Лактоглобулин изоэлектрическая точка

На фиг. 15 показаны кривые титрования р-лактоглобулина при 25° и двух различных значениях ионной силы. При большей ионной силе (0,15) электростатическое взаимодействие проявляется слабее, и кривая меньше растянута вдоль оси pH. В области между изоэлектрической точкой (pH— 5,4) и значением [c.112]

Рис. 154. Влияние pH на агрегацию р-лактоглобулина. Изоэлектрическая точка при рН=5,2. Заряд неагрегировавших молекул б (молекулярный вес 35 ООО) Z приблизительно равен +10 при рН= =4,5 и +20 при рН=3,5.

Энзимы и протеины легко адсорбируются силикатными минералами при подходящих pH и составе растворителя. Мак Ларен [ПО] показал, что адсорбция имеет максимум ниже изоэлектрической точки протеина и уменьшается при более низких pH. Очень мало протеина адсорбируется выше изоэлектрической точки протеина. Адсорбция типичных протеинов, таких как лактоглобулин, имеет максимум при pH около 4—5. Она включает частично ионный обмен с катионами металлов и частично простую адсорбцию на внешней поверхности частиц. Количество адсорбированного протеина зависит от pH, химического состава буфера и концентрации электролитов, таких как хлорид натрия. Максимальное адсорбированное количество пропорционально площади поверхности каолика. Так как протеин не теряет своих качеств, то, по-ви-димому, возможно, что адсорбированная молекула имеет круглую форму. Это позволяет предполагать, что протеин не развертывается в адсорбированном состоянии. [c.212]

При помощи электрофоретического исследования было обнаружено, что сывороточный глобулин, который рассматривался как однородный белок, является смесью, по меньшей мере, трех глобулинов, названных а-, р- и Y-глoбyлинaми [76]. Таким же путем было установлено, что кристаллический р-лактоглобулин [77, 78], кристаллический сывороточный альбумин [79] и кристаллический яичный альбумин [80, 81] являются смесями более чем двух белковых компонентов, которые могут быть разделены электрофоретически в их изоэлектрической точке или при других значениях pH [82]. [c.95]

Выше было уже упомянуто об образовании слабо растворимых солей (например, хлоридов и сульфатов) белковых катионов з кислой по отношению к изоэлектрической точке области [195, 202] и об использовании этого явления, например, для выделёнйя кристаллического сульфата альбумина плазмы [106]. Было получено также несколько кристаллических солей лизоцима [204]. Белковые соли, содержащие тяжелые комплексные анионы, например воль-фрамат-, фосфовольфрамат-, трихлорацетат- или метафосфатионы, а также соли, содержащие катионы тяжелых металлов — цинка, меди или ртути, — известны уже давно и применялись для освобождения раствора от белков перед некоторыми анализами [10, 78]. Предполагалось, что эти реагенты при их применений действуют на белки сильно денатурирующим образом. Вслед з-а кристаллизацией цинковой соли инсулина [205, 206] и метафос-фата яичного альбумина [207] недавно последовало приготовление серии кристаллических производных инсулина [208] и сывороточных альбуминов человека [209, 210]. Последние были получены в присутствии ионов, концентрация которых была недостаточна для высаливания (если не добавлять в количестве 5—30% органического растворителя и во избежание денатурации не вести процесс при низких температурах). В этих условиях многие из указанных солей менее растворимы, чем свободный белок или соли с такими катионами, как натрий или калий, и, следовательно, могут найти применение при выделении белков [51] (4). Были получены также кристаллические додецилсульфатпроизводные Р-лактоглобулина [211]. [c.51]

Р-Лактоглобулин кристаллизуется из сыворотки только1 после того, как соль будет почти полностью удалена исчерпывающим диализом в изоэлектрической точке (рН 5,2) [227, 228]. [c.53]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология