Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Динитрофенильная группа

    Динитрофенильная группа связывается с аминогруппой аминокислоты очень прочно, поэтому эти производные не применяют при синтезе пептидов, но благодаря своей устойчивости они используются при определении концевых аминных групп в белках (см. стр. 510), [c.465]

    Бромная вода содержит около 3,5% брома и имеет величину pH, равную примерно 2. В работах, посвященных изучению необычного расщепляющего действия бромной воды [254], сообщается, что бромирование тирозина в предварительно окисленном надмуравьиной кислотой окситоцине в ледяной уксусной кислоте или в водном растворе может не сопровождаться разрывом связи, если концентрация раствора составляет 0,5 н. по НВг. Дальнейшая обработка этого бро-мированного и окисленного окситоцина 0,05%-ной уксусной кислотой при комнатной температуре в течение 24 час, 1 н. раствором НВг или слабым водным раствором ЫНз при температуре от —5 до —10° в течение 45 мин не привела к рас-щеплению молекулы. Однако в результате обработки продукта бромной водой при температуре от —5 до —10° получаются два пептидных обломка. Расщепление обусловлено чувствительностью ароматического кольца тирозина к галогени-рованию. Это подтверждается тем, что ДНФ-производное окисленного окситоцина, содержащее вместо фенольной группы динитрофенильную группу, при обработке бромной водой [c.224]


    Эта метка является хромофорной группой благодаря наличию в ней протяжённой системы сопряжённых связей,, поэтому аминокислота, несущая метку, становится окрашенной в отличие от остальных аминокислот. При последующем гидролизе меченого пептида аминная связь 2,4-динитрофенильной группы с пептидом не затрагивается, и в образовавшейся смеси аминокислот только К-концевая кислота оказывается меченой. Анализ гидролизата с помощью тонкослойной хроматографии позволяет однозначно идентифицировать N-концевую аминокислоту путём сравнения хроматографической подвижности окрашенного пятна из гидролизата с подвижностями заведомых 2,4-ДНФ-производных аминокислот. [c.56]

    Динитрофенильные группы в соответствующих производных сложных эфиров, спиртов, фенолов, меркаптанов, аминов, амидов, альдегидов, кетонов и других веществ определяют путем титрования этих групп в среде ацетона или пиридина 0,1 н. бензольно-метаноловым раствором гидроокиси тетрабутиламмония [568]. [c.172]

    Блестящее исследование строения инсулина, который относят или к низкомолекулярным белкам, или к большим природным полипептидам, позволило Зангеру и его сотрудникам определить полную последовательность аминокислотных остатков в его молекуле. Вещество это имеет тенденцию образовывать агрегаты. Определения эффективного молекулярного веса дают значения до 50 ООО. Однако были отделены и единицы с молекулярным весом (ЮОО. Концевые аминогруппы были помечены обработкой 2,4-динитро-фторбензолом, и белок был подвергнут частичному и полному гидролизу. Динитрофенильные группы (ДНФ) не удаляются кислым гидролизом. [c.591]

    Динитрофенилгидразоны насыщенных альдегидов и кетонов окрашены в желтый цвет, а аналогичные производные а,р-ненасыщен-ных карбонильных соединений имеют оранжевую или красную окраску. В структуре а хромофорная динитрофенильная группа не сопряжена со связью —Ы = СН— и, следовательно, на нее не оказывает влияния дополнительная а,р-двойная связь сопряжение достигается, однако, в резонансных структурах типа б  [c.507]

    Динитрофторбензол (86 X = Р) из-за его высокой реакционной способности часто используют для связывания ЫНг-группы концевой аминокислоты при анализе концевых групп белка. Присоединившуюся при этом 2,4-динитрофенильную группу очень трудно отщепить она сохраняется даже при последующем гидролизе белка на составляющие его аминокислоты. [c.191]

    Этот метод синтеза рассмотрен в гл. 6 Простые эфиры , разд. Б.2. Поскольку карбоновая кислота содержит наиболее активный водород, обычно при применении диазометана выходы метиловых эфиров очень высоки хорошим источником для получения диазометана служит имеюш,ийся в продаже би -(N-мeтил-N-нитpoзo)-терефталамид [51. Метод обладает некоторыми преимуш,ествами перед другими методами получения эфиров сложных пептидов, у которых свободная аминогруппа защиш.ена 2,4-динитрофенильной группой [6]. [c.311]


    Гидразинолиз 5-замещенных 1-(2,4-динитрофенил)тетразолов приводит к отщеплению динитрофенильной группы и образованию соответствующего 5-замещен ного тетразола [332] [c.76]

    Динитрофенилпроизводные гексозаминов имеют некоторое применение для идентификации и разделения. Ллойд и Стэси [11] показали, что эти производные представляют интерес для сиитеза гликозидов, когда реакция конденсации с незащищенными гексоз-аминами осуществляется с низким выходом. Эти производные получают нагреванием хлоргидрата гексозамина с ДНФ и бикарбонатом натрия. Динитрофенильная группа устойчива в 1 н. соляной кислоте и в растворе aм iиaкa в метаноле, но легко отщепляется на щелочной смоле амберлит IRA-400-OH. Вольфром с сотр. использовали эту защитную группу в синтезе аномерных 9-(2-амино-2-дезокси-о-глюкопиранозил)-аденинов [12] и 1-(2-амино-2-дезокси-р-о-глюкопиранозил)-тимина [13]. [c.156]

    Кватернизация изохинолина электрофильными заместителями, например такими, как 2,4-динитрофенил, приводит к (33), превращаемому действием гидроксида натрия в оранжевое карбинольное основание (34), которое дает красно-фиолетовый таутомерный ациклический альдегид (35). Этот процесс подтвержден данными ИК-спектров, так как в спектре карбинольного основания (34) имеется полоса поглощения, характерная для группы ОН, а в спектре альдегида (35) — полосы групп ЫН и СНО. Если четвертичную соль (33) кипятить с анилином, то размыкание цикла дает анил (36). Последний после обмена аминной функции в винильной боковой цепи (замена 2,4-динитрофенильной группы на фениль-ную в результате дальнейшего кипячения с избытком анилина) [c.275]

    Определение концевых групп, а. Группы NHg. Первьш и до настоящего времени важнейший способ определения аминокислоты аминного конца полипептидной цеш1 состоит в конденсацих белка с 2,4-динитро-фторбензолом. При гидролизе модифицированного таким образом белка концевые аминокислоты получаются в виде производных, замещенных у азота динитрофенильной группой, что значительно облегчает их выделение и идентификацию (Ф. Зангер, 1949 г.) [c.431]

Рис. 6-7. Введение метки в аминокоицевой остаток трипептида с помощью дансилхлорида. После гидролитического расщепления всех пептидных связей дансильное производйое амино-коицевой аминокислоты можно выделить и идентифицировать. Благодаря интенсивной флуоресценции дансильных групп они выявляются в значительно меньших количествах, чем динитрофенильные группы. Поэтому дан-сильный метод по чувствительности намного превосходит метод с использованием фтордини-тробензола. Рис. 6-7. <a href="/info/32727">Введение метки</a> в аминокоицевой остаток трипептида с помощью <a href="/info/108778">дансилхлорида</a>. После <a href="/info/289057">гидролитического расщепления</a> всех <a href="/info/7320">пептидных связей</a> дансильное производйое амино-коицевой <a href="/info/1715119">аминокислоты можно</a> выделить и идентифицировать. Благодаря <a href="/info/129077">интенсивной флуоресценции</a> <a href="/info/99046">дансильных групп</a> они выявляются в значительно меньших количествах, чем динитрофенильные группы. Поэтому дан-<a href="/info/439043">сильный метод</a> по чувствительности намного превосходит метод с использованием фтордини-тробензола.
    Такой порядок будет понятным, если принять во внимание обусловленную резонансом устойчивость карбаниона, образующегося после отщепления диэтилового эфира угольной кислоты. Согласно имеющимся данным, другими заместителями, помимо фенильной группы [180, 182], благоприятствующими реакции расщепления, являются нитрогруппа [183], винильная группа [54], 2,4-динитрофенильная группа [184] и 2- или 3-инденильная группа [181]. С другой стороны, большие по объему группы, препятствующие доступу иона этилата, или заместители, снижающие стабильность карбаниона, уменьшают степень карбэтокси-лирования. Эфиры малоновой и моноалкилмалоновой кислот труднее расщепляются с образованием эфиров монокарбоновых. кислот и диалкильных эфиров угольной кислоты, так как они легко вступают в реакцию с алкоголятами натрия, образуя устойчивые еноляты. [c.143]

    Семикарбазоны ведут себя, подобно кетонам, но у 2,4-динитро-фенилгидразонов, которые поглощают в значительно более длино-волНОВОЙ области, интенсивность полос изменяется в меньшей степени, чем их положение. Такая разница в поведении вызвана тем, что характеристическую хромофорную полосу 2,4-динитрофенил-гидразонов следует отнести за счет динитрофенильной группы, а не диеновой системы (Braude, Jones, 1945) частично хромофорная полоса, обусловленная боковой цепью, расположена очень близко к полностью хромофорной полосе и почти совпадает с ней по интенсивности. В результате эти две полосы взаимно перекрываются, а неплоскостное строение циклогексенового кольца и наличие боковой цепи создают лишь небольшой суммарный сдвиг. [c.362]

    Сангер нашел, что свободные аминогруппы белков реагируют с 1-фтор-2,4-динитробензолом при слабощелочном pH и комнатной температуре. Ему удалось осуществить гидролиз динитрофенильных производных белков в условиях, при которых связи между динитрофенильной группой и аминокислотами сохраняются. Пользуясь указанным методом, можно во многих случаях определить число открытых пептидных цепей в молекуле белка и установить природу N-концевых остатков. Этот метод позволяет судить о содержании лизина в белках, так как фтординитробензол реагирует со свободными е-аминогруп-пами лизина, входящего в состав белка. Метод динитрофенильных производных оказывает большую помощь в расшифровке [c.35]


    Из этого уравнения следует, что при изопараметрическом значении 02=1.40 + 0,15 для заместителя в анилине константа скорости должна перестать зависеть от заместителя в бензоилбромиде. Указанное значение 0° соответствует 3,5-динитрофенильной группе, т. е. вполне достижимо на практике. В цитированной работе показано, что для реакции замещенных бензоилбромидов [от 3,5-(СНз) 2 до 3-NO2] с 3,5-динитроанилином константа скорости действительно не зависит от заместителя (р° = 0), в то время как реакционная серия с участием незамещенного анилина характеризуется значением р° = 1,10. [c.270]

    ДНФ-нептиды довольно легко элюируются системами, пригодными для моно-ДНФ-аминокислот. Динитрофенильные группы, которые обусловливают сродство к полиамиду, составляют здесь уже значительно меньшую часть от общей молекулы. Для хроматографии ДНФ-пептидов применяются системы с пониженным содержанием диметилформамида и уксусной кислоты. ДНФ-лейц.-глут.-[М -ДНФ-лиз.-]-ОН, имеющий два динитро-фенильных остатка в молекуле, удерживается несколько прочнее (рис. 13). [c.97]

    Все названные ферменты представляют собой гидролитические ферменты, и настройка их на тот или иной субстрат зависит, по-видимому, от общего топохимического плана строения молекул. Интересные результаты были получены Шормом при инактивировании лизиновых остатков химотрипсина посредством обработки динитрофенолом. Если заместить четыре лизиновых остатка динитрофенильными группами, то протеазная активность фермента снижается на з, а эстеразная остается практически без изменения. Замещение двух остатков лизина вызывает даже повышение эстеразной активности. С другой стороны, имеются примеры, когда значительное изменени.е структуры фермента, по-видимому, не затрагивающее активного центра, не сказывается на величине активности. Из папаина можно отщепить цепочку из 120 аминокислот остающийся пептид содержит 60 звеньев и обладает активностью. Из трипсина удалось даже выделить такие фрагменты, которые обладали иной специфичностью. Таким образом, очень большое число прихотливо расположенных участков в белковой молекуле может так или иначе влиять на уровень активности и субстратную специфичность. Доказано, что фосфоглюкомутаза, переносящая фосфатную группу с одного глюкозного конца на другой, имеет активный центр той же природы, что и активный центр трипсина. Этот пример особенно отчетливо показывает, насколько широк каталитический спектр> молекул белков. [c.93]

    Участие различных видов сил взаимодействия подтверждает и изучение химического строения активного центра антигаптенных антител. Так, связывание отрицательно заряженного гаотена 3-нитро-4-окси-5-йодофенил-ацетата происходит за счет включения в комбинационный участок антитела положительно заряженного аргинина [102], а связывание гидрофобной динитрофенильной группы — за счет гидрофобного тирозина [139]. Более [c.47]

    Второй компонент тироцидиновой фракции — тироцидин В — получен в чистом виде Кингом и Крэйгом [1244] очистку проводили методом противоточного распределения. Антибиотик охарактеризован аминокислотным анализом и величиной молекулярного веса,- полученной путем определения содержания динитрофенильных групп в молекулах его моно- и быс-М-ОНР-произ-водных. Изучение продуктов частичного гидролиза тироцидина В привело к идентификации 12 ди-, три- и тетрапептидов, в результате чего авторы пришли к выводу, что тироцидин В представляет собой гомодетный циклический декапептид (50) [1245] [c.549]

    Межмолекулярные взаимодействия зарял енных и полярных и некоторых нейтральных молекул в растворах, как правило, обеспечиваются электростатическими силами, водородной связью или переносом заряда. Однако-в водном растворе эти типы взаимодействий малоэффективны (гл. 6, 7 и 9) ввиду высокой сольватирующей способности молекул воды, прочности образуемых ими водородных связей и слабости обычных взаимодействий с переносом заряда в основном состоянии. Чтобы объяснить большие энергии связывания, обнаруживаемые для фермент-субстратного взаимодействия, и связывания малых молекул с белками часто необходимо учитывать еще один тип взаимодействия, который за неимением точного термина условно назовем гидрофобной связью . Гидрофобные силы , вероятно, являются наиболее важным фактором, обеспечивающим нековалентное межмолекулярное взаимодействие в водном растворе. Свободные энергии связывания субстратов и ингибиторов с активными центрами ферментов часто равны примерно —10 ккал/моль (—42-10 Дж/моль) и менее, причем лишь небольшую долю-этой величины можно отнести за счет других типов взаимодействия. Сила и специфичность связывания малых молекул белками видны особенно четко при взаимодействии гаптенов с антителами, движущей силой которого обычно является гидрофобное взаимодействие. Свободная энергия связывания е-дини-трофениллизина специфическим для него антителом, которая почти полностью обусловлена взаимодействием с динитрофенильной группой, приблизительно равна —12 ккал/моль (—50-10 Дж/моль), а энергии связывания малых слабополярных гаптенов обычно лежат в интервале от —5 до —10 ккал/моль (от —21 до —42-10 Диг/моль) [1, 2]. [c.303]

    Вероятно, комплексы с переносом заряда (КПЗ) играют весьма ограниченную роль в катализе и во взаимодействиях биологически важных макромолекул, хотя в ряде случаев было показано существование таких комплексов. Связывание 2,4-динитротолуола с антителами на динитрофенильную группу приводит к уменьшению коэффициента экстинкции в полосе поглощения динитротолуола и появлению новой полосы поглощения динитротолуола при 300 нм, которая указывает на образование КПЗ [2]. КПЗ с участиел пиридиновых и флавиновых групп, являющихся активными центрами коферментов, участвующих в биологических окислительно-восстановительных процессах, существуют, как было показано, в довольно специфических условиях и могут принимать участие в окислительно-восстановительных реакциях [c.332]

    Реакция, однако, протекает иначе, если исходная соль бензимидазолия (П, К = Н) содержит при ЫН динитрофенильную группу. В этом случае действие щелочи вызывает образование соединения, которое, в отличие от бетаинов и их гидратов, растворимо в неполярных растворителях и не проявляет свойств основания, а при нагревании в спиртовом растворе с л-толуолсульфокислотой превращается в исходную соль бензимидазолия. Указанныз свойства позволяют рассматривать данное соединение как псевдооснование исходной соли [c.1387]

    Использование 1-фтор-2,4-динитробензола для идентификации К-конце-вых остатков предложено Сзнджером [127]. Это вещество легко реагирует со свободной а-аминогруппой полипептидной цени в мягких условиях (25—35°, нейтральное или слабощелочное pH) с образованием динитро-фенил(ДНФ)-пептида. Связь, образовавшаяся между динитрофенильной группой и атомом азота, устойчива к кислотному гидролизу (5,5 н. соляная кислота, 16 час нри 100°), который используется для расщепления полипептидной цепи на смесь аминокислот и концевой ДНФ-аминокислоты последнюю можно идентифицировать по ее хроматографическому поведению. [c.152]

    Наиболее характерно эффект иммунодоминантной группы выявляется при модификации отдельных аминокислотных остатков химическими соединениями, например динитрофенильной группой. Антитела, образующиеся в такой модифицированной антигенной детерминанте, способны реагировать не только с ней, но и с другими аминокислотными остатками, к которым будет пришита динитрофенильная группа. Более того, если в раствор, содержащий модифицированный белок и антитела, добавить свободный динитрофенол, то он будет ингибировать образование комплекса антиген — антитело. Это явление, которое впервые былГо описано и детально изучено К. Ландштейнером, послужило основой для получения антител против различных гаптенов. [c.13]

    Позднее бьиш разработаны иммунохимические методы определения кортизола и динитрофенильной группы (ДНФ) с потенциометрическим определением аммиак с помощыо газочувствительного мембранного электрода. Оба метода анализа имели приемлемые чувствительность и точность. [c.210]

    Гипервариабельные участки для каждого антитела, продуцируемого индивидуальной особью данного биологического вида и даже отдельными лимфоидными клетками данного индивидуума, уникальны по своему строению и отличаются от аналогичных участков антитела другой специфичности и даже от антитела той же специфичности, но синтезируемого другой лимфоидной клеткой. Таким образом, даже к такому простому химическому соединению, как например, динитрофенильная группа или арсани-ловая кислота, существует большой набор вариабельных генов (К-генов), кодирующих целый спектр антител, каждое из которых будет иметь характерные для него особенности первичной структуры гипервариабельных участков. [c.47]


Смотреть страницы где упоминается термин Динитрофенильная группа: [c.574]    [c.439]    [c.439]    [c.266]    [c.175]    [c.147]    [c.143]    [c.275]    [c.216]    [c.202]    [c.150]    [c.175]    [c.99]    [c.233]    [c.348]    [c.389]    [c.308]    [c.204]   
Синтетические методы органической химии (1982) -- [ c.202 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.223 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.223 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте