Триптофанпирролаза

Рис. 3. Изменение адаптивной реакции на введение /-триптофана через 24 часа после у-облучения дозой 1000 р при различных периодах индукции (активность триптофанпирролазы выражена в шмолях кинуренина, образованного на 1 г сухого

В качестве примера можно привести сбразование адаптивных ферментов. Наиболее распространенным и широко известным является случай усиления синтеза в печени белых крыс триптофанпирролазы в ответ на введение триптофана. Когда профессиональный яд, являясь субстратом действия фермента, вызывает увеличение его активности, это прямо свидетельствует о перегрузке в работе ферментобразующей системы и должно рассматриваться как свидетельство недопустимости изучаемых концентраций (Э. Б. Курляндская И. В. Саноцкий, 1965). [c.242]

В нашей лаборатории Мельникова исследовала влияние радиации на субстратную индукцию синтеза триптофанпирролазы Б печени крыс под влиянием введения триптофана. [c.153]

На рис. 2 приведена зависимость угнетения адаптивного синтеза от времени после гамма-облучения животного (1000 р). В первые часы после облучения происходит быстрое нарастание угнетения синтеза, достигающее примерно 50% через 24 часа. Это угнетение держится в течение второго дня и, наконец (по-ви-димому, в силу уже других причин), достигает 100% в терминальные сроки жизни облученного животного. Из литературы известно, что в первые 2 часа после введения триптофана повышение активности триптофанпирролазы связано с изменением активности уже синтезированного фермента и, как видно из рис. 3, радиация не влияет на этот механизм (активность определялась как в гомогенате, так и в клеточном соке после удаления мик-росом). Однако через 5 час. индукции, когда увеличение активности фермента связано с его синтезом [26], резко выявляется действие радиации, тормозящей, по-видимому, нужную для синтеза фермента выдачу информации с молекул ДНК, вызываемую [c.153]

Рис. 2. Зависимость угнетения адаптивного синтеза триптофанпирролазы от времени субстратной индукции после гамма-облучения дозой 1000 р. По оси ординат дано изменение активности триптофанпирролазы после 4-часовой субстратной индукции (70 мг а-триптофана на 100 г веса животного). Активность в норме принята за 100

Реакции на схеме 29 представляют собой синтетические модели кварце-тиназы и триптофанпирролазы. Активация О , вероятно, происходит за счет переноса одного электрона от Со (II) к 0 . На это указывает тот факт, что комплекс Со—0 может быть получен в результате реакции 0 с соответствующим производным Со (Ш) [47], [c.176]

Запасы триптофана у животных составляют лишь 2-4% от дневной нормы, поэтому небольшие различия в скорости синтеза и катаболизма белка в зависимости от диеты или гормонального состояния могут вызвать большие изменения в уровне свободного фиптофана. В регуляции уровня триптофана, а следовательно, и серотонина в мозге большую роль ифает также кинурениновый путь катаболизма триптофана, реализующийся в печени. Этот путь инициируется триптофанпирролазой (Ь-триптофан-2,3-диоксигеназа, КФ 1.13.11.11) — печеночным ферментом, который использует главным образом триптофан [c.63]

Индукция ферментов наблюдается и у эукариот. Примерами индуцируемых ферментов у млекопитающих являются триптофанпирролаза, треонинде-гидраза, тирозин-а-оксоглутарат грансаминаза, инвертаза, ферменты цикла мочевины, HMG-СоА-редуктаза и цитохром Р-450. [c.100]

Е. Триптофанпирролаза. Этот фермент катализирует окисление триптофана в формилкинуренин. Он также является железопорфириновым белком. [c.357]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология