Белки из цистеина действием окислителей

L- цистин в белках содержится в небольшом количестве. Много его (около 14%) в шерсти и волосе, посредством гидролиза которых его и получают. Под влиянием восстановителей, например, тио-гликолевой кислоты (стр. 176) дисульфидный цистиновый мостик разрушается, и цистин превращается в цистеин (см. приведенную выше схему). Реакция эта обратимая и при действии слабых окислителей цистеин вновь переходит в цистин, что с успехом используется при холодной завивке волос. [c.246]

Наличие поперечных химических связей в белках сообщает им специфические свойства, такие, как нерастворимость, меньшая способность к набуханию под действием полярных растворителей и повышенная прочность в мокром состоянии. В небольших молекулах таких биологически активных белков, как инсулин и рибонуклеаза, поперечные дисульфидные мостики оказываются необходимыми для проявления этими белками биологической активности. При этом дисульфидные поперечные связи не участвуют непосредственно в биохимических процессах, а функции их заключаются в сохранении в неизменном состоянии такой конформации молекул белка, которая необходима для проявления биологической активности. Модификация дисульфидных поперечных связей шерсти, а также введение в нее новых поперечных связей часто придают новые интересные свойства этому белку. Такими свойствами могут быть повышение прочности на разрыв, уменьшение способности к свой-лачиванию, увеличение устойчивости к агрессивным химическим реагентам (щелочи, кислоты, окислители или восстановители), повышение устойчивости к моли и износостойкости, а также повышение прочности окрашивания. Было показано, что дубление коллагена, необходимое для превращения сырья в технический продукт, также является процессом образования поперечных связей. Поскольку коллаген не содержит цистеина или цистина, в сшивании, протекающем при дублении, участвуют, по-видимому, другие группы, возможно аминные и гидроксильные. В настоящем разделе будут рассмотрены в первую очередь поперечные химические связи упоминавшихся выше классов белков. Шерсть — типичный кератин, являющийся одним из наиболее детально изученных в этом плане белков, дает интересные и наглядные примеры образования, расщепления и поведения как дисульфидных, так и вводимых искусственно поперечных химических связей другого типа. [c.395]

Разрыв цистиновых поперечных связей. Попфечные —5—8-связи образуются в белках в тех случаях, когда два остатка цистеина в одной и той же цепи или в разных цепях подвергаются действию окислителя. При определении аминокислотной последовательности белка по ряду практических соображений сначала следует разорвать все —8—8-связи. Поскольку это процесс, обратный окислению, его проводят при помощи восстановителя. [c.185]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология