Белки связь с пигментами

Белки связаны с липидами и с большинством пигментов. Их поверхность нередко образована гидрофильными и гидрофобными участками [10]. Благодаря амфифильному характеру они образуют в водных средах очень прочные соединения (агрегаты) между собой или с другими гидрофобными либо амфифильными молекулами. Главные белки ламелл хлоропластов представляют собой белково-хлорофильные комплексы, обеспечивающие захват и передачу фотонов, фотохимические центры, где происходят первичные реакции фотосинтеза, звенья цепей передачи электрона, которые создают градиент pH между двумя сторонами ламелл, и, [c.239]

Связь пигментов с белками и липоидами [c.384]

Идея о связи пигментов с белками и липидами получила в настоящее время полное подтверждение, но вопрос о характере этой связи изучен еще недостаточно. Можно, однако считать установленным, что связь эта не отличается прочностью, поскольку она легко разрушается уже в результате повышения концентрации растворителя. Отсутствуют также строго постоянные соотношения в комплексах пигмент — белок, которые характерны, например, для гемоглобина. В последнем, как известно, на каждую молекулу белка с молекулярным весом 66 ООО приходится четыре группы гемина. Соотношения между белками и хлорофиллом не укладываются в эту схему. Кроме того, эти соотношения непостоянны они изменяются в ходе развития растения и различны у разных видов. В среднем на I молекулу белка (молекулярный вес—17 ООО) приходится от 3 до 10 молекул хлорофилла и 15—25 молекул липидов. [c.127]

Растворимые в липидах пигменты, такие, как хлорофиллы и каротиноиды, часто связаны с белками через посредство липидов, как в случае с белками листьев (см. главу 7, раздел 3), Их присутствие иногда оценивается как благоприятное или вредное в зависимости от характера использования белков. Между прочим, пигменты с делокализованными электронами представляют молекулы, очень чувствительные к окислениям и реакциям с участием радикалов. Они быстро деградируют в процессе реакций перекисного окисления липидов. [c.316]

Каротиноидные пигменты поглощают свет в синем и зеленом участках спектра, т.е. в области длин волн 400—550 нм. Эти пигменты, как и хлорофиллы, локализованы в мембранах и связаны с мембранными белками без участия ковалентных связей. Функции каротиноидов фотосинтезирующих эубактерий многообразны. [c.269]

Хлорофилл и гемин содержат четыре ядра — производных пиррола, составляющие циклическую систему порфирина, которая включает ион металла как центральный атом. Хлорофилл — это зеленый пигмент растений, встречающийся в природе в связанном состоянии с молекулой белка. Он функционирует как механизм для превращения световой энергий в химическую в процессе фотосинтеза, столь важного в растениях. Гемоглобин, одна из составных частей красных кровяных шариков в крови позвоночных, состоит из гемина (красный пигмент), связанного с белком. Он действует как переносчик кислорода из легких к тканям животного. Эта функция основана на присутствии железа в комплексе. Ядовитые свойства окиси углерода связаны с ее способностью заменять кислород в этом процессе и оказывать, таким образом, удушающее действие. На рис. 22.2 приведены формулы хлорофилла и гемина. [c.499]

Рис. 24-20. Состав крови. Цельную кровь разделяют путем центрифугирования на плазму и клетки. Около 10% плазмы крови приходится на долю растворенных в ней твердых веществ, из которых около 70% составляют белки плазмы, около 10%-неорганические соли и около 20%-низкомолекулярные органические соединения. Основные компоненты каждой из фракций представлены справа. Количественный состав неорганических компонентов плазмы крови приведен на рис. 24-19, белков плазмы-в табл. 24-3 и небелковых органических веществ - в табл. 24-4. В плазме крови содержатся также липиды в количестве приблизительно 700 мг на 100 мл, которые связаны с а- и р-глобулинами (табл. 24-3). Кровь содержит и многие другие соединения, часто в следовых количествах к их числу относятся промежуточные продукты метаболизма, гормоны, витамины, микроэлементы и желчные пигменты. Измерения концентрации отдельных компонентов в плазме крови играют важную роль в диагностике заболеваний и наблюдений за ходом лечения.

Безусловно, говоря о вилках метаболизма гормональных и антигор мональных соединений, нельзя не учитывать тесной связи регуляторных соединений с классами аминокислот, белков, витаминов, пигментов. Так, например, в период активного роста растений идет быстрое превращение триптофана в индольные ауксины и одновременно происходит его включение в полипептиды и белки, в то время как осенью, при замедлении роста, этот путь тормозится и усиливается образование безазотистых соединений — лигнина, флавоноидов и фенольных ингибиторов. Гормональные соединения, по-видимому, регулируют синтез этих продуктов, что в конечном счете ведет к изменению темпов ростового процесса. [c.213]

Исследуя водные экстракты различных растений, Любименко в больщинстве случаев обнаруживал устойчивый белково-хлорофилльный характер этих растворов. Об этом свидетельствовали качественные реакции с растворами, аналогичные реакциям на белок (осаждение танином, спиртом, ацетоном и т. д.). Обработка раствора хлорофилла кислотами и веществами, вызывающими коагуляцию белков, также вела к потере их стойкости. От кипячения же раствор становился мутным, хотя осадок и не выпадал, а раствор приобретал еще более ярко-зеленый оттенок. Все это привело Любименко к убеждению, что в полученном из листьев водном коллоидальном растворе существует тесная связь между зеленым пигментом и белком и это соединение хлорофилла с белком в живых хлоропластах представляет собой цветной (зеленый) белок типа гемоглобина. Таким образом,— писал он,— связь пигмента с белками пластид более тесного характера, и потому мысль о химическом соединении в данном случае напрашивается сама собой. Если вспомнить, что и сходное с хлорофиллом красящее вещество крови также связано хи1 ически с белками, то мысль, что хлорофилл живых пластид есть цветное белковое соединение, не покажется невероятной 9 . Предполагаемому хлорофилл-белковому комплексу Любименко дал название натур ального, или естественного, хлорофилла в отличие от хлорофилла в молекулярном растворе. [c.183]

Т. Н. Г о д н е в и О. П. О с и п о в а. О природе связи хлорофилла и белка в хлоропластах. ДАН СССР , 1947, т. 55, № 2, стр. 161—164 их же. О состоянии хлорофилла в пластидах и характере связи пигмента с белково-липоид-ной стромой хлоропласта. Изв. АН БССР , 1948, № 1, стр. 17—26 О. П. О с и-п о в а. О белковом компоненте хлорофилл-белкового комплекса. Труды Ин-та физиологии растений АН СССР , 1953, т. 8, вып. 1, стр. 57—66 е е ж е. К вопросу о состоянии хлорофилла в хлоропластах. Физиология растений . 1957, т. 4, вып. 1, стр. 28—32. [c.186]

Белки, входящие в состав фикобшшнов, относятся к глобулинам с большим молекулярныы весом. Связь пигментов с белками в отличие от связи хлорофилла с белками является прочной. Она не разрывается органическими растворителями, которые вызывают денатурацию белков. Даже после расщепления пепсином части разрушенных молекул белка все еще связаны с пишентом. Фикобилины легко и полностью извлекаются водой. Молекулярный вес натуральных фико-цианинов и фикоэритринов варьирует в пределах 263 ООО -291 ООО. [c.76]

При обработке мембран тилакоидов детергентами можно перевести в раствор те белки, которые обычно тесно связаны с мембранами. Растворенные таким образом компоненты можно разделить по их молекулярным массам, используя, например, электрофорез в полиакриламидном геле. Полосы, соответствующие отдельным белковым компонентам, проявятся после обработки геля специальными красителями. Наряду с этим можно получать мутантов растений и водорослей, не имеющих специфических белков или пигментов хлоропластов и вместе с тем утративших какие-либо характерные функции или фотосинтетическую активность в целом. Сравнивая набор компонентов, обнаруживаемых в геле после электрофореза белков из мутантов и из организмов дикого типа, можно установить зависимость между определенной функцией и тем или иным компонентом, например белком или пигмент-белковым комплексом. Таким образом были разделены и предварительно охарактеризованы связанный с реакционным центром фотосистемы I комплекс Руоо—хлорофилл а—белок связанный с реакционным центром фотосистемы II комплекс светособирающий хлорофилл а/Ь — белок железо-серные белки, связанные с мембраной цитохром / АТРаза, или сопрягающий фактор, и другие компоненты мембран тилакоидов (см. рис. 8. 1). [c.66]

ФОП и ХОП из образцов растительного происхождения извлекают ацетонитрилом [54 и ацетоном [55,56] Установлено, что для извлечения пестицидов из растений, содержащих большие количества восков и липидов, лучше применять ацетон, а для образцов с большим содержанием пигментов - смесь гексана с изопропиловым спиртом (1 1). При экстракции пестицидов из почв используют ацетон, метанол, этилацетат, ацетонитрил и хлороформ [54,57-60]. Присутствующая в почвах вода, как правило, ослабляет силы адсорбционного удерживания пестицидов из-за процессов гидратации. Поэтому перед их извлечением почву рекомендуется хорошо увлажнить водой или обработать растворами кислот (щелочей), Поскольку при извлечении пестицидов в органический растворитель обычно переходят их гидратированные формы, то используют хорошо растворимые в воде растворители (метанол, ацетон, ацетонитрил и др,) или смеси с неполярными жидкостями, тогда как при экстракции из воды в основном применяются последние. Важно подчеркнуть, что степень извлечения органических компонентов из твердых образцов сильно зависит от прочности их связей с белками и другими составляю 1цими исследуемых субстратов [c.212]

В растениях эти пигменты связаны с белком. Механизм их действия неизвестен, однако максил[альная скорость фотосинтеза наблюдается при длине волны, соответствующей максимальному поглощению хлорофилла. [c.580]

Так как биливердин имеет большую, чем билирубин 71-систему сопряжения, он и окрашен глубже — это сине-зеленый пигмент водорослей, где он участвует в процессе фотосинтеза. В организме здорового человека биливердин не содержится, но при некоторых заболеваниях печени и почек он регулярно сопутствует билирубину. Билирубин имеет вдвое меньшую л-сопря-женную систему, в связи с чем имеет желто-оранжевую окраску, соответствующую более коротковолновому электронному переходу. Он образуется в организме человека при расщеплении гема гемоглобина и является пигментом желчи — содержится в желчных камнях. При некоторых заболеваниях количество билирубина возрастает и он, накапливаясь, вызывает пожелтение кожи и белков глаз (желтуха). [c.263]

Химический механизм действия витамина А остается нерасшифрованным. Можно предположить, что ретиналь образует шиффовы основания с аминогруппами белков, как это происходит в зрительных пигментах. Нельзя исключить возможного участия ретиналя в окислительно восстановительных реакциях. В присутствии H l протекает неферментативное превращение ретинола в ангидроретинол путем отщепления молекулы воды при этом остается система сопряженных связей. Ангидроретинол встречается в природе, но биологической активностью, по-видимому, не обладает [c.577]

Полученным таким способом волокнам можно придать разную организацию, например, расположить их параллельными пучками, чтобы имитировать волокнистую структуру мышечной ткани. Однако необходимо соединить волокна между собой для получения продуктов с приемлемой текстурой. Когезии можно добиться термообработкой сырых волокон под давлением [32 , но чаще всего она достигается введением связующего вещества. Нередко для этого служит овальбумин, поскольку он коагулирует под действием тепла, но в состав связующих веществ могут входить и другие белки, такие, как желатин, казеин, белки сыворотки молока, клейковина, белки сои. Используются также крахмал и полисахариды типа альгината и каррагинана благодаря их загущающим и желирующим свойствам. Связующие вещества, помимо их склеивающей, когезионной роли, могут служить основой для введения пигментов, ароматизирующих добавок и липидов. Пропитку волокон можно проводить в ванне с раствором, содержащим связующее вещество. Закрепление связующего вещества происходит затем под действием прогрева, а более равномерное распределение в массе можно улучшить разделением волокон вибрацией [29] или заставив их циркулировать в противотоке связующего вещества в извилистом контуре [71]. Некоторые авторы [64] предложили технологический процесс, в котором связующее вещество не распределяется равномерно, [c.536]

Кетокаротиноидные пигменты, особенно астаксантин, характерны для многих морских беспозвоночных, в организмах которых они обычно связаны в стехиометрическом отношении с белком, образуя водорастворимые комплексы [13,14]. Связь каротинов [c.536]

Более подробно выяснено значение витамина А в процессе свето-ощущения. В этом важном физиологическом процессе большую роль играет особый хромолипопротеин—сложный белок родопсин, или зрительный пурпур, являющийся основным светочувствительным пигментом сетчатки, в частности палочек, занимающих ее периферическую часть. Установлено, что родопсин состоит из липопротеина опсина и простетической группы, представленной альдегидом витамина А (ретиналь) связь между ними осуществляется через альдегидную группу витамина и свободную -КН,-группу лизина молекулы белка с образованием шиффова основания. На свету родопсин расщепляется на белок опсин и ретиналь последний подвергается серии конформационных изменений и превращению в транс-форму. С этими превращениями каким-то образом связана трансформация энергии световых лучей в зрительное возбуждение—процесс, молекулярный механизм которого до сих пор остается загадкой. В темноте происходит обратный процесс—синтез родопсина, требующий наличия активной формы альдегида—11-г<ис-ретиналя, который может синтезироваться из -ретинола, или транс-ретиналя, или транс-формы витамина А при участии двух специфических ферментов—дегидрогеназы и изомеразы. Более подробно цикл превращений родопсина в сетчатке глаза на свету и в темноте можно представить в виде схемы [c.211]

Как видно из приведенных формул, в молекуле вердоглобина еще сохраняются атом железа и белковый компонент. Имеются экспериментальные доказательства, что в этом окислительном превращении гемоглобина принимают участие витамин С, ионы Ре и другие кофакторы. Дальнейший распад вердоглобина, вероятнее всего, происходит спонтанно с освобождением железа, белка-глобина и образованием одного из желчных пигментов—биливердина. Спонтанный распад сопровождается перераспределением двойных связей и атомов водорода в пиррольных кольцах и мегиновых мостиках. Образовавшийся биливердин ферментативным путем восстанавливается в печени в билирубин, являющийся основным желчным пигментом у человека и плотоядных животных [c.507]

Имеется также ряд неисследованных возможностей и в проблеме биосинтеза хинонов. В настоящее время выяснено, что они синтезируются по двум (иногда трем) главным биосинтетическим путям, однако пока детали этих путей изучены на слищком малом числе примеров. Необходимо отметить, что в данном случае мы имеем интересную ситуацию, когда два соверщенно различных пути используются для биосинтеза очень сходных и даже одних и тех же соединений. Это позволяет разрабатывать вероятные пути и механизмы биосинтеза индивидуальных природных хинонов. Существует также щиро-кий простор для экспериментального выяснения биосинтетических путей, ведущих к тем или иным соединениям, и изучения принимающих в них участие ферментных систем, которые, за очень редкими исключениями, остаются соверщенно неисследованными. Пока нет никаких данных, касающихся регуляции биосинтеза хинонов. К проблемам, созревщим для биохимического изучения, можно отнести также локализацию хиноновых пигментов внутри клетки, возможную связь хинонов с белками или другими веществами и функции хинонов в тканях. [c.123]

Все изученные к настоящему времени опсины, которые были выделены из сетчатки многих видов животных, представляют собой небольшие белки с мол. массой 30 ООО—40 000. Для опсинов, выделенных из палочек некоторых видов животных, был определен аминокислотный состав (но не последовательность аминокислот). Углеводная часть комплекса, состоящая из одного (или нескольких) остатка глюкозамина и маннозы, прочно связана с аспарагиновым остатком молекулы белка. С белком ассоциировано также значительное количество липидов, главным образом фосфатидилхолин и фосфатидилэтаноламин. Вопрос о том, связаны ли эти фосфолипиды со зрительным пигментом, составляя часть его молекулы, или они просто являются загрязнениями, попавшими из липидной области рецепторной мембраны, остается открытым. [c.306]

В УФ-части спектра зрительного пигмента обычно присутствуют также две полосы. 7-Полоса с Ятах при 280 нм обусловлена ароматическими аминокислотами (тирозином и триптофаном) белка, в то время как имеющая низкую интенсивность р-полоса при 330 нм обычно рассматривается как цис-полоса , обусловленная тем, что ретинальдегидные хромофоры имеют г( с-конфигурацию (ср. цис-ппш- каротиноидов разд. 2.3.3). Имеются доказательства, что фотохимическая активность связана с р-полосой поглощения. [c.309]

Гемоглобин переносит кислород от легких в сеть артериальных кровеносных сосудов млекопитающих и состоит из белка глобина, связанного с простетиче-ской группой — пигментом гемом. Чрезвычайно близкое структурное родство гема и хлорофилла поразительно и дает возможность предположить их общее эволюционное происхождение. В окисленном гемоглобине присутствует щестикоординированное железо(П), которое связано с атомом азота имвдазоль-ного фрагмента белка гистидина, расположенного с одной стороны плоскости макроцикла, и молекулярным кислородом, находящимся с другой стороны. Гем без железа(П) называется протопорфирином IX, а незамещенный макроцикл называется порфирином. Гем также входит в состав цитохромов [5] — ферментов, обеспечивающих перенос электронов. [c.310]

Все обычные природные желчные пигменты можно считать производными протопорфири-на-1Х (см. разд. Б Порфирины ), получаемыми окислительным расщеплением а-метиленовой связи. Поэтому они обозначаются 1Ха, и положение боковых цепей, таким образом, оказывается фиксированным. Боковые цепи либо идентичны таковым в протопорфиринах, либо винильные группы замещены этильными (тиезо-соединения) или в фикохромопротеинах, по-видимому, а-замещенными этильными группами, довольно прочно связанными с белком. [c.174]

Щелочные лигнины, лигносульфонаты и модифицированные лигнины находят самое разнообразное применение [10, 92, 96]. Их используют в качестве диспергаторов (для углеродной сажи, инсектицидов, гербицидов, пестицидов, глин, красителей, пигментов, керамических материалов) эмульгаторов, стабилизаторов и наполнителей (для почв, дорожных покрытий, асфальта, восков, кау-чуков, мыла, латексов, пены для огнетушения) соединений, связывающих металлы (в технологической воде, сельскохозяйственных микроудобрениях) добавок (к бурильным растворам, бетону, цементу, моющим составам, дубильным веществам, резинам, пластикам на основе виниловых мономеров) связующих и клеящих веществ (для гранулированных кормов, типографской краски, слоистых пластиков, литейных форм, руд) частичных заменителей реагентов (при получении карбамидоформальдегидных и феноло-формальдегидных смол, фурановых и эпоксидных смол, полиуретанов). Кроме того, их применяют в качестве коагулянтов белков, защитных коллоидов в паровых котлах, ионообменных материалов, акцепторов кислорода, компонентов наполнителей отрицательных пластин аккумуляторных батарей. [c.419]

Фикобилипротеины — красные и синие пигменты, содержащиеся только у одной фуппы эубактерий — цианобактерий. Хромофорная фуппа пигмента, называемая фикобилином, ковалентно связана с водорастворимым белком типа глобулина и представляет собой структуру, состоящую из четырех пиррольных колец, но не замкнутых, как в молекуле хлорофилла, а имеющих вид развернутой цепи, не содержащей металла (рис. 69). Молекулы фикобилипротеинов состоят из двух нековалентно связанных неидентичных субъединиц — а и 3, к каждой из которых ковалентно присоединены хромофорные группы фикоэритробилин или фи-коцианобилин. Некоторые данные относительно строения и спектральных свойств фикобилипротеинов цианобактерий приведены в табл. 20. [c.266]

Перечисленные выше пути перехода молекулы хлорофилла из возбужденного состояния в основное не исчерпывают всех возможностей. В клетке молекулы хлорофилла в норме достаточно жестко сопряжены друг с другом, поэтому перешедшая в возбужденное состояние молекула пигмента может передавать энергию поглощенного кванта света соседней молекуле, переводя ее в возбужденное состояние. Основная масса хлорофилла и других фотосинтетических пигментов клетки представляет собой антенну, улавливающую световую энергию. Светособираюшие пигменты организованы в виде комплексов, в которых они связаны с молекулами белка. Энергия возбуждения мигрирует в направлении от пигментов, поглощающих свет более коротких длин волн, к более длинноволновым формам и от последних поступает в реакционные центры. Для передачи энергии электронного возбуждения необходимо, чтобы среднее расстояние между молекулами пигментов составляло около 10А. [c.278]

При недостатке в среде О2 в ЦПМ галобактерий индуцируется синтез хромопротеина — бактериородопсина, белка, соединенного ковалентной связью с Сзо-каротиноидом ретиналем (рис. 104, А). Свое название хромопротеин получил из-за сходства с родопсином — зрительным пигментом сетчатки позвоночных. Оба белка содержат в качестве хромофорной группы ретиналь, различаясь строением полипептидной цепи. Бактериородопсин откладывается в виде отдельных пурпурных областей (блящек) на ЦПМ красного цвета, обусловленного высоким содержанием каротиноидов. При выращивании клеток на свету в условиях недостатка О2 пурпурные участки могут составлять до 50 % поверхности мембраны. В них содержится от 20 до 25 % липидов и только один белок — бактериородопсин. При удалении из среды солей клеточная стенка растворяется, а ЦПМ распадается на мелкие фрагменты, при этом участки мембраны красного цвета диссоциируют, а пурпурные бляшки сохраняются и могут быть получены в виде отдельной фракции. [c.419]

Хромопротеины — сложные белки, в состав которых входят окрашенные небелковые компоненты. Наиболее распространенными представителями хромопротеинов являются флавопротеины, у которых в качестве небелковых компонентов включены флавинмоноиуклеотид и флавиндинуклеотид, а также гемопротеины, красное окрашивание которых обусловлено наличием гема с включенным в него железом. Этот пигмент представляет собой плоскую структуру, состоящую из четырех пиррольных колец, в центре координации которых находится атом железа. Координационное число железа в составе гема равно 6, причем четыре связи заняты азотами пиррольных колец, пятая связывает гем с белком, а шестая — занята тем или иным лигандом. Пиррольные кольца соединены метиновыми мостиками, образуя тетрапиррольное кольцо, к которому присоединены винильные, метильные и пропионатные группировки (рис. 3.16). [c.49]

Витамин А в организме осуществляет разнообразные функции. Вскоре после открытия была установлена его необходимость для нормального роста, а также для процесса сперматогенеза. В дальнейшем было показано, что витамин А необходим для нормального эмбрионального развития, а его окисленная форма — ретиноевая кислота — контролирует ростовые процессы. Биохимическая основа действия витамина А чаще всего связана с влиянием на проницаемость клеточных мембран. С помощью радиоизотопной техники было установлено также, что витамин А сорбируется на мембранах эндоплазматического ретикулума, влияя на созревание и транспорт секреторных белков. Велика роль витамина А в фотохимических процессах зрения. В зрительном акте можно вьщелить изменение конформации пигментов под действием кванта света, формирование нервного импульса, а также релаксацию пигмента в исходное состояние. Пигмент, состоящий из ретиналя и белка опсина, называется родопсином, при замене ретиналя на гидроретиналь образуется порфиро-псин. Пигменты локализованы в колбочках, расположенных в мембране сетчатки. При фотохимической реакции происходит поглощение квантов свето- [c.96]

Уроновые кислоты и лигнин достоверно никто не обнаруживал в клеточной стенке грибов, но многие выявляли пигменты, в том числе — меланиновые Меланины, включающие в свой состав остатки 5,5-индолхинона и пирокатехина, обычно связаны с белками (меланопротеины) или с гликопротеинами (меланогликопро-теины), и, наряду с ферментами — супероксиддисмутазой (СОД), каталазой и пероксидазами, обладают функцией протекторов (защитников) от кислородных радикалов (О2 ) и синглетного кислорода ( О2), являющихся сильными окислителями [c.108]

П. Каррера установил (1933) структуру а- и р-изомеров каротина. Предложил (1937) метод их синтеза. Выделил (1933) кристаллы витамина Вг (рибофлавина) из сыворотки молока и из белка яиц. Синтезировал (1936) рибофлавин-5-фосфат, установил (1938) строение флавииадениндинуклеотида. Выделил (1939) витамин Ве (адермин) из дрожжей и предложил его элементарную, а затем и структурную формулы. Синтезировал многие природные вещества, в том числе около 300 растительных пигментов. Изучал связь строения ненасыщенных соединений с их оптическими, магнитными и диэлектрическими свойствами. [c.271]

Металлопротеиды. Дыхательные пигменты крови моллюсков и членистоногих (улиток, крабов, каракатиц, скорпионов и т.д.), называемые гемоцианинами, являются протеидами, содержащими медь. Этот металл, по-видимому, непосредственно связан с белком, а пе через органическую простетическую группу. Медь можно удалить синильной кислотой и вновь ввести при помощи хлористой меди. Гемоцианины характеризуются чрезвычайно высокими молекулярными весами, значения которых лежат в пределах 500 ООО и 10 ООО ООО. Они не содержатся в корпускулярных частицах, как гемогдобины, а растворены в плазме крови. Медь связана с белком, вероятно, в виде одновалентного иона. В неокисленном состоянии гемоцианины бесцветны или окрашены в желтоватый цвет, а в окисленном — голубые. При уменьшении парциального давления кислорода оксигемоцианины выделяют поглощенный кислород. [c.454]

ИЛИ углекислого натрия или же смеси их обоих. Они вступают в реакцию с различными связующими веществами в бумаге, особенно со связующим веществом краски, н этим способствуют отделению волокна от других присутствующих примесей. Щелочные растворы перекиси эффективнее едких щелочей с таким же pH, причем хотя стоимость химических веществ в первом случае и выше, по перекись дает возможность перерабатывать более иизкокаче-ствеппую бумажную макулатуру, проводить варку при более низких температурах и получать более высокие выходы бумажной массы и более чистый продукт. Помимо того, что перекись оказывает отбеливающее действие, она функционирует еще как вещество, ускоря ощее гидролиз и деполимеризацию белков, крахмалов и масел, которые представляют компоненты клеев и связующего вещества печатной краски, в связи с чем пигменты переходят в растворимое состояние и отрываются от бумаги. Как и при других видах применения, допустимо использование и перекиси водорода, и перекиси иатрия, и смеси их с отрегулированием необходимого pH и добавкой стабилизаторов. Применение перекисей особенно желательно для удаления краски с бумаги, содержащей древесную массу, так как такая бумага заметно темнеет при обычной щелочной обработке. [c.486]

Применение спектрофотометрического метода для определения содержания НК в растениях, однако, связано с большими трудностями из-за наличия в них вeшJe тв, которые, так же как и НК, обладают свойством поглощать ультрафиолетовые лучи (особенно мешают пигменты, белки и пептиды). [c.33]

О функции витамина А в процессе зрения. На рис. 10-20 показан цикл химических изменений зрительного пигмента родопсина в палочках сетчатки. Эти клетки воспринимают световые сигналы низкой интенсивности, но не чувствительны к цвету. Роль активного компонента в зрительном процессе играет окисленная форма ретинола-ретиналь, или альдегид витамина А, связанный с белком опсином. Комплекс ретиналя с опсином, называемый родопсином, расположен в уложенных стопками внутриклеточных мембранах палочек. При возбуждении родопсина видимым светом ретиналь, у которого одна двойная связь в 11-м положении находится в ис-конфигурации (остальные двойные связи имеют транс-конфигурацию), в результате очень сложных, но быстро протекающих внутримолекулярных перестроек изомеризуется в полностью трйнс-региналь. Считают, что эти изменения, влияющие на геометрическую конфигурацию ретиналя (рис. 10-20), вызывают изменение формы всей молекулы родопсина. Такое oнфop-мационное изменение служит молекулярным пусковым механизмом, возбуждающим в окончаниях зрительного нерва импульс, который затем передается в мозг. В ходе темновых ферментативных реакций образовавшийся при освещении полностью транс-ретиналь вновь превращается в исходный 11-цис-ретиналь. [c.291]

Рис. 23-8. А. Хлорофиллы а и Ь. В молекуле протопорфирина кольцо V отсутствует. К означает группу —СНз в хлорофилле а и группу —СНО в хлорофилле Ь. Б. Расположение светопоглощающих пигментов (хлорофиллов и ка-ротиноидов) в тилакоидной мембране. Молекулы пигментов определенным образом ориентированы и объединены в так называемые фотосистемы. Молекулы хлорофилла связаны со специфическими белками в тилакоидной мембране. Для простоты эти белки здесь не показаны.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология