Физико-химические свойства глобулинов

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ГЛОБУЛИНОВ [c.156]

Физико-химические свойства белков. По агрегатному состоянию различают твердые, нерастворимые в воде и солевых растворах белки жидкие или полужидкие (студнеобразные) белки, растворимые в воде или в растворах солей (глобулины). [c.426]

Из всего бесконечного числа белков наиболее изучены белки плазмы крови. Они определяют фуппу крови и все ее физико-химические свойства. Кровь — это биологическая жидкость, которая доставляет питательные вещества и кислород в клетки тела и извлекает из клеток продукты распада живого вещества. В плазме крови находятся альбумин сыворотки крови, фибриноген, а-, р- и у-глобулины, всего свыше 50 белков, а также обнаружено 60 ферментов. [c.723]

Одним из распространенных способов разделения белков на фракции является высаливание (стр. 14). Для этого применяют большей частью сернокислый аммоний в различных концентрациях. После прибавления к раствору белка (например, сыворотки крови) сернокислого аммония до полунасыщения вьшадает фракция белков, которая носит название глобулинов. Если отфильтровать глобулины и к фильтрату продолжать прибавлять сернокислый аммоний до полного насыщения, вьшадает осадок, получивший название фракции альбуминов. Изучение альбуминов и глобулинов обнаружило разницу в их физико-химических свойствах. Оказалось, что их растворимость в воде, также как в растворах солей неодинакова альбумины растворяются в дистиллированной воде, тогда как глобулины обычно растворяются в воде только в присутствии небольшого количества солей. На основании этого отделение глобулинов от альбуминов может быть произведено и путем диализа белкового раствора. В этом случае электролиты, удерживающие глобулины в растворе, проходят через полупроницаемую мембрану. По мере обеднения раствора солями глобулины выпадают в осадок, а альбумины остаются в растворе. Точно так же при большом разбавлении растворов белка (например, сыворотки крови) дистиллированной водой сыворотка мутнеет и в осадок выпадают глобулины вследствие понижения концентрации электролитов ниже той границы, при которой глобулины могут оставаться в растворенном состоянии. В табл. 5 приведены данные о растворимости альбуминов и глобулинов. [c.50]

Рз (У1) ГЛобулины — это сложная система, состоящая из ряда глобулинов с не вполне одинаковыми физико-химическими свойствами, обладающих характером антител, аити-гемофилического глобулина А (стр. 469), С-реактивного белка (белка, специфически связывающего полисахарид стрептококка) и многих других. [c.477]

Время от времени в литературе появляются сообщения о превращениях альбумина в глобулин при воздействии различных реагентов, например смеси этилового спирта с диэтиловым эфиром, гепарина и некоторых других соединений. Само собой разумеется, что речь идет не о подлинном превращении такое превращение было бы невозможно, так как альбумины по своему аминокислотному составу отличаются от глобулинов (см. табл. 1). Речь может идти только о том, что при определенных экспериментальных условиях растворимость альбумина изменяется, в результате чего он по своим физико-химическим свойствам становится похожим на глобулин. Поэтому вполне возможно, что в нативной плазме крови имеется лишь небольшое количество белков и что многие из выделенных белковых фракций образованы путем соединения этих основных белков с липидами, углеводами, друг с другом, а также с некоторыми ионами. [c.178]

Глобулины. Эти белки нерастворимы в воде, но растворяются Б солевых растворах. Молекулярный вес их выше, чем альбуминов. Глобулины подразделяют на три фракции а-, р- и 7 ГЛобулины. Оии различаются некоторыми физико-химическими свойствами. Прежде всего глобулины отличаются степенью подвижности в поле постоянного электрического тока (электрофоретической подвижностью). Наибольшей подвижностью обладают а-глобулины, наименьшей — у-глобулины. Количественное соотношение глобулиновых фракций у различных видов животных неодинаково (табл. 3). [c.161]

Комплемент состоит из 20 различающихся по физико-химическим свойствам белков сыворотки крови, его обозначают символом С , а девять основных компонентов комплемента — цифрами С1, С2,. .. С9. Каждый компонент имеет субъединицы, которые образуются при расщеплении обозначаются они буквами СЦ, СЗа, СЗЬ и Т.Д. Белки комплемента являются глобулинами или гликопротеинами с молекулярной массой от 80 (С9) ДО 900 тыс. (С1). Вырабатываются макрофагами, нейтрофилами и составляют 5—10 % всех белков сыворотки крови. [c.141]

В самом деле, эти работы, выявляя определенные аналогии состава и структуры глобулинов бобовых, позволяют, в частности, изучить филогению внутри этого очень крупного ботанического семейства. С другой стороны, сложность их четвертичной структуры, их способность к ассоциации и диссоциации делают интересными моделями для лучшего познания взаимосвязей между физико-химическими и функциональными свойствами белков. [c.168]

Из мышечной ткани выделено несколько белковых фракций, отличных по химической природе и физико-химическим свойствам миоген, миоальбумин, миостромин, глобулин X, актин, миозин, нуклеопротеиды, коллаген. Все эти белковые вещества отличаются по молекулярному весу, изоэлектрической точке, растворимости, осаждаемости и по аминокислот- [c.247]

При непродолжительной (10—20-минутной) обработке предварительно отмытых водой или слабыми солевыми растворами измельченных поперечнополосатых мышц 0,5—0,6 М раствором КС1 (или Na l) в экстракт переходит большое количество белка, называемого миозином. Этот белок входит в состав мышечных фибрилл — сократительных элементов мышечного волокна. В мышечной плазме миозина пет. Физико-химические свойства этого белка, несколько напоминающего глобулины (миозин вьшадает из солевого раствора в осадок при диализе или разведении чистой водой), были впервые изучены Кюне, А. Я- Данилевским и его учениками, а затем под- [c.416]

Этот вопрос изучался во многих крупнейших современных лабораториях. В результате многочисленных и весьма трудоемких и кропотливых работ было установлено, что большинство гидролитических ферментов от-гюсится к классу простых белков — протеинов. Действительно, при гидролизе этих ферментов, как и при гидролизе белков (стр. 24), ничего, кроме аминокислот, получить не удается. К такого рода ферментам — протеинам, близким по своим физико-химическим свойствам к глобулинам, относятся, в частности, пепсиноген, пепсин, трипсиноген, трипсин, папаин, уреаза и ряд других. С другой стороны, ферменты, катализирующие окислительновосстановительные процессы, обычно принадлежат к числу сложных белков, т. е. протеидов. В состав молекулы этих ферментов, помимо белковой части, входят различные термостабильные соединения, например нуклеотиды, порфириновые циклы, атомы железа, меди и т. д. Эти небелковые группы, как и небелковые компоненты других протеидов, называются простетическими группами. [c.128]

ООО, а у-глобулина — около 170 ООО. В зависимости от молекулярного веса белка изменяется ряд его физико-химических свойств. Скорость проникновения белка через полупроницаемую мембрану тем меньше, чем выше молекулярный вес белка. Большинство белков дифундирует через мембраны из коллодия и целлофана намного медленнее низкомолекулярных веществ, поэтому растворы белков можно освободить от примесей низкомолекулярных веществ, поместив их в опущенные в воду мешочки из коллодия или целлофана (очистка белка с помощью диализа). [c.55]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические — диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование на молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков.. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, сульфгидрильная, Милона, нингидринная. Первичная, вторичная и третичная структуры белков, факторы, определяющие эту структуризацию. Проблема установления первичной структуры белка. Вторичная структура а-спираль и Р-структура, третичная структура. Классификация белков простые и сложные. Простые белки альбумины, глобулины, проламины, прот амины, гистоны и склеропротеины. Сложные белки (протеиды) нуклеопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды. Заменимые инезаменимые аминокислоты. Проблема синтеза искусственной пищи. [c.189]

Физико-химические свойства антител очень близки к физикохимическим свойствам [ глобулинов нормальной сыворотки. В большинстве случаев их изоэлектрическая точка лежит около pH 6 [38]. Молекулярный вес антител крови кроликов и обезьян равен 157 ООО, а крови лошади, овцы и быка 920 ООО [39]. При гидролизе антител получаются те же самые аминокислоты, которые удается обнаружить в гидролизате нормальных т-глобули-нов [40]. В глобулинах нормальной сыворотки кролика и в антителах крови кроликов аминокислоты расположены в одной и той же последовательности. Оба белка содержат аспарагиновую кислоту, валин, лейцин, а на концах пептидных цепей находится аланин со свободной аминогруппой [41]. [c.335]

Физические и химические свойства белков, Р-ры Б. обладают рядом свойств, характерных для лиофильных коллоидных р-ров. Частицы Б. не проходят через полупроницаемые мембраны, что используется для их очистки от низко-молекулярных соединений диализом. Наличие на поверхности частиц Б. многочисленных полярных групп обусловливает их значительную гидратацию. Так, количество гидратационной воды, связанной с альбуминами и глобулинами, составляет 0,2—0,6 г на 1 г сухого веса Б. В определенных условиях Б. образуют гели (студни). Во многих случаях Б. удается получить в кристаллич. виде. Б. в р-рах седимен-тируют в ультрацентрифугах при ускорении порядка 200 000 константы седиментации (s) Б. находятся в пределах от l-10 i до lOO-lO i сек. Коэфф. диффузии Б. О,МО —10-10 см /сек средний удельный объем 0,75 см г. Эти физико-химич, характеристики используются для определения мол. веса Б., а также степени асимметрии их молекул е/а, где в и а — продольная и поперечная полуоси гидродинамически эквивалентного эллипсоида, приближенно принимаемого за форму молекулы Б. Мол. вес Б. — от 5000 до нескольких миллионов, в/а — от 1 до 200. Для определения мол. весов и размеров молекул Б. широко применяется метод светорассеяния. Мол. веса могут быт1> определены также методом осмометрии, методом исследования монослоев на поверхности жидкой среды. Размеры молекул Б. определяются методом двойного лучепреломления в потоке, измерением коэфф. вращательной диффузии. Макромолекулы некоторых Б. наблюдались в электронном микроскопе. Для изучения структуры Б. широко применяется метод рентгеноструктурного анализа и электронографии. [c.193]

Групповое разделение белков. Высаливание — разделение белков на фракции по их растворимости. Принцип метода заключается в дегидратации белков (обычно с помощью сернокислого аммония) при pH, близком к Р1. Различные белки выпадают в осадок при разных концентрациях соли. Это грубый метод разделения на группы. Например, глобулины выпадают в осадок при полунасыщении, а альбумины — при полном насыщении (НН4)2804. Избирательная денатурация — это выпадение в осадок при нагревании раствора до 50 °С или при подкислении среды до pH 5,0. Если выделяемый белок устойчив к нагреванию и изменению pH, то часть ненужных белков можно удалить таким простым способом. Органические растворители при низких температурах используются для щадящего группового разделения белков. По методу Кона белки плазмы крови фракционируют спиртом при температуре 3—5 °С альбумины — спирт 40%, pH 4,8, при 1-5 °С р, у-глобулины — спирт 25%, pH 6,9, при 1-5 °С а-глобулины — спирт 18%, pH 5,2, при 1-5 °С фибриноген — спирт 8%, pH 7,2, при 1-3 °С а2-глобулин — спирт 40 , pH 5,8, при 1—3 °С. Диализ — освобождение белковых растворов от низкомолекулярных соединений (например, от сернокислого аммония (NH4)2S04). Белки не проходят через полупроницаемую мембрану, а низкомолекулярные вещества проходят, что и позволяет очистить раствор белков от низкомолекулярных примесей. Получаем группу (смесь) белков, обладающих близкими физико-химически-ми свойствами. [c.50]

Получение белков в кристаллическом виде не всегда еще 1 арантирует выделение индивидуальных белков, так как иногда несколько близких друг к другу по своим свойствам белковых веществ кристаллизуются вместе с образованием кристаллов общей для них формы. В этих случаях кристаллические белки представляют собою смеси или комплексы, состоящие из нескольких индивидуальных белков. Так, например, установлено, чтс> кристаллический миоген, выделенный из мышц, включает несколько индивидуальных белков. Неоднородными по своему химическому составу ока зались кристаллический р-глобулин молока и некоторые иные препараты кристаллических белков. Неоднородность состава препаратов кристаллических белков устанавливается физико-химическими методами (например, методом электрофореза, ультрацентрифугированием), а также изучением их биологических особенностей. Так, например, установлено, что кристаллический миоген обладает активностью нескольких ферментов. Учитывая специфичность действия ферментов, следует считать, что кристаллы мио-гена представлены не одним всего, а несколькими индивидуальными белками. [c.35]