Аминокислоты активированные

Заслуживает особого внимания реакция ацилирования аминокислот. Другие реакции аминокислот также имеют важное биологическое значение. Папример, как будет показано позднее, в основе всех реакций витамина Вб лежит образование оснований Шиффа (взаимодействие амино- и альдегидной групп гл. 7). Однако именно ацилирование аминогрунны одной аминокислоты карбоксильной (активированной) группой другой аминокислоты приводит к образованию пептидной связи и затем к образованию полимерной молекулы—белка. Для химика-биооргаиика весьма интересно сопоставить синтез наиболее сложных макромолекул в пробирке и в организме. [c.52]

Правильная ориентация активированных аминокислот на матричной РНК—м-РНК достигается в частицах с молекулярной массой около 3-10 —так называемых рибосомах. На поверхности рибосомы определенные участки фиксируют в оптимальном расположении активированные аминокислоты (включающие и т-РНК, и м-РНК) и продукт реакции, т. е. белковую цепочку. Для синтеза кроме особых ферментов требуется еще присутствие ионов магния. Рибосома — двойная частица рибосома кишечной палочки имеет общий размер около 20,0 нм, причем одна из составляющих рибосому частиц примерно в два раза больше другой свойства этих частиц (константы седиментации) не вполне одинаковы. Оба типа частиц содержат РНК и белки в основном структурного типа. Матричную функцию выполняют лишь м-РНК, доля которой от общего содержания РНК в рибосомах довольно мала (несколько процентов). [c.392]

Отсюда ясно, что для успешного синтеза белков необходимо последовательное присоединение аминокислот с малой степенью образования побочных продуктов. Этого можно добиться, используя защитные группировки для аминогрупп, карбоксильных групп и боковых цепей, потенциально способных участвовать в реакции. В качестве примера вернемся к синтезу Gly-Ala если аминогруппа глицина защищена (превращена в химически неактивную), то взаимодействие молекул глицина между собой невозможно. Далее, если карбоксильная группа аланина также защищена, то единственная возможная реакция — взаимодействие карбоксильной (активированной) группы глицина и аминогруппы аланина с образованием искомого дипептида. [c.68]

Карбобензоксихлорид, получаемый из бензилового спирта и фосгена (реакция I), конденсируется с амином, аминокислотой илн ее эфиром с образованием соответствующих М-карбобензоксипроизводных (реакция 2). На соответствующей стадии синтеза аминогруппу можно регенерировать гидрогенолизом активированной С—0-связи с одновременным образованием толуола и двуокиси углерода (реакция 3) [c.675]

В этой же лаборатории исследовалась возможность модификации аминокислоты в аминоацил-т-РНК. На примере валил-т-РНК, амино-ацилированной валином, было показано, что при действии формильных производных различных аминокислот, активированных карбодиимидом, получаются дипептидные производные т-РНК. [c.523]

Остатки аминокислот, активированные соответствующими ферментами и АТФ, яо-видимому, предварительно образующей с аминокислотами промежуточные продукты типа смешанных ангидридов [c.571]

Существует большое число методов образования пептидной связи между замещенными аминокислотами или пептидами. Обычно их разделяют на методы, при которых активируется карбоксильная группа, и методы, связанные с активированием аминогруппы. [c.386]

Активированные эфиры. Активированные эфиры (Швц-цер) можно рассматривать как ангидриды производных аминокислот [c.388]

К полученному концентрированному раствору приливают 4 мл воды. Немного охлаждают. Добавляют I г активированного угля. Через некоторое время фильтруют в коническую колбу на 50 мл. К еще теплому фильтрату приливают 35 мл метанола (я д о в и т ). Оставляют на ночь в холодильнике. Выпавшую аминокислоту отфильтровывают на воронке с гвоздиком, промывают метанолом и высушивают в сушильном шкафу при 110° С. [c.145]

Для проведения реакции в более мягких условиях используют активированные аминокислоты. Обычно активируют карбоксильную группу аминокислоты, получая эфиры, тноэфиры, амиды или смешанные ангидриды, что приводит к повышению электрофильности углеродного-атома этой группы, например [c.379]

В результате этих взаимодействий, которые закрепляют в двух точках С-концевой остаток субстрата, пептидная связь в случае, если С-концевая аминокислота представляет собой Ь-изомер, оказывается направленной на каталитический центр фермента, представленный ионом цинка и оксигруппой тирозина. Поляризация связи С=0 ионом цинка облегчает нуклеофильную атаку молекулы воды на электрофильный атом С. Участие оксигруппы тирозина обеспечивает синхронное протекание разрыва трех связей и образования трех новых связей в циклическом шести центровом активированном комплексе. [c.325]

Активированные эфиры. — Метиловые и этиловые эфиры N-замещенных аминокислот реагируют со свободной аминогруппой другого компонента очень медленно. Сильная электроноакцепторная группа, такая, как п-нитрофенил, ускоряет нуклеофильную атаку сложного эфира по аминогруппе и делает возможным пептидный синтез [c.683]

Активированные эфиры нового типа, были получены при обработке защищенных аминокислот или пептидов в ацетонитриле или в нитрометане Ы-этил-5-(3 -сульфофенил)-оксазолом. Получаемый при этом эфир даег с эфиром аминокислоты пептидное производное и растворимый в воде ароматический иродукт (Вудворд, 1961) [c.684]

Соединенные вместе кислотные вытяжки помеш ают в 3-лит-ровую круглодонную колбу и кипятят с обратным холодильником в течение 2 час. (примечание 1). Продукт гидролиза разбавляют водой, доводя объем раствора до 2 и подвергают его перегонке в вакууме (20—30 мм), для того чтобы удалить весь бензальдегид и прочие летучие примеси (примечание 2). Чтобы освободиться от некоторого количества смолистых примесей, выпавших в осадок во время гидролиза, смесь обрабатывают 10 г активированного березового угля и фильтруют через воронку Бюхнера, Желтый фильтрат переносят в 3-литровый стакан и при перемешивании от руки толстой стеклянной палочкой приливают к нему через капельную воронку аммиак (уд. вес 0,90) до тех пор, пока реакция жидкости на лакмус не станет слегка щелочной (примечание 3). Смесь разогревается, появляется сильный запах бензальдегида, и аминокислота выпадает в осадок в виде желтых кристаллов. Смесь охлаждают до комнатной температуры и кристаллы отфильтровывают на воронке Бюхнера диаметром 15 см. Для удаления хлористого аммония полученные кристаллы промывают небольшими порциями воды (всего 1 л), а затем последовательно 150 мл этилового эфира, тремя порциями горячего 95%-ного этилового спирта по 50 мл и, наконец, 500 мл воды. Кристаллы тщательно отсасывают и отжимают. Выход составляет 220—240 г (примечание 4). Окончательное высушивание кристаллов производят в вакуум-эксикаторе над фосфорным ангидридом. Выход неочищенной аминокислоты составляет 102— 116 г (34—39% теоретич.). [c.64]

С помощью этого метода удается получить полипептиды с молекуляр ной массой 10 000—100 000. Однако полимеризацией ангидридов К-карб-окси-а-аминокислот или поликонденсацией аминокислот, активированных другим способом, можно получить только гомополипептиды, ПО строенные из остдтков одной аминокислоты, или полипептиды, в состав- [c.379]

Как мы увидели выше, шикимовая кислота — достаточно универсальный ключевой интермедиат, так как наряду с фенолами и фенолокислотами она образует и целую серию протеиногенных аминокислот. Но в то же время шикимовая кислота не столь универсальна, чтобы единолично решить задачу синтеза всех фенольных производных. Биосинтез флавоноидов представляет собой случай комплексного биосинтетического пути наряду с шикиматны-ми реакциями здесь используются и поликетидные. Активированные коэнзимом А коричные кислоты способны вступать во взаимодействие с типичными интермедиатами поликетидного биосинтеза, такими как малонил-З-СоА, образуя смешанные поликетиды, которые после восстановления и внутримолекулярной конденсации превращаются в гидроксилированные халконы, способные к последующему формированию у-пиронового цикла. Ступеней на этом пути немало, но все они достаточно логичны и реализуемы в рамках ферментативной химии (схема 8.4.12). [c.221]

Синтез антибиотика широкого спектра действия Хлорангидрид а-аминокислоты из а-аминокислоты Активирование аминогруппы и блокирование карбоксигруппы переводом в триметилсилильнос производное Амид кислоты из хлорангидрида карбоновой кислоты и активированного амина Число стадий 2 Общий выход 36% [c.645]

Механизм действия К. очень сложен и разносторо-нен. Как правило, К. непосредственно взаимодействуют с субстратом. При этом они могут играть роль промежуточных переносчиков (акцепторов и доноров) определенных химич. группировок (ацильных, фосфатных, аминных и т. п.), а также атомов водорода и электронов (аденозинтрифосфорная к-та, кодегидрогеназы и др.). Наряду с этим К. участвуют в процессе активирования субстрата, образуя с его молекулами реакционноспособные промежуточные соединепия, в составе к-рых молекула субстрата претерпевает определенные химич. превращения. Такова, в частности, роль тиаминдифосфата при декарбоксилировании пировиноградно к-ты и роль пиридоксальфосфата при многочисленных и разнообразных провращеггиях аминокислот. Активирование молекулы субстрата К. обычно имеет двоякий характер во-первых, промежуточное соединение субстрата с К. может обладать избыточным запасом свободной энергии, т. е. находиться на более высоком энергетич. уровне, что создает выгодные термодинамич. предпосылки для нужных реакций во-вторых, электронная конфигурация молекулы субстрата или определенной ее части при образовании промежуточного соединения с К. изменяется т. о., что это благоприятствует в кинетич. от-нопгении нужным реакциям вследствие снижения энергии активации. Обычно К. совмещают роль активатора и переносчика молекулы субстрата или ее части (см., напр., Кофермент А). [c.371]

По-в Идимому, биосинтез белка происходит следующим образом. Остатки аминокислот, активированные соответствующими ферментами и АТФ при помощи весьма сложного механизма, располагаются вдоль полинуклеотидной цепи РНК в соответствии с порядком чередования мононуклеотидов з данной РНК, а затем происходит образование пептидных связей между аминокислотными остатками, т. е. сиатез белка. [c.400]

РИС. 18.7. Реакции, происходящие при С-концевом анализе с образованием альдегида. 0-Пивалоилгидроксил-амин количественно реагирует с С-концевой аминокислотой, активированной карбодиимидом, образуя гид-роксамат. Ионизация связи N—Н гидроксамата инициирует перегруппировку Лоссеня с последующим превращением С-концевой аминокислоты в альдегид [61]. [c.498]

В синтезе грамицидина 8 участвуют два фермента легкий (М = 100 000) и тяжелый (Л4 = 280 ООО), Синтез начинается иа легком ферменте, который действует также как рацемаза , превращая ь-фенилаланин в о-энантиомер. Нуклеофильная тиольная [руппа легкого фермента атакует активированный фенилаланин (АТР и аминокислота реагируют с образованием ангидрида), образуя (катализ основанием) высокоэнергетическин тиоэфир, ДСп1др —38 кДж/моль (—8 ккал/моль). Различие свойств тио-эфиров и ацильных эфиров связано с гораздо большей степенью делокализации неспаренных электронов кислородом карбонильной группы, чем атомом серы. Такая делокализация понижает электрофильность карбонильной группы. Кроме того, тиольная группа — более хорошая уходящая группа, чем соответствующая гидроксильная. Напомним, что для меркаптана рКа Ю, тогда как для спирта рКа 15 (табл. 2.1). [c.62]

Применение находят два подхода. Первый заключается в переводе аминокислоты с блокированной аминогруппой в активированную форму и проведении реакции с аминогруппой второй аминокислоты. Напомним, что на образование пептидной связи затрачивается работа, поэтому необходима активация. Второй — взаимодействие двух аминокислот (одной с блокированной амино-, а другой — с карбоксигруппой) в присутствии конденсирующего реагента, активирующего карбоксил in situ. Остановимся сначала на первом. [c.79]

Аминолиз алкиловых эфиров — медленный, почти равновесный процесс. С термодинамической точки зрения пептидная связь немного прочнее. С химической точки зрения алкоксиды представляют собой не очень хорошие уходящие группы. Однако существует возможность ускорить образование пептидной связи, используя эфир с лучшей уходящей группой, т. е. активированный эфир . Аминолиз активированного эфира обеспечит энергию, необходимую для образования пептидной связи. -Нитрофенол — гораздо более сильная кислота, чем метанол (благодаря резонансной стабилизации аниона, см. выше), так что п-нитрофе-ниловый эфир аминокислоты — это активированный эфир. Такой эфир можно синтезировать из кислоты и п-нитрофенола в присутствии конденсирующего (дегидратирующего) агента, ДЦГК (см. ниже). Пентахлорфенол также более сильная кислота, чем метанол (благодаря отрицательному индуктивному эффекту хлора, см. выше), так что его можно использовать при получении активированных эфиров. [c.82]

Показаны фрагменты пептндпой цепи с функциональнымн баковыми группами. Цифры обознячают порядковые номера остатков аминокислот, которым принадлежат эти функциональные группы. Молекула субстрата изображена с утолщенными связями, В шестичленном активированном комплексе штрихами показаны образующиеся связи, а сплошными линиями — разрывающиеся связи [c.325]

Рассмотрим вкратце общие притшипы решения проблем синтеза полипептидов 5а]. Основная реакция здесь заключается в тривиальном замыкании амидной связи между двумя а-аминокислотами, одна из которьк (В) имеет защищенную аминогруппу и активированный карбоксил, а другая (А) — защищенный карбоксил (схема 3.5), [c.299]

Виланд (1961) на примере конденсации кбз-/)1-аланина с этиловым эфиром глицина показал применимость этого реагента в пептидном синтезе. При реакции М-защищенных аминокислот с тионилдиимид-азолом I получается Ы-ацилимидазол III, равноценный активированному эфиру, и выделяется имидазол II. При добавлении триэтиламина к гидрохлориду этилового эфира глицина выделяется свободный эфир, который при конденсации с промежуточным соединением III образует производное дипептида IV [c.685]

При взаимодействиях эфиров а-аминокислот, а также а-амино-кетонов с азотистой кислотой при низких температурах дезаминирование ле происходит. Из а-положения, активированного карбонильной группой, отщепляется протон и образуются а-диазоэфиры или а-дилзокетоБы. [c.229]

В круглодонную трехгорлую колбу емкостью 200 мл, снабженную термометром, капельной воронкой н обратным холодильником (рис. 3 в Приложении I), помещают 20 мл 25%-ного водного раствора аммиака (аммиак ядовит меры предосторожности и первая помощь при отравлении см. стр. 252), 10 мл воды и 44 г (ЫН4)2СОз. Раствор нагревают на водяной бане до 55—58°С, затем выдерживают 30 мин при комнатной температуре и добавляют по каплям 8,4 г а-броммасляной кислоты (синтез см. Ю., III, 235) и нагревают 5 ч при 60 С и 1ч при 80°С. Содержимое колбы переливают в фарфоровую чашку и нагревают до тех пор, пока температура оставшегося в чашке раствора не поднимется до il2 . К полученному таким образом концентрированному раствору приливают 8 мл воды, немного охлаждают, добавляют 0,5 г активированного угля и через некоторое время фильтруют в коническую колбу емкостью 100 мл. К еще теплому фильтрату приливают 70 мл метанола и оставляют на ночь в холодильнике. Выпавшую аминокислоту отфильтровывают на воронке Бюхнера, Промывают метанолом и высушиваЕот в сушильном шкафу при 110°С. Выход 1,5 г (30% от теоретического) т. пл. 285°С (с разл, в блоке). [c.90]

Митохондрии (хондриосомы) имеют форму зернышек, палочек или нитей. Питательные вещества, проникающие в клетку, адсорбируются и аккумулируются хондриосомами и подвергаются быстрым превращениям вследствие концентрации в этих участках клетки соответствующих ферментов. В митохондриях полностью осуществляются цикл трикарбоновых кислот и важнейшая энергетическая реакция — окислительное фосфорилирование, почему их рассматривают как основную силовую станцию клетки. Здесь же происходят реакции активирования аминокислот в процессе синтеза белка, липидов и других соединений. [c.194]

Микросомы (рибосомы) представляют собой включения в виде субыикроскопических зернышек, состоящих пз лииопдов, белков и рибонуклеиновых кислот (РНК), которые обеспечивают синтез белков за счет активированных аминокислот, поступающих из мто-хондриальнон системы. [c.195]

Для обесцвечивания окрашенных вод и осветления природных вод повышенной мутности применяют флокулянты, представляющие собой органические полиэлектролиты. Обработку воды коагулянтами или флокулянтами перед подачей на обессоливание обычно сочетают с ее сорбционной очисткой для удаления органических примесей, а именно, гуминовых и аминокислот, белковоподобных веществ, сахаров till. В качестве сорбентов обычно применяют активированные угли и макропористые аниониты. Сорбция гуминовых и фульвокислот идет в кислой среде и на анионите в солевой форме, например, на анионите ИА-1, Для удаления амино- и карбоновых кислот применяют анионит АВ-171. Сахара сорбируют углем БАУ. [c.129]

Важное значение для синтеза белка имеет также другой процесс, связанный с узнаванием. Это осуществляемый аминоацил-тРНК—син-тетазой выбор нужной аминокислоты и ее перенос в активированной форме на соответствующую тРНК [уравнение (11-2)]. У бактерий для каждой из 20 аминокислот имеется одна аминоацил-тРНК—синтетаза.. [c.238]

Полученную аминокислоту перекристаллизовывают, растворяя все количество неочищенниго вещества в 12,5 л воды при нагревании до 95° на паровом нагревателе. Горячий раствор обрабатывают 20 г активированного березового угля в течение получаса и фильтруют в горячем состоянии. К фильтрату немедленно прибавляют равное по объему количесгво 95%-ного спирта и помещают колбу на ночь в холодильный шкаф. Кристаллическое вещество отделяют на фильтре и промывают 200 мл 95 о-ного спирта. Полученная порция чистого лейцина составляет 290— 300 г. Добавочную порцию можно получить, если выпаривать маточный раствор в вакууме до тех пор, пока не выделится значительное количество твердого вещества (объем жидкости составляет около 1 л), а затем прибавить к нему равное по объему количество спирта и смесь охладить. Эту порцию кристаллов промывают сперва 100л1уг холодной воды, а затем 200 ла спирта. Полученное ве-,щество весит 60—65 г. Общий выход чистого лейцина составляет 350—365 г (43—45% теоретич.). В запаянном капилляре лейцин разлагается при 290—292° (не исправл. примечание 4). [c.276]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология