Гистидин

Человеческое тело может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пищи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступлении такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту. [c.262]

Альдольные конденсации. По принципу альдольной конденсации боковую цепь R вводят при помощи альдегидов. Такого рода синтезы особенно пригодны для получения некоторых ароматических аминокислот, так как в этом случае соответствующие альдегиды легко доступны. Способ может быть применен для получения фенилаланина из бензальдегида, 0-метилтирозина из анисового альдегида, гистидина из имидазол-4-альдегида. В качестве реагентов с активной метиленовой группой применяются различные соединения и, соответственно, существует несколько вариантов метода. Важнейшими из них, бесспорно, являются азлактонный и гидантоинный синтезы. [c.363]

Таким образом, и механизм каталитического действия, и специфичность к субстрату ферментов можно объяснить свертыванием их полипептидной цепи и положением на ней радикалов. Характер свертывания белковой цепи в трипсине показан на рис. 21-20. Этот фермент построен из одной непрерывной полипептидной цепи, включающей 223 аминокислоты. (В нумерацию аминокислот на рисунке внесены изменения-пропуски и вставки, чтобы привести ее в соответствие с нумерацией в химотрипсине и эластазе.) Молекула трипсина имеет приблизительно сферическую форму диаметром 45 А и чашевидное углубление с одной стороны для активного центра. На рис. 21-20 атомы аспарагиновой кислоты, гистидина и серина в активном центре изображены черными кружками. Подлежащая разрыву белковая цепь изображена цветными кружками с черными ободками, а стрелка указывает положение разрываемой связи. Жирные штриховые синие линии с двух концов субстрата указывают, что его цепь растягивается на значительную длину в обоих направлениях. Карман специфичности для радикала R изображен точечными синими линиями в правой нижней части рисунка, и поскольку иллюстрируемой молекулой является трипсин, в карман вставлена аргининовая боковая цепь, притягиваемая отрицательным зарядом аспарагиновой кислоты 189 в нижней части кармана. [c.323]

Современный напряженный ритм жизни сопровождается увеличением числа заболеваний, таких, как инфаркт, гипертония, ожирение, кариес зубов и всевозможные виды аллергии (т. е. чрезмерной чувствительности организма к специфическим внешним раздражителям, называемым аллергенами). Для всех этих болезней характерно повышенное содержание в крови гистамина — вещества, образующегося при декарбоксилировании аминокислоты гистидина [c.205]

Последние работы [87] по рентгеноструктурным исследованиям а-литпческой протеазы показали, что Asp-102 находится в сильно полярном окружении и имеет рКа = 4,5. Далее, с помощью гистидинового ауксотрофа Myxoba ter 495 [88] в состав а-литической протеазы был включен гистидин, обогащенный N. Изменение спектров N-ЯМР такой а-литической протеазы, меченной по каталитической триаде , в зависимости от pH ясно указало на существование водородной связи между NH-группой в 3-положении гистидина (N61) и соседней спрятанной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты. [c.224]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Далее, путем модификации остатка пропионовой кислоты в боковой цепи порфиринового кольца был введен второй имидазольный лиганд, соответствующий проксимальному гистидину природных переносчиков кислорода. Интересно, что все структурные элементы активного центра миоглобина или гемоглобина, которые существенны для связывания кислорода, присутствуют [c.368]

Какую роль играют гистидин и аспарагиновая кислота в активном центре фермента при расщеплении белка трипсином [c.343]

При катализе ферментами химической реакции может реализоваться любой из вышеприведенных механизмов катализа. Например, имидазольное кольцо остатка гистидина в ферменте а-химотрипсии (разд. 4.4) способно играть роль обгдеосновного катализатора, тогда как в ферменте щелочная фосфатаза тот л<е остаток может действовать в качестве нуклеофильного катализатора. Действительно, ферменты — это сложные катализаторы, в ходе действия которых реализуется несколько механизмов. Именно благодаря успешному сочетанию разных каталитических процессов скорость катализируемой реакции повышается в Ю раз (по сравнению со скоростью некатализируемой реакции). Более того, именно такая комбинация факторов приводит к специфическому катализу. [c.195]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

В то же самое время, при образовании связи между сериновым кислородом и карбонильным углеродом, происходит ослабление связи между карбонильным углеродом и амидным азотом, и этому ослаблению способствует наличие поблизости атома водорода, ранее принадлежавшего сери-ну, а теперь связанного с азотом гистидина. Когда пептидная связь, N—С, разрывается, этот атом водорода присоединяется к азоту, завершая образование группы —НН2 на конце удаляющейся цепочки, которая на стадии 4 обозначена как продукт 1. Половина цепи субстрата теперь отщепляется, а другая половина остается присоединенной к сериновой боковой цепи фермента. Конфигурация связей вокруг карбонильного атома углерода снова становится плоской тригональной и среди них снова имеется двойная связь С=0. [c.320]

Стадии 5-8, соответствующие уравнению (21-3), обратны стадиям 1 , но вместо продукта 1 в них участвует молекула воды. Молекула воды отдает свою группу —ОН новому тетраэдрическому промежуточному продукту (стадия 6), а группу —Н отдает гистидину, который при разрыве [c.320]

Молекула миоглобина схематически изображена на рис. 20-25. Как и в цитохроме с, четыре из шести октаэдрических координационных положения вокруг атома железа заняты атомами азота, принадлежащими гему. Пятое положение занимает атом азота от гистидина. Однако в шестом положении лиганд отсутствует. В этом месте может координироваться молекула кислорода, указанная буквой XV в кружке. В миоглобине атом железа находится в состоянии окисления + 2. Если железо окисляется, молекула дезактивируется и место кислорода занимает молекула воды. [c.261]

В торфе и молодых бурых углях доказано присутствие различных аминокислот (аланин, пролин, лизин, тирозин, гистидин и др.), аминов (холин, триметиламин), гуанидина, нуклеиновых кислот и других азотсодержащих соединений [9]. [c.123]

Роль фермента в облегчении протекания реакции лучше видна на восьмистадийной диаграмме, изображенной на рис. 21-18. Первые четыре стадии соответствуют ацилированию фермента, которое описывается уравнением (21-2), а последние четыре-деацилированию, согласно уравнению (21-3). Помимо важного радикала серина в активном центре серинопро-теазы также имеются радикалы гистидина и аспарагиновой кислоты, которые принимают непосредственное участие в каталитическом механизме. До взаимодействия с цепью субстрата серии связан водородной связью с гистидином, который другой стороной своего пятичленного кольца связан водородной связью с аспарагиновой кислотой (стадия 1). На стадии [c.320]

Эта аминокислота содержит гетероциклическое имидазольное кольцо и обладает уникальными химическими свойствами. Гистидин проявляет и слабокислые и слабоосновные свойства он также хороший нуклеофил и единственная аминокислота, рКа которой близко к физиологическим значениям pH (7,35). Следовательно, она может служить и как донор, и как акцептор протонов в химической реакции, связывая протон одним атомом азота и отдавая протон от другого атома азота. Гистидин способен выполнять роль протонпереносящей системы (разд. 4.4.1). [c.28]

Такой смежный механизм требует дополнительной стадии (псевдовращения), однако при участии только одного остатка гистидина. [c.130]

Данные, полученные с помощью различных методов исследования, указывают на участие по крайней мере трех аминокислот в построении активного центра рибонуклеазы двух остатков гистидина и одного остатка лизина. Гидролиз РНК (рис. 3.6) проходит в два этапа переэтерификация и последующий гидролиз. Отметим, что при физиологических значениях pH одно из двух имидазольных колец протонировано, а второе —нет. Имидазоль-ные кольца функционируют как общеосновной — общекислотный катализатор, а положительно заряженный остаток лизина, вероятно, стабилизирует пентакоординационный интермедиат. [c.128]

Аминокислотный анализ различных гемоцианинов свидетельствует о том, что на одну пару атомов меди приходится большое число остатков гистидина и метионина, а также цистеина, хотя [c.375]

В боковых цепях основных аминокислот — аргинина, лизина и гистидина — присутствуют азотсодержащие группы. Аргинин можно рассматривать как сс-ампновалериановую кислоту, к -углерод-ному атому которой присоединен гуанидиновый остаток. Последний делает аргинин сильным основанием (р1 = 10,76), так как образующийся в результате присоединения протона катион сильно стабилизирован, вследствие распределения положительного заряда по всей гуани-диниевой группе [c.351]

Впоследствии Комияма и Бендер [92] выдвинули предположение, что протон, оторванный от гидроксильной группы серина имидазольной группой гистидина, переходит к атому азота уходящей группы амида, прежде чем завершается образование связи между карбонильным углеродным атомом амида и атакующим атомом кислорода серина. [c.224]

Получены данные о том, что в процессе гидролиза я-анилид-ных производных пептидов, катализируемом сериновой протеа-зой из Myxoba ter 495, которую называют а-литической протеа-зой, возникает тетраэдрический интермедиат и происходит согласованный переход протона от Ser-195 к His-57 и от His-57 к Asp-102. В этом ферменте присутствует только один остаток гистидина [82, 83]. Стадией, лимитирующей скорость гидролиза, является разложение тетраэдрического интермедиата на ацилфермент и п-нитроанилин. Экспериментальные данные говорят в пользу того, что два перехода протонов осуществляются согласованно, а не последовательно. [c.221]

Как указывалось в предыдущем разделе, близкое геометрическое расположение триады А5р-Н1з-5ег в активном центре сериновых протеаз называлось системой с переносом зарядов. Эти группы находятся в гидрофобном окружении во внутренней области фермента, и атаке гидроксильной группой серииа способствует отщепление протона по механизму общеосновного катализа имидазольным кольцом остатка гистидина. Это приводит к [c.226]

Несколько менее сильными основными свойствами обладает л и 3 и н — о , 8-диаминокапроновая кислота (р1 = 9,74) еще слабее они выражены у гистидина, представляющего собой имидазолилаланин. В молекуле гистидина амфотерной является не только а-аминокислотная [c.351]

Лргннин 1.5,0 H.jN /СООН С—NH—СН-з-СНз—СНз-С.....Н HN Н., 10,76 +29.4° -Лизин 04. л. р. /СООН H,N—СНа—СНз-СНз—СНз-С-Н Н, 9,74 + 25,9 (5 н. НС1) Гистидин 4,19 /СООН N-С—СНз—С-Н НС СН / NH 7,64 + 7,5° [c.353]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.291 ]

Органическая химия (1968) -- [ c.234 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1996) -- [ c.308 ]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.211 , c.237 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.645 , c.646 , c.653 , c.657 , c.663 , c.690 , c.714 ]

Химия (1978) -- [ c.387 ]

Химия (0) -- [ c.7 , c.198 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.71 , c.254 ]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.2 (0) -- [ c.383 ]

Углублённый курс органической химии книга2 (1981) -- [ c.432 ]

Названия органических соединений (1980) -- [ c.263 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.438 , c.460 , c.470 , c.475 , c.482 , c.509 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.308 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.15 , c.17 , c.18 , c.96 , c.129 , c.221 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1038 , c.1040 , c.1055 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.486 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.10 , c.11 ]

Синтетические лекарственные средства (1983) -- [ c.7 , c.198 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.211 , c.237 ]

Хроматографическое разделение энантиомеров (1991) -- [ c.13 , c.160 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.0 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.625 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.95 , c.432 , c.443 , c.464 , c.516 , c.546 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.575 , c.649 , c.705 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.16 , c.62 , c.69 , c.108 ]

Химия гетероциклических соединений (2004) -- [ c.506 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.21 , c.341 , c.352 , c.389 , c.392 ]

Реакции органических соединений (1939) -- [ c.400 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.10 , c.11 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.287 , c.317 , c.318 , c.319 , c.352 , c.416 ]

Органическая химия Часть 2 (1994) -- [ c.0 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1985) -- [ c.308 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.32 ]

Биохимия (2004) -- [ c.18 , c.385 ]

Органическая химия (1990) -- [ c.624 , c.679 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.29 , c.30 , c.32 , c.106 , c.138 , c.165 , c.166 , c.170 , c.194 , c.197 , c.206 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.308 ]

Органическая химия Том2 (2004) -- [ c.504 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.535 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.865 , c.910 , c.915 ]

Органическая химия (1998) -- [ c.365 , c.408 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.123 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.261 , c.263 , c.272 , c.279 , c.348 , c.355 , c.365 , c.367 , c.374 , c.384 , c.386 ]

Равновесия в растворах (1983) -- [ c.263 , c.282 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 1 (1967) -- [ c.280 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.537 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.268 , c.283 , c.289 , c.290 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.105 , c.109 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.105 , c.109 ]

Фотометрический анализ издание 2 (1975) -- [ c.60 , c.80 , c.168 ]

Общая органическая химия Том 8 (1985) -- [ c.469 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.361 , c.368 , c.670 ]

Общая химия (1964) -- [ c.484 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.797 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.19 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.105 , c.109 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.105 , c.109 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.68 , c.110 , c.115 , c.116 , c.122 , c.123 , c.125 , c.191 , c.608 , c.611 ]

Алюмогидрид лития и его применение в органической химии (1957) -- [ c.48 ]

Возможности химии сегодня и завтра (1992) -- [ c.116 , c.117 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.165 , c.262 ]

Курс органической химии (1979) -- [ c.395 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.225 , c.236 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.255 , c.293 , c.481 , c.482 , c.485 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами Книга1 (1967) -- [ c.280 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.286 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.60 , c.109 , c.111 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.30 , c.50 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.31 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.180 , c.183 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.42 , c.442 , c.449 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.510 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.103 ]

Курс органической химии (1970) -- [ c.386 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.631 , c.632 , c.639 , c.649 , c.698 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.371 , c.380 , c.407 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.237 ]

Лекционные опыты и демонстрационные материалы по органической химии (1956) -- [ c.265 , c.268 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.0 , c.373 ]

Объёмный анализ Том 2 (1952) -- [ c.202 ]

общая органическая химия Том 8 (1985) -- [ c.469 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.375 ]

Органическая химия (1962) -- [ c.346 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.155 , c.188 , c.355 ]

Общая химия (1974) -- [ c.676 , c.677 ]

Химия органических соединений серы Часть 2 (1951) -- [ c.200 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.201 , c.251 ]

Электрохимия органических соединений (1968) -- [ c.365 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.99 , c.214 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.356 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.360 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.400 , c.402 , c.406 , c.423 , c.598 ]

Стереодифференцирующие реакции (1979) -- [ c.270 ]

Ионообменные смолы (1952) -- [ c.136 , c.137 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.461 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.418 , c.422 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.380 , c.384 ]

Химия органических соединений серы (1975) -- [ c.101 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.395 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.95 , c.124 , c.200 , c.206 , c.241 ]

Анализ органических соединений Издание 2 (1953) -- [ c.270 , c.282 , c.284 , c.356 ]

Химия изотопов (1952) -- [ c.316 ]

Методы органической химии Том 2 Издание 2 (1967) -- [ c.711 , c.716 , c.911 , c.912 ]

Методы органической химии Том 2 Методы анализа Издание 4 (1963) -- [ c.711 , c.716 , c.911 , c.912 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.280 , c.299 , c.303 , c.309 , c.366 ]

Стереохимия соединений углерода (1965) -- [ c.56 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.351 , c.353 , c.363 , c.386 , c.397 , c.1003 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.180 , c.183 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.537 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.457 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.287 , c.288 , c.658 , c.672 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.313 , c.726 , c.763 ]

Химия органических лекарственных веществ (1953) -- [ c.40 , c.45 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.61 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.493 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.81 , c.575 , c.577 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.44 , c.46 , c.49 , c.52 , c.70 , c.72 , c.78 , c.81 , c.92 , c.93 ]

Курс органической химии (1955) -- [ c.637 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.261 , c.263 , c.272 , c.279 , c.348 , c.355 , c.365 , c.367 , c.374 , c.384 , c.386 ]

Современные методы эксперимента в органической химии (1960) -- [ c.445 , c.453 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.470 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.27 , c.30 , c.35 , c.36 , c.45 , c.58 , c.60 , c.68 , c.72 , c.102 , c.117 , c.239 , c.241 , c.242 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.39 , c.40 , c.71 , c.146 , c.205 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.17 , c.25 , c.26 , c.236 , c.343 , c.348 , c.357 , c.384 , c.388 , c.389 , c.409 , c.465 , c.498 , c.512 ]

Гены (1987) -- [ c.56 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.104 , c.167 , c.168 , c.177 , c.178 , c.183 , c.187 , c.192 , c.193 , c.195 , c.198 , c.200 , c.202 , c.204 , c.247 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.2 , c.3 , c.31 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.41 , c.42 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.26 , c.81 , c.277 , c.296 , c.298 , c.299 , c.305 , c.321 , c.322 , c.346 ]

Органическая химия красителей (1987) -- [ c.312 , c.315 ]

Определение строения органических соединений (2006) -- [ c.157 , c.241 ]

Жизнь как она есть, ее зарождение и сущность (2002) -- [ c.143 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.26 , c.81 , c.277 , c.296 , c.298 , c.299 , c.305 , c.321 , c.322 , c.346 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.186 , c.200 ]

Биохимия мембран Рецепторы клеточных мембран (1987) -- [ c.45 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.37 ]

Основы гистохимии (1980) -- [ c.36 , c.67 , c.68 , c.253 ]

Полярография лекарственных препаратов (1976) -- [ c.119 , c.147 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.0 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.56 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.104 , c.106 ]

Модифицированные аминокислоты и пептиды на их основе (1987) -- [ c.0 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.41 , c.65 , c.338 , c.361 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.21 , c.22 , c.56 , c.242 , c.244 ]

Органический анализ (1981) -- [ c.172 , c.174 , c.344 , c.486 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология