Старый желтый фермент

Теорелл в Стокгольме показал, что старый желтый фермент содержит рибофлавин-5 -фосфат. К 1938 г. было установлено, что FAD является коферментом еще одного желтого белка, оксидазы D-аминокислот из тканей почки. Подобно пиридин- [c.254]

Варбург и Кристиан показали, что желтая окраска этого так называемого старого желтого фермента обусловлена пигментом флавино- [c.254]

Флавопротеид (старый желтый фермент) —0.12 Цитохром 6 (переносящий электрон прн окислении ян- —0,05 тарной кислоты) [c.560]

Старый желтый фермент....... [c.287]

Варбург и Христиан впервые показали, что флавопротеид обладает каталитическим действием. Они наблюдали, что для переноса водорода от глюкозо-6-фосфата к метиленовому синему или к кислороду экстрактами эритроцитов необходимо присутствие какого-то белка, имеющего желтую окраску ( старого желтого фермента ). Исследования, проведенные в лабораториях Варбурга, Куна, [c.208]

ФМН-Нг + Метиленовый синий ФМН + Метиленовый синий (Н)4-Н Старый желтый фермент [c.209]

Кофермент старого желтого фермента [c.354]

Флавинмононуклеотид и флавинадениндинуклеотид можно отделить от определенных апоферментов с помощью обработки сульфатом аммония в кислой среде. Если флавины добавить к растворам соответствующих апоферментов, то они вновь соединятся, причем максимум спектра поглощения свободных флавипов (445—450 ммк) смещается в сторону длинных волн в случае старого желтого фермента (флавинмононуклеотида) до 465 ммк. Исходя из этого факта, Теорелл и Бонниксен [30] стали искать аналогичный сдвиг в спектре поглощения НАД-Нз при соединении этого вещества с алкогольдегидрогеназой печени. [c.62]

Старый желтый фермент............—0,060 [c.192]

Показатеаьно, что флавиновые ферменты имеют значительно более высокий окислительно-восстановительный потенциал (например, старый желтый фермент — 0,12 В), т.е. обладают бапьшей способностью к восстановлению, чем рибофлавин (—0,21 В) или ФМН и ФАД (от —0,187 до —0,191 В при 20° С и —0,219 В при 30° С при pH 7) [358]. [c.551]

Старый желтый фермент (NADPM-оксидоредуктаза, КФ 1.6,99.1) Оксидазы Альдегидоксидаза (КФ 1,2,3,1) [c.313]

Глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназа Глюкозо-6-фосфат + НАДФ —> 6-Фосфоглюконовая кислота НАДФ Нг Старый желтый фермент [c.209]

Большое значение как для установления структуры, так и для выяснения биохимической роли рибофлавина имело наблюдение, показавшее, что окисление восстановленного НАДФ катализируется старым желтым ферментом . При обработке метанолом фермент разделялся на бесцветный белок и не содержащий белка пигмент, близкий по строению к рибофлавину. Теорелл показал, что простетической группой желтого фермента является не сам рибофлавин, но рибофлавин-5 -фосфат. Это вещество обычно называется рибофла-винмононуклеотидом (ФМН) — название, строго говоря, не совсем точное, так как основание и сахар соединены не глюкозидной связью. [c.231]

Новый желтый фермент в качестве апофермента содержит белок старого желтого фермента, а коферментом у него служит выше изображенный изоаллоксазинадениндинуклеотид. Он переносит водород на кислород со скоростью, составляуощей около 70% скорости переноса старым ферментом. [c.354]

Диафораза. Кофермент здесь изоаллоксазинадениндинуклеотид. Но в отличие от нового желтого фермента апоферментом здесь является другой белок. Его функция—перенос водорода на цитохром (и метиленовую синь). Скорость этого переноса очень велика он способен переносить в минуту около 8 ООО пар атомов водорода, в то время как старый желтый фермент переносит всего лишь 50. [c.355]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология