Глюкозо фосфат дегидрогеназа

Глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназа — 18 Е/мл (коммерческий препарат). В процессе работы хранится в ледяной бане. [c.41]

Окисление глюкозо-6-фосфата до глюконолактона, катализируемое глюкозо-б-фосфат дегидрогеназой [c.373]

Глюкозо-6-фосфат дегидрогеназа [c.448]

Глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназа НО Н О [c.130]

В реакции, катализируемой глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназой, позволило предположить, что ФМН играет каталитическую роль в следующих реакциях [c.209]

Глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназа [c.312]

Нарушения функционирования нек-рых ферментов П.ц. приводят к развитию тяжелых заболеваний человека. Недостаточность глюкозо-б-фосфат-дегидрогеназы в эритроцитах служит причиной лек. гемолитич. анемии, а снижение активности транскетолазы в результате нарушения ее способности связывать тиамин приводит к развитию нервно-психич. расстройства-синдрома Вернике-Корсакова. [c.465]

Первым этапом этого цикла является окисление глюкозо-б-фосфата с образованием лактона 6-фосфоглюконоеой кислоты. Окисление катализируется глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназой, активной группой которой является НАДФ [c.178]

Реакция, сходная с той, которую катализирует глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназа, катализируется глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназой. Именно этот фермент первоначально привлек к себе внимание Варбурга и привел к открытию NADP+. Субстратом этого фермента служит не свободный альдегид, а циклическая форма полуацеталя, которая окисляется в лактон. Затем лактон гидролизуется до 6-фосфо-глюкоиата. [c.248]

Первые три из этих реакций могли бы с таким же успехом катализироваться дегидрогеназами, зависимыми от пиридиннуклеотидов. Вспомним, что D-глюкозо-б-фосфат — дегидрогеназа использует в качестве окислителя NADP [реакция (8-42)]. Первым продуктом является лактон, который гидролизуется до б-фосфоглюконовой кислоты. Аналогичная реакция со свободной глюкозой (реакция а в табл. 8-4) катализируется глюкозооксидазой — флавопротеидом с мол. весом 154 ООО, который содержит две молекулы FAD и синтезируется Peni illium по- [c.257]

Около 90% ГЛЮКОЗЫ, усваиваемой эритроцитами, превращается в процессе гликолиза в лактат, но - 10% окисляется (через образование глюкозо-6-фосфата) в 6-фосфоглюконат. Это окисление (реакция а) катализируется глюкозо-6-фос-фат — дегидрогеназой [уравнение (8-42)] с участием NADP+. Именно эта реакция в основном обеспечивает эритроциты необходимым количеством NADPH, используемым для восстановления глутатиона (дополнение 7-Ж) в ходе реакции б. Глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназа имеет очень важное значение, и все же свыше 100 млн. человек, особенно в тропических и средиземноморских странах, имеют наследственный недостаток этого фермента. Как оказалось, генетически эти нарушения весьма разнородны — обнаружено уже по меньшей мере 22 типа такого рода нарушений. Установлено, что отсутствие этого фермента приводит к весьма серьезным последствиям при некоторых заболеваниях, а также в ответ на введение определенных лекарственных препаратов наблюдается разрушение большого количества эритроцитов. Выживаемость дефектных генов, как и в случае серповидноклеточной анемии (дополнение 4-Г), по-видимому, обусловлена повышенной сопротивляемооью людей, имеющих такие гены, к малярии. [c.371]

Первоначально окислительный пентозофосфатный путь возник, вероятно, для обеспечения эубактерий пентозами. В этом случае возникновение только трех новых ферментов (глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы, лактоназы и фосфоглюконатдегидрогеназы) уже приводило к синтезу пентоз. Поскольку к этому времени функционировали изомеразные ферменты гликолитического пути (см. рис. 53), формирование фосфопентозоизомеразы произошло довольно легко. Действительно, при определенных условиях окислительный пентозофосфатный путь на этом завершается. [c.252]

Окисление глюкозо-6-фосфата происходит в два этапа, причем положение равновесия в значительной степени благоприятствует образованию 6-фосфоглюконовой кислоты. Согласно расчету величина А0° близка —6,5 ккал. Глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназа катализирует образование ст-лактона фосфоглюконовой кислоты. Этот фермент широко распространен у растений он специфичен по отношению к НАДФ, перенося водород на В-сторону никотинамид- [c.130]

Глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназа Глюкозо-6-фосфат + НАДФ —> 6-Фосфоглюконовая кислота НАДФ Нг Старый желтый фермент [c.209]

Пентозофосфатный путь активно реализуется и в эритроцитах человека. Образующийся NADPH предохраняет ненасыщенные жирные кислоты, входящие в состав клеточной мембраны, от аномальных взаимодействий с кислородом, и он же способствует поддержанию нормальной степени окисления атомов железа гемоглобина (Fe ). Существует группа наследственных болезней человека, при которых активность глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы и некоторых других ферментов пентозофосфатного пути понижена или вообще отсутствует. У таких больных наблюдается патологический гемолиз-разрушение эритроцитов с выделением из них (через поврежденную мембрану) гемоглобина, что приводит к развитию анемии. Состояние резко ухудшается под влиянием некоторых лекарственных препаратов, особенно под влиянием противомалярийного препарата примахина. В Африке и Азии от этих наследственных болезней страдают многие миллионы людей. [c.500]

NADPH, который необходим для восстановительных реакций, протекающих в ходе биосинтеза жирной кислоты, в разных клетках поступает из двух различных источников. В печени NADPH образуется главным образом в реакциях пентозофосфатного пути (разд. 16.13), в основном под действием глюкозо-6-фосфат— дегидрогеназы [c.632]

Седиментационное исследование обычно является тестом на диссоциацию многоцепочечных молекул белков, обработанных малеиновым ангидридом. Если происходит диссоциация, то коэффициент седиментации заметно снижается по величине, например, от 7,68 5 до 1,71 5 для альдолазы мышц кролика, от 6,2 5 до 1,7 5 для альдолазы шпината, от 7,04 5 до 2,04 8 для фруктозодифосфатазы печени кролика, от 4,18 8 до 1,34 8 для трансальдолазы [139] и от 9,3 8 до 3,4 8 для глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы [140]. Снижение коэффициента седиментации еще не обязательно указывает на наличие диссоциации, потому что сильно заряженные белковые молекулы характеризуются заметной зависимостью седиментации от эффекта заряда. Поэтому изучение седиментации сильно заряженных макромолекул проводят в растворах с повышенной ионной силой (вплоть до 1). Кроме того, денатурация может приводить к раскручиванию полипептидных цепей, что также вызывает снижение коэффициента седиментации. Если обработка малеиновым ангидридом не дает достаточной степени гомогенности, можно проделать повторное малеилирование или разделить продукты диссоциации гель-фильтрацией на сефадексе 0-100 [140]. [c.417]

В пентозофосфатном пути (рис. 7.4) глюкозо-6-фосфат дегидрируется глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназой при этом водород переносится на NADP и образуется 6-фосфоглюконолактон, который спонтанно или при [c.227]

Реакции (XI.16) и (XI.17) вместе с описанными выше реакциями, приводящими к образованию триозофосфатов, ответственны также за образование валшых промежуточных продуктов липидного обмена (см. гл. XVI) из углеводных предшественников. В летательных мышцах насекомых глюкоза не превращается в молочную кислоту. Здесь фермент, катализирующий реакцию (XI.16), работает в сочетании с другой Ь-а-глицерол-З-фосфат-дегидрогеназой, которая представляет собой флавопротеид, локализованный в митохондриях этой ткани и катализирующий реакцию (XI.166). [c.293]

Первая окислительная стадия — реакция (XI.45) — катализируется глю-козо-6-фосфат-дегидрогеназой. Этот фермент имеет очень больщое значение и распространен весьма широко. Для большинства ферментов такого типа специфичным коферментом служит НАДФ. Реакция в том виде, как она изображена на фиг. 90, т. е. с б-лактоном в роли продукта или субстрата, легко обратима, так как величина АС равна для нее —100 кал/моль. Поскольку фермент из дрожжей действует также и на свободную глюкозу, оказалось возможным установить, что его стереоснецифичность направлена на 3-В-глюкопиранозную конфигурацию. [c.303]

Все реакции катализируются ферментами. Эти ферменты следующие глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназа (1), 6-фосфоглюконат-дегидрогеназа (2), рибозофосфатизомераза (3), В-ксилулозо-5-фосфат-эпимераза (4), транскетолаза (6), трансальдолаза (6), [c.115]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология