Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Конформация молекулы белка

Фиг. 83. Стабилизация определенной конформации молекулы белка. Фиг. 83. Стабилизация <a href="/info/1749623">определенной конформации молекулы</a> белка.

    Наличие поперечных химических связей в белках сообщает им специфические свойства, такие, как нерастворимость, меньшая способность к набуханию под действием полярных растворителей и повышенная прочность в мокром состоянии. В небольших молекулах таких биологически активных белков, как инсулин и рибонуклеаза, поперечные дисульфидные мостики оказываются необходимыми для проявления этими белками биологической активности. При этом дисульфидные поперечные связи не участвуют непосредственно в биохимических процессах, а функции их заключаются в сохранении в неизменном состоянии такой конформации молекул белка, которая необходима для проявления биологической активности. Модификация дисульфидных поперечных связей шерсти, а также введение в нее новых поперечных связей часто придают новые интересные свойства этому белку. Такими свойствами могут быть повышение прочности на разрыв, уменьшение способности к свой-лачиванию, увеличение устойчивости к агрессивным химическим реагентам (щелочи, кислоты, окислители или восстановители), повышение устойчивости к моли и износостойкости, а также повышение прочности окрашивания. Было показано, что дубление коллагена, необходимое для превращения сырья в технический продукт, также является процессом образования поперечных связей. Поскольку коллаген не содержит цистеина или цистина, в сшивании, протекающем при дублении, участвуют, по-видимому, другие группы, возможно аминные и гидроксильные. В настоящем разделе будут рассмотрены в первую очередь поперечные химические связи упоминавшихся выше классов белков. Шерсть — типичный кератин, являющийся одним из наиболее детально изученных в этом плане белков, дает интересные и наглядные примеры образования, расщепления и поведения как дисульфидных, так и вводимых искусственно поперечных химических связей другого типа. [c.395]

    Конформация молекулы белка [c.55]

    Следует также указать, что взаимная ориентировка, число вступивших в контакт неполярных групп, их величина и форма связей зависит от конформации молекулы белка и лекарства [310]. [c.232]

    Конформация молекул белков. Применение рентгеновского метода в значительной стенени способствовало познанию молекулярной конструкции белков, несмотря на то что в этом классе веществ как экспериментальные трудности (получение четких спектров), так и интерпретация спектров значительно более сложны, чем в других классах макромолекулярных соединений. [c.434]

    Стабилизация конформации молекулы белка [c.390]


    Нативная конформация молекулы белка определяется как ковалентными, так и нековалентными связями или нековалентными взаимодействиями. Эти связи уменьшают гибкость полипептидной цепи и обеспечивают ее пространственное расположение в [c.390]

    Следует заметить, что связи, определяющие конформацию молекулы белка, являются внутримолекулярными и, в первом приближении, не зависят от характера среды. Таким образом рентгеноструктурный анализ белковых кристаллов позволяет детально определять те конформации молекулы, которые идентичны (или почти идентичны) конформациям, характерным для биологических систем. Хотя другие методы позволяют изучать молекулы в условиях, более близких к нативным, рентгеноструктурный анализ дает несравненно более подробную информацию, чем любой из них. [c.262]

    Как известно, последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, т. е. одномерная первичная структура белковой молекулы, находится под генетическим контролем (гл. XX). Возникает вопрос определяются ли генетически тип конформации, расположение дисульфидных связей и вторичная и третичная структура белка или конформация молекулы белка, обеспечивающая его функцию, зависит только от его первич- [c.277]

    При исследовании взаимодействий белок — вода первостепенную роль играет форма, в которой представлен белок — раствор, пленка или порошок. Использование твердых образцов позволяет изменять активность воды в широком интервале. По этой причине центральное место в настоящей работе отведено именно таким образцам. Возможно, что конформация молекулы белка может изменяться при высушивании раствора белка до состояния гидратированного твердого тела. Приводимые ниже экспериментальные данные указывают на то, что конформация молекул в сухом состоянии лишь незначительно отличается от конформации в разбавленном водном растворе. [c.115]

    Современные представления о структуре биополимеров позволяют утверждать, что денатурация может быть охарактеризована как необратимая конформация молекул белка, приводя- щая к изменению вторичной и третичной структуры, часто превращая макромолекулу белка в свернутый клубок. [c.145]

    Описанный подход вызвал очень много возражений. Не говоря уже об условности отождествления конформации молекул белков с простыми моделями, при согласовании этой схемы с экспериментальными данными иногда (например, в случае таких простых солей, как сульфат магния) величине V приходится придавать нулевые и даже отрицательные значения. Для белков такие проблемы возникают, но для них, как теперь стало ясно. [c.134]

    Интересно установить, в какой степени конформация молекулы белка в кристаллическом состоянии связана с ее конформацией в растворе. Этот вопрос был рассмотрен Ричардсом [380]. Экспериментальные данные подтверждают предположение, что переход молекул белка из раствора в кристаллическую структуру сопровождается лишь небольшими изменениями конформации молекул. Во всяком случае, теоретические соображения неизбежно приводят к выводу о том, что гидрофобное взаимодействие должно вносить большой вклад в силы, сохраняющие молекулярную структуру растворенных белков в их нативной конформации [381—383]. Поскольку интерес к белкам вызван главным образом их [c.135]

    Важными факторами, влияющими на формирование третичной структуры белка в растворе, являются сольватационные взаимодействия, природа которых определяется составом окружающей среды и физико-химическими свойствами аминокислотных радикалов белка. При образовании водного раствора белка гидрофобные заместители втягиваются внутрь белковой молекулы, образуя там сухие зоны, а гидрофильные — ориентируются в сторону водной среды. В результате достигается энергетически выгодная и стабильная для данных условий среды конформация молекулы белка. Представление о третичной структуре молекул некоторых белков дает рис. 1.16. [c.68]

    Такая методика исследования применялась для определения молекулярной массы белков и нуклеиновых кислот и для изучения их строения в адсорбционном слое этот метод позволяет получить ценные сведения о конформации молекул в поверхностном слое, поскольку эта последняя олределяет величину площади, занимаемую ими в двухмерной пленке. Чтобы преодолеть вазимное шритяжение молекул в адсорбционном слое, эти измерения проводят в той области значений pH, в которой молекулы заряжены вследствие ионизации. Электростатическое отталкивание несколько увеличивает эффективный размер молекул, но это влияние, как правило, невелико, и им пренебрегают. Более существенно заряд молекулы влияет на конформацию молекулы белка и площадь, занимаемую ею на поверхности. Соответственно конформация белка зависит от pH среды, так как величина pH определяет диссоциацию ионогенных групп и их гидратацию. При изменении pH изменяется и наклон прямых л5м(л) (см. рис. II—19), т. е. величина 51. [c.66]

    Нельзя забывать о том, что связщдаие О2 гемоглобином является ферментативным процессом. При этом рментом может выступать белок самого гемоглобина. Тем не менее имеются, вероятно, ферменты, которые изме няя конформацию молекул белка в, ге Л(()глобине, вызывают освобождение молекул связанного О2 в капиллярах и его проникновение в клетки. Кроме О2 гемоглобин на атоме Fe(II) может связывать СО. Поскольку возникает связь прочнее, чем с О2, то СО является при высоких концентрациях смертельным ядом. Карбоксигемоглобин (1т)Ре(С0)ПП медленно диссоциирует в легких под действием О2  [c.746]


    Рассмотрим теперь, какие межмолекулярные связи участвуют в образовании необратимого прочного межфазного адсорбционного слоя. Можно ожидать, что в образовании межмолекулярных связей будут участвовать те же типы связей, которые обеспечивают определенную конформацию молекул белка в растворе. Все эти типы связей электрической природы, но различно11 силы кулоновское взаимодействие, ван-дер-ваальсово взаимодействие и водородные связи. При денатурации молекул яичного альбумина разрываются внутримолекулярные водородные связи и ван-дер-ваальсовы ( гидрофобные ) связи, при этом образуются в соответствующих условиях межмолекулярные связи. [c.206]

    Следует упомянуть еще одну методику, с помощью которой можно сделать вывод о конформации молекул белка, не являющихся компактными и очень симметричными. В разделе 27 будет локазано, что гибкие молекулы, несущие электростатический заряд, становятся намного более вытянутыми, когда заряд увеличивается, и что процесс последовательно протекает в обратном направлении, когда добавляется неорганическая соль. Жесткие молекулы, конечно, не должны подвергаться влиянию изменения заряда или ионной силы. Эта процедура не используется для миозина и коллагена, но она часто используется при исследовании глобулярных белков в их денатурированном состоянии, т. е. в условиях, когда эти белки уже не являются компактными и сим- етричнымм. Почти в каждом случае денатурации обруживает- [c.455]

    Это любая модификация вторичной, третичной и четвертичной ее структуры, происходящая без разрыва пептидных связей. Степень нарушения нативной конформации молекул белка может быть различной, в зависимости от чего определяют обратимую и необратимую д е н а т у р а ц и ю. Денатурация белка сопровождается снижением гидрофильности белковых молекул, уменьшением стабильности белковых растворов в изоэлектрической точке, повышением реакционной способности функциональных групп молекулы (—8Н, —СООН,—ЫНг, фенольных и других), потерей биологической вктивности. Большинство молекул белка проявляет [c.13]

    Вмешательство протекторов в синтез белка объясняется непосредственным их взаимодействием с ферментами или с другими структурными компонентами ядер клеток. Анализ химической связи протектора с ядерными белками показал, что только сме-шаиодисульфидные связи протектор — белок имеют максимум в период повышенной радиорезистентности. Считается, что временное образование смешанных дисульфидов (тиольный протектор — белок фермента) блокирует биохимические реакции, ответственные за процессы синтеза белка. Авторы предполагают также возможность влияния тиольных радиопротекторов на конформацию молекул белков, участвующих в синтезе белка в ядре клетки. [c.275]

    Из оставшихся 42% аминокислотных остатков основная масса приходится на гидрофобные алифатические аминокислоты, которые придают глобулам белка S-100 частично гидрофобный характер. Наконец, можно отметить, что 3-4% от общего аминокислотного состава приходится на цистеин. Часть SH-rpynn цистеина (8-10%) свободна и способна к взаимодействию с ионами Са " . Такое взаимодействие приводит к значительному изменению конформации молекул белка S-100. Меняется пространственное расположение гидрофильных и гидрофобных участков. В конечном счете изменяется способность S-100 к миграции через мембраны клетки. [c.72]


Смотреть страницы где упоминается термин Конформация молекулы белка: [c.130]    [c.61]   
Смотреть главы в:

Химия жизни -> Конформация молекулы белка


Химия природных соединений (1960) -- [ c.434 , c.531 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Конформации белковых молекул

Конформация молекул

Молекулы белка

Стабилизация конформации молекулы белка



© 2024 chem21.info Реклама на сайте