Иприт его производные Хлорэтил сульфиды

Реакцию иприта [ди-(2-хлорэтил) сульфида] с очищенными растворимыми белками исследовали многие авторы, особенно Херриотт, Ансон и Нортроп [88, 89], а также Дэвис и Росс [90]. Первые из названных авторов нашли, что тринадцать исследованных ими различных белков, включая шесть кристаллических ферментов, быстро реагируют с жидким ипритом при рН б—8 и 25°. Скорость инактивирования этих ферментов изучалась кинетическими методами, и -было найдено, что она изменяется характерным образом. Все исследованные ферменты подвергались инактивированию, что противоречит выводу Диксона, Ван-Хейнингена и Нидгама [88], согласно которому иприт и его производные не влияют на активность некоторых ферментов. При рН б этерифвкации подвергалась значительная часть карбоксильных групп об этом свидетельствовало то обстоятельство, что убыль свободных карбоксильных групп была равна количеству связанных остатков иприта, лабильных в щелочной среде. Если кристаллический оксигемоглобин и сывороточный альбумин лошади обработать ипритом, одновременно контролируя величину рН, то оказывается, что максимальная убыль числа титрующихся групп происходит в интервале рН от 2 до 5,5, т. е. в той области, в которой обычно оттитровываются карбоксильные группы. Это свидетельствует об этерификации свободных карбоксильных групп [90]. Однако при рН 5,5 — 8,5 наблюдается [c.300]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология