Сывороточный глобулин

Рис. 124. Диаграмма градиента показателя преломления при электрофорезе нормальной плазмы крови человека при рН=8,6, когда все молекулы белков заряжены отрицательно. Два самых высоких пика представляют сывороточный альбумин аз, р и 7 являются смесями сывороточных глобулинов р представляет фибриноген. Два необозначенных пика являются неподвижными пиками вблизи положений первоначальной границы .

Ход работы. Окса.татную кровь, т. е. кровь, стабилизированную добавлением щавелевокислого калия (удалены ионы кальция), отцентрифугировать и отделить плазму от форменных элементов. К 30 мл полученной плазмы добавить 20 мл воды, затем 50 мл насыщенного раствора сернокислого аммония. Выпавший осадок, состоящий из фибриногена и сывороточного глобулина, отфильтровать и фильтрат насытить добавлением твердого сернокислого аммония. Образовавшийся осадок альбумина отфильтровать и растворить, добавляя к осадку воды. Отделить на центрифуге прозрачный раствор альбумина и с этим раствором проделать реакции осаждения и цветные реакции. [c.179]

Измерения вязкости позволяют определить молекулярный вес таких нитевидных молекул, как молекулы каучука или эфиров целлюлозы при определении же молекулярных весов белков положение осложняется электростатическим взаимодействием анионных и катионных боковых цепей белка и их влиянием на молекулы воды. В связи с этим вязкость белковых растворов зависит от pH раствора. Электростатическое действие ионизированных групп может быть уменьшено добавлением солей вязкость полиэлектролитов уменьшается добавлением хлористого натрия [49, 50]. Из сказанного ясно, что определение вязкости белковых растворов само по себе может быть лишь с трудом применено для установления молекулярного веса и формы белковых молекул этот метод, однако, может дать очень ценные результаты для изучения названных свойств белковых молекул при сочетании его с другими методами. Так, путем сочетания результатов вискозиметрии и измерений диффузии были получены следующие величины молекулярных весов для яичного альбумина 40 500, для лактоглобулина 41 500, сывороточного альбумина 67 100, сывороточного глобулина 150 000—200 000, амандина (из миндаля) 330 000, тироглобулина 676 000, гемоцианина спрута 2 780 000 [51, 52]. Молекулярный вес вируса табачной мозаики был найден равным 63 200 ООО и 42 600 000 размеры частиц вируса, в прекрасном соответствии с результатами диффузионных измерений [54], составили 11,5-725 и 12,3-430 тг [53]. [c.61]

Сывороточный глобулин лошади..... 67 ООО 4,1 [c.21]

Наибольшее количество антител, образующихся в организме, содержится во фракции сывороточных "-глобулинов они могут присутствовать также и во фракциях р- и а-глобулинов. Для лечения и профилактики ряда заболеваний применяют сыворотки крови иммунизированных животных. Частично очищенные препараты иммунных глобулинов выделяют из сыворотки иммунизированных животных методами фракционирования белков. Чистые препараты антител могут быть получены путем избирательной ад- [c.112]

Коэффициент диффузии сывороточного глобулина при 20° С в разбавленном водном растворе соли равен 4,0-10- м /с. Предположив, что молекулы имеют сферическую форму, рассчитать их молекулярный вес. Дано =0,001005 Па-с при 20° С и [c.622]

Однако можно полагать, что они также образованы многократно извитыми полипептидными цепочками. На поверхности глобул растворимых в воде белков расположены многочисленные гидрофильные группы боковых цепей (например, ОН, СООН, ЫНз и т. п.), несущие как положительные, так и отрицательные заряды, тогда как гидрофобные группы (углеводородные цепи, бензольные ядра и др.) остаются во внутренних частях белковой глобулы. Внутренняя часть глобул белка, по мнению ряда авторов образована многократно извитыми полипептидными цепями. Схематично строение мицеллы глобулярного белка (сывороточного глобулина) можно представить так, что частица белка состоит из центральной внутренней, устойчивой, скрученной полипептидной цепи и поверхностных концевых частей, способных изменять свою форму пОд влиянием различных воздействий, особенно воздействий денатурирующих агентов. [c.46]

Яичный альбумин — изоэлектрический пункт при pH = 4.8 Сывороточный альбумин , , . . 4,7 Сывороточный глобулин . , 5,4 Гемоглобин , , , г 6,7 Миозин (белок мышц) . . , ., 5.0 Нуклеопротеид поджелудочной железы , , . ,, 3.5 Гистон , ... 8,5 [c.196]

Сывороточный белок Сывороточный глобулин Казеин Трипсин [c.399]

Сывороточный глобулин лошади Тиреоглобулин свиньи. ... [c.121]

БСГ — бычий сывороточный глобулин. В опыте 1 использовались лошадиные антитела, в остальных — кроличьи. Ат — антитело Аг — антиген Г — гаптен. [c.170]

В последние годы для определения гомогенности белков пользуются электрофорезом при различных значениях pH (см. гл. V). При помощи электрофореза было показано, что кристаллический яичный альбумин, бычий сывороточный глобулин, Р-лактоглобулин и все остальные исследованные по этому методу белковые препараты представляют собой смесь нескольких белков [25]. Вполне возможно, что совершенно однородных белковых молекул вообще не существует и так называемые чистые белки представляют собой в действительности смесь очень [c.15]

Казеин, зеин и сывороточный глобулин также оказались смесями. [c.56]

При помощи электрофоретического исследования было обнаружено, что сывороточный глобулин, который рассматривался как однородный белок, является смесью, по меньшей мере, трех глобулинов, названных а-, р- и Y-глoбyлинaми [76]. Таким же путем было установлено, что кристаллический р-лактоглобулин [77, 78], кристаллический сывороточный альбумин [79] и кристаллический яичный альбумин [80, 81] являются смесями более чем двух белковых компонентов, которые могут быть разделены электрофоретически в их изоэлектрической точке или при других значениях pH [82]. [c.95]

Известные осложнения в толковании данных электрометрического титрования белков обусловливаются, наконец, взаимодействием между самими белковыми цвиттерионами. Две или более белковые молекулы могут образовать агрегат (мицеллу) в результате возникновения солеобразных связей между положительно и отрицательно заряженными группами соседних молекул. Выше уже было упомянуто, что нейтральные соли тормозят образование нерастворимых белковых осадков. Это же справедливо и для образования растворимых агрегатов. Так, например, молекулы сывороточного глобулина образуют агрегаты в течение электродиализа, когда большая часть солей уже удалена [35]. Наряду с белками простые аминокислоты также обнаруживают стремление к связыванию друг с другом и образованию таких же солеподобных соединений [35]. [c.85]

Фиг. 27. Спектры поглощения сывороточного глобулина и гидролизата этого белка, полученного под действием трипсина [113].

С другой стороны, мы должны признать, что усовершенствование методов фракционирования белков позволило установить присутствие в плазме большого числа новых белковых фракций. Прежние представления о том, что в плазме крови содержится только один альбумин и один глобулин, пришлось оставить и признать, что в ней имеются а-, и у-глобулины, причем каждая из этих фракций, в свою очередь, может быть разделена на две под-фракции и более. Путем дальнейшего усовершенствования методов можно, очевидно, получить из плазмы еще большее количество белковых фракций. Возможно, что в плазме крови вообще нет совершенно чистых однородных белков. Иммунологические исследования показали, что при инъекции антигена в крови появляется ряд специфических глобулинов (антител), обладающих различной способностью реагировать с полярными группами антигена [37]. Возможно, что так же обстоит дело и с нормальными сывороточными глобулинами, т. е. что в нормальной плазме содержатся различные типы глобулинов, между которыми существуют промежуточные формы. Если это так, то безнадежны все попытки выделить совершенно однородные глобулины из плазмы крови. [c.178]

Этот вопрос до сих пор является нерешенным, так как истинная обратимость денатурации наблюдается очень редко, а обычно денатурированный белок не полностью идентичен по своим физикохимическим и биологическим свойствам нативному. В основном об обратимости денатурации можно говорить при использовании реагентов, производящих только мягкую денатурацию, которая во многом зависит от способов денатурации и от качества субстрата так, например, сывороточный глобулин лошади при гидростатическом давлении выше 4000 кг1см обратимо денатурирует, а в тех же условиях яичный альбумин — необратимо. [c.211]

Большое значение для растворимости белка имеет концентрация электролита. Белки с ярко выраженным асимметрическим распределением заряда, как, например, сывороточные глобулины, требуют для растворения или стабилизации раствора определенной концентрации соли. Этот солевой эффект основан на снижении ассоциации или агрегапии белковых молекул, вызванном присоединением низко молекулярных противоионов. Результатом являются повышенная гидратация и улучшение растворимости белка, его реассоциация при этом затруднена. Высаливание, ведущее к осаждению белка, основано на понижении гидратации белка за счет гидратации ионами электролита. Так как для различных белков необходима различная высаживающая концентрация электролита, высаливание относится к важным и удобным методам грубого фракционирования белков. [c.358]

Глобулины. Сывороточные глобулины при высаливании нейтральными солями можно разделить на 2 фракции —эуглобулины и псевдоглобулины. Фракция эуглобулинов в основном состоит из у-глобулинов, а фракция псевдоглобулинов включает а-, 3- и углобулины, которые при электрофорезе, особенно в крахмальном или полиакриламидном геле, способны разделяться на ряд подфракций. а- и 3-Глобулиновые фракции содержат липопротеины, а также белки, связанные с металлами. Большая часть антител, содержащихся в сыворотке, находится во фракции у-глобулинов. При снижении уровня белков этой фракции резко понижаются защитные силы организма. [c.571]

Различают почечную (или истинную) альбуминурию и случайную (или ложную) альбуминурию. При истинной альбуминурии белок попадает в мочу в почках. Это указывает чаще всего на заболевание почек или иногда на некоторые формы повыщенного кровя-ног давления. В этих случаях в моче обычно появляются сывороточный альб 1мин и сывороточный глобулин. [c.280]

При этом значении pH все белки плазмы заршксны отрицательно. Пик А отвечает сывороточному альбумину, пики и а,, Р и V — смеси сывороточных глобулинов, пик ф—фибриногену. Два пе обозначенных пика — стационарные пики вблизи исходной границы. [c.77]

В некоторых случаях денатурация сопровождается образованием больших белковых агрегатов, в других же, наоборот, образуются мелкие молекулы. Осмометрические определения, проведенные Бёрком [153], показали, что денатурация гемоглобина, казеина и эдестина концентрированнымк растворами мочевины ведет к дезагрегации молекул этих белков. Молекулярный вес образующихся продуктов равен соответственно 34 300, 33 600 и 49 500, тогда как молекулярный вес нативного гемоглобина составляет 68 000, а нативного эдестина — 212 000. Сывороточный альбумин, сывороточный глобулин и яичный альбумин обнаруживают один и тот же молекулярный вес в водных растворах и в концентрированных растворах мочевины. С другой стороны, при денатурации яичного альбумина кислотами, щелочами или нагреванием образуются агрегаты, содержащие от 5 до 20 молекул [154]. При небольших сдвигах pH или изменении концентрации солей в растворе, а также при действии ультразвука молекула гемоцианина делится пополам или на восемь частей [155, 156]. Подобным же образом расщепляются пополам при образовании мономолекулярных пленок на поверхности солевых растворов молекулы лактоглобулина с молекулярным весом 35 ООО и молекулы инсулина [157]. Дезагрегация молекул инсулина может быть предотвращена солями меди [158]. [c.150]

При рассмотрении вопросов, касающихся электрофореза белков (см. гл. V), уже упоминалось, что фракция сывороточного глобулина представляет собой смесь, по крайней мере, трех компонентов, обозначаемых как еб-, - и г-глобулины [11]. Если к сыворотке крови лошади осторожно добавлять сернокислый аммоний, то при концентрации 1,34 моль л осаждаются у-глобу-лины р-глобулины осаждаются при концентрации 1,64 моль л, й-глобулины — при концентрации 2,05 моль1л, наконец, альбу- [c.172]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология