Ингибитор конкурентный

Ингибитор фермента — вещество, соединяющееся с ферментом и лишающее его каталитической активности. Ингибитор может конкурировать с субстратом или быть неконкурентным. Если ингибитор конкурентный, то степень ингибирования фермента определяется соотношением концентраций ингибитора и субстрата. Молекулы ингибитора и субстрата конкурируют за присоединение к одному и тому же активному центру молекулы фермента. [c.399]

Калий стимулировал гликолиз в недеятельной клеточной суспензии. Добавление аммония, натрия и цезия вызывало подавление гликолиза, которое снималось после внесения калия. Поскольку между концентрацией иона ингибитора и количеством калия, необходимого для устранения токсического эффекта, отмечалась прямая зависимость, то можно думать, что ингибиторы конкурентны по своей природе. [c.252]

Рассмотренные типы ингибиторов—конкурентные и аллостерические — действуют обратимо. Удаление их из системы полностью восстанавливает каталитическую активность фермента. Наряду с этим найдены в живой природе и получены путем химического синтеза многочисленные соединения, которые при контакте с ферментом приводят к необратимой инактивации. Как правило, это проис.ходит в результате химической реакции такого ингибитора с каким-либо существенным для проявления каталитической активности участком фермента. Этот тип ингибирования рассматривается в 7.17. [c.219]

В первом случае ингибитор не может реагировать с фермент-субстратным комплексом, а реагирует лишь со свободным ферментом. Таким образом, в этом случае субстрат и ингибитор конкурируют за активный центр. В связи с этим ингибиторы, взаимодействующие с активным центром фермента, носят название конкурентных ингибиторов. Конкурентные ингибиторы могут реагировать с ферментами как обратимо, так и необратимо [c.81]

Субстрат должен защищать фермент, т. е. субстрат и реагент должны в известной мере конкурировать друг с другом. Это означает, что предположение о действии на группировки активного центра можно считать правильным, если действие обратимого ингибитора конкурентно в отношении субстрата или если реакция с необратимым ингибитором в присутствии субстрата замедляется. [c.221]

Степень конкурентного угнетения зависит от отношения концентраций субстрата 5 и ингибитора /. При достаточно высокой концентрации 5>/ достигается та же максимальная скорость, что и в отсутствие ингибитора. Конкурентными ингибиторами часто являются продукты самой ферментативной реакции. Важное значение имеют также некоторые структурные аналоги субстратов, которые могут замещать природные субстраты некоторых ферментов. Например, сульфанила- [c.227]

Ингибирование. Различают три вида ингибиторов — конкурентные, неконкурентные и смешанные. Первоначально этому придавался следующий физический смысл. Если ингибитор I является химическим аналогом субстрата 5, не способным претерпевать каталитическое превращение, но занимающим активное место в молекуле катализатора, возникает альтернатива образуется либо неактивный продукт К1, либо промежуточное соединение К5 [c.46]

Со структурно-химической точки зрения различают три типа ингибиторов — конкурентные ингибиторы, присоединяющиеся к активному центру, аллостерические ингибиторы, присоединяющиеся к некоторым точкам поверхности белка вне активного центра, и аллостерические эффекторы широкого профиля — деформирующие структуру глобулы фермента в целом, воздействуя на большую часть ее поверхности. К последнему случаю, например, относится изменение активности фермента (как дезактивация, так и активация) при адсорбции на биомембране или при контакте с другими белками. Кроме того, даже конкурентные ингибиторы по структурному признаку можно разделить на два типа — взаимодействующие с адсорбционным центром и взаимодействующие главным образом с каталитическими группами. [c.70]

Рис. 2.80. Теоретические зависимости скорости реакции от концентрации простетической группы при ингибировании реакции ингибитором, конкурентным по отношению к субстрату.

Изучение характера действия а-амилаз позволяет обнаружить многие детали возможного типа связывания субстрата, а также выяснить возможные механизмы ферментативного действия [22, 23]. У фермента из поджелудочной железы свиньи область связывания субстрата имеет, по-видимому, пять подцентров, каждый из которых способен удерживать один остаток глюкозы. Расщепление цепи происходит По связи между остатками, связанными со вторым и третьим подцентра-ми (пронумерованными от восстанавливающего конца молекулы субстрата). При использовании различных 0-замещенных субстратов было найдено, что наличие оксиэтильных групп во многих частях молекулы субстрата не мешает проявлению каталитического действия фермента. Однако при использовании субстратов, содержащих оксиэтильную группу при С-2, С-3 или С-6 того остатка глюкозы, у которого происходит замещение, ферментативное действие блокируется. Лактон мальто-бионовой кислоты (4-глюкозильное производное 5-глюконолактона) является мощным ингибитором конкурентного типа. Следовательно, можно думать, что субстрат этого фермента имеет конформацию полукресла в переходном состоянии или в состоянии, близком к переходному. Френч и др. [23] высказали предположение, что фермент прочно удерживает глюкозильный остаток за счет образования водородных связей с гидроксильными группами при С-3 и С-6, а затем вызывает вращение вокруг связи С-2—С-3 путем точного захвата и смещения гидроксильной группы при С-2 [стадия а в уравнении (7-12)]. Таким образом, конфор- [c.101]

Различаются даа вида обратимых ингибиторов — конкурентные и неконкурентные. Конкурентные ингибиторы по строению обычно сходны с субстратом они конкурируют с ним за саязывание с ферментом. Скорость реакции в присутствии конкурентного ингибитора определяется аыражением [c.182]

Со структурно-химической точки зрения различают два основных типа ингибиторов — конкурентные ингибиторы, воздействующие на активный центр, и аллостерпческне ингибиторы, присоединение которых к некоторым участкам поверхности белка вне активного центра вызывает деформацию его структуры, а это, опосредованно, приводит к изменению скорости проводимой данным ферментом реакции. [c.27]

Ингибиторами ферментов называют вещества, снижающие их активность. Наибольший интерес представляют ингибиторы, взаимодействующие с активным центром фермента. Такие ингибиторы чаще всего являются структурными аналогами субстрата и, следовательно, комплементарны активному центру фермента. Поэтому они подавляют активность только одного фермента или группы ферментов с очень сходным устройством активного центра. Различают ингибиторы конкурентные и некон1сурентные, обратимые и необратимые. [c.86]