Гемоглобин степень спиральности

Что касается вторичной структуры, то и здесь все обнаружилось весьма отчетливо. Как миоглобин, так и гемоглобин состоят из кусков спиралей Полинга—Кори, соединенных аморфными неупорядоченными участками цепи. Степень спиральности, т. е> [c.89]

Спрашивается 1) можно ли с уверенностью пользоваться критерием оптической активности, чтобы судить о наличии спиральной конфигурации внутри макромолекулы и 2) можно ли прокалибровать изменение оптической активности при денатурации на ряде модельных веществ и пользоваться им для количественного измерения степени спиральности в бедках На оба вопроса мы не можем сейчас дать утвердительный ответ без ряда оговорок. Несомненно, что а-спиральная структура Полинга—Кори может быть безупречно доказана только рентгеноструктурньш анализом. В этом смысле мы уверены в ее наличии у ряда синтетических полипептидов (в пленках) и у двух хорошо изученных глобулярных белков — миоглобина п гемоглобина. Мы можем заключить отсюда, что эта структура типична для белков вообще, однако сегодня эта гипотеза еще не доказана. Что мы можем утверждать с уверенностью, — это наличие в макромолекулах полипептидов и глобулярных беЛков упорядоченной структуры, со.здающей большой вклад в оптическую активность. Без большого положительного инкремента, создаваемого структурой белка, нево.зможно объяснить явления оптической активности белков. [c.69]

В табл. 4 представлены данные обоих методов (их следует сопоставлять с табл. 3). Мы видим в ряде случаев хорошее согласие разных методов (миоглобин —80/о спиральности, сывороточный альбумин —50%). Для рибонуклеазы оптические методы расходятся с другими и дают заниженные значения степени спиральности. Как уже говорилось, единственный по-настоящему безупречный метод измерения стененп спиральности — рентгеноструктурный, и самые падежные данные относятся к миоглобину и гемоглобину. [c.75]

На основе этих заключений были сформулированы многочисленные правила предсказания вторичных структур. О степени их надежности можно судить по результатам сопоставления предсказанных вторичных структур с наблюдаемыми в белках известного пространственного строения. Приведем несколько примеров. В карбоксипептидазе (307 остатков) в а-спиралях находится 115 остатков правильно предсказаны 86, неправильно — 43. В а-цепи гемоглобина (146 остатков) из 114 а-спиральных остатков идентифицированы 56 при 77 ошибках. В 20 рассмотренных Лимом белках содержится 3100 остатков в а-спирали входят 1145, правильно отнесены 590, неправильно — 555 в -структу-рах находится 425 остатков, 124 из них определены правильно, 351 — неправильно. Остатки в нерегулярных областях из 1540 случаев в 634 указаны как клубковые, а в 906 — отнесены к регулярным структурам. Эти данные взяты из работы Лима и касаются белков, использованных автором при выводе стереохимических правил. Если правила применяются к белкам, не вошедшим в состав базовых, то эффективность предсказания, как правило, значительно ниже. Например, согласно анализу Дж. Ленстры, точность предсказания методом Лима а-спирали [c.257]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология