Неконкурентное подавление

Фиг, 8. Неконкурентное подавление ферментативной реакции. [c.69]

Конкурентное и неконкурентное подавление можно различить экспериментально, измеряя (в присутствии и в отсутствие ингибитора) влияние концентрации субстрата на скорость реакции. Необходимо помнить, что эти два вида подавления представляют собой крайние случаи обычно же результаты удовлетворяют некоторому промежуточному состоянию. Так, например, I может не соединяться с активным центром, но сродство между EI и S может отличаться от сродства В и S, так что а 1. Когда S и I конкурируют за данный активный центр, они могут присоединяться к Е в другом центре и влиять на сродство Е к I и (или) к S. Таким образом, соединение EIS не является запрещенным и, следовательно, а ф оо. [c.69]

Хотя у альдегидоксидазы и ксантиноксидазы много общих субстратов, которые связьшаются с молибденовым центром, приходится допустить, что в структуре связывающих центров имеются какие-то тонкие различия, которые определяют неодинаковое поведение этих ферментов. На присутствие сульфгидрильной группы в каталитическом центре альдегидоксидазы указывает сильное ингибирующее действие цианида и л-хлормеркурбензоата [61]. Действительно, в отсутствие субстрата альдегидоксидаза подавляется цианидом в концентрациях, на порядок меньших, чем концентрации, необходимые для подавления ксантиноксидазы. Однако п-хлор-меркурбензоат является ингибитором только в присутствии субстрата, причем он является конкурентным ингибитором альдегидоксидазы, но неконкурентно подавляет активность ксантиноксидазы [66]. [c.287]

Биохимия. Аминоптерин интесивно изучался в отношении его бактерицидного и канцеростатического действия. Он сходен с молекулой фолиевой кислоты и проникает через клеточные оболочки так же, как эта кислота. Таким образом, он может подавлять только те организмы, которые нуждаются во внешних источниках фолиевой кислоты. Основное воздействие заключается в подавлении фермента дигидрофолиевая редуктаза [121, 179]. Петерс и Гринбург [189] показали, что подавление восстановления фолата происходит неконкурентным путем. Этот фермент катализирует восстановление дигидрофолиевой кислоты (ДГФ) до биологически активной-тетрагидрофолатной формы (ТГФ) и он же восстанавли- [c.190]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология