Бромелин

Получение асимметричных производных, например образование амидов М-ацил-Ь-аминокислот, катализируемое цапанном, бромелином или фицином. Так, взяв анилин и папаин, мы [c.169]

Пивоварение. В этой области протеиназы применяют для стабилизации пива от помутнения, чтобы предупредить развитие в нем нежелательных газов, и для иных целей. Помутнение пива, изменение его коллоидно-химической устойчивости происходит потому, что имеющиеся в нем растворимые белки постепенно денатурируются и вместе с другими веществами выпадают в осадок. Ферменты расщепляют белки, и продукты распада не осаждаются. Ферментные стабилизаторы пива содержат пепсин, папаин, бромелин, грибковые или бактериальные протеиназы иногда в различных комбинациях и достаточно гидролизуют белки, чтобы предотвратить, с одной стороны, помутнение пива, с другой — образование в нем вредных газов. При этом стойкость [c.245]

Не все известные протеолитические ферменты одинаково пригодны для мягчения белковых пищевых продуктов. Необходимо, чтобы фермент обладал способностью разрывать разнотипные пептидные связи, чтобы его действие было наиболее широким в том смысле, чтобы он был способен атаковать и разнохарактерные белки, и различные участки в их молекулах. Иными словами, чтобы фермент имел по возможности наиболее широкую специфичность. Таким свойством обладают растительные протеиназы— папаин, бромелин (протеиназа ананаса), фицин из латекса фиговых деревьев. Они и используются в соответствующих производствах, в частности в США. Однако более широкую специфичность имеют многие протеиназы микробного происхождения, в особенности выделяемые из микроскопических грибов. [c.294]

Одной из форм общественного питания является промышленная выработка и продажа через торговую сеть пищевых полуфабрикатов, которые (в частности, мясные) уже подготовлены к окончательной обработке. В последнее время их выпускают, предварительно выдержав в ферментном растворе, что создает удобства для потребителей. Такие полуфабрикаты можно очень быстро приготовить, и органолептические свойства их гораздо лучше, чем неферментированных. В США, например, мясо на короткий срок погружают в раствор, содержащий ферментный размягчитель из ананасов, винной ягоды и плодов дынного дерева. Затем его сразу замораживают, чтобы остановить действие ферментов. В 1960 г. в США было использовано около 1 млн. л мягчителя из протеазы ананаса — бромелина. [c.297]

Массовое промышленное применение находят следующие протеолитические ферменты реннин, пепсин и трипсин — животного происхождения папаин, бромелин и фицин — растительного происхождения, а также различные протеиназы грибов и бактерий, из которых более подробно изучены субтилопептидаза А (субтилизин), аспергиллопептидаза А и клостридиопептидаза А (коллагеназа). Все эти ферменты отличаются друг от друга по специфичности, оптимуму pH, стабильности и ряду других свойств. [c.220]

С помощью протеолитических ферментов получают различные белковые гидролизаты молока, расщепляя в нем белки папаином, бромелином, протеиназами грибов или бактерий. Вырабатывают, например, легко усвояемые молочные продукты для больных или детей. Коровье или козье молоко гидролизуют, нагревая с препаратами протеаз при 50—60°С, прибавляя лимоннокислые и фосфорнокислые соли ( "а+ или К+), заменяя на натрий или калий часть содержащегося кальция. Белковые гидролизаты, необходимые для приправ, специальных диет и кормов, получают, проводя глубокий ферментативный протеолиз белков мяса, рыбы или молока. Как и в случае карбогидраз, ферментативное расщепление имеет преимущества перед кислотным или щелочным. Оно технически проще и не вызывает разрушения или рацемизации аминокислот. Действием протеаз, кроме того, можно предупреждать запах окисления в молоке (панкреатином) и стабилизировать сгущенное молоко (протеолитическими ферментами различного происхождения). [c.244]

В результате гидролиза белков, кроме того, ускоряется процесс фильтрования пива, что является ценным технологическим преимуществом. Имеются интересные предварительные данные, свидетельствующие об улучшении условий переработки несоложеного сырья в пивоваренном производстве при помощи расщепления белков злаков (ячменя) протеиназами Asp. oryzae. Иногда для стабилизации пива используют протеиназы, полученные из хвои или шишек сосны. Описан способ повышения стойкости продукта при хранении в бутылках или бочках посредством прибавления к пиву, на любой стадии хранения, фермента хитиназы, отдельно или вместе с папаином, фицином, бромелином или их смесями. Хитиназу можно экстрагировать из сухой кожуры миндаля. [c.246]

Бром един представляет собой протеолитический энзим, получаемый из ананасного сока. Имеет сходство с папаином. Интерес к этому энзиму возник главным образом ввиду предположения, что он обладает ценными антигельминтными свойствами [1]. Свойства и промышленное изготовление бромелина изучали Болле, Томпсон и Кайес [2]. [c.335]

Из рис. 5 может быть получена кривая стандартной активности бромелина для этого проводится касательная к кривой в ее начале, и касательная экстраполируется до того количества фермента, которое дает 0,001 миллиэквивалента тирозина. Это количество фермента определяется как одна единица протеоли-тического фермента. Затем кривая рис. 5 может быть построена таким образом, что на ординате откладывают миллиэквиваленты тирозина, а на абсциссе — единицы бромелина. [c.71]

Рис 5. Переваривание гемоглобина бромелином в стандартных условиях по Айсону [c.72]

А. в чистом виде не получены, поэтому физико-химич. характернстшш препаратов этих ферментов отсутствуют. В тканях животных обнаружены ферменты, осуществляющие гидролиз амидов монокар-боновых а-аминокислот, напр, тирозина.мида, аланин-амида, амида а-аминомасляной к-ты и т. д. В н<ивотном организме дезамидированию подвергаются также ам1-1Ды нек-рых алифатич. и циклич. к-т, вводимые извне и не обнаруживаемые в обычных условиях в организме (пропионамид, бензамид, ацетамид). Амидазная активность отмечена у ряда протеолитич. ферментов (трипсин, химотрипсин, лейцинаминопеп-тидаза, папаин, фицин, бромелин и катепсины). [c.83]

Наиболее характерным свойством (-кислого гликопротеина является его устойчивость к кипящей воде [3, 34, 57]. Денатурация других белков плазмы нагреванием явилась основой метода, с помощью которого Занетти в 1897 г. получал неочищенный препарат. Наши современные знания о лабильности гликозидных связей, присоединяющих остатки сиаловой кислоты, указывают на то, что при повышении температуры при pH ниже 4 происходит отщепление сиаловой кислоты от молекулы гликоиротеина, однако это не вызывает выпадения его в осадок. Например, при нагревании в течение 1 час при 70° в 10%-ном растворе уксусной кислоты (-кислый глико-лротеин денатурируется, что обнаруживается по увеличению чувствительности к пепсину, папаину и бромелину, а также по повышению вязкости раствора, однако гликопротеин при этом остается в растворе. Аналогичные результаты получены при обработке гликопротеипа при комнатной температуре трифторуксусной кислотой в течение 2—3 дней [58]. [c.75]

Расщепление НА штамма A/Ai hi/68 (НЗ) с помощью бромелина позволило высвободить интактпую — как антиген и как структуру молекулу, растворимую в воде и утратившую только С-тер-минальный гидрофобный участок НА2 [35, 75, 260, 283, 289]. Эта молекула была кристаллизована и определена ее трехмерная структура при помощи рентгеновской кристаллографии с разрешением 0,3 нм [292] (см. главу 5, рис. 23). Молекула представляет собой удлиненный цилиндр длиной 13,5 нм, состоящий из а) длинного волокнистого стержня, вытянутого на 7,6 нм от мембраны и содержащего две антипараллельные а-спирали, которые заканчиваются возле мембраны в компактном пятинитчатом анти-параллельном -полосном сферическом сгибе б) удаленного от центра сферического участка антипараллельной -полосной структуры. Последняя сферическая область полностью состоит из ос- татков НА1 и связана с НА2 волокнистым стержнем только двумя антипараллельными цепями из НА1. С-конец НА1 находится на, расстоянии 2,1 нм от N-конца НА2, указывая на значительное переустройство в этой области после активации НА кливеджем. N-конец НА1 очень близок к мембране, и можно предположить,, что молекулы способны складываться во время прикрепления к мембране не только гидрофобным С-терминальным участком НА2,. но также сигнальной последовательностью на N-конце НА1, который затем удаляется протеолизом. Вариабельные антигенные де- [c.46]

Примером маски-пилитв может служить состав, содержапщй ферменты папаин и бромелин (из плодов папайи и ананаса), экстракты алоэ, ромашки, календулы, окопника, ананаса, клевера, глицерин, аллантоин, масла лимона и чабреца, мед. Маска тщательно очищает кожу, нормализует обменные процессы и кровообраще- [c.296]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология