Белок, сообщающий чувствительность

История вопроса. В 1904 г. Паули [513] сообщил о том, что из всех встречающихся в гидролизате белка аминокислот только тирозин и гистидин окрашиваются в интенсивный красный цвет при обработке щелочного раствора свежеприготовленными растворами диазобензолсульфокислоты или ее аналогов. Реакция чувствительна при концентрации гистидина 1 100 000. Было предположено, что образуются следующие соединения [514]. [c.54]

В основном данные об аминокислотном составе и определении К -концевой аминокислоты в трансферрине и кональбумине, по сведениям из ряда лабораторий, находятся между собой в хорошем согласии (табл. 9.1) и не содержат ничего необычного. Так как было сообщено, что кональбумин и птичий сывороточный трансферрин имеют одинаковую белковую часть [8], можно полагать, что различия в аминокислотном составе между сывороточным трансферрином человека и кональбумином отражают видовое разнообразие. Оба — и трансферрин и кональбумин, — по-видимому, содержат только по одному концевому Ы-аминокислотному остатку в молекуле. Иногда сообщают о присутствии небольшого количества остатков второй аминокислоты возможно, это обусловлено недостаточной чистотой анализируемого препарата белка или частичным гидролизом чувствительных к нему пептидных связей [30]. [c.334]

Углеводы и их ацил- и алкилоксипроизводные взаимодействуют с фенолом и серной кислотой, давая желто-оранжевый хромоген, который проявляет абсорбционный максимум при длине волны 485 нм для пентоз или при 489 нм для гексоз. Кроме того, в работе [23] сообщалось, что аминокислоты и белки не мешают этой реакции. Так как этот метод является простым и чувствительным и не требует специальной очистки после того, как смешаны реагенты, применяемые для образования желтого хромогена, он был выбран для анализа большой серии образцов, полученных при протеолитических вывариваниях гликопептидов. Брумель и сотр. [22] развили автоматический [c.145]

Реакции типа биуретовой, зависящие от способности белков связывать ионы меди, дают более согласующиеся результаты для разных белков [120], чем реакции, основанные на действии фенольного реагента. Первоначальные методы, основанные на биуретовой реакции, были сравнительно малочувствительны, но Уэстли и Ламбет [124] достигли 40-кратного повышения чувствительности, удаляя избыток меди на ионообменной смоле и определяя медь, связанную с белком, колориметрически с диэтилдитиокарбаматом. Гольдвассер и сотр. [121] сообщили о расхождениях в результатах, полученных этим методом и методом Лоури для фракций овечьего эритропоэти-па. Отсутствие определенных структурных обоснований для образования окраски и чувствительность диэтилдитиокарбамата меди к свету ограничивает ценность этого метода. [c.151]

Как отмечено в обзоре Росса и Джилмана [1], роль структуры и состава плазматической мембраны в регуляции активности аденилатциклазы — одна из наиболее туманных и наименее тщательно документированных областей исследования фермента. Основным наблюдением является то, что солюбилизация плазматических мембран или добавление к ним агентов, разрушающих мембранную структуру, вызывают потерю чувствительности к гормону. Хотя описана солюбилизация Мд2+-зависимой аденилатциклазы, регуляторного N-белка и рецепторов, в настоящее время нет работ, в которых бы сообщалось о получении истинно солюбилизированной гормон-чувствительной активности, которая сохраняла бы специфичность действия гормона. Поэтому, не имея возможности описать исчерпывающим образом работу аденилатциклазного комплекса, в целом, перечислим имеющиеся сведения о структуре, расположении в мембране и взаимодействии его отдельных компонентов. [c.94]

Fl-компонент, масса которого составляет 360 кДа и который содержит пять видов полипептидных цепей (табл. 14.3), представляет собою только часть АТР-синтезирую-щего механизма митохондрий. Другой важный компонент этого комплекса - Fq, гидрофобный сегмент из четырех полипептидных цепей, заякореннный на внутренней митохондриальной мембране. Т -это протонный канал комплекса. Стебелек между Fq и Fl включает некоторые другие белки (табл. 14.3). Один из них сообщает комплексу чувствительность к олигомицину. [c.84]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология