Азопроизводные гистидина и тирозина

ТД модифицирует остатки гистидина и тирозина в белках с образованием моно- и быс-азопроизводных, характеризующихся разными полосами поглощения [90, 91] (рис. 4.) Б с-азотирозин (быс-Туг) обладает полосой поглощения в районе 550 нм, тогда как б с-азогистидин (б с-Н1з) поглощает при 480 нм. Остаток моноазотирозина (моно-Туг) имеет при pH 10,0 максимум поглощения при 480 нм моно-Туг при pH 8,0 и моно-Н1з при pH 8,0 и [c.357]

Рис. 24 схематически иллюстрирует механизм метки по сродству на примере азопроизводного динитрофенильной группы. К настоящему времени синтезировано большое число различных реакционноспособных производных гаптенов, избирательно реагирующих с разными аминокислотными остатками. В ходе реакции образуются устойчивые ковалентные связи, поэтому, разделив полипептидные цепи и фрагментировав их, можно точно локализовать меченый аминокислотный остаток. Таким способом удалось установить, что оба вариабельных домена (от легкой и тяжелой цепей) участвуют своими аминокислотными остатками в формировании полости активного центра и что полость центра выстилают отрезки цепей, соответствующие гипервариабельным участкам. Данные, накопленные с помощью метода метки по сродству , были дополнены результатами, полученными методами дифференциальной спектрофотометрии и электроннопарамагнитного резонанса (см. гл. 12), а также химической модификации определенных аминокислотных остатков в молекуле антитгла. Для ряда гаптенов гидрофобного характера. (например, нитрофениль-ные производные) было доказано присутствие в активном центре антитела остатка триптофана, продемонстрирован гидрофобный характер полости антидетерминанты. Для других гаптенов установлена локализация остатков гистидина, лизина, тирозина и точно определено их местоположение в каждой цепи. [c.93]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология