Карнозиназа

Карнозин гидролизуется с образованием р-аланина и гистидина под действием фермента (карнозиназы), найденного в печени и в почках некоторых животных [392]. Возможность использования карнозина (вместо гистидина) для обеспечения роста животных [393] и микроорганизмов [394] можно объяснить предварительным ферментативным гидролизом карнозина. Ансерин, впервые выделенный из мышц гуся, был обнаружен затем в мышцах многих животных. [c.71]

Каримновая кислота 5—120 Кариофиллен 2—450 4—842 Кариуса метод 2—451 Карминовая кислота 2—451 Карналлит 2—348 4—713 5—685, 781 Карнаубский воск — см. Воски Карнитин 2—452 Карно цикл 2—452 Карнозин 2—453 Карнозиназы 2—453 [c.563]

В печени, надпочечниках, селезенке и в секрете слизистой тонкого кишечника находится фермент карнозиназа, расщепляющий карнозин на р-аланин и гистидин. Известно, что карнозин препятствует перекисному окислению липидов, активирует восстановление поврежденных тканей, эффективен при лечении старческой катаракты. В настоящее время для этой цели препарат карнозина выпускается в виде глазных капель. [c.32]

Карнозин гидролизуется с образованием Р-аланина и Ь-гистидина содержащимся в сыворотке Щ1нксодержащим металлоферментом карнозиназой (карнозин-гидролазой). В сыворотке имеются две формы карнозиназы. [c.346]

Ферменты, регулирующие обмен карнозина. Изложенные факты заставляют предполагать, что ГСД являются активными метаболитами, накопление которых в мышцах обеспечивается специальными ферментными системами и приводит к более совершенному выполнению сократительной функции. Известны две специфические дипептидазы - тканевая (цитозольная, КФ 3.4.13.3) и сывороточная (КФ 3.4.13.20), которые обладают преимущественной специфичностью по отношению к карнозину, то есть являются карнозиназами. Некоторую способность гидролизовать карнозин проявляет и неспецифическая дипептидаза (КФ 3.4.13.18) (Таблица 3). [c.28]

Карнозиназный парадокс. Альтернативное распределение карнозинсинтазы и карнозиназы в тканях создает предпосылки к предположению об определенной биологической роли накопления ГСД. Более того, само возникновение в эволюции специфического фермента, расщепляющего карнозин - один из наименее токсических азотсодержащих метаболитов, кажется парадоксальным, как и то обстоятельство, что по какой-то причине природа сделала молекулу карнозина недоступной обычным дипептидазам вследствие наличия в его молекуле аминогруппы в р-положении. [c.32]

Важным обстоятельством явилось обнаружение значительной убыли карнозина (Дупин, Стволинский, 1986), имеющей место в ходе мышечной работы (Рисунок 4). Такая убыль не сопровождалась появлением гистидина или р-аланина. Это не удиви тельно в связи с отсутствием карнозиназы в скелетной мускулатуре и показывает, что карнозин участвует и в других метаболических процессах в скелетной мускулатуре и сохраняет на более высоком уровне ее функциональную активность. Такими процессами могут быть взаимодействие с АФК и нейтрализация гликозильных радикалов. [c.47]

В дополнение к дефициту сывороточной карнозиназы в крови [c.61]

H.A. обнаруживались гомокарнозин и карнозин, а также увеличенный уровень гистидина и N -метилгистидина. Карнозиназа сыворотки крови матери пациента соответствовала норме, и кар-нозинемии у нее не обнаруживалось. [c.61]

ДО 10 мл/мин). Накопление карнозина в крови и увеличение его экскреции с мочой является характерным признаком дефицита сывороточной карнозиназы и гомокарнозиноза. [c.62]

В ликворе пациента H.A. также обнаружено большое количество гомокарнозина (12,3 нмоль/л), существенно превышающее нормальный уровень для этого возраста (<5 нмоль/л). В то же время, других характерных признаков гомокарнозиноза (например, пигментации сетчатки или гомокарнозинурии, по которым обычно это заболевание дифференцируют от синдрома дефицита сывороточной карнозиназы), не наблюдалось. [c.62]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология