Флавиновые ферменты

Итак, восстановленные формы дегидрогеназ передают свой водород на флавиновые ферменты. Схему переноса водорода от восстановленной анаэробной дегидрогеназы на флавиновый фермент можно представить так. [c.58]

НАДН + Н + Флавиновый фермент (ФМН) [c.309]

Образовавшийся глицерол-З-фосфат легко проникает через митохондриальную мембрану. Внутри митохондрии другая (митохондриальная) глицерол-З-фосфат-дегидрогеназа (флавиновый фермент) снова окисляет глицерол-З-фосфат до диоксиацетонфосфата [c.350]

Значение рибофлавина для животного организма заключается в том, что в процессах метаболизма он в составе флавиновых ферментов осуществляет реакции дегидрирования. Биокаталитическое дегидрирование флавиновыми ферментами является только звеном в цепи окислительно-восстановительных процессов, в которой и восстановленная форма ферментов претерпевает окисление (восстановление дегидрирующих свойств). [c.545]

Флавиновые ферменты принимают участие в окислении жирных к-т в окислит, декарбоксилировании пировиноградной и о-кетоглутаровой к-т окислении янтарной к-ты в цикле трикарбоновых к-т (сукцинатдегидрогеназа). [c.266]

Барбитуровые кислоты и производные о-аминотиофенола 113 могут быть использованы в синтезе трициклических бензтиазолопиримидиновых структур -еще одной группы гетероаналогов флавиновых ферментов. Так, из 5-бромбарбиту-ровой кислоты 98 была получена кислота 114, циклизация которой привела к соединению 115 [82]. [c.277]

Показано, что ряд дегидрогеназ использует только НАД и НАДФ (соответственно малатдегидрогеназа и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа), другие могут катализировать окислительно-восстановительные реакции в присутствии любого из них (например, глутаматдегидрогеназа см. главу 12). В процессе биологического окисления НАД и НАДФ выполняют роль промежуточных переносчиков электронов и протонов между окисляемым субстратом и флавиновыми ферментами (молекулярные механизмы участия пиридиновых нуклеотидов в этом процессе подробно рассматриваются в главе 9). [c.226]

Работа цикла, исследованного Кребсом, сложна и требует участия большого числа ферментов. Водород и СО2 получаются в определенных точках цикла, причем водород в виде ионов Н+ поступает в среду, а электроны движутся по цепи переносчиков НАД, флавиновых ферментов, кофермента и цитохромов — комплексных (порфириновых) соединений железа к конечной точке, где они попадают к кислороду. [c.368]

Витамин Вз или рибофлавин широко распространен в природе в растительном и животном мире. В виде высокомолекулярного соединения с фосфорной кислотой и протеинами он находится в различных органах и тканях почти во всех аэробных клетках. В свободном виде он найден в молоке (лактофлавин), моче и в пигментном слое сетчатки глаз в связанном виде встречается во многих растительных продуктах. Значение витамина Вз Для животного организма заключается в том, что он в составе флавиновых ферментов [c.674]

Рибофлавин, связанный с фосфорной кислотой, входит в состав ферментов, обычно называемых флавиновыми ферментами. Желтый рибофлавин сообщает желтую окраску флавиновым ферментам, входящим в группу аэробных дегидрогеназ. Таким образом, витамин Ва участвует в окислительно-восстановительных процессах. При восстановлении витамин Ва (желтый цвет) переходит в лейкоформу (бесцветный). Рибофлавин встречается в виде флавинмононуклеотида (ФМН) и флавинадениндинуклеотида (ФАД), а также в связанном с белками состоянии, образуя качественно новые системы — желтые дыхательные ферменты. Нейтральный водный раствор рибофлавина обладает желто-зеленой флуоресценцией. При подкислении или при подщелачивании флуоресценция рибофлавина уменьшается и исчезает. В щелочной среде витамин Ва разрушается, в кислой среде он устойчив. [c.141]

КоР является производным бензохинона с длинной боковой цепью, которая в большинстве тканей млекопитающих состоит из 10 изопреноидных единиц (КоР о). Установлено, что убихинон играет роль промежуточного переносчика водородных атомов, т. е. электронов и протонов в митохондриальной мембране, окисляя восстановленную форму флавиновых ферментов. Как всякий хинон, Кор может существовать как в окисленной, так и восстановленной форме (гидрохинон) [c.195]

Рибофлавин в составе флавиновых ферментов является биокатализатором окислительно-восстановитель- [c.79]

Как мы уже указывали, водород, присоединенный к анаэробной дегидрогеназе, не может быть передан непосредственно на кислород воздуха. Восстановленные дегидрогеназы могут передавать свой водород только другим переносчикам водорода. Такими промежуточными переносчиками являются ф л а в и н о-Б ы е ферменты. Флавиновые ферменты — двухкомпонентные ферменты, и такое название они получили потому, что их активная группа представляет производное витамина Вг, рибофлавина (стр. 90). [c.57]

Флавиновый фермент имеет нормальный потенциал —0,06 в (гпггересно, что белок, входящий в состав фермента, снижает потенциал активной небелковой части фермента от —0,208 до —0,06 в). Этот фермент мол<ет восстанавливать редокс-системы только с более высокими потенциалами, в частности цитохромы, а окислять системы с более низкими потенциалами (н приведенной схеме — коде-гидразу). Это обстоятельство объясняет, почему в данной схеме перенос электронов и протонов происходит сверху вниз в с.дучае обратного процесса должно было бы протекать восстановление систем с более низким потенциалом, что противоречит изложенной теории. Кроме того, строгая последовательность ферментов в цепи окисления исключает резкую разницу между потенциалами двух взаимодействующих систем, а это обусловливает постепенное выделение энергии окисления. Указанные особенности биологического окисления позволяют организму более полно регулировать получение и использование энергии. [c.55]

Фосфор. Фосфор содержится нренмущественно в виде органических и неорганических орто-, пиро- и метафосфатов. Они входят в состав молекул нуклеиновых кислот, фосфолипидов и коферментов типа аденозинфосфата и тиамина. Так, ядерное вещество клетки (нуклеоиротеиды) содержит фосфор в виде ортофосфата. В виде ортофосфата фосфор входит также в состав флавиновых ферментов в виде пирофосфата — во многие коферменты (кодегидразы Koi и Коц, карбоксилазы). В виде различных соединений фосфор принимает важное участие в энергетических процессах клетки. [c.198]

Флавиновые ферменты катализируют реакции дегидрирования различных соединений в животном организме, как, например а-аминокислот в а-кетокислоты [8], альдегидов — в карбоновые кислоты [26], глюкозы — в глюконовую кислоту [27]. Флавиновые ферменты обладают высоким окислительно-восстановительным потенциалом благодаря их способности присоединять электроны с превращением в восстановленную форму фла-вина. Присоединенные электроны флавины передают соответствующим акцепторам, окисляясь в исходную форму. Из флавиновых коферментов широкое применение имеет рибофлавин-5"-фосфорный (рибофлавинмононуклеотид) и его натриевая соль. [c.110]

Биол. роль P. определяется его участием в качестве предшественника коферментов (т. наз. флавиновых коферментов)-флавинадениндинуклеотида (ФАД, FAD ф-ла 1в) флавинмононуклеотида, или рибофлавин-5 -фосфа-та (ФМН, FMN Ьг) 8а-(3-К-Ь-гистидил)- и 8о-(5-Ь-цистен-нил)флавинадениндииуклеотида (соотв. ф-лы 1д и 1е). Этн коферменты (гл. обр. ФАД) входят в большое число важнейших окислит.-восстановит. ферментов (флавиновые ферменты, флавиновые оксидоредуктазы, или флавопротеиды). [c.266]

Аддукт, возникающий первоначально в результате присоединения координированной с металлом гидроксильной группы, может далее окисляться переносом электронов через кислород на два атома молибдена. Каждый из них мог бы получать один электрон с образованием двух атомов Мо(У). Электроны могут далее переноситься на флавины, на связанные с белками атомы железа и на Ог по миниатюрной цепи переноса электронов. Ксантиноксидаза принадлежит к группе флавиновых ферментов, содержащих прочно связанное железо, не координированное с ядром гема. Она является представителем железо-серных белков, которые обсуждаются дальше, в гл. 10 (разд. В). Ксантиноксидаза и альдегидоксидаза содержат также надсульфидную группу (—5—5 ), которая имеет существенное значение для проявления каталитической активности. [c.266]

Взаимодействию фермента с субстратом предшествует сближение и ориентация субстрата по отношению к активному центру фермента. Затем образуются фермент-субстратные комплексы, реальное существование которых может быть зафиксировано различными способами. Наиболее наглядным и эффективным является метод рентгеноструктурного анализа. В качестве примера можно привести идентификацию фермент-субстратного комплекса карбоксипептидазы А и ее субстрата глицил-ь-тирозина. Метод дает возможность не только установить сам факт образования комплекса, но и определить типы связей. Более простым, но достаточно эффективным методом является спектральный анализ фермента и соответствующего фермент-субстратного комплекса. Таким образом, бьши, в частности, идентифицированы фермент-суб-стратные комплексы для ряда флавиновых ферментов. В последние годы широкое распространение получило применение синтетических субстратов, благодаря которым можно моделировать ряд стадий ферментативного процесса, в том числе и связанных с образованием фермент-субстратного комплекса. [c.69]

Первая стадия окисления глутаминовой кислоты аналогична реакции окислительного дезаминирования. Восстановленный НАДН далее окисляется при участии флавиновых ферментов и цитохромной системы (см. главу 9) с образованием конечного продукта воды. Образовавшийся аммиак благодаря обратимости ферментативной реакции, но обязательно в присутствии восстановленного НАДФН может участвовать в синтезе глутамата из а-кетоглутаровой кислоты. Различают три разных типа глу- [c.433]

С солями некоторых металлов рибофлавин образует нерастворимые, интенсивно окрашенные хелатные, или клешневидные , комплексы, по-ви-димому, по атому азота положения 5 и кислороду карбонильной группы положения 4 точное строение комплексов не установлено. В качестве металлов в таких комплексах участвуют Ag [491, Си+, Ре , Оз , N1 , Си++ 2п , Мп [50—541. Хелатные комплексы с одновалентными металлами более устойчивы, чем с двухвалентными. Следует отметить, что биокаталити-ческая активность многих флавиновых ферментов связана с содержащимися в них ионами металлов, такими, как железо, молибден, медь или марганец [50, 51, 551. [c.510]

Рибофлавин широко распространен в природе — в микроорганизмах, в раститепьных и животных клетках, однако животные организмы не способны к самостоятепьному биосинтезу рибофлавина и получают его или с пищей, или в результате деятепьности микрофлоры желудочно-кишечного тракта. В виде соединения с фосфорной кислотой (рибофлавин-5 -фосфат, ФМН), или соединения ФМН с АМФ (флавинадениндинуклеотид, ФАД), или 8 а-производных ФАД, ковалентно связанных с бетком, которые в свою очередь связываются с апоферментами и обычно с металлами (флавиновые ферменты), рибофлавин находится в различных органах и тканях [3081, почти во всех аэробных клетках. В свободном виде рибофлавин найден в молоке, моче и пигментном слое сетчатки глаз [309, 3101. В сетчатке глаз рыбы рибофлавина содержится до 20 мкг в 1 г свежей ткани [19]. Однако в животных тканях рибофлавин находится преимущественно в виде ФМН, ФАД и 8 а-производных ФАД. В тканях человеческого организма содержится около 85% ФАД, от 10 до 15% ФМН и только несколько процентов рибофлавина. [c.545]

Свою биологическую функцию в живом организме рибофлавин осуществляет в виде флавиновых нуклеотидных коферментов — фосфорного эфира рибофлавина (ФМН) и производного этого эфира — соединения с адени-ловой кислотой, (3-N(9) -аденин-Б-рибофуранозил-5 -фосфатом—флавин-адениндинуклеогида (ФАД) кроме того, 8а-производные рибофлавина образуют коферменты 8а-гистидил-ФАД и 8а-цистеинил-ФАД. В свою очередь флавиннуклеотиды являются простетической активной группой флавиновых ферментов и осуществляют окислительную биокаталитическую функцию только в соединении с апоферментом — белковой составной частью молекулы ферментов. [c.548]

Показатеаьно, что флавиновые ферменты имеют значительно более высокий окислительно-восстановительный потенциал (например, старый желтый фермент — 0,12 В), т.е. обладают бапьшей способностью к восстановлению, чем рибофлавин (—0,21 В) или ФМН и ФАД (от —0,187 до —0,191 В при 20° С и —0,219 В при 30° С при pH 7) [358]. [c.551]

Липоамиддегидрогенаьа найдена во всех животных тканях, растениях и бактериях [4351. Дегидрирование флавиновыми ферментами может происходить и в присутствии кислорода воздуха. [c.563]

Особую группу флавиновых ферментов составляют металлофлавопротеиды, содержащие наряду с флавиновой частью атомы металлов — Ре, Со, N1, Мп, 2п, Си [54, 4501. [c.567]

В состав НАДН KoQ-оксидоредуктазного комплекса (комплекс I дыхательного ансамбля) помимо флавинового фермента входят [c.556]

Дезаминирование протекает в две ступени. а-Иминокарбоновая кислота, первоначально образующаяся при каталитическом действии флавиновых ферментов, гидролизуется с отщеплением аммиака до соответствующей а-кетокарбоновой кислоты [c.705]

Далее NADH и NADPH переносят водород на флавиновые ферменты (флавопротеиды, желтые ферменты), на флавинадениндинуклеотид FAD или флавинмононуклеотид, причем пиримидиновое кольцо хиноид-пой формы флавина переходит в бепзоиднуьо форму [c.709]

Флавиновые ферменты — это сложные белки, простетической группой которых, как уже отмечалось, являются либо флавинмоноиуклеотид (ФМН), либо флавинадениндинуклеотид (ФАД). [c.194]

В последние десятилетия открыты новые биокаталитические факторы изоаллоксазиновой структуры, функциональные группы которых представлены модифицированными молекулами РФ, ФМН, ФАД. Сейчас известно не 3, а 22 природных флавина. Установлено, что новые аналоги рибофлавина входят в простетические реакционные центры многих флавиновых ферментов. [c.259]

Flavinferment п флавиновый фермент, жёлтый ды.тательный фермент. [c.156]

Флавинмононуклеотид, соединяясь пирофосфатной связьго с адениловой кислотой, образует флавинадениндинуклеотид, сокращенно ФАД. ФМН и ФАД являются простетическими группами некоторых окислительно-восстановительных ферментов, носящих название желтых или флавиновых ферментов ( СМ. стр. 122). Суточная потребность человека в рибофлавине составляет 2—3 мг. [c.62]

В простетическую группу некоторых ферментов построенных по типу сложных белков, входят витамины. Так, например, в состав простетической группы флавиновых ферментов входит рибофлавин, в состав простетической группы некоторых декарбоксилаз и декарбоксилирующих дегидрогеназ входит тиамин и т. д. [c.99]

Кроме первичных дегидрогеназ в дыхательную цепь входят вторичные дегидрогеназы (флавиновые ферменты — ФАД) и цитохромная система, включающая несколько ферментов — цитохромов, в состав простетической группы которых входят атомы железа. Цит.охром-ная система не принимает атомов водорода с ФАДНо, но способна принимать электроны, снятые с атомов водорода. Электрон передается по цепи цитохромов за счет изменения валентности атома железа. Последний фермент в цитохромной системе носит название цитохромок-сидазы. Только он способен передавать электрон его конечному акцептору кислороду. Одновременно через раствор передается кислороду ионизированный атом водорода. [c.56]

Известно около 30 различных флавиновых ферментов. Некоторые из них в качестве активной группы имеют флавинмоно-нуклеотид (сокращенно ФМН)—фосфорный эфир витамина Вг, т. е. соединение азотистого основания диметилизоаллоксази-на с остатком пятиуглеродного спирта рибита и фосфорной кислоты. Однако в большинстве флавиновых ферментов активной группой служит флавинадениндинуклеотид (ФАД). ФАД — соединение диметилизоаллоксазина, рибита, двух остатков фосфорной кислоты, рибозы и аденина. Строение ФМН и ФАД следующее [c.57]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология