Желтый фермент

Желтый фермент Пируваткарбоксилаза Пируваткиназа Рибонуклеаза [c.271]

Витамины группы В также находятся в связанном состоянии. Так, например, витамин Bj входит в состав кофермента кокарбоксилазы витамин Вг является составной частью желтого фермента. [c.424]

Уже в 1926—1929 гг. лауреатами Нобелевской премии Дж. Самнером и Дж, Нортропом были выделены первые ферменты в кристаллической форме — уреаза, пепсин и трипсин, которые, как было установлено, представляли собой чистые белки. В 1930-х годах были выделены внутриклеточные ферменты — желтый фермент Варбурга и алкогольдегидрогеназа, полученная в кристаллическом виде. Число выделенных в кристаллической форме ферментов с тех пор постоянно возрастало. При этом приходили все новые доказательства системной природы ферментов, состоящих из белковой части (апофермента) и небелковой части (кофермента), которые обеспечивают целостность структуры молекулы фермента и единство его каталитического действия. [c.180]

Комбинация синтетического флавинмононуклеотида со специфическим белком желтого фермента дает активный флавопротеид (Кун, Каррер). [c.720]

На-НАД-белок + Желтый фермент-> НАД-белок 4- Лейкооснование желтого фермента [c.721]

Он необходим для поддержания роста организма и нормального состояния кожи. Одно из производных рибофлавина — простетическая группа фермента, названного в свое время желтым ферментом, который катализирует окисление глюкозы и ряда других веществ в организме животных рибофлавин входит в состав многих других ферментов. [c.411]

Первичным продуктом восстановления, образующимся в результате получения атома водорода от донора О(На), является о-дигидропроиз-водное амида никотиновой кислоты (Л), которое далее отдает этот атом водорода желтому ферменту. Продукт гидрирования желтого фермента окисляется затем кислородом воздуха или другими ферментами (например, диафоразой или цитохромом). [c.895]

Теорелл в Стокгольме показал, что старый желтый фермент содержит рибофлавин-5 -фосфат. К 1938 г. было установлено, что FAD является коферментом еще одного желтого белка, оксидазы D-аминокислот из тканей почки. Подобно пиридин- [c.254]

Флавопротеид (старый желтый фермент) —0.12 Цитохром 6 (переносящий электрон прн окислении ян- —0,05 тарной кислоты) [c.560]

Ферменты, восстанавливающие цитохром С и желтые ферменты [c.37]

Старый желтый фермент....... [c.287]

Он, по-видимому, имеет существенное значение для роста организма и нормального состояния кожи. Известно, что рибофлавин представляет собой простетическую группу фермента, называемого желтым ферментом, который катализирует окисление глюкозы и ряда других веществ в организме животных. [c.494]

Варбург и Кристиан показали, что желтая окраска этого так называемого старого желтого фермента обусловлена пигментом флавино- [c.254]

Желтый фермент Фолин 1 Кун — 394 16,3 0,4 [c.248]

Трипсиноген. . . 40000 Желтый фермент 38 000 - 280000 [c.247]

Варбург и Христиан впервые показали, что флавопротеид обладает каталитическим действием. Они наблюдали, что для переноса водорода от глюкозо-6-фосфата к метиленовому синему или к кислороду экстрактами эритроцитов необходимо присутствие какого-то белка, имеющего желтую окраску ( старого желтого фермента ). Исследования, проведенные в лабораториях Варбурга, Куна, [c.208]

Для того чтобы желтый фермент мог оказывать дегидрирующее действие, необходимы и кофермент, и соответствующий носитель (специфический пр отеин — промежуточный фермент ), К наиболее изученным коферментам, принимающим участие в переносе водорода, относятся так называемый кофермент — переносчик водорода Варбурга (называемый также кодегидразой II, или трифосфо-пиридиннуклеотидом) и козимаза (кодегидраза I, дифосфопиридиннуклеотид) Эйлера. Оба соединения построены из 1 молекулы амида никотиновой кислоты, 1 молекулы аденина, 2 молекул пентозы и фосфорной кислоты последней содержится в трифосфопиридиннуклеотиде [c.895]

Активная группа других желтых ферментов представляет собой рпбофлавинадеииндинуклеотид, построенный из остатков рибофлавин-5 -фосфорной и адениловой кислот [c.896]

Жасмон 791 Желатина 399 Желатиндинамит 402 Железистосинеродистая кислота 233 соли 231, 232, 233 Железосинеродистая кислота 233 Желтая кровяная соль 231, 232 Желтая Марциуса 563 Желтые пигменты 678 Желтый фермент Варбурга 893—895, 896, [c.1174]

Лейкоосноваиие желтого фермента + Цитохром- Желтый фермент + Цитохром-Н [c.721]

Для восстановленных коферментов NADH и NADPH характерна новая спектральная полоса поглощения при 340 нм, отсутствующая у окисленных форм у последних максимум поглощения лежит при 260 нм (рис. 8-11). Восстановленные формы устойчивы на воздухе, однако установлено, что они могут вновь окисляться под действием определенных желтых ферментов . [c.241]

Показатеаьно, что флавиновые ферменты имеют значительно более высокий окислительно-восстановительный потенциал (например, старый желтый фермент — 0,12 В), т.е. обладают бапьшей способностью к восстановлению, чем рибофлавин (—0,21 В) или ФМН и ФАД (от —0,187 до —0,191 В при 20° С и —0,219 В при 30° С при pH 7) [358]. [c.551]

Далее NADH и NADPH переносят водород на флавиновые ферменты (флавопротеиды, желтые ферменты), на флавинадениндинуклеотид FAD или флавинмононуклеотид, причем пиримидиновое кольцо хиноид-пой формы флавина переходит в бепзоиднуьо форму [c.709]

Принципиальное значехше имело изучение Г. Теореллем [61] в 1934 г. химической природы так называемого желтого фермента Варбурга . Отщепив при помощи катафореза белок от ко-фермента, он показал, что последний является не чем иным, как фосфорным эфиром витамина В2. Сообщение об этом открытии на Международном конгрессе физиологов и биохимиков в Ленинграде в 1937 г. было встречено аплодисментами. Этой работой была доказана связь между ферментами и витаминами — двумя классами биологически активных соединений. В дальнейшем было показано, что открытие Теорреля — не случайный факт. Аналогичные исследования были проведены и с другими ферментами. Для развития энзимологии это имело немаловажное значение, так как позволило использовать достижения химии витаминов для анализа механизмов ферментативных реакций, катализируемых сложными ферментами. [c.174]

Именно об этом будет особенно подробно идти речь в данной книге. Имевшимися до сих пор несовершенными средствами органический катализ сослужил для химии ферментов важную службу в двух вопросах. Он предсказал, что карбоксилаза должна содержать аминогруппу, которая действительно была найдена в кокарбоксилазе, и указал на дегидразы как на хиноид-ные соединения еще до того, как были открыты желтые ферменты. Эти отношения были открыты иа основании сходства в кинетике и специфичности (см. гл. VI). [c.13]

Аналитические исследования ферментов теперь действительно привели к выводу, что коферменты дегидраз в принципе действуют как модели дегидраз. Через пять лет после опубликования автором своих первых опытов с моделями дегидразы Варбург и Кристиан открыли желтый дыхательный фермент. Тем самым они дали аналитическое подтверждение теории, согласно которой природные дегидразы являются главновалентными катализаторами. Как известно, коферменты всех желтых (ферментов содержат лактофлавинфосфорную кислоту. Последняя присоединяет главной валентностью водород субстрата и обратно отдает его акцептору, точно так же как изатин в модельных опытах. То же самое относится к кодегидразам, действие которых обусловлено содержанием амида никотиновой кислоты. Амид никотиновой кислоты присоединяет водород суб- [c.132]

Желтый фермент является слабым ферментом окисления. Было доказано, что этот фермент не существует в этой форме в живых организмах, а является вторичным продуктом, образующимся в результате частичного разложения при изолировании приведсиных ниже флавопротеинов. [c.790]

Старый желтый фермент (NADPM-оксидоредуктаза, КФ 1.6,99.1) Оксидазы Альдегидоксидаза (КФ 1,2,3,1) [c.313]

Желтый фермент Фромажо I Денюэль— 194 16,3 — 8,1 [c.336]

Флавинмононуклеотид и флавинадениндинуклеотид можно отделить от определенных апоферментов с помощью обработки сульфатом аммония в кислой среде. Если флавины добавить к растворам соответствующих апоферментов, то они вновь соединятся, причем максимум спектра поглощения свободных флавипов (445—450 ммк) смещается в сторону длинных волн в случае старого желтого фермента (флавинмононуклеотида) до 465 ммк. Исходя из этого факта, Теорелл и Бонниксен [30] стали искать аналогичный сдвиг в спектре поглощения НАД-Нз при соединении этого вещества с алкогольдегидрогеназой печени. [c.62]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология