Гликопротеины крови

Гликопротеины сыворотки и плазмы крови [c.267]

Распространение в природе. Будучи чрезвычайно реакционноспособными соединениями, моносахариды редко встречаются в свободном виде. В живом организме они существуют либо в виде своих производных, чаще всего — в виде эфиров фосфорной кислоты, либо входят в состав более сложных веществ — гликозидов, олиго- и полисахаридов, гликопротеинов, гликолипидов, нуклеиновых кислот и т. п. Исключение составляют D-глюкоза, найденная в свободном виде в крови млекопитающих, соке растений и в других источниках, и некоторые кетозы. [c.14]

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецепторные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие. [c.91]

Ангиотензин П — октапептид, сильно повышающий кровяное давление. Действие специфической протеиназы, ренина, в почке приводит к образованию из гликопротеина крови декапептида ангиотензина I схема (8) . Обработка гликопротеина трипсином [c.555]

Глобулины, представленные а -фракцией, содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Глобулины, мигрирующие при электрофорезе в виде а,-фракции, содержат глобулин и неизвестный гликопротеин. 3-Глобулины включают ряд важных в функциональном отношении белков, в частности трансферрин — белок, ответственный за транспорт железа. С этой же фракцией связан церулоплазмин — белок, транспортирующий ионы меди. Отсутствие этого белка приводит к развитию гепатоцеребральной дистрофии, при которой наблюдается отравление организма ионами свободной меди. В основе болезни лежит врожденный дефицит синтеза церулоплазмина. Наконец, во фракции 13-глобулинов содержится протромбин, являющийся предшественником тромбина-белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свертывании крови. [c.74]

Как отмечалось, а- и 3-глобулиновые фракции белков сыворотки крови содержат липопротеины и гликопротеины. В состав углеводной части гликопротеинов крови входят в основном следующие моносахариды и их производные галактоза, манноза, рамноза, глюкозамин, галактозамин, нейраминовая кислота и ее производные (сиаловые кислоты). Соотношение этих углеводных компонентов в отдельных гликопротеинах сыворотки крови различно. Чаще всего в осуществлении связи между белковой и углеводной частями молекулы гликопротеинов принимают участие аспарагиновая кислота (ее карбоксил) и глюкозамин. Несколько реже встречается связь между гидроксилом треонина или серина и гексозаминами или гексозами. [c.573]

Специфические гликопротеины крови в некоторых пределах поли-дисперсны, их средняя молекулярная масса 200—400-10 , наибольшая достигает величины 2-10. [c.179]

Фибрин-мономер, участвующий в процессе тромбообразования и образующийся при отщеплении от гликопротеина крови фибриногена двух низкомолекулярных пептидов (М = 2000 и 2500) под действием фермента тромбина. Фибрин-мономер агрегируется под действием фермента фибринолигазы в нерастворимый сгусток фибрин-полимера, который становится основой белого тромба (глава 1). [c.292]

Специфические гликопротеины крови в некоторых пределах полидисперсны, их средний молекулярный вес 200—400-10 наибольший достигает величины 10 и выше. [c.240]

Гликопротеины имеются почти во всех белковых фракциях сыворотки крови. При электрофорезе на бумаге гликопротеины в большом количестве выявляются в О - и а,-фракциях глобулинов. Гликопротеины, связанные с а-глобулиновыми фракциями, содержат небольшое количество фруктозы, а гликопротеины, выявляемые в составе 3- и особенно у-глобулиновых фракций, содержат фруктозу в значительном количестве. [c.573]

В технике борьба с трением и износоустойчивость — проблема фундаментального значения. В живых системах, где механическое движение распространено универсально, та же проблема решается не менее универсально — при помощи гликопротеиновой смазки. Гликопротеины — биополимеры, включающие белковую и пептидную компоненты, ковалентно связанные с углеводной. Они выстилают в животных организмах все трущиеся поверхности кости в суставах, кровеносные сосуды, мочеполовые пути, поверхность тела рыб и т. д. Л у антарктических рыб определенные гликопротеины играют роль антифризов, препятствующих замерзанию крови и других биологических жидкостей при отрицательных температурах. [c.6]

Биосинтез Т. происходит в фолликулах щитовидной железы путем конденсации двух остатков молекул дииодтирозина, входящих в состав тиреоглобулина - гликопротеина, содержащего ок. 5 тыс. аминокислотных остатков (из них 120-остатки тирозина). Иодирование остатков тирозина осуществляется иодом, к-рый образуется путем ферментативного окисления иодидов, поступающих в щитовидную железу вместе с кровью. Механизм биосинтеза Т., по-види-мому, включает окисление остатка дииодтирозина в тирео-глобулине до своб. радикала. Образующиеся в результате синтеза Т. остатки пировиноградной к-ты или серина остаются в составе молекулы тиреоглобулина. [c.590]

НИИ протромбина образуется активный фермент свертывания крови—тромбин . Концентрация протромбина в плазме крови 1,4—2,1 мкмоль/л. Он является гликопротеином, который содержит 11—14% углеводов, включая гексозы, гексозамины и нейраминовую кислоту. По электрофоретической подвижности протромбин относится к а,-глобулинам, имеет мол. массу 68000—70000. Размеры большой и малой осей его молекулы соответственно [c.601]

Белок плазмы крови церулоплазмин — тоже гликопротеин. Как у большинства гликопротеинов крови, углеводная часть церулоплазмина (сиалоцерулоплазмина) содержит на концах цепей сиаловую кислоту [c.284]

Прежде полагали, что многие биополимеры, например из эритроцитов крови человека или слизистых выделений, являются белками, а обнаруживаемые вместе с ними углеводы являются примесью. Однако в 1865 г. при элементном анализе очищенного муцина [3] было установлено, что содержание в нем углерода и азота значительно меньше, чем должно быть в случае белка. При кислотном гидролизе муцина был выделен продукт, который оказался глюкозой. Постепенно стало ясно, что существует ряд природных макромолекул (гликопротеинов), в которых углеводы составляют часть общей структуры. Трудность отделения углеводных молекул от белка без их разрушения (за исключением гликоз-аминогликанов) и тот факт, что гетерополисахариды, присутствующие в одном образце гликопротеина, часто неидентичны, но [c.214]

Фермент крови ферроксидаза (церулоплазмин) окисляет железо, оно связывается с гликопротеином крови трансферрином и транспортируется кровью. [c.311]

Субстратом ренина является ангиотензиноген — гликопротеин крови, синтезирующийся в печени. Ренин гидролизует пептидную связь между Leu 10 и Leu 11 в молекуле ангиотензиногена, и от нее отщепляется N-концевой декапептид ангиотензин I (рис. 14.4). Последний превращается в ангиотензин II (октапептид) при действии карбоксидипептидилпептидазы (ангиотензинпревращающий фермент). Этот фермент отщепляет дипептид His-Leu с карбоксильного конца ангиотензина [c.393]

MOB также м.б. полисахаридами или липополисахаридами. В-ва групп крови являются гликопротеинами их антигенные св-ва определяются углеводным компонентом. К гликопротеинам относятся также опухолево-змбрио-нальные А. Детерминанты этих А. находятся в белковой части молекулы. Еще одна важная группа А. гликопротеино-вой природы-А. главного комплекса гистосовместимости (они располагаются на пов-сти клеток). Их значимость определяется тем фактом, что они служат объектом узнавания для Т-лимфоцитов, к-рые несут регуляторную ф-цию, а также удаляют чужеродные клетки или же свои клетки, имеющие на пов-сти вирусные или другие А. [c.174]

Помимо активного, защищающего от замораживания белка в плазме содержатся три меньших, неактивных гликопротеина М 2700 — 7800), у которых в молекуле на каждые два остатка треонина приходится дополнительно один остаток пролина. Их концентрация в крови рыб составляет 10 — 15 мг/мл при суммарном содержании гликопротеинов 25 мг/мл. Их функция, по-видимому, состоит в стимуляции антифризной активности бес-пролиновых белков плазмы. [c.430]

Бшяшинство Б.-п. плазмы крови и нек-рые мембранные- гликопротеины. Для нек-рых Б.-п. известна пер- [c.254]

L-Рамноза и L-фукоза - структурные фрагменты гликозидов и полисахаридов наземных растений, водорослей и грибов. L-фукоза содержится также в углеводных детерминантах групповых в-в крови и ряда др. биологически важных гликопротеинов и гликолипидов животных. 3,6-Дидезокси-гексозы найдены в составе липополисахаридов грамотрицательных бактерий, нек-рые более редкие Д.- в составе антибиотиков. Специфич. углеводный компонент ДНК-2-дезок- H-D-рибоза (III). [c.15]

Весьма широко распространено посттрансляционное присоединение углеводов к белкам. Все известные белки плазмы крови, напрнмер, представляют собой гликопротеины (за исключением альбумина и преальбумина). Гликопроте ины несут разнообразные функции, в частности структурные (коллаген), ферментативные (тромбин) и гормональные (тироглобулин). Содержание углеводов меняется от 0,5 /о в коллагене до примерно 85 % в групповых веществах крови. В гликопротеинах, однако, присутствует лишь относительно небольшое число типов углеводов, включающее О-галактозу, О-маннозу, О-глюкозу, -фукозу, Л -ацетил-/)-глюкозамин, УУ-ацетил-О-галактозамин и сиаловые кислоты. В некоторых растительных гликопротеинах содержится 1-араби-ноза. [c.548]

Л. применяют для аффинной очистки гликопротеинов и гликолипидов, при исследовании структуры углеводных цепей, для изучения распределения и структуры углеводных детерминант пов-сти клеточных мембран, для стимуляции лимфоцитов (коиканавалином А, фитогемагглютинином фасоли и нек-рыми др. Л.), а также для диагностики групп крови и выявления групповых детерминант в гликопротеинах биол жидкостей. [c.586]

ПРОТРОМБЙНОВЫЙ КОМПЛЕКС, группа гликопротеинов плазмы крови, вк.чючающая факторы ее свертывания-11 (протромбин), VII,.IX и X, а также регуляторные [c.128]

РЕШШ, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз ангиотенз1шогена (гликопротеин плазмы крови) по единств, пептидной связи в области N-конца молекулы между двумя остатками лейцииа с образоваиием ангиотензина I (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты) [c.238]

P.-гликопротеин, образуется в организме из предшественника (проренина), продуцируется в стенках артериол почечных клубочков млекопитающих, откуда секретируется в кровь. Обладает явно выраженной видовой специфичностью. [c.238]

Было найдено, что многие белки, содержащиеся в плазме и сыворотке крови, являются гликопротеинами только сывороточ- 1Ь1й альбумин и преальбумин не содержат углеводов. Строению Функциям многих из этих соединений посвящен обзор [204] [c.267]

Этот дисахарид - составная часть группоспецифического вещества крови, так называемого вещества Н, которое, как и вещества А и В, определяет специфичность группы крови. Так, смешивание крови разных групп приводит к специфической реакции антиген-антитело, в результате чего происходит агглютинация или растворение красных кровяных телец. Группоспецифические вещества крови представляют собой гликолипиды или гликопротеины, с помощью которых, например, липидная часть нековалентно закрепляется на внешней мембране эритроцита. К липидной части примыкает сердцевинная часть, состоящая из неспецифической олигосахаридной цепи, к которой примыкает детерминирующий олигосахаридный фрагмент (так называемый гаптен), содержащий группоспецифическое вещество крови [76]. Вещество Н, обнаруженное у обладателей группы крови О, содержит в качестве детерминант-ного трисахарид из г-фукозы, о-галактозы и N-aцeтил-D-глюкoзaминa (а-г-Гис-(1 2)-р-о-Са1-(1 3)-о-01с-ЫАс) [77]. [c.570]

Из других гликопротеинов, выполняющих ряд важнейших биологических функций, следует отметить все белки плазмы крови (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный и фолликулостимулирующие гормоны, некоторые ферменты, а также гликопротеины в составе слюны (муцин), хрящевой и костной тканей и яичного белка (овомукоид). Углеводные компоненты, помимо информативной функщп , [c.93]

Белки, защищающие от замерзания (гликопротеиновые антифризы), — общее название для ряда роц твениых гликопротеинов, содержащихся в плазме крови антарктических рыб и вместе с солями, прежде всего хлоридом натрия, снижающих точку замерзания плазмы. Присутствие этих белков препятствует застыванию крови и сохраняет жизнедеятельность организма до температуры —1,85° С. [c.429]

Повышенное содержание гликопротеинов в плазме или сыворотке крови наблюдается при туберкулезе, плевритах, пневмониях, остром ревматизме, гломерулонефритах, нефротическом синдроме, диабете, инфаркте миокар- [c.573]

Несмотря на то что белки вызывают большой интерес как потенциальные ХНФ, помимо альбумина в настоящее время исследован еще только один белок — протеин плазмы крови человека, так называемый кислый а -гликопротеин (АГП) или орозомукоид, присутствующий в плазме в концентрации 55—140 мг на 100 мл. Установлено, что АГП — основной белок в организме человека, способный связывать катионы [93]. [c.137]

В качестве последнего примера белков, связывающих малые молекулы, уместно рассмотреть лектины. Эти белки, чаще всего встречающиеся в растениях (но не только в них), связывают производные углеводов со значительной степенью стереоспецифичности. Впервые лектины привлекли внимание исследователей своей способностью агглютинировать эритроциты посредством связывания гликопротеинов мембран. Некоторые лектины специфичны к индивидуальным групповым веществам крови. Интерес к ним увеличился после того, как было обнаружено, что некоторые из лек-тинов агглютинируют преимущественно злокачественные клетки. Посредством иммобилизации на нерастворимом носителе типа агарозы лектины могут быть использованы для очистки гликопротеинов методом афинной хроматографии. Наиболее изученным лек-тином является конкавалин А для этого белка определены аминокислотная последовательность из 238 остатков и трехмерная структура. Конформация конкавалина А весьма примечательна. Семь участков его единственной полипептидной цепи формируют антипараллельную складчатую структуру, а шесть последующих участков образуют другую антипараллельную структуру, перпендикулярную первой. Ион Mn + координирован с двумя молекулами воды и боковыми радикалами Н18-24, 01и-8, Азр-Ш и Азр-14, образуя октаэдр. Ион Са +, расположенный на расстоянии 0,5 нм от Мп +, делит с ним два последних лиганда, а также связан с карбонильным кислородом Туг-12, боковым радикалом Айп-14 и двумя молекулами воды и также образует октаэдрическую конфигурацию. Остатки глюкозы и маннозы связываются в глубоком кармане размером 0,6 X 0,75 X 1,8 нм, образованным, как это ни удивительно, гидрофобными остатками. [c.562]

Как видно из приведенных в табл. 25.3.1 данных, в миелине отношение липид белок выше, чем в других мембранах это соответствует специфической функциональной роли миелина. Напротив, для протекания высокоэффективных процессов окисления во внутренней мембране митохондрий необходимо присутствие нескольких ферментов и отношение липид белок у нее ниже. В мембране эритроцитов содержится относительно большое количество углеводов. Основной гликопротеин мембраны эритроцитов, гликофорин, как было показано [6], ориентирован на поверхности мембраны так, что Л -концевая часть его полипептидной цепи, несущая все ковалентно связанные остатки углеводов, выступает во внешнюю среду такими поверхностными олигосахаридами являются некоторые групповые антигены крови и рецепторы, включая рецептор вируса гриппа. Схематическое изображение возможного расположения белков, липидов и углеводов в биологической мембране, приведенное на рис. 25.3.1, основано на жидкомозаичной модели [7]. Полярные молекулы липидов образуют бимолекулярный слой (см. разд. 25.3.3), тогда как белки могут быть или связаны с поверхностью (так называемые внешние белки), или внедрены в бислой (так называемые внутренние или интегральные белки). В некоторых случаях белок может пронизывать бислой. Жидкомозаичная модель завоевала всеобщее признание предполагают, что мембрана в физиологических условиях является текучей, а не статичной. Так, липидные и белковые компоненты в изолированных [c.109]

Полисахариды входят в состав почти всех живых организмов и являются одним нз наиболее крупных классов природных соединений. Они играют роль источников энергии или структурных элементов в живых организмах. В качестве примера структурной роли полисахаридов можно привести целлюлозу (полимер D-глюкозы), являющуюся самым распространенным органическим веществом в природе и опорным материалом у растений, а также хитин (полимер 2-ацетамндо-2-дезокси-0-глюкозы)—основной компонент наружного скелета членистоногих. В качестве одного из основных источников энергии для живых организмов отдельные полисахариды участвуют в главном направлении энергообмена в большинстве клеток. Крахмалы н гликогены (полимеры D-глюкозы) являются аккумуляторами энергии в растениях и животных, соответственно. Полисахариды выполняют и более специфические функции например, они ответственны за групповую специфичность пневмококков. Другие природные макромолекулы, состоящие не только из углеводных остатков и содержащие в своем составе блоки из моносахаридных звеньев, необходимы для нормального развития и функционирования тканей животных. Групповые вещества крови, например, относятся к гликопротеинам, у которых расположение моносахаридных остатков в углеводных субъединицах ответственно за способность всей молекулы определять групповую принадлежность крови. [c.208]

Регуляция реабсорбции натрия и воды в почке представлена на рис. 18.2. При недостаточном поступлении крови к почечным клубочкам, сопровождающемся небольшим растяжением стенок артериол (снижение давления), происходит возбуждение заложенных в стенках артериол клеток юкстагло-мерулярного аппарата (ЮГА). Они начинают усиленно секретировать протеолитический фермент ренин, катализирующий начальный этап образования ангиотензина. Субстратом ферментативного действия ренина является ангиотензиноген (гликопротеин), относящийся к а,-глобулинам и содержащийся в плазме крови и лимфе. [c.612]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология