Феразы

L-Л.-необходимый компонент пищи для человека и животных (незаменимая аминокислота). Встречается во всех организмах в составе молекул белков и пептидов, входит в состав активных центров ферментов, напр, аминотранс-фераз в больших кол-вах содержится в гистонах и протаминах (белки, входящие в состав хроматина). Его содержание в продуктах (на сухую массу) составляет в пшеничной муке 1,9%, говядине 10%, коровьем молоке 8,7%. [c.592]

Ферментативные системы, связанные с функцией кофермента В12, достаточно сложны. В связи с этим имеется несколько сообщений об очистке В12-зависимых ферментов или В12-связывающих белков с помощью аффинных сорбентов, обладающих сродством к витамину В12. Фактически для очистки ферментов или белков аффинная хроматография широко используется как один нз наиболее привлекательных методов [270]. С этой целью был разработан метод синтеза нерастворимого носителя кобаламинсефарозы (рис. 6.14). Этот носитель использован для очистки М-5-метилтетрагидрофолатгомоцистеин1юбаламинмстилтрапс-феразы из Е. oli. [c.394]

Более детализированная картина фермент-субстратного взаимодействия была получена при исследовании реакций аспартатаминотранс-феразы с модифицированными субстратами [44, 45]. Так, реакция транс-аминирования эритроизомера 3-1-оксиаспарагиновой кислоты протекает медленно и поэтому удалось обнаружить восемь времен релаксаций. В соответствии с этим простейший механизм релаксации должен включать семь промежуточных соединений и имеет вид [c.213]

РИС. 16-15. Схематическое изображение возможной роли поверхностных гликозилтраис-фераз и их субстратов в процессе слипания клеток. Клетки А и Б содержат как субстраты (К-содержащие группы), так и ферменты с немаскированными активными центрами. Предполагается, что по завершении реакции происходит изменение структуры клеточной поверхности этим, возможно, объясняются некоторые контактные явления, в частности контактное ингибирование и индукция, а — первоначальное слипание в результате образования комплекса трансферазы с субстратом б — завершение реакции, приводящее к изменению свойств клеток в — разъединение клеток [168]. [c.359]

Биосинтез К. в растениях осуществляется глюкозилтранс-феразами, переносящими остатки глюкозы от молекул нук-леозиддифосфатглюкозы иа растущие цепи с образованием а-1-> 4-связей, и ветвящим ферментом, перестраивающим линейные цепи в разветвленные. К., накаллввающийся в [c.498]

Биосинтез Ф. включает ацилирование in-глицеро-З-фос-фата действием ацил-кофермента А (ф >мент - ацилтранс-фераза), образующаяся фосфатцдовая к-та в р-ции с [c.126]

Эти реакции являются удобным способом синтеза меченных изотопом алкилкобаламинов, в том числе избирательно обогащенных кобал-аминов, представляющих интерес для ЯМР-исследований [169]. Биосинтез 5 -дезоксиаденозилкобаламина основан на точно таком же типе реакций с участием АТР в качестве субстрата [170]. В12-аденозилтранс-фераза катализирует нуклеофильное замещение прн -углероде АТР с образованием кофермента и неорганического триполифосфата. [c.288]

Реакции трансаминирования являются обратимыми и, как выяснилось позже, универсальными для всех живых организмов. Эти реакции протекают при участии специфических ферментов, названных А.Е. Браунштейном аминоферазами (по современной классификации, аминотранс-феразы, или трансам и назы). Теоретически реакции трансаминирования возможны между любой амино- и кетокислотой, однако наиболее интенсивно они протекают в том случае, когда один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. В тканях животных и у микроорганизмов доказано существование реакций трансаминирования между монокарбоновыми амино- и кетокислотами. Донорами ЫН,-группы могут также служить не только а-, но и 3-, у- и со-аминогруппы ряда аминокислот. В лаборатории А. Майстера доказано, кроме того, трансаминирование глутамина и аспарагина с кетокислотами в тканях животных. [c.435]

В качестве примера приводим схему биосинтеза креатина, в котором принимают участие три аминокислоты аргинин, глицин и метионин. Реакция синтеза протекает в две стадии. Первая стадия-биосинтез гуани-динацетата-осуществляется в почках при участии глицин-амидинотранс-феразы (КФ 2.1.4.1) [c.455]

В печени билирубин соединяется (конъюгирует) с глюкуроновой югс-лотой. Эта реакция катализируется ферментом УДФ-глюкуронилтранс-феразой, при этом глюкуроновая кислота вступает в реакцию в активной форме, т.е. в виде УДФГК. Образующийся глюкуронид билирубина получил название прямого билирубина (конъюгированный билирубин). Он растворим в воде и дает прямую реакцию с диазореактивом. Большая часть билирубина соединяется с двумя молекулами глюкуроновой кислоты, образуя диглюкуронид билирубина [c.561]

Н1. Ферменты переноса, называемые феразами, катализируют межмолекулярное перемещение некоторых атомных групп, илн радикалов остатков фосфорной кислоты, групп ННг, СНз. Например. фосфофераза участвует в переносе остатков фосфорной кислоты во время брожения с одного органического соединения на другое. [c.526]

Под действием релизинг-фактора, соединенного с ГТФ и пептидилтранс-феразой, в Р-центре гидролизуется связь тРНК-полипептид, причем последний освобождается из рибосомы. Кроме отделения полипептидной цепи, происходит освобождение мРНК от рибосомы, которая вновь готова к трансляции. [c.467]

Влияние физиологических факторов. Постнатальное развитие характеризуется резким увеличением активности энзимов, в том числе и отвечающих за метаболизм чужеродных соединений. Это является фактором адаптации новорожденных к новым условиям существования. У новорожденных мышей, крыс, морских свинок и кроликов отсутствуют микросомальные энзимы, в том числе и цитохром Р-450. Их появление наблюдается в течение первых дней после рождения, и содержание достигает максимума примерно через 30 дней у крыс, через 8 недель — у человека. Таким образом, эмбрионы и новорожденные особенно чувствительны к токсическому действию ксенобиотиков и лекарственных препаратов. Способность новорожденных синтезировать конъюгаты также заметно уменьшена, например глюкурониды у них синтезируются достаточно медленно вследствие дефицита энзима глюкуронилтранс-феразы. Микросомальные энзиматические системы плода и новорожденных можно стимулировать введением химических активаторов. Например, введение новорожденным крысам 3,4-бензопирена усиливает биосинтез глюкуронидов в печени. [c.524]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология