенная на рис. 4.6 линейная зависимость между /13 и числом сольват1фованных молекул в первой сольватной оболочке свидетельствует о том, что значения величин [c.200]