Глобула белковая

Третичная структура белковой молекулы образуется при свертывании поли-пептидной цепи в компактную трехмерную систему (в случае ферментов это, как правило, сферическая глобула). При рассмотрении сил, определяющих свертывание полипептидной цепи (цепей), прежде всего укажем на следующее фундаментальное свойство белков полипептидные цепи стремятся свернуться так, чтобы во внут- [c.11]

Значительную стойкость природным нефтяным эмульсиям придает обычно присутствующий в нефти эмульгатор, который адсорбируется на поверхности диспергированных частиц. Эмульгаторами для нефтяных эмульсий являются коллоидные растворы смолы, асфальтены, мыла нафтеновых кислот, а также тонко диспергированные глины, мелкий песок, суспензии металлов и др. Они обладают способностью прилипать к поверхности раздела двух фаз) эмульсии, образуя защитную броню глобулы. Эмульгаторы, которые способствуют образованию эмульсии масла в виде глобул в дисперсионной среде —воде (гидрофильные эмульгаторы), представляют собой коллоидные растворы веществ, активных в воде, т. е. растворяющихся или разбухающих в ней (например, щелочные мыла, белковые вещества, желатин). Вещества, растворимые в маслах (например, смолы, известковые мыла, окисленные нефтепродукты), носят названия гидрофобных, или олеофильных эмульгаторов. В этой эмульсии вода содержится в виде глобул, взвешенных в дисперсионной среде — нефти. [c.11]

Первые имеют место при сближении гидрофобных углеводородных и ароматических радикалов аминокислот.Молекулы воды как бы выталкиваются из зоны взаимодействия гидрофобных радикалов. Такие взаимодействия, как правило, происходят внутри глобулы белковой молекулы, тогда как поверхность молекулы гидрофильна. [c.12]

Характерная особенность структуры мицелл — это гидрофобное ядро, образованное углеводородными цепями молекул ПАВ, окруженное гидрофильным слоем их головных групп. Этим создается некоторое подобие мицеллярной структуры со структурой глобулярных белков (см. гл. I). Однако если белковая глобула — это относительно жесткое и весьма неоднородное образование, то мицелла ПАВ, напротив, носит псевдожидкий характер [1001 и образована совершенно идентичными молекулами ПАВ. Хотя эти различия и накладывают существенные ограничения на использование мицелл как моделей ферментов [1011, с другой стороны, именно благодаря простоте в построении мицелл в мицеллярных системах наиболее четко и достоверно могут быть прослежены такие эффекты, как стабилизация переходного состояния химической реакции за счет дополнительных сорбционных взаимодействий (или же сближение реагентов при их концентрировании), далее сдвиг р/Са реагирующих групп и влияние микросреды на скорость реакции. [c.115]

Мембраны состоят в основном из липидов и белков. Относительное содержание этих компонентов сильно варьирует в зависимости от типа мембран. Ферментативные свойства мембран связаны с мембранными белками. Из некоторых ме.мбран были выделены белки, не являющиеся ферментами, но очень важные для функционирования мембран. Это, например, белки, образующие ионные каналы, белки — мембранные рецепторы, связывающие гормоны, нейромедиаторы и ЛВ. Некоторые из указанных белков тесно связаны с липидными молекулами, поскольку липофильные группы экспонированы на поверхности белковой глобулы. Белково-липидные комплексы называются липопротеидами. [c.18]

Четвертичная структура белков. В больших белковых молекулах (молекулярная масса которых, как правило, существенно превышает 30 ООО) имеется не одна, а несколько полипептидных цепей, не связанных ковалентно друг с другом. Эти субъединичные глобулы могут, [c.12]

Активный центр формируется из фрагментов полипептидной цепи в том числе из отдельных аминокислотных остатков, содержащих разнообразные функциональные группы. Некоторые из них принимают участие в сорбции субстрата на ферменте, другие катализируют егО химическое превращение. Встраивание молекулы субстрата в активный центр, находящийся в поверхностном слое белковой глобулы, показано на рис. 6. [c.17]

Следовательно, структурные особенности поверхностного слоя белковых глобул позволяют сосредоточить в активном центре большое число различных по химической природе функциональных групп, способных не только сорбировать субстрат на ферменте,-но взаимодействовать с ним также и химически. [c.20]

Как видно, свободная энергия переноса молекулы реагента из воды в мицеллярную фазу может практически полностью компенсировать предполагаемую потерю энтропии при включении молекулы общеосновного или общекислотного катализатора в переходное состояние реакции. Эта компенсация и обусловливает некоторое подобие механизмов ферментативного и мицеллярного катализа. В отличие от реакций высокого кинетического порядка, протекающих в результате взаимодействия низкомолекулярных реагентов непосредственно в растворе, в том и другом случае катализа почти отсутствует неблагоприятный инкремент свободной энергии активации, связанный с потерей поступательного и вращательного движений при включении в переходное состояние реакции дополнительной частицы. Разумеется, конкретный механизм этого явления в каждом из видов катализа несколько иной. В мицеллярном катализе имеет место рассмотренная выше компенсация энтропийных потерь за счет свободной энергии термодинамически выгодных ионных и гидрофобных взаимодействий реагента с мицеллой. В ферментативном катализе компоненты активного центра (злектрофильные и нуклеофильные группы) заранее связаны с белковой глобулой (как правило, химически) и обладают до- [c.122]

При связывании органических молекул (или ионов) в поверхностном слое белковой глобулы действуют те же силы, которые обычно возникают при межмолекулярных взаимодействиях. Их классификация весьма детально изложена Уэббом [30]. Среди механизмов, [c.23]

Исключение составляют макроскопические монокристаллы глобулярных белков, в узлах решетки которых располагаются отдельные белковые глобулу. Подобные кристаллы для синтетических линейных полимеров неизвестны, и их структура здесь не рассматривается. [c.172]

Включение молекулы или иона в поверхностный слой белковой глобулы при образовании комплекса фермент — лиганд [c.29]

Так, структурные особенности поверхностного слоя белковых глобул позволяют сосредоточить в активном центре большое число различных по химической природе функциональных групп, способных не только сорбировать молекулу субстрата, но также и взаимодействовать с ней химически (см. гл. I). Среда активного центра обладает высокоразвитой микрогетерогенностью, где гидрофобные участки с исключительно низкой диэлектрической проницаемостью и полярностью (по сравнению с водой) чередуются с сильно гидратированными полярными областями с высоким электростатическим потенциалом и т. д. Поверхностный слой характеризуется также и повышенной микровязкостью. Все эти эффекты способствуют в конечном итоге многоцентровому взаимодействию фермента (его активного центра) с молекулой субстрата. [c.68]

Символы Е, ЕН, ЕНг и т. д. описывают состояния ионизации групп фермента, которые участвуют в ферментативной реакции. Ионизация остальных групп белковой глобулы здесь вообще не рассматривается. Будем полагать, что константы диссоциации ионогенных групп в свободном ферменте (/Са, /Св) и в фермент-субстратном комплексе (/ a. К ъ) различны [в принципе схема (6.177) может описывать и реакцию фермента, активный центр которого содержит четыре ионогенные группы, две из которых функционируют в свободной форме фермента, и две — в фермент-субстратном комплексе]. [c.259]

Кинетика конформационных изменений в ферментативных реакциях. Как известно, белковые молекулы обладают набором конформационных степеней свободы [36]. Фактически речь идет о том, что белковая глобула может существовать в нескольких конформационных состояниях, равновесие между которыми устанавливается во времени. Соответствующие конформационные состояния активного центра могут отличаться как по сорбционной, так и реакционной способности в отношении субстрата или эффектора. Следовательно, кинетика конформационных изменений может отражаться в общей скорости ферментативной реакции. [c.272]

Здесь необходимо указать, что символы Е, ЕН, ЕНг и т. д. описывают только состояние ионизации определенных групп фермента, контролирующих ферментативную реакцию. Ионизация остальных групп белковой глобулы здесь вообще не рассматривается. Согласно схеме (10.1) активный центр фермента имеет две ионогенные группы, причем константы их диссоциации в свободном ферменте и в фермент-субстратном комплексе являются различными (в принципе, схема (10.1) может описывать и реакцию фермента, активный центр которого содержит четыре ионогенные группы, две функционируют в свободной форме фермента и две — в фермент-субстратном комплексе). [c.219]

Для решения задачи удобно рассматривать белковую глобулу как сферическую матрицу, содержащую один активный центр. Объем одной молекулы фермента в кристаллическом состоянии, рассчитанный из данных условия задачи, равен 1,33-10 см . С учетом гидратации белковой глобулы, объем молекулы фермента в растворе составляет 1,73-10 см , что соответствует радиусу молекулы, равному 35 A. Для решения постав-ле нной задачи необходимо найти, при каком значении кат/ Кт каж) величина модуля Тиле [c.282]

Гетеролитические реакции более распространены в органической химии. Они протекают обычно в присутствии полярного растворителя, главный же растворитель на нашей планете — вода, обладающая ярко выраженными полярными свойствами. Природа, как правило, не знает неполярных растворителей, гидрофобные условия создаются лишь в живых системах, в складках клеточных липоидных мембран или внутри белковых глобул, выстланных лио-фильными остатками. Что касается лаборатории, то хими -органик пользуется, как правило, гидрофобными растворителями и значительно реже приме.няет водную среду, чем природа. [c.157]

Латекс — водная дисперсия каучука. Кроме каучука (27— 35%), латекс содержит 6—11% некаучуковых частей белковых веществ, смолистых веществ, сахаров, жиров и минеральных солей. Белковые вещества создают защитный слой вокруг мельчайших частиц латекса (глобул), препятствуя слиянию частиц каучука и самопроизвольной коагуляции. Устойчивости дисперсии способствует также наличие таких поверхностно-активных веществ, как жиры. [c.288]

Наряду с неорганическими частицами дисперсной фазы электрофорезу могут подвергаться и заряженные макромолекулы (и их агрегаты), в частности белковые молекулы. При этом, в зависимости от состава среды, прежде всего от pH, величина заряда, а. также и его знак могут быть различными (то же самое относится и к ряду неорганических золей, например амфотерных гидроксидов). В свою очередь заряд влияет на форму макромолекулы. Если макромолекула образует рыхлый клубок, в котором расстояние между ионами соизмеримо с толщиной ионной атмосферы, то движение макромолекулы может сопровождаться просачиванием дисперсионной среды через нее. Макромолекулы (и их агрегаты), образующие плотные глобулы, вполне подобны по своим электрофоретическим свойствам обычным коллоидным частицам. [c.194]

Структурными элементами глобулярной модели являются глобулы — свернутые в клубок макромолекулы. Глобулярную структуру имеют многие синтетические полимеры и белковые вещества [22—24]. [c.64]

Адсорбированная на поверхности глобул белковая оболочка сообщает им отрицательный заряд, к-рый вместе с гидратно-связанным слоем воды обеспечивает агрегативную устойчивость Л. н. как коллоидной системы. Электрокинетич. потенциал глобул конц. Л. н. составляет 100 мв. Нейтрализация заряда частиц или разрушение защитной оболочки под воздействием микроорганизмов, химич. илп физич. факторов приводит к коагуляции Л. н. [c.18]

Вероятность эффекта Мессбауэра f зависит от размера кристалла, причем в случае малых кристалликов (диаметр 60 А и меньше) доля у-квантов без отдачи возрастает [45]. Причина этого явления заключается в изменении фононного спектра твердого тела. Используя дебаевское приближение, авторы [44] смогли определить нижнюю граничную частоту фононного спектра и средний размер глобулы белковой молекулы. Он оказался равным 33 Л, что близко к действительному диаметру молекулы цитохрома с (40 А). [c.427]

Так, например, при неупругих столкновениях обшивок ракет и самолетов с молекулами воздуха, за счет накопления энергий неупругих соударений, обшивки могут оплавляться, а молекулы азота и кислорода вступать в каталитические реакции с образованием окислов азота и другие [25-27]. Поэтому, если в каталитических и ферментативных реакциях для их ускорения необходимо повышать частоту и энергию неупругих соударений, то для снижения сопротивления трения газов и жидкостей на твердой поверхности требуется снижать частоту и энергию неупругих соударений. Автором монографии разработаны и внедрены в промышленность принципиально новые и более экономически эффективные способы повышения частоты и энергии неупругих соударений реагирующих веществ с катализаторами, которые способны повышать активность всех имеющихся в мире промышленных катализаторов [17], а также экономически эффективные способы снижения частоты и энергии неупругих соударений обтекающих газов и жидкостей о твердую поверхность, в результате которых снижается сопротивление их трения до 20% , а следовательно, сокращают расход топлива на единицу мощности двигателя, также на 20% [28]. Эти же методы повышения или понижения частоты неупругих соударений можно применить и для повышения нли понижения скоростей ферментативных реакций в клетках животных и растений, так как термодесорбируемые субстраты неупруго соударяются внутренними поверхностями "кармана" (щелей) глобул ферментов, а изотермически десорбируемые субстраты (химически превращаемые вещества ферментом) неупруго соударяются с поверхностью глобул фермента [15]. Отметим, что полярные С и М-концевые и боковые группы белковой части ферментов расположены на поверхности глобул ферментов [29-31], их вращательные и колебательные движения совершаются с целью повышения частоты и энергии неупругих соударений субстратов с поверхностью глобул ферментов. Поэтому скорость ферментативных реакций в 10 " раз превышает скорости химических [29]. [c.46]

Примером существования аналогичных глобул в биологии является сгроение вируса гепатита (рис. 13), который имеет сплошную структуру полная вирусная частица сосгоит из двух белковых оболочек и ДНК, заключенной внутри капсида (внутренней оболочки). Интересно, что форма вируса может быть как сферическая, напоминающая фуллерен, так и продолговатая, напоминающая тубелен. [c.23]

Микросреда поверхностного слоя обнаруживает также сильно пониженную полярность по сравнению с водой. На это указывают, в частности, результаты сравнения УФ- и видимых спектров поглощения или спектров флуоресценции ароматических соединений в воде, в органическом растворителе и при солюбилизации их в поверхностном слое белковой глобулы [23, 24]. Полярность среды, окружающей молекулу Ы-арилсульфоната в комплексе с белком, близка й значению, характеризующему этанол (Z = 80 для воды Z = 95) (табл. 4). В тех участках ферментной глобулы, где непосредственно происходит гидрофобное взаимодействие аполярных аминокислотных остатков поли-пептидной цепи, полярность микросреды должна быть еще более низкой. С другой стороны, в рядом расположенных областях поверхност- ного слоя следует ожидать высокую локальную концентрацию диполей пептидных связей. Это (даже в отсутствие полярных и заряженных боковых групп) может привести к образованию участков высокополярной и поляризующей мик- 57 росреды (где напряженность поля достигает значений 10— [c.21]

Поверхностный слой белковых глобул характеризуется повышенной микровязкостью [20, 25]. Эффекты повышенно й микровязкости особенно сильно развиты в области активных центров. Весьма наглядное представление о их масштабе было получено при исследовании методом ЯМР подвижности органических молекул, связанных на активном- центре только за счет гидрофобных взаимодействий. Как известно, гидрофобные взаимодействия при слипании углеводородных молекул (или же их фрагментов) в водном растворе не ограничивают свободу их вращательного движения [26]. Инре наблюдается при включении органической молекулы в высокоорганизованную структуру [c.22]

Несмотря на указанные. ограничения (которые на скорость диффузии лиганда к сорбционному центру накладывает стерические затруднения со стороны отдельных фрагментов поверхностного ело белковой глобулы), константы скорости для истинных субстратов все же остаются, как правило, большими, если сравнивать их со скоростями обычных (н ерментативных) химических процессов второго порядка (см., например, табл. 2). С другой стороны, в силу высокой эффективности ферментативного катализа (и, следовательно, в силу огромных скоростей химических превращений, идущих на активных центрах ферментов) сорбция субстрата на ферменте в ряде случаев может лимитировать валовую скорость катализируемой (еакции [641 (см. гл. VII). [c.31]

При сравнении с неферментативными комплексами значения k—i оказываются, как правило, меньше аналогичных констант скоростей. Причину этого следует искать как в рассмотренных стерических затруднениях, ограничивающих скорость диффузии в поверхностном слое белковой глобулы так и в высокой прочности многоточечных (хелатных) комплексов с участием ферментов (/fa oq раздел Прочность комплексов фермент — лиганд этой главы). Так, из табл. 5 видно, что даже молекула воды обменивается между раствором и координационной сферой Мп бйстрее в случай свободного иона, чем встроенного в активный центр пируваткиназы [65]. [c.31]

Наиболее важная информация о строении молекулы химотрипсина (молекулярная масса 25 ООО) была получена с помощью рентгеност-зуктурных исследований последних лет, проведенных Блоу с сотр. 14, 17—19]. Как итог своих исследований авторы представили трехмерную модель молекулы химотрипсина (см. рис. 3). В согласии с ранними общими представлениями о строении белков было найдено, что все заряженные группы в молекуле этого фермента направлены в сторону водного растворителя (за исключением трех, которые выполняют специфические функции либо в механизме активации зимогена, либо в механизме действия активного центра). Особенности расположения аминокислотных остатков с гидрофобными боковыми цепями внутри белковой глобулы также согласуются с ранними представлениями о важной роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации третичной структуры белков (см. гл. I). [c.127]

Алифатические обратимые конкурентные ингибиторы. Как видно из рис. 37, сррбционный участок активного центра малоспецифичен по отношению к структуре алифатической цепи в молекуле ингибитора (алканолы). Независимо от того, является ли алифатическая цепь нормальной или разветвленной, эффективность обратимого связывания алканола КОН на активном центре определяется валовой гидрофобностью группы К. А именно, величина lg i, характеризующая прочность комплекса, возрастает линейно (с наклоном, близким к единице) со степенью распределения 1 Р этих соединений между водой и стандартной органической фазой (н-октанол). Наблюдаемая при этом величина инкремента свободной энергии переноса СНа-группы из воды в среду активного центра равна приблизительно —700 кал/моль (2,9 кДж/моль) (для низших членов гомологического ряда). Эта величина близка к значению инкремента свободной энергии, которое следует из известного в коллоидной химии правила Дюкло—Траубе [90—92] и характерна для свободной энергии перехода жидкой СНа-группы из воды в неводную (гидрофобную) среду [85]. Все это позволяет рассматривать гидрофобную область активного центра химотрипсина как каплю органического растворителя, расположенную в поверхностном слое белковой глобулы. Эта капля либо адсорбирует гидрофобный ингибитор из воды на поверхность раздела фаз, либо, будучи расположенной несколько углубленно, полностью экстрагирует его. С точки зрения микроскопической структуры гидрофобной области правильнее было бы рассматривать ее как фрагмент мицеллы, однако такая детализация представляется излишней, поскольку известно, что свободная энергия перехода н-алканов из воды в микроскопическую среду мицеллы додецилсульфата слабо отличается от свободной энергии выхода тех же соединений из воды в макроскопическую жидкую неполярную фазу [93].. [c.142]

Гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие вносит важный вклад в специфичность химотрипсинового катализа (см. 2, 4, 5 этой главы). Это связано с тем, что составной нукЛеофил, входящий в активный центр фермента и принимающий участие в атаке сорбированной молекулы субстрата, расположен в поверхностном слое белковой глобулы [17—19, 66, 67]. Реакции, катализируемые химотрипсином, протекают таким образом вблизи поверхности раздела фаз вода — белок и сопровождаются термодинамически выгодным переносом (полным или частичным) гидрофобных фрагментов молекулы субстрата из одной среды (вода) в другую (белок). Свсбодная энергия такого рода гидрофобного взаимодействия, сопровождающего химическую реакцию между ферментом и субстратом, зависит от структуры субстрата, а также от геометрической конгруэнтности ее по отношению к активному центру (см. 5 этой главы). [c.150]

В согласии с механизмом (4.40) субстратоподобный ингибитор действительно вытесняет из активного центра несколько молекул воды, как это было обнаружено при рентгеноструктурном анализе кристаллического химотрипсина [123]. Однако этот механизм не согласуется с данными по влиянию среды на гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие (см. 4 этой главы). Кроме того, механизм (4.40) противоречит тому, что двойной выигрыш свободной энергии экстракции реализуется лишь в переходном состоянии химической реакции [см. уравнение (4.39)], в то время как в комплексе Михаэлиса вклад гидрофобного фермент-субстратного взаимодействия меньше [см. уравнение (4.29)]. Иными словами, в химотрипсиновом катализе не вся потенциальная свободная энергия сорбции, которую предполагает модель (4.40), равная 2АСэкстр, реализуется в виде прочного связывания субстрата с ферментом. Из диаграммы, представленной на рис. 44, видно, что в комплексе Михаэлиса (или ацилферменте) реализуется в виде свободной энергии связывания E-R лишь инкремент свободной энергии сорбции, отражающий перенос субстрата из воды в неводное окружение (в среду белковой глобулы), равный АО кстр [см. также уравнение (4.29)]. Для объяснения этих фактов следует допустить, что гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие идет в две стадии 1) образование фермент-субстратного комплекса протекает по механизму (4.19), который не противоречит данным по солевому эффекту (на их основании он был и предложен), и термодинамические закономерности его согласуются с уравнением (4.29). Этот механизм также предполагает вытеснение нескольких молекул воды из [c.155]

Имеются также многочисленные косвенные данные, которые согласуются с представлением, что связывание субстрата (или субстратоподобного ингибитора) на ферменте сопровождаются конформационными изменениями в белковой глобуле ([13, 70, 126, 127]). [c.157]

На поверхности белков имеется большое количество гидрофильных групп, которые обусловливают создание вокруг этих макроструктур почти сплошной водной оболочки. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующие полипептидные цепи, обращены преимущественно внутрь структуры. Несмотря на это, некоторое количество воды может быть связано и внутри белковых макроструктур. Часть гидрофильных групп может содержаться и во внутренних отделах белковых макроструктур кроме того, некоторая часть воды может быть замкнута внутри этих структур в своеобразных ячейках , образованных гидратированными полипептид-нымн цепочками. И, наконец, дипольные молекулы воды могут попросту вклиниваться в водородные связи, не нарушая при этом их прочности. Принято различать интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между отдельными белковыми макромолекулами, и интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул. Для устойчивости коллоидиых частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку. Именно она и препятствует столкновению и объединению белковых макромолекул. [c.339]

Кривые титрования белков, являющихся полиамфолитами, имеют плавный характер, часто без заметных перегибов. Это обусловлено различными причинами. Макромолекулы белков содержат обычно несколько типов как основных, так и кислотных групп, каждый из которых имеет свое значение рК и характеризуется своей точкой перегиба на кривой титрования. Но даже одному типу групп соответствует несколько значений р/С в зависимости от окружения этих групп на поверхности или внутри белковой глобулы. Наконец, описанные выще электростатические эффекты, которые приводят к сглаживанию кривых титрования поликислот (или полиоснований), действуют так же и в случае полиамфолитов. [c.127]

Другие ферменты предпочитают атаковать срединные связи субстрата на достаточном удалении от концов полимерной молекулы. Активный центр таких ферментов можно упрощенно пред-ставит . в виде длинной ложбины или расп елипРз1 па поверхности белковой глобулы, вдоль которой и располагается субстрат, в то время как его концевые группы могут выходить за пределы активного центра или даже молекулы белка. Такие ферменты называют эндоферментами , пли действующими по эндотипу . [c.77]

Автор допускает возможность существования множественной атаки при действии деполимераз. Более того, он убежден, что этот механизм может играть важную роль в ферментативной деструкции нерастворимых биополимеров, где продвижение адсорбированного фермента по поверхности субстрата происходит с участием периферийных частей белковой (гликопротеиновой) глобулы, что легко представить условно как перекатывание фермента по поверхности нерастворимого субстрата. Наконец, при гидролизе нерастворимых биополимеров важную роль играет своеобразный клеточный эффект , когда молекула фермента последовательно действует на один и тот же участок субстрата, не успевая диффундировать от него на достаточное расстояние и снова адсорбируясь в определенной близости от места предыдущей атаки. Иначе говоря, автор не против множественной атаки, как и других неординарных механизмов ферментативного катализа. Однако в любом случае они должны быть строго обоснованы, и следует обязательно учитывать альтернативные и более тривиальные механизмы. В противном случае и без того сложная картина кинетики и механизмов действия деполимераз дополнительно усложняется введением надуманн 1х-эффектов и необоснованных концепций. [c.104]

В натуральном латексе частицы каучука (глобулы) защи-ш,ены адсорбционным слоем белковых веществ и поэтому обладают достаточно высокой устойчивостью. Синтетические латексы представляют собой дисперсии, в которых частицы каучуковых углеводородов защищены адсорбционным слоем мыла пли другого стабилизатора. Размеры частиц в синтетических латек-сах обычно меньше, чем в натуральных, и колеблются в пределах 50—200 ммк. Коагулируя латекс, промывая и просушивая, получают каучук. Коагуляцию синтетического латекса можно вызвать, добавляя к нему электролиты, особенно с поливалентными катионами (частицы латекса обычно заряжены отрицательно). [c.204]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее некоторые количества воды связаны (иммобилизованы) и внутри их 1) диполи воды могут вклиниваться в водородные связи, не нарушая их прочности 2) гидрофильные группы содержатся и во внутренних отделах макроструктур белков, где связывают определенное количество воды 3) некоторое количество воды замкнуто внутри белковых молекул в своеобразных сотах , образованных гидратированными полипептидными цепочками. Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [c.180]

Поверхностная активность белков, как и многие их функции, зависит от так называемой третичной структуры белковых молекул, которая обусловливается пространственной укладкой их полипептидных цепей. Эта третичная структура молекулы, в свою очередь, зависит от первичной структуры—последовательности аминокислот в молекуле, которая определяется генетическим аппаратом клетки. Поверхность белжовой глобулы имеет мозаичный характер—содержит полярные и неполярные участки при этом доля тех и других примерно одинакова, что характерно для всех белков, в том числе и мембранных. [c.97]

Ферменты — очень сложные органические молекулы, представляющие собой глобулярные белки. Их каталитические центры состоят их ряда атомных групп, природа и взаимное расположение которых в пространстве строго детерминировано, что, собственно, и определяет каталитическую активность фермента, Все структурные и пространственные особенности каталитического центра заданы как последовательностью аминокислотных остатков полипептидной цепи данного белка (первичной структурой), так и упаковкой этой цепи Б фиксированную конформацию белковой глобулы (ее вторичной и третичной структурами Поэтому для химиков нет смысла пытаться построить искусственный структурный аналог такой чудовищно сложной конструкции, добиваясь сходства со свойствами оригинала. Не говоря уже о практически непреодолимых трудностях подобной задачи, она и смысла большого не имеет (если только мы не хотим создать искусственную жизнь). Дело в том, что каждый фермент решает узко специализированную задачу, а эта специализация лишь изредка совпадает с задачами человеческой химии. Смысл всей Проблемы не в этом, а в том, чтобы обеспечить дизайн квазиферментов под реальные задачи (ну, например, расщеплять высшие парафины до низших, т.е. делать бензин из мазута), т. е. не копировать или моделировать живые ферменты, а научится делать ферменте-подобные катализаторы на заказ (не копировать природу, а учиться у нес, воспринять ее методологию, а не результаты )- Кроме того, ферменты как катализаторы для лабораторного или про- [c.477]