Субтилопептидаза

Массовое промышленное применение находят следующие протеолитические ферменты реннин, пепсин и трипсин — животного происхождения папаин, бромелин и фицин — растительного происхождения, а также различные протеиназы грибов и бактерий, из которых более подробно изучены субтилопептидаза А (субтилизин), аспергиллопептидаза А и клостридиопептидаза А (коллагеназа). Все эти ферменты отличаются друг от друга по специфичности, оптимуму pH, стабильности и ряду других свойств. [c.220]

Гидроксильная группа серина. Установлено, что остаток серина входит в активный центр ряда важных ферментов химотрипсина, трипсина, тромбина, гидролазы эфиров карбоновых кислот (карбоксилэстеразы печени), ацилхолин — ацилгидролазы (холинэстеразы), панкреатопепти-дазы Е, субтилопептидазы А, фосфоглюкомутазы и других. [c.207]

ДФФ), то отщепления аминокислоты вообще не происходит [107, 108]. Поэтому Штейнберг предположил, что карбоксипептидаза обычно загрязнена субтилопептидазой А или ферментом с очень сходной активностью (раздел 10). [c.17]

Дополнительные сведения были получены в результате исследований, проведенных с субтилопептидазой А при pH 6,4 при этой величине pH характер действия фермента несколько иной происходит более быстрый разрыв связи 1, однако связь 3 расщепляется еще быстрее [122, 110, 119]. В результате образуется плакальбумин I и дипептид аланилалапин. В более ранних работах с неочищенными препаратами фермента [122] вслед за этим разрывом (т. е. расщеплением связи 3) происходил гидролиз связи 7 со скоростью примерно в два раза меньшей, чем скорости разрыва связи 3. При этом образовался плакальбумин II и соответствующий тетрапептид (Ala-Gly-Val-Asp). Плакальбумин II получался также при разрыве связей 1 и 7 в цельной молекуле белка, но очень медленно при этом от молекулы белка отщеплялся гексапептид Ala-GIy-Val-Asp-AIa-Ala. [c.19]

Кристаллическая субтилопептидаза А [110] имела на более поздней стадии реакции несколько иную специфичность по сравнению с неочищенным ферментом. После образования плакальбумина I в результате гидролиза связей 1 и 3 происходил разрыв связи 7, а также связи 8, но скорость разрыва этих связей очищенным ферментом была значительно меньше, чем скорость расщепления связи 7 неочищенным ферментом. Это может навести на мысль [c.19]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология