Кооперативность поведения ферментов

При таком подходе клеточные рецепторы до некоторой степени уподобляются ферментам, а лиганды — субстратам, поскольку их соединение влечет за собой определенную реакцию, т. е. отклик (Волькенштейн, 1981). Для случая, когда кооперативность отсутствует, т.е. и = 1, и взаимодействие лиганда осуществляется с единичными рецепторами, это уравнение идентично уравнению Михаэлиса—Ментен для ферментной кинетики. В случае положительной кооперативности взаимодействия (л > 1) результирующий отклик системы на сигнал возрастает. Принято считать, что это происходит из-за взаимодействия мембранных рецепторов друг с другом. Примером могут служить высокочувствительные хеморецепторы ракообразных, различающие запахи аминокислот и пептидов (Belli, Re hnitz, 1989). Эти рецепторы расположены на окончаниях дендритов нервных клеток. Чувствительность хеморецепторов голубого краба к запаху аминокислот обнаруживается при концентрации 10 М и определяет дальнейшее поведение краба. Предполагается, что после взаимодействия хотя бы одного рецептора с единичным лигандом кооперативный отклик всех рецепторов вызывает локальную деполяризацию мембраны нервной клетки и соответствующий потенциал действия. Чувствительность мембранного рецептора к изменению состояния соседа определяется интефирующими свойствами бислойной липидной мембраны, в которой располагаются гидрофобные части рецепторов при этом значения показателя степени п могут достигать нескольких единиц. [c.131]

Как правило, эти особенности объясняются наличием у фермента четвертичной структуры и взаимодействием субъединиц. Тем самым, поведение фермента кооперативно — сродство к субстрату и каталитическая активность данной субъединицы (протомера) зависят от того, в каких состояниях находятся остальные субъединицы — связали они субстрат или нет. [c.199]

Для регуляторных биомолекулярных систем характерны нелинейные соотношения между обобщенными силами и потоками. Яркий пример нелинейного поведения — кооперативные свойства аллостерических ферментов. Именно вследствие нелинейности, присущей химико-диффузионным системам, далеким от равновесия, в клетках и организмах возникают колебательные и волновые процессы и оказываются возможными процессы развития. [c.610]

Для объяснения биологической роли этих ассоциатов высказывалось предположение, что мономеры соответствующих ферментов неактивны и активируются при образовании олигомерных комплексов, но вскоре были получены солюбилизированные в детергентах мономерные формы Ыа, К-АТФазы и Са-АТФазы, обладающие гидролитической активностью. Было показано также, что возрастание жидкостности бислоя, индуцируемое низкими концентрациями детергентов группы В (например, дигитонин, желчные кислоты), нарушает меж-белковые взаимодействия, но не изменяет тип кинетического поведения ферментов этого класса. Однако в этих условиях нарушается кооперативная реакция на субстрат для N3, К-АТФазы. Для Са-АТФазы известно, что мономерная форма не реагирует на факторы, вызывающие разобщение гидролитического и транспортного процесса. В связи с этим возникает вопрос, на который пока что нет ответа какое значение имеет олигомерная ассоциация ионных насосов для осуществления их транспортной функции [c.50]

О возможных механизмах подавляющего действия ПС на Na+-, К+-АТФазу мозга. При исследовании кинетики ингибирования ферментативной активности под действием ПС было выявлено наличие конкуренции ПС с активирующими ферментную систему одновалентными ионами (табл. 1). Следует отметить, что левомепромазин и хлорпромазин, обусловливающие наиболее сильное подавление Na -, К -АТФазной активности, конкурировали с обоими активирующими ионами. Остальные же изученные ПС (за исключением фенамина, конкурирующего с ионами калия) конкурировали только с ионами натрия. Возможно, что особое поведение фенамина объясняется тем, что из всех изученных ПС только он является первичным амином. Однако прямых экспериментальных доказательств этого предположения пока не имеется. Роль конкурентного ингибирования в качестве одного из возможных механизмов действия ПС иа Na -, К -АТФазу мозга может быть косвенно подтверждена наличием кооперативного связывания как активирующих одновалентных катионов, так и самих ПС с соответствующими участками АТФазы (табл. 1 и 2), что соответствует данным об аллостерической природе этого фермента (Тарве, Брехтлова, 1967 Robinson, 1970). [c.115]

Однако имеются многочисленные случаи связывания ионов с глобулярными белками, которые не поддаются такому простому объяснению. Обнаружено, например, что некоторые ферменты, для каталитической активности которых необходимы специфические ионы, связывают эт1г ионы значительно прочнее, чем этого можно было ожидать из известного поведения лигандов, принадлежащих ферменту. Специфичность связывания ионов часто таки е совершенно отлична от поведения низкомолекулярных комплексообразователей. Например,ферментенолаза активируется ионом 7п +, который, как известно, образует очень устойчивые комплексы, а также ионами Mg + и Мп +, являющимися плохими комилексообра-зователями. Никакими другими ионами этот фермент ие активируется [928]. Константа ассоциации енолазы с при pH 7,2 составляет 3300 [9281, а константа ассоциации карбоангидразы с активирующим 7п + при pH 7,5 равна 10 [929]. Эти высокие значения, несомненно, указывают на кооперативный эффект нескольких лигандов, располагающихся [c.323]

Высказано предположение, что отрицательная кооперативность при связывании субстратов (кофермептов) обусловлена наличием сильного взаимодействия субъединиц в молекуле фермента, приводящим к тому, что при связывании субстрата одной субъединицей изменяется конформация соседней субъединицы и происходит снижение ее сродства к субстрату. После химической трансформации субстрата исходная конформация субъединицы восстанавливается, что может облегчить диссоциацию продуктов реакции. Такой механизм чередования конформационных состояний субъединиц фермента получил название механизма качелей, или флип-флоП Жхтшзы А. Сходная последовательность событий предложена для описания поведения щелочной фосфатазы Е. соИ. [c.48]

Емкость колонки с Ы -(6-аминогексил)-5 -АМР-сефарозой по лактатдегидрогеназе при использовании гелей с различными концентрациями ковалентно связанного лиганда меняется по сигмоидальной кривой в зависимости от концентрации лиганда. Эта зависимость отличается от поведения гелей, полученных прямым разбавлением первоначального геля немодифицирован-ной сефарозой (рис. 1). При низких концентрациях лиганда глицерокиназа не связывается с М -(б-аминогексил)-5 -АМР-се-фарозой. Сигмоидальный характер кривой отражает определенную кооперативность во взаимодействии фермента с иммобилизованным лигандом и подтверждает, что при более высоких концентрациях лиганда удерживание фермента на геле происходит благодаря затруднению его диссоциации с матрицы. [c.104]

Нелинейный характер биосистем проявляется в наличии колебательных периодических процессов на всех биоиерархических уровнях (колебания активности ферментов, численности организмов в популяции и т.п.), кооперативности регуляторных актов организма и клетки, эволюции биоструктур (морфогенез). Примерами нелинейного поведения живой системы могут служить ее "парадоксальный" ответ, во время которого слабый фактор оказывает большее действие по сравнению со средним или "плато", на дозовой кривой., т.е. неизменность биологического эффекта при многократном увеличении силы воздействия. [c.48]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология