Гуанозинтрифосфат ГТФ и образование пептидной связи

На третьем этапе биосинтеза комплексные соединения р-РНК с аминокислотами переносятся на поверхность ы-РНК в рибосоме. Этот процесс совершается под действием особых ферментов переноса, содержащихся в растворимой фракции клеток и специфических для индивидуальных аминокислот. Детали этого этапа биосинтеза белков во многом еще остаются неясными, но полагают, что эти реакции идут следующим образом. и-РНК, содержащаяся в рибосоме, играет роль шаблона, матрицы, на поверхности которой синтезируется полипептидная цепь. Каждая молекула р-РНК, переносящая ту или иную аминокислоту, имеет в своей цепи особый адапторный участок, последовательность нуклеотидов в котором комплементарна к определенному участку ы-РНК- В связи с этим отдельные молекулы р-РНК вместе с аминокислотами присоединяются к строго определенным участкам и-РНК, в результате чего аминокислоты оказываются выстроенными в ряд на матрице. После этого, при участии соответствующих ферментов, связь между молекулами р-РНК и аминокислотами разрывается, аминокислоты под действием специфических синтезирующих ферментов соединяются между собой пептидными связями. Процесс образования пептидных связей требует затраты энергии, которая доставляется, вероятно, гуанозинтрифосфатом. Высвободившиеся молекулы р-РНК вновь соединяются с активированными аминокислотами. Таким образом, в результате третьего этапа биосинтеза белка в активной рибосоме образуется полипептидная цепь. [c.293]

Химический синтез аденозин- или гуанозинтрифосфатов можно провести по аналогии с биосинтезом путем фосфорилирования низкоэнергетических предшественников, монофосфатов. Фосфорилирование проводят фосфорной кислотой и конденсирующим (дегидратирующим) реагентом —ДЦГК. Использование карбодиимидов уже обсуждалось в связи с проблемой синтеза пептидной связи. Напомним, что реакция протекает через образование промежуточного ангидрида. В данном случае вместо карбоновой кислоты к карбодиимиду добавляют фосфорную кислоту, как показано на примере синтеза ADP из АМР. В присутствии избытка фосфорной кислоты получающийся ADP будет далее фосфорили-роваться с образованием АТР. Конечно, эта реакция протекает нё С такой избирательностью, как реа кция фосфорилирования, катализируемая ферментом, так-что даже в оптимальных условиях образуется смесь АМР, ADP, и АТР и некоторых высших поли- [c.134]

Свободная энергия регулирует точность. При образовании одной пептидной связи расщепляются четыре связи аденозинтрифосфата (АТР) и гуанозинтрифосфата (GTP) [22] с выделением свободной энергии, 25 ккал на моль аминокислоты [23]. Лишь часть этой энергии расходуется на образование пептидной связи в эндергони-ческой реакции, стандартная свободная энергия которой в воде составляет 5 ккал/моль [24]. Остальное затрачивается на трансляцию информационной РНК к полипептиду и на максимально точное проведение трансляции. Гидролитическому распаду пептидных связей препятствует высокий барьер энергии активации, который, однако, легко преодолевают многочисленные ферменты,, расщепляющие белок (протеазы). [c.26]

Перенос фермент большей субъединицы — пептидилтранс-фераза — переносит первую аминокислоту (или уже готовый участок полипептидной цепи) с тРНК на присоединившуюся последней аминокислоту с образованием пептидной связи, после чего освободившаяся тРНК покидает рибосому. Этапы 16,2 и 3 становятся энергетически возможными благодаря экзергоническому расщеплению гуанозинтрифосфата (ГТФ -> ГДФ + Ф ). Этапы 2, 3, 4 многократно повторяются с постепенной элонгацией полипептидной цепи, которая до длины приблизительно в 30 аминокислотных остатков, возможно, располагается в бо- [c.382]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология