Гормон роста изоэлектрическая точка

На смоле ЩС-50 были очищены также бычий тромбин [27] и гормоны роста [28 ] (выделенные нз гипофизов человека и обезьяны), изоэлектрическая точка которых лежит в кислой среде. [c.231]

Гормон роста экстрагируется из гипофиза щелочными растворителями [71—73], например известковой водой [66]. Из этих экстрактов он осаждается добавлением 30-процентного ацетона [74], сернокислого аммония [73], сернокислого натрия [75] или доведением реакции раствора до pH 6,85 (изоэлектрическая точка) [66]. Гормон роста обладает, следовательно, свойствами типичного глобулина он термолабилен, но не денатурируется мочевиной [76]. Гормон роста был получен в кристаллическом виде из 15-процентных спиртовых растворов [77, 78] его аминокислотный состав приведен в табл. 1 молекулярный вес 49 200 [79]. [c.320]

Пролактин, или лактогенный гормон передней доли гипофиза, представляет собой белок с молекулярным весом 22 ООО и изоэлектрической точкой при pH 7,5 [89]. Пролактин удалось отделить от других гормонов гипофиза [90, 92]. Он стимулирует рост не только протоков молочной железы, но и самой железы. [c.321]

Гормоны аденогипофиза. Соматотропин, или гормон роста, — белок (глобулин), состоит из 396 остатков аминокислот, его молекулярный вес 44 ООО—47 ООО, изоэлектрическая точка 6,85. [c.64]

Гормоны гипофиза. — Очищенные гормоны задней доли гипофиза действуют непосредственно в месте их возникновения. Гормоны передней доли гипофиза — белки, действующие на удаленные системы, стимулируя другие гормоны в различных эндокринных железах. Один из этих гормонов необходим для роста (мол. вес 40 000 изоэлектрическая точка 6,85, аминокислотный состав см. табл. 42, стр. 643, последняя строка), он имеет свойства глобулина. Среди гормонов передней доли гипофиза два необходимы для нормального функционирования гонад фолликулостимулирующий гормон (ФСГ) и гормон, стимулирующий интерсцитиальные клетки (ИЦСГ). Оба они являются глюкопротеидами. [c.685]

Демонстрация ключевой роли сиаловой кислоты как компонента многих гликонротеинов в их отношении к частице вируса гриппа и к вирусной инфекции (обзор см. [186]) имела большое влияние на современные исследования гликонротеинов. Можно отметить лишь немногие направления в современном развитии исследований. Многие уже известные и очищенные гликонротеины, включая групповые вещества крови и белки сыворотки, были исследованы вновь и вскоре стала очевидной широкая распространенность гликонротеинов, содержащих сиаловые кислоты. Присутствие сиаловой кислоты во многих гликопротеинах, представляющих биологический интерес, делает необходимым развитие мягких методов их выделения и очистки, поскольку кетозидная связь, соединяющая концевой остаток сиаловой кислоты с ее партнером, чувствительна даже к 0,05 п. минеральной кислоте. Ферментативное отщепление сиаловой кислоты от гликонротеинов позволило оценить ее вклад в физические, химические и биологические свойства индивидуальных гликопротеинов. Этот подход был очень плодотворным. Так, оказалось, что сиаловая кислота ответственна за низкую изоэлектрическую точку и высокую электрофоретическую подвин ность сиалогликопротеинов, за электрофоретическую подвижность эритроцитов и раковых клеток, за вязкость гликонротеинов слюны, за биологическую активность гонадотропинов и других гормонов и за правильное функционирование фактора Кэстла. По счастливому стечению обстоятельств этот рост исследований гликонротеинов происходил в то время, когда был доступен арсенал чувствительных, мощных и специфических методов исследования состава и структуры сложных белков и определения их физических свойств и химической реакционной способности. Ниже будут рассмотрены успехи, достигнутые к настоящему времени. [c.23]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология