Лактатдегидрогеназа влияние температуры

Рис. 8. Влияние температуры на связывание лактатдегидрогеназы с К -(6-амнногексил)-5 -АМР>сефарозой [11]. (Воспроизведено с разрешения.)

На кафедре биофизики и биотехнологии Воронежского государственного университета в течение длительного времени проводятся систематические исследования по изучению влияния УФ-ра-диации на структуру и функции молекул одно- и двухкомпонентных белков (гемоглобина человека и некоторых животных, сывороточного альбух лина, каталазы, пероксидазы, цитохрома с, лактатдегидрогеназы, белков системы комплемента) и их комплексов, иммобилизованных ферментов и биомембран в условиях различного микроокружения, в широком диапазоне pH и температур, в присутствии модифицирующих агентов (серотонина, НА1)(Н), аскорбиновой кислоты, третичного бута1 ола, маннита, а-токоферола и др.). Определены величины г вантовых выходов, констант скоростей, энергии активации и термодинамических параметров реакции фотомодификации белковых молекул. [c.141]

Изучение влияния pH и температуры проведено на адсорбентах, специфичных к группе ферментов 10, 11]. Влияние pH на связывание лактатдегидрогеназы из сердечной мышцы с двумя аффинными адсорбентами представлено на рис. 6. Взаимодействие фермента с обоими адсорбентами явно не зависит от концентрации ионов водорода в растворе вплоть до pH 8, но в более щелочной области наблюдалась зависимость от природы адсорбента. В случае б-аминогексаноил-ЫАО+-сефа-розы поведение фермента характеризовалось кажущейся константой рК 8,5, в то время как для Ы -(6-аминогексил)-5 -АМР-сефарозы р/С 9,7. Различия между значениями кажущихся констант рК, определенных для двух иммобилизованных [c.109]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология