ангиотензина трипсина

Ангиотензин П — октапептид, сильно повышающий кровяное давление. Действие специфической протеиназы, ренина, в почке приводит к образованию из гликопротеина крови декапептида ангиотензина I схема (8) . Обработка гликопротеина трипсином [c.555]

Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соотв. карбоксипептидазы и аминопептидазы) и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число П. ф. обладает строгой субстратной специфичностью. К ним относят, напр., ренин, гидролизующий связь между остатками лейцииа в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник ангиотензина пептида, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидазу отщепляющую N-концевой гексапеп- [c.112]

Действием трипсина на а2 Глобулиновую фракцию может быть получен тетрадекапептид, так называемый полипептидный субстрат ренина , структура которого установлена и к настоящему времени осуществлен его синтез. Приведенный на схеме [1]е ]ангиотензин II (человека, лощади, свиньи) не отличается по биологической активности от [Val ] ангиотензина [c.279]

Выделение и установление строения. Ангиотензиноген представляет собой белок, из которого при действии ренина образуется ангиотензин он содержится в аг-глобулиновой фракции белков плазмы крови [1734, 1737]. До настоящего времени ангиотензиноген удалось выделить лишь в частично очищенном состоянии [853, 2130]. Скеггс и сотр. [2130], основываясь на том факте, что вся молекула ангиотензиногена не является необходимой для проявления субстратной специфичности по отношению к ренину, подвергли обработке трипсином наиболее чистый препарат ангиотензиногена. Из продуктов триптического гидролиза этим исследователям удалось выделить хроматографически чистое вещество, названное ими полипептидным субстратом ренина , которое сохраняло способность расщепляться ренином. [c.32]

Val -Ангиотензин I был выделен Пиртом [1704, 1705] из продуктов инкубации плазмы быка с ренином кролика. В этом случае в отличие от Пеи -ангиотензина обработка кислотами не дезактивирует ангиотензнназу, поэтому инкубирование пришлось проводить в присутствии малоактивного животного угля, на котором адсорбировался Уа15-ангиотензин I затем последний элюировали уксусной кислотой и очищали. Строение Val -ангиотензина I было установлено Эллиоттом и Пиртом [672, 673] с помощью ферментативного расщепления (трипсином, химо- [c.37]

Соединения (2) иДЗ) удалось различить только с помощью хроматографии на тонком слое окиси алюминия в системе вгор-бутанол/3%-ный аммиак (100 44), а также путем электрофореза на носителе при pH 2,1 или 9,1. Разделение этих соединений в препаративном масштабе было достигнуто хроматографией на нейтральной окиси алюминия в системе метанол/2 н. водный аммиак (I I). Строение октапептида (3) установлено его расщеплением трипсином, в результате которого образовалась смесь гексапептида (4) и дипептида (5), а структура последнего в свою очередь доказана сравнением с синтетическим образцом H-Asp-p-Arg-OH. До сих пор не установлено, в какой степени процесс транспептидации сопровождается рацемизацией. А5р -р-Уа1 -Ангиотензин II оказался на 50% активнее УаР-ан-гиотензина II в тесте на повышение кровяного давления у крыс с удаленными почками (ср. [10876]). Гросс [868] высказал предположение, что повышенная активность и пролонгированное действие А8р -р-Уа1 -ангиотензина II объясняются его большей устойчивостью к инактивации, которая вызывается не только эндопептидазами и карбоксипептидазами, но и аминопептида-зами. Точно таким же образом можно объяснить более высокую [c.65]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология